Упражнения. Питание. Диеты. Тренировки. Спорт

Какие биополимеры состоят из аминокислот. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных между собой пептидными связями













































Назад Вперёд

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Цель урока: расширить и углубить знания учащихся о важнейших органических веществах клетки – белках.

Задачи урока:

  • Образовательные : обобщить знания учащихся о биологических функциях белков, строении, структуре, познакомить учащихся с химическими функциями белков, раскрыть связь между химическими знаниями и повседневной жизнью человека, проконтролировать степень усвоения основных умений и навыков, изученных и сформированных на предыдущих уроках, а также уроках биологии.
  • Воспитательные : продолжить формирование научного мировоззрения, воспитывать культуру речи.
  • Развивающие : развивать познавательный интерес к предмету, такие процессы как внимание, логическое мышление, эрудицию; навыки самостоятельной работы с учебником, умение анализировать информацию, устанавливать причинно-следственные связи между составом, строением, функций и применением веществ; применять теоретические знания на практике; навыки составления уравнений реакций образования пептидов из аминокислот; навыки работы с химическими веществами; продолжить развитие химической речи учащихся, таких понятий как полимер, альфа-аминокислота, денатурация, реакция поликонденсации, расширить кругозор учащихся с привлечением дополнительных источников информации, продолжить формировать умения и навыки использования знаний и умений в новых ситуациях.

Тип урока: комбинированный

Оборудование:

  • раствор яичного белка, р-ры сульфата меди (II), хлорида цинка, гидрокисида натрия, этиловый спирт, пробирки №1– яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик, медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; дидактический материал (схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина), карточки-задания, компьютер, телевизор.
  • На ученических столах: пробирки с веществами (№1 - яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик), медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; задания.
  • На классной доске: схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина.

Структура урока

I. Организационный момент

II. Изучение нового материала

III. Закрепление

IV. Заключение

V. Домашнее задание

Ход урока

I. Организационный момент (1 мин)

Приветствие учителя. Проверка готовности класса к уроку. Психологический настрой класса. Отмечание отсутствующих.

II. Изучение нового материала (40мин)

1. Подведение к теме урока.

Вступительное слово учителя с элементами беседы. Заполнение схемы на доске.

Организм состоит из множества веществ. Давайте их классифицируем. Перед вами список различных веществ: вода, белки, углеводы, минеральные соли, жиры, нуклеиновые кислоты. Разделите их на группы и дайте названия группам.

Заполнение схемы. (ученик у доски)


Откройте учебник параграф 27 стр.227 рис. 36, на котором показан химический состав организма человека. Какого вещества в организме больше? (воды – 65%).

Из органических веществ, образующих организм, каких веществ больше? (белков)

Итак, основой живого организма является белки. Сегодня на уроке мы рассмотрим белки, их состав и строение, познакомимся с химическими функциями белков. Для этого нам понадобятся знания из курса биологии, а также ваш жизненный опыт.

Тема нашего урока: “Белки как биополимеры. Химические функции белков”. (Слайд 1 , Запись даты и темы урока в тетради)

2. Биологические функции белков.

Беседа, выполнение задания в тетради.

Вспомним биологические функции белков. Выполните письменно следующее задание. Возьмите лист с заданиями. (Приложение 1)

Задание №1. (слайд 2)

Перечислены белки и их функции. Сопоставьте функцию с белком с помощью стрелок. На выполнение задание 1 минута. Будьте внимательны при выполнении задания.

  • Ферменты – ... (каталитическая)
  • Миозин – ... (двигательная)
  • Гемоглобин – ... (транспортная)
  • Коллаген, кератин – ... (структурная)
  • Инсулин - ... (регуляторная)
  • Альбумин -... (Запасающая)
  • Тромбин - ... (защитная)
  • Гликоген - ...----------------

Гликоген лишнее вещество в данном перечне, так как не является белком. Это углевод.

А сейчас вам вопрос от учителя биологии Ирины Аркадьевны (Слайд 3) :

В науке известен следующий факт: влюблённый студент-химик решил оригинальным способом воспользоваться информацией о том, что в нашем организме есть железо. Он решил из железа, которое содержится в его крови сделать кольцо для дамы сердца. Небольшими порциями он выпускал кровь, химическим путём выделял железо. Но такой романтический способ добычи металла закончился трагически: он умер от малокровия. Ведь он не знал, что в нашей крови железа содержится примерно от 3 до 4 грамм. В состав какого белка входит железо, и какое значение он имеет для организма? (железо входит в состав белка-гемоглобина, который участвует в переносе кислорода).

Посмотрите, насколько разнообразны функции белков. С белками связаны все жизненные процессы. Благодаря белкам организм приобрёл возможность двигаться, усваивать пищу, расти, размножаться, реагировать на внешние воздействия.

Итак, мы вспомнили некоторые биологические функции белков. Переходим к следующему вопросу: белок как химическое вещество.

3. Состав и строение белков.

Беседа с элементами объяснения, выполнение упражнений.

Рассмотрим состав и строение белков.

Составьте определение белков из предложенных слов (Слайд 4) :

Белок, альфа - аминокислота, биополимер, мономер. (Белок- это биополимер, мономером которого является альфа - аминокислота).

Какие химические элементы входят в состав белков? (Углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и другие).

Составьте на доске формулу альфа – аминокислоты из предложенных частей:

С, NH 2 , H, COOH, R.

(R – CHNH 2 –COOH) (ученик у доски)

Какие функциональные группы входят в состав аминокислоты? (аминогруппа, карбоксильная группа)

Какими свойствами обладает аминокислота? (амфотерными)

Почему аминокислота – амфотерное соединение? (аминогруппа определяет основные свойства, карбоксогруппа – кислотные свойства)

Сколькими аминокислотами образованы белки? (20)

В результате какой реакции образуются белки? (поликонденсации)

Что собой представляет реакция поликонденсации? (это реакция, в результате которой образуется полимер, с отщеплением побочного продукта)

Выполним следующее задание на доске и в тетради:

Задание№2 (ученик у доски):

Составить уравнение реакции образования дипептида из глицина, серина. Указать в нём пептидные связи.


Образующийся участок представляет собой дипептидный участок белка-инсулина. Полимерные цепи белков состоят из десятков тысяч, миллионов и более остатков аминокислот. Перед вами формулы некоторых белков (Слайд 5) :

  • С 254 Н 377 О 75 N 65 S 6 инсулин
  • С 3032 Н 4876 О 872 N 780 S 6 Fe 4 – гемоглобин
  • С 1864 Н 3021 О 576 N 468 S 21 - лактоглобулин (белок молока)

Как вы думаете, какова молекулярная масса белков? (Очень большая). Например, молекулярная масса инсулина – M r 5727, гемоглобина 66184, лактоглобулина (белка молока) – 39112.

Белковая цепь настолько длинная, что для лучшего выполнения функций она упаковывается в структуры.

Рассмотрим структуры белков.

Какие структуры белков вы знаете? (первичную, вторичную, третичную, четвертичную)

Смоделируем структуры белка из проволоки, которая лежит у вас на столе. Возьмите её.

С какой структурой белка её можно сравнить? (первичной)

Что представляет собой первичная структура белка? (чередование аминокислот в полипептидной цепи)

Намотайте проволоку на ручку. С какой структурой белка можно сравнить получившуюся спираль? (вторичной)

Что изменилось в молекуле? (уменьшился размер, форма стала другой)

Из данной спирали сделайте комок. Какая структура белка получилась? (третичная)

Что представляет собой третичная структура? (глобулу)

Повернитесь друг к другу, объедините две глобулы? Эта какая структура белка? (четвертичная)

Выполняем следующее задание из карточки.

На карточке представлены рисунки структур белка. Снизу под цифрами перечислены типы связей, определяющих структуры. Определите структуру белка и тип связей. Подпишите нужную цифру под рисунком.

Проверим правильность выполнения задания. (Слайд 6)

Какая структура самая прочная? (первичная)

4. Химические свойства белков.

Объяснение учителя с элементами беседы. Выполнение демонстрационных и лабораторных опытов. Запись на доске и в тетради

Начнём изучение свойств белков, связанных с их структурой. Внимание на экран: вопрос от учителя технологии Татьяны Леонидовны (Слайд 7) :

Любая хозяйка знает, если нужно сварить вкусный бульон для 1 блюда, мясо кладётся в холодную воду, а когда вкусное мясо для 2 блюда - в горячее. Есть ли в этом химический смысл?

О каком свойстве белков идёт речь? (о денатурации)

1) Денатурация (под действием нагревания, химических веществ и т.д.)

Что такое денатурация? (процесс утраты белковой молекулой своей структуры при изменении внешних факторов).

а) повышение температуры

Что вызывает денатурацию при варке мяса? (нагревание, повышение температуры)

Итак, мы рассмотрели состав и строение белков. Переходим к следующему вопросу.

Ответим на вопрос Татьяны Леонидовны.

Почему для вкусного бульона мясо кладётся в холодную воду, для вкусного мяса – в горячую? (Если мясо положить в холодную воду, растворимые белки переходят в воду и там денатурируются. Бульон получается вкусным. Если мясо положить в горячую воду, белки денатурируются сразу в мясе, поэтому мясо получается вкусным)

– Какие факторы, кроме температуры, вызывают денатурацию? (изменение температуры, облучением, действием тяжёлых металлов, кислот, органических веществ, обезвоживанием и другими воздействиями)

б) действие солей тяжёлых металлов (дем.опыт)

Беру раствор яичного белка. Добавляю в один стакан хлорид цинка, во второй сульфат меди (II).

Что наблюдаем при этом? (свёртывание белков)

Белки связывают ионы тяжёлых металлов и обезвреживают их. При отравлении тяжёлыми металлами пострадавшему дают молоко как противоядие.

в) действие органических веществ (дем.опыт)

К раствору яичного белка добавляю этиловый спирт. Наблюдаем осаждение белков.

Какие структуры белка разрушаются при денатурации? (вторичная, третичная, четвертичная с сохранением первичной). Утрачивается биологическая активность. Белок становится доступен действию пищеварительных ферментов.

Какая бывает денатурация? (обратимая и необратимая). Данная денатурация необратимая. Может ли структура белка восстановиться? Обратим ли процесс денатурации? (Да). Ренатурация – процесс восстановления структуры белка.

Следующие химические свойства помогают определить белки в растворах.

2) Цветные реакции

а) биуретовая (на пептидную связь)

Это универсальная реакция определения белков. Посмотрим видеоопыт. (Слайд 8)

Заполняем схему в тетради.

Белок + ______________ = ____________ окрашивание

Белок + (щелочь+ CuSO 4) = фиолетовое окрашивание

Проведём экспертизу неизвестных веществ в пробирках с помощью биуретовой реакции. Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 9)

В какой пробирке находится белок? Посмотрите, какие вещества находились у вас в пробирках (Слайд 10) :

  • Пробирка №1 – молоко
  • Пробирка №2 – бульонный кубик
  • Пробирка №1 – мясной бульон
  • Пробирка №2 – бульонный кубик
  • Пробирка №1 - яичный белок
  • Пробирка №2 – бульонный кубик

Я выбрала бульонный кубик для определения белков. Бульонный кубик белки содержит? (Нет). А в его составе указаны растительные жиры и мясо курицы.

б) ксантопротеиновая (на ароматические кольца) (видеофрагмент, Слайд 11 )

Заполняем схему в тетради:

Белок +__________= ___________окрашивание

белок + конц. HNO 3 = жёлтое окрашивание

При неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания её на кожу остаётся жёлтое пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями.

Эти качественные реакции можно применить в жизни. А когда и где вам подскажет небольшой видеофрагмент из фильма Аллы Суриковой “Ищите женщину” (Слайд 12).

В каких случаях и с какой целью можно применить их в жизни? (В пищевой промышленности, судебной медицине для обнаружения белков)

Биуретовая и ксантопротеиновая реакции - это качественные реакции, реакции, которые позволяют уверенно судить – белок перед нами или нет.

3) Гидролиз

Какой процесс называют гидролизом белков? Вставьте пропущенные слова. (Слайд 13)

Гидролиз – это разрушение... структуры белка под воздействием..., а также водных растворов кислот или щелочей. (первичной, ферментов)

Какие продукты образуются при гидролизе белков? (аминокислоты)

Как можно изменить уравнение реакции образования пептида, чтобы превратить её в реакцию гидролиза? (Написать её наоборот)

Чтобы составить уравнение реакции гидролиза дипептида глицилаланина добавить воду. Идёт разрыв пептидной связи. Атом водорода присоединяется к остатку от аминогруппы, гидроксогруппа к остатку от карбоксильной группы.

Общая схема гидролиза белков есть у вас в учебнике.

Гидролиз – это основа пищеварения.

4) Горение (с образованием углекислого газа, воды, азота.)

Запах: ... .

Как проверить, что изделие из шерсти? (Шерсть – это белок, надо сжечь кусочек нити и по запаху определить результат)

Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 14)

Мы рассмотрели основные химические функции белков.

III. Закрепление (3 мин.)

Фронтальный опрос.

Перед вами на слайде представлены группы слов. Обобщите несколько слов 1 словом или термином. (Слайд 15-23)

А) третичная, вторичная, первичная, четвертичная - ? (структуры)

Б) 20, незаменимая – ? (аминокислота)

В) белки, жиры, углеводы -? (органические вещества)

Г) температура, обратимая, необратимая -? (денатурация)

Д) пепсин, амилаза, трипсин – ? (ферменты)

Е) Cu(OH) 2 , фиолетовое окрашивание - ? (биуретовая реакция)

IV. Заключение (1 мин.)

Заключительное слово учителя.

Сегодня мы познакомились с химией белка. Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. Они выполняют большую роль не только в организме человека, но и в жизни. Не случайно в переводе с греческого языка белки называют протеинами, что значит “первый, главный”.

V. Домашнее задание (1 мин.)

Параграф 27

Приготовить сообщения на темы:

А) применение цветных реакций

Б) история изучения белков

В) факторы, вызывающие денатурацию.

Литература

1. Артёменко А.И. Удивительный мир органической химии. - М.: Дрофа, 2004.

2. Горковенко М.Ю Поурочные разработки по химии к учебным комплектам О.С.Габриеляна и др. 10 класс. М. “ВАКО”, 2005.

3. Рябов М.А. Сборник заданий и упражнений по химии: 10-й кл.: к учебнику О.С.Габриеляна и др. “Химия. 10 класс”. – М.:Экзамен, 2008.

4. Химия 10 класс. Учеб. для общеобразоват. учреждений/ О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарёв, В.И.Теренин. – М.:Дрофа, 2010.

Основная часть органических соединений — биологические полимеры (греч. poly много  meros часть). К ним относят белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды (углеводы).

В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков.

Строение белков, или протеинов (греч. protos первый, важнейший), напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Все живое взаимосвязано процессами питания. Несмотря на различия в строении белков, все организмы для их синтеза используют 20 одинаковых аминокислот, 8 из них не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей - их называют незаменимыми. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все аминокислоты, другие (в молоках рыб) - менее половины.

Для небольшого белка из 250 аминокислот, каждая из которых - одна из 20, получается 20250 (примерно 10325) возможных молекул! Это громадная величина: в видимой части Вселенной (более 13 млрд световых лет) "всего лишь" 1080 электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных комбинаций аминокислот образованы именно функциональные белки, необходимые для жизни.

Относительная молекулярная масса белков достигает десятков тысяч; инсулина - 5 700, а гемоглобина - 65 000. Эти гигантские соединения, включающие в среднем 300-500 аминокислот (тысячи атомов), называют макромолекулами.

Аминокислоты амфотерны: они способны проявлять как кислотные, так и основные свойства. В состав каждой аминокислоты кроме специфического только для нее радикала R входит кислотная (карбонильная) группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной). Под действием ферментов карбонильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием так называемой -пептидной связи, поэтому белки называют еще полипептидами.

В искусственных условиях вне клетки без участия ферментов среди разнообразных возникающих химических связей между различными группами атомов аминокислот лишь незначительное количество связей могут оказаться -пептидными. Такие соединения не имеют биологической активности и белками не являются.

Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. В виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специфические функции. Следующие друг за другом аминокислоты в белке образуют или спиральные структуры (-спирали), или складки (так называемые -структуры, которые собираются в складчатые листы-гармошки). Такую пространственную организацию (укладку) полипептидной цепи называют вторичной структурой. Но и этой сложной формы белкам недостаточно для выполнения всех своих функций.

В большинстве белков элементы вторичной структуры (-спирали, -структуры и неупорядоченные участки) дополнительно уложены с образованием третичной структуры. Глобулярные (лат. globulus шарик) белки уложены в клубок (или глобулу). Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями. При средней длине белковой цепи 100-200 нанометров (1нм=10-9 м) диаметр глобулы всего 5-7 нм. Третичная структура фибриллярных (лат. fibrilla нить) белков образует пучки нитей или слои (белки коллагены, кератины).

Для приобретения своих специфических свойств некоторые белки образуют структуры более высокого порядка. В четвертичной структуре последовательно соединены несколько глобул (или фибрилл). Так, белок гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц (каждая несет группу гема с ионом железа).

Формирование правильной пространственной структуры происходит по мере синтеза белковой цепи (последовательного присоединения аминокислот), на каждом этапе сборки белка соблюдается правило минимума потенциальной энергии: гидрофобные участки прячутся внутрь, а гидрофильные - вытесняются наружу; заряды разного знака максимально сближаются (например, NH3+ и COO–). Если по какой-либо причине эти правила укладки нарушаются, то белок оказывается неактивным или даже опасным для организма. Инфекционные белки-прионы (англ. protein infections particles) отличаются от своих нормальных изоформ только вторичной и третичной структурой, но вызывают у человека и млекопитающих неизлечимые заболевания центральной нервной системы ("коровье бешенство").

1. Какие молекулы называют биополимерами?
2. Все ли необходимые аминокислоты синтезирует наш организм?
3. Каким образом аминокислоты связываются в полипептид?
4. Что называют первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка? Какова функция этих структур?


© Все права защищены

Работу выполнил выпускник 11 «А» класса Ежелый Игорь

Слайд 2

Белки, или протеины.

В переводе с греческого «протос» - первый, главный.

Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.

  • Альбумин (в курином яйце)
  • Гемоглобин (в крови человека)
  • Казеин (в коровьем молоке)
  • Миоглобин и миозин (в мышцах)

«Жизнь есть способ существования белковых тел»

(Ф. Энгельс)

Слайд 3

Белки простые сложные состоят только содержат белковую из аминокислот и небелковую части

альбумин, фибрин (липиды, углеводы, ионы металлов) – протеолипиды, гемоглобин

Понятие о белках и их классификация

Слайд 4

  • Белки – сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные изα-аминокислот
  • Аминокислоты в белках связаны пептидными связями
  • Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке
  • боковые радикалы одинаковых или различных аминокислот
  • Около 20 видов аминокислот входят в состав белков.

Состав белков

Слайд 5

Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке

Слайд 6

Первичная структура белка

Степень организации белковых молекул

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных между собой пептидными связями

Слайд 7

Степень организации белковых молекул

Вторичная структура белка

Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот

Слайд 8

  • Третичная структура белка
  • Спираль, в свою очередь, свернута в форме глобулы и шара.
  • Эта структура стабилизируется водородными, ионными, ковалентными,дисульфидными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура.

Слайд 9

Четвертичная структура белка представляет собой объединение в единую структуру нескольких молекул с третичной организацией (гемоглобин, инсулин)

Слайд 10

Строение белковой молекулы

Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке

Слайд 11

Белки, как биополимеры, их состав, строение и функции в клетке

  • Типы белков
  • Структурные
  • Ферменты
  • Гормоны
  • Сократительные
  • Токсины
  • Запасные
  • Защитные
  • Транспортные
  • Типы белков
  • Слайд 12

    Классификация белков по выполняемым функциям

    • Типы белков
    • Ферменты
    • Гормоны
    • Транспортные
    • Защитные
    • Запасные
    • Токсины
    • Структурные
    • Структурная
    • Каталитическая
    • Регуляторная
    • Сократительные
    • Сократительная
    • Транспортная
    • Защитная
    • Запасная
    • Защитная
    • Кератин
    • Инсулин
    • Миозин
    • Гемоглобин
    • Антитела
    • Казеин
    • Токсины растений
    • Функции белков примеры
  • Слайд 13

    • Промежуточный контроль знаний
    • Изучите схему разнообразия аминокислот.
    • Чем отличатся аминокислоты друг от друга?
    • Охарактеризуйте обязательные компоненты аминокислот.
    • Укажите те участки аминокислот. Между которыми возникает пептидная связь.
    • Чем обусловлено большое разнообразие белков?
  • Слайд 14

    Промежуточный контроль знаний

    Заполните пропуски в таблице.

    Структурная организация белка

    1. Какие связи существуют в белковой молекуле?

    2. Благодаря каким связям белковая цепочка образует повороты?

    3. Какие связи лежат в основе третичной структуры белка?

    4. Какая структура обеспечивает разнообразие функций белка?

    Слайд 15

    Спасибо за внимание!

    Посмотреть все слайды



  • Понравилась статья? Поделитесь с друзьями!
    Была ли эта статья полезной?
    Да
    Нет
    Спасибо, за Ваш отзыв!
    Что-то пошло не так и Ваш голос не был учтен.
    Спасибо. Ваше сообщение отправлено
    Нашли в тексте ошибку?
    Выделите её, нажмите Ctrl + Enter и мы всё исправим!