Типы белков и их функции в организме человека

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется "сжечь" белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени; здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы.
Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми.Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.
Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот.
Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков - могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.
Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 - 12% всех калорий.

Из этого урока вы узнаете о функциях белков, познакомитесь с классификацией белков, а также с белками, которые выполняют структурную, сократительную, транспортную, защитную, регуляторную, запасающую и энергетическую функции. Узнаете о гормонах и токсинах белковой природы, факторах иммунитета, переносчиках кислорода и других жизненно важных веществ.

Тема: Основы цитологии

Урок: Функции белков

На предыдущем уроке, мы с вами рассмотрели аминокислоты, строение белков; показали уровни организации белковой молекулы. Белки имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.

На этом уроке мы с вами разберем классификацию белков по форме молекулы, а также охарактеризуем некоторые функции белков .

По форме молекулы белки делятся на фибриллярные белки, или волокнистые; глобулярные белки (Рис. 1), то есть белковая молекула имеет форму глобулы (шара); и промежуточные белки, то есть белки фибриллярной формы, но при этом растворимы в воде.

Рис. 1. Схематическое изображение третичной и четвертичной структуры белков

Фибриллярные белки .

Наиболее важна для них вторичная структура. Третичная структура складчатая. Обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде.

Фибриллярные белки представляют собой длинные параллельные полипептидные цепи, скреплённые друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна, или слоистые структуры (Рис. 2).

Как правило, фибриллярные белки выполняют в организме структурные функции.

Рис. 2. Фибриллярные белки

Глобулярные белки .

Это полипептидные цепи, свёрнутые в компактные глобулы. В отличие от фибриллярных белков, они растворимы, легко образуют коллоидные суспензии, выполняют различные функции в клетке (Рис. 3).

Рис. 3. Примеры глобулярных белков

Промежуточные белки имеют фибриллярную форму, но растворимы в воде.

Белки выполняют целый ряд функций, как в клетке, так и в организме. Функция определяется структурой и формой белковой молекулы.

В первую очередь эту функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран.

Кроме этого к структурным белкам относятся белки межклеточного матрикса, такие как коллаген и ретикулин . Одним из основных компонентов связок является эластин , кожи - коллаген . Коллаген также входит в состав костей, сухожилий, хряща (Рис. 4).

Волосы и ногти в основном состоят из очень прочного белка - кератина . Кстати кератин , является ещё компонентом перьев.

Рис. 4. Структурные белки

Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков. К сократительным белкам относятся актин и миозин , которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани (Рис. 5).

Рис. 5. Сократительные белки актин и миозин

Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин , входящий в состав микротрубочек (основных компонентов ресничек и жгутиков клетки) (Рис. 6). Как и предыдущие белки, они имеют фибриллярную структуру.

Рис. 6. Белок тубулин, обеспечивающий движение компонентов клетки

Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру (см. видео).

В крови есть специальные транспортные белки - альбумины , которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны (см. видео).

Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела . То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют.

Другие белки - интерфероны , они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде (Рис. 7).

Рис. 7. Нити фибрина тромба, оплетающие эритроциты, под микроскопом

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки - токсины , которые в большинстве случаев представляют сильнейшие яды. Токсические белки представлены токсинами ядов змей, скорпионов, пчёл. Они характеризуются довольно низкой для белков молекулярной массой. Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из токсинов микроорганизмов - это дифтерийный и холерный токсин .

Некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины , которые подавляют действие токсических веществ.

В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин . Он вырабатывается поджелудочной железой и регулирует уровень глюкозы в крови.

Кроме этого к таким гормонам относится кальцитонин , который регулирует уровень кальция в крови костной ткани, а также так называемый соматотропный гормон , или соматотропин , который влияет на рост и развитие человека.

Белки могут быть запасными питательными веществами. Например, альбумин куриного яйца, казеин молока. В семенах многих растений, белки также могут выполнять запасающую функцию.

Белки могут выполнять в клетке или организме энергетическую функцию, поскольку при расщеплении одного грамма белков образуется 17,6 кДж энергии. Для этой цели белки используются в исключительных случаях - в качестве источника энергии обычно используется либо углеводы , либо липиды .

Таким образом, мы начали рассмотрение различных функций белков, а на следующем занятии обсудим белки-ферменты .

Настоящая голубая кровь

В живых организмах медь была обнаружена в 1808 году французским химиком Луи Вокленом. Он является основоположником химического анализа.

Гемоцианин , медьсодержащий белок кальмаров, улиток, раков и пауков. Так же, как и гемоглобин позвоночных, он переносит кислород, при этом кровь окрашивается в голубой цвет, и наблюдается флуоресценция. С окисью углерода гемоцианин, так же как и гемоглобин, взаимодействует обратимо, образуя бесцветное соединение.

Способность к переносу кислорода у гемоцианина значительно ниже, по сравнению с гемоглобином. Поэтому у высших позвоночных животных в крови наблюдается гемоглобин, а не гемоцианин.

В художественной литературе часто встречается словосочетание «голубая кровь». Оказывается, это выражение пришло к нам из Испании. В Испании людей благородного, или аристократического происхождения, отличала белая кожа с просвечивающими синеватыми сосудами - венами. Отсюда и название «голубая кровь». И к настоящей голубой крови подводных обитателей это не имеет никакого отношения.

Интерфероны

Интерфероны - это белки, которые вырабатываются в ответ на проникновение в организм различных чужеродных агентов, в том числе и вирусных частиц. Интерфероны блокируют (инактивируют) вирусы, то есть они запускают химические реакции, которые прекращают воспроизведение ДНК- и РНК-содержащих вирусов.

Интерфероны имеют широкий спектр действия:

противовирусное действие;

противоопухолевое действие;

радиопротекторное действие;

иммуномодулирующее действие.

В связи с этим интерфероны широко используются для лечения различных вирусных заболеваний (например, заболевания гриппа, ОРВИ, заболевания герпеса), используются в комплексной терапии такого сложного заболевания как гепатит, используются в комплексной терапии для лечения СПИДа, а также, поскольку они обладают противоопухолевым действием, в комплексной терапии для лечения раковых заболеваний.

Кроме этого, интерфероны используются и для лечения различных бактериальных инфекций, и даже грибковых. Обычно препарат «интерферон» вводится путём внутривенных инфекций, например, при лечении различных раковых заболеваний, при лечении гепатита.

Если у человека наблюдается герпес, то обычно смазывается поражённый участок.

При различных формах простудных заболеваний, интерферон используется в виде капель в нос.

Соматотропный гормон

Соматотропин, или соматотропный гормон, контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Соматотропин вырабатывается передней долей гипофиза и секретируется в кровь. Он является полифункциональным гормоном. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина - задержка роста костей.

Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей.

Домашнее задание

1. Какие вещества называют белками?

2. Из чего состоят белки?

3. Какие классификации белков вам известны?

4. Перечислите основные функции белков.

5. Приведите примеры белков, которые выполняют различные функции.

6. Сравните функции гемоглобина и гемоцианина.

7. Каковы функции интерферона?

3. Портал для семейного просмотра ().

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. - 2-е изд., переработанное. - Вентана-Граф, 2010. - 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 11-е изд., стереотип. - М.: Просвещение, 2012. - 304 с.

4. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 6-е изд., доп. - Дрофа, 2010. - 384 с.

Цели урока: 1. Продолжить расширение и углубление знаний о важнейших

Органических веществах клетки на основе изучения строения

И функции белков.

2.Знать из чего состоят белки, функции белков.

3.Продолжить формирование умения выявлять связи между

Строением и функциями веществ.

Оборудование: карточки -информаторы, учебник 9 кл., мет. пособие.

Тип урока: комбинированный

Методы обучения: беседа

Ход урока

I. Проверка знаний.

Фронтальная беседа.

1. На какие группы делят все элементы, входящие в состав живого?
2. На какие группы делятся углеводы в зависимости от количества молекул?
3. Почему углеводы получили такое название?
4. Что такое липиды?

II. Изучение нового материала.

1. Рассказ об особенностях строение молекул белков.

Белки- нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 аминокислот. Все аминокислоты имеют

радикал (R), аминогруппу (NH2), карбоксильную группу (COOH).

H - N - C = O H - N - C - С--- N

/ \ + / \\ \

H OH H -H2O O Н

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

1. Самостоятельное изучение учащимися текста учебника с. 36 о классификации белков.
2. Рассказ о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях.

Строительная - белки входят в состав клеточных мембран и органелл

клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти,

когти у высших животных состоят из белков.

Ферментативная- белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при

фотосинтезе.

Транспортная - белки способны присоединять и переносить различные вещества. Белок гемоглобин переносит кислород, альбумины крови переносят жирные кислоты.

Защитная- ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин

участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

Сократительная- благодаря движению относительно друг друга нитей

белков актина и миозина осуществляется сокращения мышц.

Регуляторная- многие гормоны, регулирующие транскрипцию, являются белками: инсулин, глюкагон.

Рецепторная- некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану,

Способны изменить свою структуру на действие внешней среды. Фитохром-

Светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию

Растений, оксин- составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках

Сетчатки глаза.

Пигментную - белки имеющие цвет, меланин - кожи, волос, радужной

Оболочки глаза.

4. Беседа об уровнях организации белковой молекулы.

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка, замена одной аминокислоты влечет за собой изменение функции.

Вторичная структура - за счет водородных связей, 2-спиральная конфигурация,

структура белка волос, ногтей... .

Третичная- за счет ионных, водородных, сульфидных связей.

Четвертичная - четырех отдельных полипептидных субъединиц и небелковой части - гема. Гемоглобин.

Денатурация- процесс нарушения структуры белка.

III. Закрепление знаний.

В процессе беседы с помощью следующих вопросов6:

1. Какие органические вещества клетки можно назвать самыми важными?
2. Каким образом создается бесконечное разнообразие белков?
3. Что собой представляют мономеры биополимеры белка?
4. Как формируется пептидная связь?
5. Что собой представляет первичная структура белка?
6. Приведите примеры белков, выполняющих самые разные функции.

При ответе можно использовать следующую схему: №1

IV. Итог. На уроке мы повторили и расширили свои знания по

Теме «Белки». Узнали о функциях белков их строении,

О роли белков как самых необходимых химических

Соединений для жизнедеятельности всего живого на

Аминокислотный состав. Белки состоят из аминокислот. Известно около 200 различных аминокислот, однако для построения белков в животных и растительных тканях используются только 20. Называются эти аминокислотыосновными . Наряду с основными в состав отдельных белков входят другие аминокислоты - неосновные. Каждая такая аминокислота происходит от одной из 20 основных аминокислот.

Простые и сложные белки. В зависимости от химического состава белки делятся на простые и сложные.Простые белки состоят только из аминокислот, среди которых есть растворимые в воде (гистоны, альбумины, фибриноген) и не растворимые (глобулины, миозин, коллаген, осеин, кератин). Сложные белки состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть может быть представлена углеводами, нуклеиновыми кислотами, липидами, фосфорной кислотой, окрашенными (хромо-) веществами. В зависимости от природы небелковой части сложные белки делятся на гликопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды. Все они выполняют разнообразные функции в организме.

Биологические функции белков

Структурная (пластическая). В комплексе с липидами белки составля­ют структуру всех клеточных мембран и основу цитоплазмы клеток. Струк­турной основой соединительной ткани являются такие белки, как коллаген (входит в состав хрящей и сухожилий), кератин (входит в состав кожи), эластин (входит в состав связок и стенок сосудов).

Каталитическая. Эту функцию выполняют специфические белки-фер­менты, регулирующие обмен веществ и энергии в организме. Если ферменты не работают в клетке, то биохимические реакции не про­текают и живая клетка может погибнуть.

Сократительная. Все виды сокращения и движения скелетных мышц, миокарда и других сокращающихся тканей обеспечивают сократительные белки актин и миозин.

Транспортная. Белки способны связывать и транспортировать с током крови или через клеточные мембраны отдельные молекулы и ионы. Например, гемоглобин эритроцитов крови переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ - от тканей к легким; миоглобин мышц переносит кисло­род в мышечной ткани к местам его использования. Отдельные белки кро­ви транспортируют жирные кислоты, липиды, железо, некоторые гормоны.

Защитная. Белки иммунной системы гаммаглобулины "узнают" и связывают чужеродные вещества, поступающие в организм, защищая тем самым его от вирусов, бактерий и клеток других организмов. Защитную функцию выполняет также белок интерферон. Белки плазмы крови фибриноген и тромбин участвуют в процессах свертывания крови, предотвращая кровопотери при ранениях.

Гормональная, или регуляторная. Высокоспецифические белки-гормоны регулируют обмен веществ.

Рецепторная. Многие белки являются рецепторами гормонов, нейромедиаторов, других биологически активных веществ. Они осуществляют избирательное узнавание, связывание и передачу их регуляторного действия.

Передача наследственной информации. Белки входят в состав хромосом и участвуют в воспроизведении генетической информации, в регу­ляции процессов роста и размножения.

Опорная. Упругость и прочность костей скелета, кожи, сухожилий обеспечивают преимущественно белки коллаген и эластин.

Энергетическая. Около 10-15 % энергопотребления организма обеспечивается белками. При окислении 1 гбелков выделяется 17 кДж (4,1 ккал) энергии.

Аминокислоты - это производные органических (карбоновых) кислот, содержащие одну или несколько аминогрупп (-NH2). Аминогруппа в аминокислотах чаще находится в?-положении углеродного атома по отношению к карбоксильной группе, т.е. присоединена к первому атому углерода, с которым связана карбоксильная группа. Каждая аминокислота может рассматриваться как вещество, у которого к атому углерода присоединены аминогруппа (-NH2), карбоксильная группа (-СООН), атом водорода (Н) и различная боковая углеродная цепь, обозначенная как радикал (А), что видно из общей формулы и пространственной модели аминокислоты:

Все аминокислоты различаются химическим составом и строением боковой углеродной цепи либо радикалом. Особенности строения боковых цепей аминокислот, входящих в белки, характеризуют свойства белков, лежат в основе проявления их разнообразных функций и придают им биологическую индивидуальность.

Классификация аминокислот. Аминокислоты в зависимости от строения радикала делятся на ациклические, имеющие незамкнутый, и циклические, имеющие замкнутый углеродный радикал. В зависимости от количества функциональных групп (-NH2 и -СООН) ациклические аминокислоты делятся на моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые кислоты. Отдельные ациклические аминокислоты могут содержать оксигруппу (-ОН) или сульфгидрильную группу (-SH). Они называются оксикислотами (серин, тирозин) или серосодержащими аминокислотами (цистеин, цистин, метионин).

Циклические аминокислоты делятся на гомоциклические и гетероциклические. Гомоциклические аминокислоты имеют в цикле только атомы углерода (фенилаланин, тирозин). В гетероциклических аминокислотах в цикле присутствуют и другие химические элементы, например азот (триптофан, гистидин, пролин).