Роль незаменимых аминокислот в организме человека. Роль аминокислот в организме человека

Противники вегетарианства утверждают, что отказ от мясной пищи вреден, так как в мясе содержатся все незаменимые аминокислоты, без которых нормальное функционирование организма просто невозможно. Сторонники вегетарианства уверены, что аминокислоты можно получить и из других источников. Давайте разберёмся, что такое аминокислоты, какова их роль в организме человека и в какой пище они содержатся в наибольшем количестве.

Проще всего было бы определить аминокислоты как строительные единицы . Именно из аминокислот формируются все белковые элементы нашего организма. Из аминокислот получаются все органы тела человека, все мышцы и связки, все жидкости, гормоны и ферменты. Даже для формирования костей, ногтей и волос необходимы аминокислоты. Получается, что без них нашего организма просто не было бы! Ребёнку аминокислоты нужны для полноценного роста и развития, а взрослому человеку – для поддержания жизнедеятельности уже сформировавшихся органов, их обновления, регенерации, для производства крови, лимфы, гормонов и ферментов. К тому же, аминокислоты формируют вещества, отвечающие за иннервацию, то есть за передачу нервных импульсов от головного мозга к органам и тканям, и обратно. Аминокислоты связывают каждую частичку нашего тела с головным мозгом. Без аминокислот микро- и макроэлементы и витамины не усваиваются должным образом. Без аминокислот жизнь организма была бы немыслима.

Каким же образом мы получаем аминокислоты? Некоторые из них синтезируются в печени человека, но другую часть мы можем получить только из пищи. Существует несколько незаменимых аминокислот, при дефиците или отсутствии которых в организме начнутся сбои. К незаменимым аминокислотам относятся изолейцин, валин, треонин, фенилаланин, метионин, лейцин, лизин, триптофан. Очень важно, чтобы питание человека было сбалансированным, чтобы продукты содержали все необходимые аминокислоты в нужном количестве.

Незаменимыми аминокислотами богаты , мясо, рыба, яйца, орехи, злаковые и бобовые культуры, семена многих растений, растительные масла, молоко. Меньше всего аминокислот содержится в овощах и фруктах, это источники витаминов, а не белков. Для мясоедов основным источником белков является мясо.

Вегетарианцам приходится искать альтернативные источники аминокислот, и они потребляют больше орехов и растительных масел. Так, кунжутное масло может быть полноценной заменой мясной пище, к тому же, растительные белки усваиваются проще и быстрее, чем белки животного происхождения. Легенда о том, что человек не может жить без мяса, не подтверждается. Растительный мир может обеспечить человеку все необходимые вещества, включая и аминокислоты.

О роли аминокислот должны помнить и те, кто принимает диетическую пищу для лечения или профилактики заболеваний или в целях снижения веса. Часто женщины переходят на строгие овощные диеты для ускорения процесса похудения, но вскоре у них начинаются проблемы со здоровьем. В овощах и фруктах практически нет аминокислот, или их количество является недостаточным для организма. Разумеется, краткосрочная овощная диета не навредит, а вот длительное отсутствие аминокислот будет губительным для здоровья и даже жизни. Не забывайте обогащать пищу бобовыми и злаками, орехами и семечками, другими продуктами, содержащими незаменимыми аминокислоты. Хорошо, если диету подберёт специалист. Он сможет исключить из рациона калорийные продукты, способствующие отложению жира, и подберёт низкокалорийные продукты, богатые витаминами, балками и другими необходимыми веществами.

Говоря об аминокислотах, хотелось бы остановиться ещё на одном важном моменте. Узнав о роли аминокислот в организме, некоторые люди начинают поглощать белковую пищу в неограниченных количествах, ошибочно полагая, что чем больше аминокислот они получат, тем здоровее будут. Это неверно, всего должно быть в меру. Избыток белков создаёт нагрузку на печень, сердце, весь организм в целом, так как нарушается обмен веществ. Культуристы обогащают пищу белками для наращивания мышечной массы, но большинству людей столько белков просто не нужно. Умеренное сбалансированное питание будет лучшим решением!

Популярное на сайте

Информация на нашем сайте носит познавательный и просветительный характер. Однако данная информация ни в коей мере не является пособием по самолечению. Обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Аминокислоты – это органические соединения, которые можно назвать химической единицей, образующей белок – основу строения любой клетки. Человеческий, да и не только человеческий – любой живой организм состоит из белков. Они принимают участие абсолютно во всех процессах, происходящих в организме, формируют все ткани и органы.

Белки состоят из разного вида аминокислот. Условно их делят на заменимые и незаменимые в зависимости от способности организма самостоятельно их синтезировать. Незаменимые считаются особо важными в силу того, что они поступают в организм только с пищей или лекарственными препаратами. Из 21 известной науке аминокислоты девять считаются незаменимыми. Недостаток последних в организме чреват проблемами со здоровьем.

Функции аминокислот

Аминокислоты вырабатывают антитела, фактически формируя иммунную систему, которая отвечает за способность организма противостоять внешним негативным воздействиям. Аминокислоты генерируют ферменты и гормоны, необходимые для обменных процессов . Гемоглобин, который является основным транспортировщиком кислорода по клеткам, также продуцируется аминокислотами и его производными.

Но главная задача – быть строительным материалом для клеток. Эта способность аминокислот взята на вооружение спортсменами, которые для увеличения мышечной массы принимают аминокислоты в виде препаратов.

Полезные свойства аминокислот

Каждая из незаменимых аминокислот важна для нормального функционирования организма и несет в себе определенную функцию.

Аргинин

Так, аргинин – аминокислота, важная для детей, так как способствует выработке в организме гормона роста. В аргинине особенно нуждаются дети после перенесенных инфекционных заболеваний. С возрастом количество необходимого для здоровья аргинина уменьшается, но не попадают полностью. Полезен аргинин для взрослых также после перенесенных болезней для ускорения процесса восстановления.

Аргинин также вырабатывает коллаген – главный строительный материал для кожи, поэтому он ускоряет восстановление тканей, например, после травмы или хирургического вмешательства. Аргинин участвует в нормализации обменных процессов в организме, помогает контролировать вес.

Аргинин - промежуточный продукт генерации мочевины в печени. Очень важна эта аминокислота для мужчин, так как участвует в выработке сперматозоидов.

Метионин

Метионин – один из самых мощных антиоксидантов. Он не только замедляет процессы старения организма, он активно снижает уровень плохого холестерина в крови, фактически являясь чистильщиком кровеносных сосудов.

Полезен метионин для снижения скорости развития болезни Паркинсона. Есть данные, что употребление в достаточном количестве метионина способно не только замедлить развития болезни Паркинсона, но и вернуть уже утраченные человеком функции.

Метионин способен к восстановлению тканей печени и почек, что очень полезно после оперативного вмешательства на этих органах или при процессах, сопровождающихся некрозом тканей почек и печени.

Метионин можно получить только из продуктов, богатых протеинами. Однако его избыток может привести к негативным последствиям для сердечно-сосудистой системы, так как в больших количествах метионин превращается в гомоцистин, который ухудшает состояние сердечников.

Пролин

Пролин – еще одна аминокислота, которая помогает предотвратить преждевременное старение организма. Пролин участвует в выработке коллагена, фактически формирует кожные покровы, а также является строительным материалом для костей, связок и сухожилий.

Таурин

Таурин , как и метионин тоже является аминокислотой, замедляющей процессы старения из-за высоких антиоксидантных свойств. Таурин – главный «защитник» головного мозга. Он не только защищает его, но и предотвращает развитие так называемых старческих заболеваний, надолго сохраняет свежесть и ясность мышления.

Таурин участвует в обменных процессах, позволяя контролировать вес, а также повышает иммунный статус. Влияет таурин и на деятельность сердечно-сосудистой системы, предупреждая развитие аритмии. Таурин участвует в синтезе других аминокислот, поэтому так важно его поступление в организм в достаточном количестве.

Тирозин

Тирозин называют «гормоном молодости». Во-первых, эта аминокислота, как и аргинин, участвует в выработке гормона роста, заставляя гипофиз трудиться. Также тирозин помогает в выработке серотонина – гормона «радости». Тирозин благодаря этой функции снимает тревожность , помогает решить многие проблемы с перепадами настроения, бессонницей .

У тирозина есть еще одна функция – повышение мужской потенции . Поэтому продукты, богатые тирозином, должны присутствовать на столе каждого мужчины, особенно после достижения ими 40-летнего возраста.

Какие аминокислоты – в каких продуктах содержатся

Аргинин входит в состав почти всех продуктов, содержащих белки, как животного, так и растительного происхождения. Его много в мясе (больше всего в свинине), в яйцах , молочных продуктах. Очень много аргинина в молоках рыб – до 90 процентов (помним о влиянии аргинина на выработку сперматозоидов). Высоко содержание аргинина в орехах и семечках : подсолнечника, кунжута , арахисе , грецких и кокосовых орехах . Соевые бобы, бурый рис, овсяная крупа тоже являются хорошим источником аргинина. Есть он и в изюме.

Пролин содержится в больших количествах в молочных продуктах и курином яйце. Пролин также присутствует в фруктовых соках . Так в каждом литре свежевыжатого апельсинового сока содержится до 2,5 граммов чистого пролина.

Молочные продукты и яйца являются источниками другой незаменимой аминокислоты – тирозина. Высоко содержание тирозина в спелых авокадо и бананах , много в миндальных и арахисовых орешках. Восполнить нехватку тирозина можно, пополнив свой рацион семечками тыквы и кунжута.

Больше всего метионина содержит мясо нежирных сортов: телятина, крольчатина, конина. Достаточно высоко содержание метионина и в птице. А вот растительный белок, хоть и содержит эту аминокислоту, но в незначительном количестве: в десять раз меньше, чем в животном белке.

Рыба и молочные продукты являются главными поставщиками таурина в организм. В растительных белковых продуктах таурина содержится в ничтожно малых количествах. Поэтому веганы, которые полностью отказываются от животного белка, страдают от последствий нехватки таурина, нередко страдают сердечно-сосудистыми заболеваниями.

Вред аминокислот

Аминокислоты, несмотря на хорошую репутацию «незаменимых», могут нанести вред здоровью. Так, избыток метионина, как указывалось выше, может привести к развитию заболеваний сердечно-сосудистой системы.

В группе риска не только сердечники. Спортсмены, которые ускоряют формирование мышечного корсета, также могут испытать на себе все пагубные последствия переизбытка аминокислот в организме. Самое малое, к чему может привести неумеренное употребление препаратов с аминокислотами – отравление со всеми симптомами. Могут произойти и другие неприятности. В частности, после отказа от приема аминокислот выросшие мышцы так же быстро «сдуются».

68. Источники и пути расходования аминокислот в тканях. Заменимые и незаменимые аминокислоты, примеры синтеза заменимых аминокислот. Пул аминокислот. Аминокислотная недостаточность.

69. Трансаминирование аминокислот, роль глутаминовой кислоты. Значение реакций. Аминотрансферазы. Витамин В 6 . Диагностическое значение определения активности ами­нотрансфераз сыворотки крови.

78. Переаминирование аминокислот.

При трансаминировании аминокислота взаимодействует к кетокислотой и в ходе этого взаимодействия происходит перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без образоввдня свободного аммиака В результате образуется новая аминокислота и новая кетокислота. Одной из участвующих во взаимодействии кислот должна быть дикарбоновой.

Реакции катализируются ферментами - аминотрансферазы (трансаминазы)

Реакции трансаминирования легко обратимы, в клетках органах и тканей находиться большое кол-во трансаминаз Каждый фермент катализирует перенос аминогруппы только между определенной парой аминокислот В реакцию трансаминирования из аминокислот входящих в состав белков вступают только две трионин и лизин Биологическая роль трансаминирования.

Трансаминирование играет огромную роль в оптимизации смеси аминокислот, поступающих из кишечника во внутреннюю среду организма. В организме синтезируются ряд кетокислот которые в результате трансаминирования могут превращаться в заменимые аминокислоты. ПРи трансаминировании происходит перераспределение аминного азота поступающего из кишечника. В клинической практике нашло широкое применение определение активности двух трансаминаз - алат, асат Эти ферменты относятся к внутриклеточным ферментам и в норме их активность в крови крайне низкая.

Активность в миокарде в печени очень высокая и при поражении этих тканей ферменты выходят в кровь Поэтому повышение активности трансаминаз в крови свидетельствует о поражении той или иной ткани какого-либо органа Например при инфаркте миокарда активность асат (аспартатаминотрансферазы) увеличивается ухе через 3-5 часов, при благоприятном течении заболевания активность через 3-4 дня возвращается к исходному уровню При болезни Боткина в крови резко увеличивается активность второй трансаминазы алат (аланинаминотрансфераз). Источником аминного азота для синтеза аминокислот путем трансаминирования является глютомат Если в клетках нет достаточного количества глютомата, то он может быть синтезирован из аммиака в реакции восстановительного аминирования. Реакций восстановительного аминирования а-кетоглютората с последующим переносом аминного азота на кетокислоту - трансреаминирования . Таким образом трансреаминирование является основным путем синтеза заменимых аминокислот.

Глютомлдегидрогиназа катализирует реакцию дезаминировання гчютомата и восстановительное аминирование а-кетоппотората с участием восстановленного НАД

Трансреаминирование - это основной путь синтеза заменимых аминокислот в организме человека.

Витамин В6. фосфоперидоксаль является коферментом декарбоксилаз некоторых аминокислот.

70. Метионин. Реакции трансметилирования. Роль фолиевой кислоты, витамина В 12 . Значение реакций, примеры. Реакции реметилирования, образование метионина и гомо­цистеина. Гипергомоцистеинемия.

Метильная группа метионина - это тоже мобильный одно­углеродный фрагмент, * используется для метилирования большого числа разных соединений. Непосредственным донором метильной группы в реакциях трансметилирования служит про­изводное метионина S-аденозилметионин,. В качестве примера реакции трансметилирования укажем на синтез креатина. В синтезе креатина участвуют два органа - почки и печень. В почках образуется гуанидинуксусная к-та: Гуанидинацетат с кровотоком транспортируется в печень, где в реакции трансметилирования превращается в креатин. Метионин –незаменимая ак. При гиповитаминозе, связанном с недостаточночтью фолиевой кислоты, обмен одноуглеродных групп нарушается. Первое клиническое проявление - мегалобластическая анемия.Суточная потребность -0,1-0,5 мг. Источники-овощи и зелень, печень.

Фолиевая кислота выполняет коферментные ф-ии. Тетрагидрофолиевая кислота ее коферментные ф-ии связаны с переносом одноуглеродных групп (при биосинтезе метионина, тимина, серина, образ.пуриновых нуклеотидов). В12-кобаламин, антианемический витамин). В12-коферменты (кобамидные коферменты-содержат 2 типа лигандов-метильную и 5-дезоксиаденозильную. Соотв.различают метилкобаломин и дезоксиаденозилкобаламин) уч.в качестве простетической группы. Уч.в реакциях трансметилирования, в которых он выполняет роль промежуточного переносчика метильной группы.

Гомоцистеин - это аминокислота, которая не содержится в продуктах питания, а образуется в организме из метионина. Как и другие аминокислоты, гомоцистеин участвует в образовании белков организма. Метаболизм гомоцистеина происходит внутриклеточно. Гомоцистеин обладает способностью оказывать прямое цитотоксическое (повреждающее) действие на эндотелий артерий. Кроме того, гомоцистеин активирует систему свертывания крови, агрегационную активность тромбоцитов, способствует повышению в крови содержания холестерина, повышает митотическую активность гладкомышечных клеток сосудов, что, в конечном итоге, способствует развитию атеросклероза и ассоциированных с ним заболеваний.

Гипергомоцистеинемия - это патологическое состояние организма, проявляющееся повышенной концентрацией гомоцистеина в крови.

71. Реакции перегруппировки и переноса одноуглеродных фрагментов (рассмотреть на примере реакции трансметилирования и превращения метилмалонил-КоА). Значение реак­ций. Витамины В 12 и фолиевая кислота. Проявление недостаточности. Антиви­тамины, сульфаниламидные препараты.

Метильная группа метионина - это тоже мобильный одно­углеродный фрагмент, * используется для метилирования большого числа разных соединений. Непосредственным донором метильной группы в реакциях трансметилирования служит про­изводное метионина S-аденозилметионин, образующийся под действием метионин-аденозилтрансферазы из метионина и АТФ: В качестве примера реакции трансметилирования укажем на синтез креатина. Это вещество играет важную роль в обеспечении работающей мышцы аденозинтрифосфатом. В синтезе креатина участвуют два органа - почки и печень. В почках образуется гуанидинуксусная к-та: Гуанидинацетат с кровотоком транспортируется в печень, где в реакции трансметилирования превращается в креатин: Одна из важных функций трансметилирования связана с метаболизмом и обезвреживанием чужеродных соединений, в том числе лекарств; эти реакции приводятся в главе о биохимии печени. Метионин –незаменимая ак При гиповитаминозе, связанном с недостаточночтью фолиевой кислоты, обмен одноуглеродных групп нарушается. Первое клиническое проявление - мегалобластическая анемия.Суточная потребность -0,1-0,5 мг. Источники-овощи и зелень, печень.

72. Аммиак, его образование, обезвреживание и выделение.

Катаболизм аминокислот в тканях происходит постоянно со скоростью ∼100 г/сут. При этом в результате дезаминирования аминокислот освобождается большое количество аммиака.

Часть аммиака образуется в кишечнике в результате действия бактерий на пищевые белки (гниение белков в кишечнике) и поступает в кровь воротной вены. Концентрация аммиака в крови воротной вены существенно больше, чем в общем кровотоке. Аммиак - токсичное соединение. Даже небольшое повышение его концентрации оказывает неблагоприятное действие на организм, и прежде всего на ЦНС. Так, повышение концентрации аммиака в мозге до 0,6 ммоль вызывает судороги. К симптомам гипераммониемии относят тремор, нечленораздельную речь, тошноту, рвоту, головокружение, судорожные припадки, потерю сознания. В тяжёлых случаях развивается кома с летальным исходом.

Основные источники аммиака

Высокая интенсивность процессов дезаминирования аминокислот в тканях и очень низкий уровень аммиака в крови свидетельствуют о том, что в клетках активно происходит связывание аммиака с образованием нетоксичных соединений, которые выводятся из организма с мочой. Эти реакции можно считать реакциями обезвреживания аммиака. Наиболее значительные количества аммиака обезвреживаются в печени путём синтеза мочевины

73. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты (рассмотреть на примере катаболизма фенилаланина). Синтез глюкозы из аминокислот, значение процесса.

Углеродные скелеты аминокислот, образующиеся при дезаминировании аминокислот могут использоваться в клетках по различным направлениям

1-е направление Они могут использоваться в качестве субстратов для глюконеогенеза (синтез глбкозы из иеуглеводных предшественников)

В ходе катаболизма аминокислот происходит отщепление аминогруппы и выделение аммиака. Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), или превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО 2 и Н 2 О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи. Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма: пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат

Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА, фумарат) и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться в процессе глюконеогенеза. Такие аминокислоты относят к группе гликогенных аминокислот.

Некоторые аминокислоты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (Лиз, Лей) или ацетил-КоА (Лей) и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. Такие аминокислоты называют кетогенными.

Глюконеогенез – синтез глюкозы из неуглеводных продуктов. Такими продуктами или метаболитами являются в первую очередь молочная и пи-ровиноградная кислоты , так называемые гликогенные аминокислоты , гли-церол и ряд других соединений. Иными словами, предшественникамиглюкозы в глюконеогенезе может быть пируват или любое соединение, превращающееся в процессе катаболизма в пируват или один из промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот .

74. Дезаминирование аминокислот (прямое и непрямое). Значение процесса. Глутамат-дегидрогеназа. Судьба аминогруппы и безазотистого остатка аминокислот.

Дезаминирование - процесс отщепления от аминокислот аминогрупп с образованием свободного аммиака Дезанминирование в организме челочка протекает в 2ариантах 1 В виде прямого дезаминирования 2 В виде непрямого дезаминирования (трансдезаминирование) Прямое дезаминировакие аминокислот встречается в 4 основных вариантах а) окислительное дезаминирование б) внутримолекулярное дезаминирование в) гидролитическое дезаминирование г) восстановительное дезаминирование В клетках человека работают только 2 из перечисленных окислительное и внутримолекулярное дезаминирование Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. - образуются а-кетокислоты и аммиак Процесс идет в 2 этапа На первом зтапе при участии фермента оксидазы от аминокислоты отщепляется 2 атома водорода и аминокислота превращается в нминокислоту На втором этапе образованная иминокислота спонтанно присоединяет воду без участия фермента с образованием кетокислоты и аммиака Дегидрирование, происходящее на первом этапе сопровождается переносом водорода на ФАД или ФМН т е на простетические группы ферментов оксидаз т е вначале образуется восстановленный ФАД или ФМН и эти же восстановленные формы переносят затем водород на кислород (аэробные легилпогннялгы) и образуется токсическая перекись водорода. В организме человека присутствует оксидаза L-аминокислот в качестве кофермента ФМН Эта оксидаза обладает низкой активностью, в то же время в тканях обнаружена оксидаза D-амннокислот, в качестве кофермента она содержит ФАД. Считают, что оксидаза D-аминокислот обеспечивает превращение D-аминокислот, которые образуются в кишечнике. Образуется иминокислота, водород переноситься на ФМН и этот кофермент переносит водород на кислород с, образованием перекиси водорода Перекись водорода немедленно разрушается католазой. т

Иминокислота спонтанно присоединяет воду с образованием кетокислоты и отщеплением иминогруппы в виде аммиака.

Обмен безазотистого остатка амин.Гликогенные и кетогенные реакции Предшественниками глюкозы при глюконеогенезе являются пируват, оксалоацетат и фосфоенолпируват. Поэтому ак, * превращаются в эти соединения, могут быть использованы для синтеза глюкозы (глюконеогенез из ак); такие ак называют гликогенными. Глюконеогенез с участием ак происходит особенно активно при преимущественно белковом питании, а также при голодании. В последнем случае используются ак собственных белков тканей. Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии об­разования пировиноградной к-ты; углеродная часть превращается непосредственно в ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, из которых синтез углеводов невозможен: это кетогенные ак. Тирозин, фенилаланин, изолейцин и триптофан явля­ются одновременно и гликогенными, и кетогенными: часть угле­родных атомов их молекул при катаболизме образует пируват, дру­гая часть включается в ацетил-КоА, минуя стадию пирувата. Фенилаланин - это незаменимая аминокислота, а тирозин - условно заменимая, поскольку образуется в организме из фени-лаланина. Обе эти аминокислоты в достаточных количествах содержатся в пищевых белках, в том числе растительных. Основная масса фенилаланина расходуется по.двум путям-включа­ется в белки и превращается в тирозин.

75. Обмен фенилаланина и тирозина. Образование биологически активных соединений. Нарушения обмена и их последствия.

Фенилаланин - это незаменимая ак, а тирозин - ёёусловно заменимая, поскольку образуется в организме из фенилаланина. Обе эти ак в достаточных количествах содержатся в пищевых белках, в том числе растительных. Основ­ная масса фенилаланина расходуется по двум путям - включа­ется в белки и превращается в тирозин. Обмен тирозина значи­тельно сложнее: кроме использования для синтеза белков он слу­жит предшественником катехоламинов, меланина, тироксина, а также может подвергаться катаболизму до СОг и Нг0

Катаболизм фенилаланина и тирозина. Специфической частью катаболизма этих ак является серия реакций, завер­шающаяся образованием фумарата и ацетоацетата: Превращение фенилаланина в тирозин скорее нужно для удаления избытка фенилаланина, чем для образования тирозина, поскольку недостатка в тирозине обычно не бывает. Эта реакция катализируется ферментом фенилаланингидроксилазой. В генофонде человека имеются аллельные гены фенилаланингидрок-силазы, кодирующие неактивные варианты фермента. В гетерозиготном состоянии эти аллели обнаруживаются примерно у 2% людей, но фенотипически обычно не проявляются, поскольку синтез активного фермента обеспечивается нормальным аллелем. У гомозиготных индивидов фенилаланингидроксилазной активно­сти в тканях не обнаруживается (или она очёнь низка), в резуль­тате возникаете блок реакции превращения фенилаланина в тиро­зин. Этот дефект метаболизма проявляется как болезнь фенил-кетонурия. Концентрация фенилаланина в тканях больного повы­шается в десятки раз; его содержание в крови достигает 10- 80 мг/дл (в норме 1-4 мг/дл). В этих условиях значительная часть фенилаланина превращается в фенилпировиноградную и фенилмолочную кислоты (в норме они почти не образуются): Все эти соединения выделяются с мочой больного. Наиболее тяжелое проявление фенилкетонурии-резкое нарушение, умст­венного и физического развития (в 10 лет ребенок не ходит, зна­ет всего несколько слов). Вероятно, эти нарушения связаны с токсическим действием высоких концентраций фенилаланина. При диете, содержащей мало фенилаланина, его концентрация в крови больных снижается и развитие симптомов болезни за­медляется.

Наследственная болезнь-алкаптонурия, связанная с блоком катаболизма тирозина на стадии гомогентизиновой кислоты.

76. Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов (катехоламины, ГAMK, гистамин, серотонин) и их функции. Роль витамина В 6 . Инактивация биогенных аминов, моно- и диаминооксидазы.

декарбоксилированию подвергаются не все аминокислоты, а лишь те из них при декарбоксилировании которых образуются биологически активные соединения выполняющие в организме функции или биорегуляторов или нейромедиаторов - биогенные амины. Биогенные амины обладают высокой биологической активностью и после выполнения основных функций они должны быть инакгивированы Общим путем инактивации биогенных аминов является их окислительное дезаминирование с участием ферментов моноаминооксидаз или диаминооксидаз

Биогенный амин, в данном случае моноамин, поэтому фермент моноаминооксидаза (оксидаза способна переносить отщепляемый водород непосредственно на кислород с образованием перекиси водорода), превращается в альдегид, который затем окисляется до жирной кислоты, а перекись водорода расщепятся

Образование этих биологически активных. Из аминокислоты гистидина под действием гистидиндекарбоксилазы образуется биогенный амин - гистамин -клеточный медиатор. Гистамин обладает выраженным сосудорасширяющим действием, причем, Он участвует в развитии воспалительных, он стимулирует выделение желудочного. Инактивация гистамина идет либо за счет его дезаминнрования либо путем метилирования.

Аминокислота триптофан служит предшественником еще одного очень важного амина - серотонин Вначале триптофан подвергается, затем под действием соответствующей декарбоксилазы происходит образование серотонина Серотонин является нейромедиатором стволовой части головного мозга 1 При нарушении его обмена развивается галлюциногенный синдром (галлюцинации устрашающего характера и зрительные и слуховые) 2 Он является так же мощными сосудосуживающим средством. Инактивация серотонина идет или путем его окислительного дезаминирования или же путем метилирования по аминогруппе, 1 Серотонин играет важную роль в развитии аллергии 2 Серотонин является предшественником гормона эпифиза мелатонина

Три биогенных амина (дофамин норадреналин и адреналин = котихоламины) образуются из- тирозина. Тирозин гидроксилируется с превращением в ДОФА (диоксифениламнин), затем ДОФА декарбоксилируется и превращается в дофамин. .Дофамин является промежуточным продуктом при синтезе норадреналина и адреналина. В реакции превращения дофамина в норадреналин участвует аскорбат (аскорбат участвует в синтезе гормонов).

Норадрешлин и адреналин являются во-первых медиаторами симпатической нервной системы во-вторых гормонами мозгового вещества надпочечников Оба зтих биогенных амина обладают ырвжоашм сосудосуживающим. Инактивирование названных биогенных аминов осуществляется в основном путем их

Декарбоксилированию кроме ароматических аминокислот могут подвергаться аминокислоты жирного ряда, в частности глютомат. Образующееся при декарбоксилировании глутомата соединение является медиатором -у аминомаслянная кислота-тормозной медиатор коры головного.

77. Образование мочевины (орнитиновый цикл). Нарушения этого процесса. Гипераммо­ниемия и ее последствия.

Образование мочевины (орнитиновый цикл) Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины. Последняя выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи. Основным и, возможно, единственным местом син­теза мочевины является печень

На первом этапе синтезируется макроэргическое соединение карбамоилфосфат, синтез которого представляет немалый интерес. Карбамоил фосфат - это метаболически активная форма аммиака, используемая в качестве исходного продукта для синтеза ряда других азотистых соединений. На втором этапе цикла конденсация карбамоил фосфата и орнитина с образованием цитруллина. На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая, сводится к конденсации цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосук-цината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фер­мента - аргининосукцинат-лиазы. На последнем этапе аргинин расщепляется на мо­чевину и орпитин под действием аргиназы. Необходимо подчеркнуть, что аргиназа содержится в печени тех животных, которые экскретируют с мочой мочевину как основной и конечный продукт азо­тистого обмена; в печени птиц, например, аргиназа отсутствует, поскольку птицы выделяют мочевую кислоту вместо мочевины. Суммарная реакция синтеза мочевины. Данная реакция сопровождается снижением свободной энергии поэтому процесс всегда протекает в направлении синтеза мочевины. Из приведенной схемы процесса мочевинообразования нетрудно видеть, что один из атомов азота мочевины имеет своим источником свободный аммиак (через карбамоилфосфат); второй атом азота поступает из аспартата. Аммиак образуется главным образом в процессе глутаматдегидрогеназной реакции. Что же касается пополнения запасов аспартата, то в этом процессе участвуют три сопряженные реакции: сначала фумарат под действием фумаразы присоединяет воду и превращается в малат, который окисляется затем при участии малатдегидрогеназы с образованием оксалоацетата, последний в реакции трансаминирования с глутаматом вновь образует аспартат. Гиперрамониемия -повышение концентрации аммиака в крови - рвота, возбуждение, припадки с потерей сознания и судорогами.