Каталитическая функция характерна для. Защитная функция белков. Строение и функции белков

Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

По химическому составу аминокислоты — это соединения, содержащие одну карбоксильную группу (-COOH) и одну аминную (-NH2), связанные с одним атомом углерода, к которому присоединена боковая цепь — какой-либо радикал R. Именно радикал придает аминокислоте ее неповторимые свойства.

В образовании белков участвуют только 20 аминокислот. Они называются фундаментальными , или основными :

• аланин,
• метионин,
• валин,
• пролин,
• лейцин,
• изолейцин,
• триптофан,
• фенилаланин,
• аспарагин,
• глутамин,
• серин,
• глицин,
• тирозин,
• треонин,
• цистеин,
• аргинин,
• гистидин,
• лизин,
• аспарагиновая кислота,
• глутаминовая кислота.

Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей. Они называются незаменимыми :

• аргинин,
• валин,
• гистидин,
• изолейцин,
• лейцин,
• лизин,
• метионин,
• треонин,
• триптофан,
• фенилаланин.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды. Пептидной (амидной) называется ковалентная связь, образованная карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой.

Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.

Выделяют четыре уровня организации белков.

• Первичная структура (последовательность аминокислот в полипептидной цепи). Образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы (конформации) . Существуют вторичная, третичная и четвертичная пространственные структуры белковой молекулы.
• Вторичная структура . Образуется укладкой полипептидных цепей в α-спираль или β-структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH- и атомами кислорода групп CO-. α-Спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков , имеющих сферическую форму глобулы. β-Структура представляет собой продольную укладку трех полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы.
• Третичная структура . Образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, домен). Домены — глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счет связей, образующихся между радикалами (R) аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных (S-S) связей между радикалами цистеина.
• Четвертичная структура . Характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей (глобул), не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная структура поддерживается в основном силами межмолекулярного притяжения и в меньшей степени — водородными и ионными связями.

Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на нее могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией . Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичная структуры, но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможна ренатурация белка — восстановление нормальной (нативной) конформации. При необратимой денатурации происходит разрушение первичной структуры белка. Денатурация может быть вызвана высокой температурой (выше 45 °С), обезвоживанием, жестким излучением и другими факторами. Изменение конформации (пространственной структуры) белковой молекулы лежит в основе ряда функций белков (сигнальные, антигенные свойства и др.).

По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, антитела — иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую — простетические группы . Различают липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины (различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты). Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции.

Функции белков различны :

• Каталитическая (ферментативная) функция . Все ферменты являются белками. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Например, каталаза разлагает перекись водорода, амилаза — гидролизует крахмал, липаза — жиры, трипсин — белки, нуклеаза — нуклеиновые кислоты, ДНК-полимераза катализирует удвоение ДНК.
• Строительная (структурная) функция . Ее осуществляют фибриллярные белки. Например, кератин содержится в ногтях, волосах, шерсти, перьях, рогах, копытах; коллаген — в костях, хрящах, сухожилиях; эластин — в связках, стенках кровеносных сосудов.
• Транспортная функция . Ряд белков способен присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, белки-переносчики осуществляют облегченную диффузию через плазматическую мембрану клетки.
• Гормональная (регуляторная) функция . Многие гормоны являются белками, пептидами, гликопептидами. Например, соматотропин регулирует рост; инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови: инсулин повышает проницаемость клеточных мембран для глюкозы, что усиливает ее расщепление в тканях, отложение гликогена в печени, глюкагон способствует превращению гликогена печени в глюкозу.
• Защитная функция . Например, иммуноглобулины крови являются антителами; интерфероны — универсальные противовирусные белки; фибрин и тромбин участвуют в свертывании крови.
• Сократительная (двигательная) функция . Например, актин и миозин образуют микрофиламенты и осуществляют сокращение мышц, тубулин образует микротрубочки и обеспечивает работу веретена деления.
• Рецепторная (сигнальная) функция . Например, гликопротеины входят в состав гликокаликса и воспринимают информацию из окружающей среды; опсин — составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина, находящихся в клетках сетчатки глаза.
• Энергетическая функция . При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии, необходимой для жизнедеятельности организма.
• Запасающая функция . Например, альбумин запасает воду в яичном желтке, миоглобин содержит запас кислорода в позвоночных мышцах, белки семян бобовых растений являются хранилищем запаса питательных веществ для зародыша.

Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции в силу энергетических причин сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.

Ферментативную реакцию можно выразить следующим образом: E+S → → E+P, где E — фермент; S — субстрат; ES — фермент-субстратный комплекс; P — продукты реакции.

Субстрат обратимо реагирует с ферментом с образованием фермент-субстратного комплекса, который затем распадается с образованием продукта реакции. Фермент не входит в состав конечных продуктов реакции.

В молекуле фермента имеется активный центр , состоящий из двух участков — сорбционного (отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата) и каталитического (отвечает за протекание собственно катализа). В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции.

Отличие ферментов от катализаторов неорганической природы состоит в следующем:

1. один фермент катализирует только один тип реакций;
2. активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (обычно 35-45 °C);
3. ферменты активны при определенных значениях pH (большинство в слабощелочной среде).

Работа нашего организма - чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

современные определения

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае - стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

• Одноуглеродные остатки.
• Остатки альдегидов, а также кетонов.
• Ацильные и гликозильные компоненты.
• Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
• Азотистые основания.
• Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

• Сложных эфиров.
• Гликозидов.
• Эфиров, а также тиоэфиров.
• Связей пептидного типа.
• Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

• Рацемазы, эпимеразы.
• Цистрансизомеразы.
• Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
• Внутримолекулярные трансферазы.
• Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

• Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
• Белки-ферменты (примеры - некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
• Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
• Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция - это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность.Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

• Эффект концентрирования.
• Эффект пространственного ориентирования.
• Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

В живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию . Они входят в состав и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию . Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны - это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков . Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию .

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков .