Функции белков

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более 3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Можно назвать еще некоторые другие жизненно важные функции белков. Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

1.Биологическая химия - наука о химических основах жизнедеятельности, т.е. о химической структуре и превращениях молекул, составляющих живое. «Минималь­ная клетка» т.е. клетка, содержащая набор структур, обязательных для обмена веществ, энергии и для самовоспроизведения. К таким структурам относятся следующие образования (субклеточные - с позиций морфологии и над молекулярные - с позиций химии):

мембрана, отграничивающая клетку от окружения и разделяющая ее внут­реннее пространство на функционально различающиеся отсеки;

мигохондрии - образования, высвобождающие и запасающие энергию химических связей;

ядро, где локализованы молекулы-носители генетической информации;

рибосомы, где генетическая информация реализуется путем синтеза биоло­гически активных молекул в согласии с «инструкцией», доставляемой сюда из ядра;

лизосомы, переваривающие сложные питательные вещества и посторонние частицы;

аппарат Гольджи, участвующий в биогенезе мембран и яизосом, в синтезе гликолипидов и фосфолипидов,

Благодаря разработке методов выделения субклеточных структур стало возможным изучение их химического состава. Оказалось, что все многообразие молекул, обнаруживаемых в этих частицах из разных по происхождению Клеток, можно свести к небольшому числу классов" 1) макромолекулы (белки, углеводы, липиды), 2) низкомолекулярные биологически активные органичес­кие соединения;?) минеральные вещества.

Все это позволяет конкретизировать задачи биохимии, необходимость изучать

1) строение и функции молекул живого;

2) структуру и функции над молекулярных образований;

3) механизмы поступления во внутреннюю среду пластических и биологичес­ки активных материалов;

4) механизмы высвобождения, накопления и использования энергии;

5) механизмы воспроизведения.

Исходя из наших прагматических позиций, определяемых темой книги, знание основ биохимии необходимо медику для того, чтобы освоить прикладной раздел -клиническую биохимию.Предмет клинической биохимии - изуче­ние нарушений химических процессов жизнедеятельности и методов выяв­ления этих нарушений для их устранения или исправлении.

2.Живой организм - макромолекулярная система, осуществляющая обмен веществ, энергии и самовоспроизведение. Минимальная струк­турная единица этой системы - клетка, в которой имеется шесть обязательных надмолекулярных образований или "рганелл (мембрана, ядро, мигохондрии. риГкюомы, аппара! Гольджи, личосомы), содержа­щих в своем составе три класса молекул (макромолекулы, низкомоле­кулярные биологически активные вещества, минеральные вещества). Биохимия - наука о химических основах жизнедеятельности - уста­навливает структуру молекул и на дм о л окулярных образований живого, ИХ функции, механизмы обмени вещесгв и.энергии, механизмы воспро­изведения. Клиническая биохимия как прикладной р^дел биохимии, необходимый врачу, изучает нарушения химических процессов жизне­деятельности и методы их выявления с тем, чтобы определить пути исправления или устранения эгих нарушений Изучение отклонений л базируется на представлениях о есчесиюнном течении процессов. "

Согласно приведенному выше определению живому организму свойственны следующие функции"

1. Извлечение из внешней среды и превращение в приемлемые для организ­ма формы химических соединений - материала для возобновления структур.

2. Химическое преобразование оказавшихся во внутренней среде соединений (расщепление и синтез, трансформация) и выведение во внешнюю среду продуктов, которые более не используются (конечные продукты).

3. Высвобождение.энергии, заключенной в поступающих извне соединениях, ее -запасание в приемлемой для организма форме и использование в процессах жизнедеятельности.

Реализуются эти функции в общем виде следующим образом. 1. Исючниками материален для Возобновления с"|рукгур и энергообеспече­ния служат пищевые продукты, в составе которых организм получает углево­ды, липиды, белки, некоторые биологически активные соединения (например, витамины) и минеральные вещества Белки, углеводы и липиды в усваиваемые формы преобразуются в пищевартельном тракте при участии активных компонентов, которые выделяются ссо"1 не; с"; кующими железами желудка, кишечника, поджелудочной железы и поступают с желчью. Преобразование макромолекул заключается в их деполимеризации, т.е. в разрушении полиме­ров до мономеров (белков - до аминокислот, углеводов - до простых Сахаров, липидов - до свободных жирных кислот и глицерола). Низкомолекулярные

биологически активные и минеральные вещества всасываются во внутреннюю среду преимущественно без какой-либо предварительной химической тран­сформации. 2. Химические соединения с током крови поступают в органы (ткани), где включаются в процессы синтеза (образование специфических для тканей организма человека белков, углеводов, липидов и регуляторных соединений), процессы окислительно-восстановительного распада, в ходе которого высво­бождается энергия химических связей. Промежуточные продукты используют­ся в синтезе биологически активных веществ или выполняют регуляторные функции.

3. Высвобождение энергии в ходе окислительно-восстановительного распада сопряжено с ее запасанием в форме универсальных носителей. Они используются как источники энергии для выполнения всех видов работы, свойственных живому.

Все перечисленные процессы протекают в организме повсеместно, однако можно отметить и локализацию их в отдельных органах и тканях. Графическое изображение процессов - объекта биологической химии

В задачу последующих разделов книги входит описание структуры биомо­лекул, детализация превращений, которым они подвергаются в процессе переваривания, описание механизмов всасывания и транспортировки мономе-ров кровью и лимфой, расшифровка последовательности реакций, обеспечива­ющих синтез специфических соединений, окислительный распад белков, липидов и углеводов. Таким образом, схема получает конкретное содержание в объеме, достаточном для понимания проблем клинической биохимии.

Обращаем внимание на то, что в схеме не показана энергетическая сторона обмена -- высвобождение, запасание и использование энергии. Поэтому ука­жем: на второй и третьей стадиях окислительно-восстановительного распада (образование ацетил-КоА и затем углекислоты) высвобождается (в реакциях окисления) энергия химических связей. Она затрачивается в последующем на

синтез аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) из аденозиндифосфорной кис­лоты (АДФ) и неорганического фосфата. АТФ используется как источник энергии, запасенной в ее пирофосфорной связи, для всех видов работ, произ­водимых организмом(рис. 2). Высвобождение энергии происходит в реакции:

АТФ -----------АДФ + Н3Ро4 + Энергия

3.Молекула белка - неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Ами­нокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.

Белок может включать несколько полипептидных цепей, соединение кото­рых между собой происходит за счет непептидных связей. В этом случае молекула имеет характер сополимера. Следовательно, белковая молекула - линейный полимер или сополимер, образованный из аминокислот, соединен­ных пептидной связью.

Итак, полипептидная цепь включает в себя соединенные пептидной связью аминокислоты У одной из аминокислот, занимающей крайнее положение в цепи, остается свободной аминогруппа (C-концевая аминокислота и соответ­ственно N-концевой полюс полипептида), у другой, находящейся на противо­положном конце, - свободный карбоксил (С-концевая аминокислота и соответ­ственно С-полюс полипептида)Аминокислотным остаткам в составе полипептида (белка), не имеющим свободного карбоксила, придано окончание «ил», те представленная пептид-ная цепочка именуется фенилаланил-аланил-аспарагинил-глутаминил-гис-тидин При изображении структурных формул пептидов или белков принято располагать слева N-концевую, справа С-концевую аминокислоту

Первичная структура - понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь - основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании Изучение первичной структуры требует следующих операций 1) разделение сополи­меров-полипептидов путем разрыва дисуль-фидных связей; 2) разделение цепей и гидро­лиз до свободных аминокислот; 3) определе­ние аминокислотного состава; 4) определение последовательности аминокислот. Так, если молекула содер­жит только 10 видов аминокислот и каждый из них повторяется по 2 раза (всего 20 остат­ков), то число возможных вариантов белков равно 10 20 .

Вторичная структура характеризует форму

белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора амино­кислот и их последовательности в полипеп-тидной цепи. Различают два основных варианта вторичной структуры -спираль и - конфигурацию Форму -спирали имеют многие белки. Представить ее можно как правильную спи­раль, образованную на поверхности цилинд­ра. Шаг спирали, т.е. расстояние между вит­ками, - 5,4 А виток образуется 3,6 аминокис­лотных остатка, т.е. 36 аминокислотных ос­татков образуют 10 витков спирали. Устойчивость спиралевидной конфигура­ции определяется многочисленными водоро­дными связями между СО- и NН-группами пептидных связей Конфигурация свойственна небольшо­му числу белков, в молекуле которых есть более одной полипептидной цепи. По форме эту структуру можно сравнивать с мехами гармошки (складчатая структура). В отличие от а-цепей здесь водородные связи обра­зуются между СО- и NН-группами пептид­ных связей двух полипептидных цепей, расположенных параллельно, но таким образом, что N-концевому полюсу одной цепи соответствует С-концевой полюс другой.

Электростатические и водородные взаимодействия участвуют в стабилизации вторичной структуры, однако в меньшей степени, чем водородные.

Третичная структура представляет собой более высокий порядок организа­ции белковой молекулы в пространстве. Возникает благодаря изгибам полипеп­тидной цепи (цепей) в участках, содержащих остатки пролина, дикарбоновых и диаминовых кислот. Представить эту конфигурацию можно как спираль,

образованную на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию клубка.

Характер третичной организации устанавливают с помощью рентгенос-труктурного анализа. Наиболее полно изучена третичная структура гемогло­бина (рис.5).

В этой структуре гидрофильные (полярные) группы располагаются на поверхности молекул, гидрофобные - сближены между собой в ее внутренних областях. Они выполняют важную роль в поддержании третичной структуры, это важнейший вид взаимодействий. Наряду с гидрофобными в сохранении третичной структуры участвуют водородные и электростатические взаимо­действия.

Белки по форме клубка делят на две группы: близкие к шару (глобуле) - глобулярные, близкие к вытянутому эллипсу - фибриллярные (нитевидные).

Четвертичная структура . Многие белки образуются путем объединения одинаковых или неодинаковых молекул (субъединиц) в более сложное обра­зование - молекулу с четвертичным уровнем организации (четвертичной структурой). Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют под действием кислых и солевых растворов, мочевины, детер-

гентов с высвобождением субъединиц. Классический пример молекулы с четвертичной структурой - фермент лактатдегидрогеназа, который содержит четыре субъединицы (одинаковые или двух типов).

Интересен белок оболочки вируса табачной мозаики - он состоит из 2130 субъединиц (рис.6).Форма молекул характеризуется соотношением осей белковой молекулы, которая пространственно представляет собой эллипсоид вращения. Для боль­шей части

глобулярных белков это соотношение составляет от 2 до 30, для фибриллярных - больше 30.

4. Функции белков

Каталитическая или ферментативная . Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические ката­лизаторы (ферменты) по химической природе белки, следовательно, катализи­руют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологичес­ки значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некото­рых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансфер-рин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреб­лением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).

Механохимическая функция - способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.

Структурная (пластическая ) функция выполняется белками - элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность" кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.

Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реак­ций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.

Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.

Антитела - соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа - реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антиге­ном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для орга­низма.

Интерфероны - гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проник­новения в нее вируса. В отличие от антител интерфероны взаимодействуют не с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.

Фибриноген - растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин - нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю

Плазмин - белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.

Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях В процессе окислитель­но-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синте­зируют энергоноситель - АТФ. На долю белка приходится около 18% энерго­потребления у человека.

Молекула белка - линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого - соединенные пептидными связями аминокислоты - характеризуется сложной пространственной организацией, включа­ющей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последователь­ность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множес­твенность функций, свойственных белкам в живом организме.

6 . Классификация белков

Систематизировать белки по структурно-функциональным параметрам невозмож­но, так как первичные структуры известны лишь для части из них.

По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые - еще и другие структуры (добавоч­ные или простетические группы).

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделя­ют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсо­ид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить"

1) альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2) полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труд­нее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3) гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4) протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;

5) проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кисло­ты (30-45%) и пролина (до 15%), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90%-яом этаноле;

6) глутелины содержат около 45% глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокис­лотами органический или неорганический компонент иной природы - простетическую группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, свя­занные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент - пигмент или хромоген).

Из множества сложных белков мы рассмотрим только нуклеопротеиды и важнейший хромопротеид - гемоглобин.

Нуклеопротеиды - соединения, молекула которых состоит из простого белка и нуклеиновой кислоты: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) или рибонуклеиновой (РНК).

ДНК - неразветвленный полимер, образованный из связанных между собой нуклеотидов, содержащих дезоксирибозу. Нуклеотид включает одно из четы­рех азотистых оснований (аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р). Нуклеотиды в полимере соединены между собой через остаток фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с С-3 в остатке рибозы предшествующего нуклеотида.

Для ДНК всех видов клеток характерно равенство между количеством остатков аденина и тимина (А = Т), гуанина и цитозина (Г = Ц) - правил Чаргаффа, т.е. число пуриновых оснований равно числу пиримидиновыз Отношение А + Т к Г + Ц варьирует у разных видов в широких пределах -от 0,35 до 2,70.

Относительно друг друга цепи расположены так, что пуриновому основанию в одной из них соответствует пиримидиновое основание в другой. Эти основания комплементарны друг к другу, т.е. пространственно взаимодополняют одна другую.

В молекуле основания связаны водородными мостиками" двумя между А и Т и тремя - между Ц и Г.

ДНК ядра животных клеток представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих, распределенных по разным (у человека по 46) хромосомам. Как уже сказано, по первичной структуре, т.е. набору нуклеотидов, во всех клетках организма ДНК совершенно одинакова, в том числе и в специализированных клетках, но отличается по характеру белкового компонента.

РНК в отличие от ДНК, которая находится преимущественно в ядре, содержится в основном в цитоплазме, главным образом в рибосомах (это определяет их название), в небольшом количестве - в ядрах, главным образом

Ядрышках.

Сходна по первичной структуре с ДНК, отличаясь следующим:

1) вместо дезоксирибозы содержит рибозу;

2) вместо тимина - урацил (тимин присутствует в очень малых количествах).

Как и ДНК, РНК - это полимерная цепь, построенная по аналогичному Принципу, не обладает строгой упорядоченностью вторичной структуры (спи-рализованные участки менее протяженны, чем в ДНК, местами образует петли, на протяжении которых азотистые основания связаны водородными мостиками по принципу комп-лементарности в пределах одной цепи (рис.13).

В отличие от ДНК рибонуклеиновые кислоты разнообразны. Наиболее тяжелые происходят из рибосом - рибосомные РНК. Внутри растворимой клеточной фракции содержится растворимая РНК или транспортная (фун­кциональное название). Третья разновидность - информационные РНК.

Рибосомные РНК (р-РНК) связаны с белками рибосомы, представленными десятками разновидностей в пределах одной и той же рибосомы.

Гемоглобин (НЬ) - важ­нейший хромопротеид, обла­дающий уникальной функцией

Перенос кислорода и угле­кислоты.

Белковый компонент НЬ - глобин, небелковый - гем. Структура НЬ неодинакова у разных видов и может иметь варианты у одного вида или одной особи. Отличия касают­ся белковой части - последо­вательности аминокислот. Структура гема идентична у всех позвоночных.

Молекула глобина содержит четыре полипептидные цепи, которые удерживаются вмес­те нековалентными связями. Гемоглобин А - основной ге­моглобин взрослого человека- состоит из двух видов поли-пептидных цепей - а и р. О разновидностям гемогло­бина, связанных с вариантами структуры глобина, мы будем говорить ниже.

Последовательности амино­кислот в НЬА (вообще в гемог­лобине 20 видов животных) расшифрованы полностью

Гем - молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот - пиррольных колец.

Остатки пиррола соединены в молекуле гема по а-углеродным атомам метиновыми мостиками (-СН=), ,"de":["QMoRjEI_Azk","QMoRjEI_Azk","0VT7ZIPrQic"],"pt":["jG08bi3tYCU","jG08bi3tYCU","jG08bi3tYCU"]}