Белки их состав строение функции. Урок биологии "Белки как высокомолекулярные вещества. Состав, строение, структура и функции белков"

Классификация белков.

Состав и строение

пептидная связь

элементарный состав

молекулярная масса

аминокислоты

Химические и физические свойства.

Значение белков.

Список использованной литературы.

Введение

Белк и - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислоти играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляютобмен веществи энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 10 12 - 10 13 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ (пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц (актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма (кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества. Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» (в переводе с греческого protos – первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил, что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

Классификация белков.

Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп.

Все белки принято делить на простые белки,или протеины, и сложные белки, или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

Протамины

Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).

Протеиноиды

Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

Альбумины

Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины

Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.

Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеины

Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеинов - транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.

Металлопротеины

Гликопротеины

Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:

Истинные - в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны - построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).

Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины

Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО 2 . Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины

Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида.

Состав и строение

Пептидная связь

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков -аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH 3 + CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены амидной связью между -амино- и -карбоксильными группами. Связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью , а полимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.

Все входящие в пептидную связь атомы располагаются в одной плоскости (планарная конфигурация).

Расстояние между атомами С и N (в -СО-NH-связи) равно 0,1325 нм, то есть меньше нормального расстояния между -углеродным атомом и атомом N той же цепи, выражаемого величиной 0,146 нм. Вместе с тем оно превышает расстояние между атомами С и N, соединенными двойной связью (0,127 нм). Таким образом, связь С и N в -СО-NH -группировке может рассматриваться как промежуточная между простой и двойной вследствие сопряжения π-электронов карбонильной группы со свободными электронами атома азота. Это определенным образом сказывается на свойствах полипептидов и белков: по месту пептидных связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к образованию енольной формы пептидной связи, отличающейся повышенной реакционной способностью.

Элементный состав белков

Для изучения аминокислотного состава белков используется главным образом метод гидролиза, то есть нагревание белка с 6-10 моль/ литр соляной кислотой при температуре 100-110 0 С. получают смесь -аминокислот, из которых можно выделить индивидуальные аминокислоты. Для количественного анализа этой смеси в настоящее время применяют ионообменную и бумажную хроматографию. Сконструированы специальные автоматические анализаторы аминокислот.

Разработаны также ферментативные методы ступенчатого расщепления белка. Некоторые ферменты расщепляют макромолекулу белка специфически – только в местах нахождения определенной аминокислоты. Так получают продукты ступенчатого расщепления - пептоны и пептиды, последующим анализом которых устанавливают их аминокислотный остаток.

В результате гидролиза различных белков выделено не более 30 -аминокислот. Двадцать из них встречаются чаще других.

При образовании молекулы белка или полипептида -аминокислоты могут соединяться в различной последовательности. Возможно огромное число различных комбинаций, например из 20 -аминокислот можно образовать больше 10 18 комбинаций. Существование различного типа полипептидов практически неограничено.

Последовательность соединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентгеноструктурным анализом.

Для идентификации белков и полипептидов используют специфические реакции на белки. Например:

а) ксантопротеиновая реакция (появление желтого окрашивания при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой, которое в присутствии аммиака становиться оранжевым; реакция связана с нитрованием остатков фенилаланина и тирозина);

б) биуретовая реакция на пептидные связи – действие разбавленного сульфата меди (II) на слабощелочной раствор белка сопровождающийся появлением фиолетово-синей окраски раствора,что обусловлено комплексообразованием между медью и полипептидами.

в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окрашивания при взаимодействии с Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2 ;

Молекулярная масса

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков - мономеров. Соответственно и молекулярная массабелков находится в пределах 10000-1000000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин – 64500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150000, а молекулярная масса белка вируса гриппа – 320 000 000.

Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты - органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу –NH 2 . Из формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: –C–, –NH 2 , –COOH. Боковые же цепи (радикалы –R) аминокислот различаются. Природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты - глицина (NH 3 + CH 2 COO) имеют хиральный атом - C*- и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH 3 + , COO и радикал -R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна - из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построенных именно из L-, а не D--аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Химические и физические свойства

Несмотря на внешнее несходство, различные представители белков обладают некоторыми общими свойствами.

Так, поскольку все белки являются коллоиднымичастицами (размер молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм), в воде они образуют коллоидные растворы . Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор яичного белка в воде.

Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.

Белки способны к набуханию, характеризуются оптической активностью и подвижностью в электрическом поле, некоторые растворимы в воде. Белки имеют изоэлектрическую точку.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов . Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7–14) белок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду), тогда как в кислой среде (рН 1–7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, то есть она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8–5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.

Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36–7,4 , несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах, следовательно, существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма.

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы.

Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны . Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Значение белков

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты. Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды 2H 2 O4H + + 4e - + O 2 , в живых организмах катализируются ферментами (реакции синтеза, осуществляются при помощи ферментов синтетаз, реакции гидролиза - при помощи гидролаз, окисление - при помощи оксидаз, восстановление с присоединением - при помощи гидрогеназ и т.д.). Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты, катализирующие присоединение -аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка, катализируют присоединение только L-аминокислот и не катализируют присоединение D-аминокислот.

Транспортная функция белков

Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу - двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные “хвосты” - в толще мембраны. Данная структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара - лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается -галаткозид, поэтому транспортный белок называют -галактозидпермеазой.

Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является К/ Na-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов Na + из клетки на каждые два положительных иона K + в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ - калий-натрийзависимая АТФ-аза.

У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок - сывороточный альбумин. Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины.

Рецепторная функция

Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного мозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют с ацетилхолином CH 3 C(O) – OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки. После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален, чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Для этого служит специальный фермент - ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролиз ацетилхолина до ацетата и холина.

Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы.

Защитная функция

Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов - В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а соответствующие к ним иммуноглобулины - антителами.

Белки и их строение.

Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%. Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N, в состав белков могут входить S, Р, Fe. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.

В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел - белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH2) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).

Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды , а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной - образуется пептид (греч. peptos - сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа МН2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце - группа СООН (этот конец получил название С-конца) (рис. 13).

Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина - две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырех цепей.

Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

Классификация белков.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды - содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

Уровни организации белковой молекулы.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы - конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами -СООН и -NH2 -разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (- S-S-) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков.

Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушена первичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздавать свою структуру (рис. 15). Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Функции белков.

Белки выполняют целый ряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белков многообразны.

Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную) функцию.- (Рис. 15.) . Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин - компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин - эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Очень важна ферментативная функция белков.

Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент, В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило витамины и неорганические - ионы различных металлов.

Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определенной последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определенным участком молекулы фермента, который называется его активным центром.

Субстрат взаимодействует с ферментом, причем связывание субстрата осуществляется именно в активном центре, Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, «как ключ к замку».

На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент-субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 16).

Важное значение имеет транспортная функция белков.

Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны. Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны - универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Белки. Протеины. Протеиды. Пептид. Пептидная связь. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Денатурация. 1. Какие вещества называются белками? 2. Что такое первичная структура белка? 3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка? 4. Что такое денатурация белка? 5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные? 6. Какие функции белков вам известны? 7. Какую роль выполняют белки-гормоны? 8. Какую функцию выполняют белки-ферменты? 9. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?

Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.

1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельченного картофеля.

Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую - на нижнюю полку холодильника, а третью - в банку с теплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты.

Возьмите три пробирки и в каждую из них положите небольшое количество измельченного сырого картофеля. В первую пробирку с картофелем капните несколько капель воды, во вторую - несколько капель кислоты (столовый уксус), а в третью - щелочи. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты. Сделайте выводы. Ферменты значительно превосходят другие катализаторы по специфичности, каталитической активности и способны действовать в мягких условиях (невысокие температуры, нормальное давление и т.д.). Они способны в течение миллисекунд обеспечить протекание сложных многостадийных реакций, для проведения которых химику в современной лаборатории потребовались бы дни, недели или даже месяцы. Например, одна молекула фермента каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекул пероксида водорода (Н2О2), который образуется в организме при окислении различных соединений. Так как молекулы белков, построенные из аминокислот, необычайно велики и сложны, то для их изображения используют специальную общепринятую символику. Каждая аминокислота обозначается тремя латинскими буквами. Многие живые организмы способны вырабатывать одни аминокислоты из других и поэтому им не очень важно, какие аминокислоты содержатся в белках пищи. Но некоторые животные, в том числе человек, должны получать подавляющее число аминокислот с пищей, так как ряд аминокислот, называемых незаменимыми, в их организме не вырабатывается, но они необходимы для жизнедеятельности.