Сколько разных аминокислот входит в состав белка. §3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» - «первый»), - это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико - в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой" (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования - прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682- 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею - они примут форму кольца или овала, положишь в коробку - свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты - это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них - атом водорода, второй - кар­боксильная группа -СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н + , благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель - ами­ногруппа -NH 2 и, наконец, четвёр­тый заместитель - группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы -СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а -атомом, второй - в -атомом, следующий - у -атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а -атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а -аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а -аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а -аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а -аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй - аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион - СОО - , а протонирование ато­ма азота - катион, например -NH 3 + . Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе -СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н +) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а -аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» - «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter - «правый») и Z-форма (от лат. laevus - «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул - глюкозы и фруктозы - декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле - «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие - должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором - незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий - 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин - Ала или А, глицин - Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (-СО-NH-группировка в них - это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота - пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери - из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста - каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901- 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897-1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N-H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N-H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль - не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N-H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой - его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка - миоглобина и гемо­глобина - построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы - боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот - восемь - содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть - положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, - ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (-S-S-), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру - субь-единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus - «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором - значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare - «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз" и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков - фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» - R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты - на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки - антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» - антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» - «кровь» и лат. globus - «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках - эритроцитах (от греч. «эритрос» - «красный» и «китос» - «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe 24 " со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин - основной компонент яичного белка и казеин - главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки - ферменты.

Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» - «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ - ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс -раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости - и живых существ. Например, в белке дентина (дентин - костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных - слонов, дельфинов, мед­ведей, - хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме - секвенаторы (от англ. sequence - «последовательность»).

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.

Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:

в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.

Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой - подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этого молоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительная часть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобы получить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты:

с„н„о„ + н,о =

4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота

Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.

Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока - привычный пример денатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки - эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани-на - его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин - очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си"1", гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованной литературы:

1) Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)

Моноаминомонокарбоновые аминокислоты .

Глицин - гликокол, α-аминоуксусная кислота

Единственная оптически неактивная аминокислота. Имеет сладкий привкус и является одной из самых распространенных. Особенно много ее в желатине. Является предшественником при биосинтезе пуринов, порфириновой части гемоглобина, хлорофилла, геминовых ферментов. Участвует в образовании клеточных стенок бактерий. Функционирует как тормозной медиатор в спинном мозге и в большинстве структур ствола мозга, где находится в высоких концентрациях.

L-Аланин -α-аминопропионовая кислота

Н 3 С-С-СООН

Содержится практически во всех белках. Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Может быть исходным продуктом для синтеза каротиноидов, каучука, жиров и углеводов.

L-Валин - α-аминоизовалериановая кислота

H 3 C-CH-С-СООН

Обладает способностью к гидрофобным взаимодействиям, что важно при создании и стабилизации структуры белковой молекулы. Содержится во многих белках, но обычно в небольших количествах. Участвует в синтезе алкалоидов, некоторых циклопептидов, пантотеновой кислоты, пенициллина.

L-Лейцин - α-аминоизокапроновая кислота

Н 3 С-СН-СН 2 -C-СООН

L-Изолейцин - α~амино-β-этил~β-метилпропионовая кислота

Н 3 С-СН2-СН-С-СООН

Обе аминокислоты плохо растворимы в воде. В белках содержатся в незначительных количествах, способны к гидрофобным взаимодействиям. Являются источником сивушных масел при брожении.

L-Серин - α-амино-β-оксипропионовая кислота

НО-СН2- С-СООН

Играет большую роль в обмене веществ любого организма. Входит в состав фосфолипидов (фосфатидилсерины), полипептидов брадикинина и каллидина, участвует в построении активного центра некоторых протеолитических ферментов, синтезе аминоспирта сфингозина (компонент сфинголипидов). В некоторых белках, таких, как казеин молока или вителлин яичного желтка, содержится в виде сложного эфира - так называемой серинфосфорной кислоты, которая играет важную роль в метаболизме молодого растущего животного организма. У растений образуется в ходе фотодыхания из глицина.

L-Треонин - α-амино-β-оксимасляная кислота

Н3С-СН- С-СООН

Участвует в синтезе витамина B 12 , антибиотика актиномицина D.

L-Цистеин - α-амино-β-меркаптопропионовая кислота

HS-СН 2 -С-COOH

Учавствует в обмене веществ растений и животных как источник серы, а также в связи с наличием сульфгидрильной SH-группы, являющейся восстанавливающим агентом. Входит в состав трипептида глютатиона, в виде амина в кофермент А, присутствует в активном центре многих ферментов. В молекулах белков и пептидов (инсулин, АКТГ и др.) принимает участие в образовании дисульфидных связей между полипептидными цепями или внутри одной цепи, отсюда его важная роль в образовании третичной структуры белковой молекулы. Является тем соединением, в виде которого некоторые микроорганизмы и растения метаболизируют сероводород. Из двух молекул цистеина при их окислении получается цистин. Столь же легко происходит и обратный переход. Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-восстановительных систем живых организмов

В белках цистин преобладает над цистеином. В больших количествах он содержится в белках волос, рогов, копыт.

L-Метионин - α-амино-γ-метилтиомасляная кислота

Н 3 С-S-СН 2 -СН 2 -С-СООН

Один из основных доноров метильных групп при синтезе углеводов клеточной стенки растений, холина, адреналина, креатина, стеринов и источником серы при образовании тиамина. Много метионина в белке молока - казеине. Как липотропный фактор, является лечебным препаратом при атеросклерозе.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты.

L-Лизин - α, ε-диаминокапроновая кислота

H 2 N-CH 2 -СН 2 -СН 2 -СН 2 -С-СООН

Находится почти во всех белках, особенно много в белках молок рыб, относящихся к протаминам и гистонам. Является исходным продуктом при синтезе алкалоидов (анабазин, никотин, лупанин, кониин). Участвует своей ε-аминогруппой в образовании комплекса между белковой частью фермента и коферментом, например в биотин-зависимых ферментах.

Содержится в незначительных количествах в белках семян злаковых, особенно кукурузы, что существенно обесценивает кормовые свойства последней.

L-Аргинин - α-амино-δ~гуанидил-n~валериановая кислота.

H 2 N-С-NH-СН 2 -СН 2 -СН 2 -С-СООН

Содержится во всех белках. Входит в большом количестве в состав основных белков-гистонов и протаминов, в связи с чем его много в белках рыбьих молок. Играет большую роль в белковом обмене, участвуя в синтезе мочевины, креатина. В виде фосфоаргинина в мышцах беспозвоночных выполняет функцию, аналогичную функции фосфокреатина у высших животных.

Моноаминодикарбоновые аминокислоты.

L-Acnaрагиновая кислота, аспартат - α-аминоянтарная кислота

НООС-СН 2 -С-СООН

Плохо растворима в воде, раствор имеет кислую реакцию. Содержится в больших количествах во всех растительных белках и играет важную роль в обмене веществ у растений и животных, в частности, принимая участие в реакциях переаминирования, образовании мочевины, креатина, циклопептидов. При ее декарбоксилировании образуется α- или β-аланин, необходимый для синтеза карнозина, ансерина и коэнзима А (КоА). Амид аспарагиновой кислоты - аспарагин накапливается в очень больших количествах при прорастании семян бобовых растений, особенно в темноте, из-за отсутствия углеводов или при избытке аммиака. Аспарагин обнаружен в плазме крови и в составе некоторых животных белков (инсулин, гемоглобин, миоглобин и др.). У человека и животных аспарагин, как и аспарагиновая кислота, активно участвует в реакциях переаминирования, служит предшественником при синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, никотиновой кислоты, у растений является запасной и транспортной формой азота.

L-Глутаминовая кислота - глутамат, α-аминоглутаровая кислота

НООС-СН 2 -СН 2 -С-СООН

В водных растворах дает кислую реакцию. Содержится в больших количествах во всех белках. Входит в состав фолиевой кислоты, глутатиона. Наряду с аспарагиновой кислотой играет первостепенную роль в аминокислотном обмене, активно участвуя в реакциях переаминирования, дезаминирования, прямого аминирования. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота, имеющая большое значение в метаболизме мозга, усиливающая, в частности, процессы торможения, и δ-аминолевулиновая кислота, участвующая в синтезе порфиринов. Амид глутаминовой кислоты - глутамин, является транспортной формой азота у животных и растений, исходным соединением при синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, никотиновой кислоты. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты служит вкусовой приправой, обладая вкусом и запахом куриного бульона.

Циклические аминокислоты.

L- Фенилаланин - α-амино-β-фенилпропионовая кислота

Содержится во всех белках. Участвует в биосинтезе флавоноидов, алкалоидов. Обладает способностью к гидрофобным взаимодействиям. Обусловливает ксантопротеиновую реакцию на белки. В состав молекулы грамицидина и антибиотика тироцидина входит D-фенилаланин, который в свободном виде в природе не обнаружен.

L-Тирозин - α-амино-β-гидроксифенилпропионовая кислота

Одна из наиболее распространенных в природе аминокислот; содержится во всех белках, кроме некоторых протаминов. Является исходным субстратом для синтеза гормонов (тироксин, норадреналин, адреналин), алкалоидов (морфин, кодеин, папаверин). Окисление тирозина под влиянием тирозиназы приводит к образованию меланинов (пигмент кожи, волос, перьев).

L-Триптофан - α-амино-β-индолилпропионовая кислота

Находится почти во всех белках. Бедны триптофаном семена злаков. При кислотном гидролизе белков распадается. Триптофан служит исходным продуктом для синтеза никотиновой кислоты (витамин РР), гетероауксина.

L-Гистидин - α-амино-β-имидазолпропионовая кислота

Принадлежит к группе основных аминокислот - в водных растворах дает щелочную реакцию. Значительное количество гистидина содержится в глобине - белковом компоненте гемоглобина крови. Входит в активные центры некоторых протеолитических ферментов.

L-Пролин - пирролидин-α-карбоновая кислота

Является аминокислотой. Хорошо растворим в спирте. Особенно велико содержание пролина в белках семян злаков (проламины), в коллагене, эластине и белке эмали зубов. Входит в состав ряда антибиотиков циклопептидов - грамицидина, лихениформина, актиномицина D.

L-Оксипролин

Является производным L-пролина . Значительные его количества обнаружены в белках клеточных оболочек, желатине, коллагене.

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны - они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран - важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

• Оценка биологической ценности белка
  Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
• Коэффициент эффективности белка
  Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.
• Аминокислотный скор белка
  Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в "идеальном" белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

  Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

  Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы - 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы - на 93-95%, то белки хлеба - на 62-86%, овощей - на 80%, картофеля и некоторых бобовых - на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Потребность в белке - это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой - свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH 2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Аминогруппа (–NH 2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:

Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.

Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО 2 , Н 2 О, NH 4 + (NH 3), NO 3 – .

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

–СООН → –СОО – + Н +

Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н +) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

–NH 2 + Н + → NH 3 +

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).

Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.