Вторичная структура

Вторичная структура белка

Регулярные вторичные структуры

Регулярными называются вторичные структуры, образованные аминокислотными остатками с одинаковой конформацией главной цепи (углы φ и ψ), при разнообразии конформаций боковых групп. К регулярным вторичным структурам относят:

Нерегулярные вторичные структуры

Нерегулярными называют стандартные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи (углы φ и ψ). К нерегулярным вторичным структурам относят:

Вторичная структура ДНК

Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль . Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль . При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов - наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году .

В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий:

• водородные связи между комплементарными основаниями (две между аденином и тимином, три - между гуанином и цитозином);
• стэкинг -взаимодействия;
• электростатические взаимодействия;

В зависимости от внешних условий параметры двойной спирали ДНК могут меняться, причём иногда существенно. Правоспиральные ДНК со случайной нуклеотидной последовательностью можно грубо разделить на два семейства - и В, главное отличие между которыми - конформация дезоксирибозы . К В-семейству также относятся С- и D-формы ДНК . Нативная ДНК в клетке находится в В-форме. Важнейшие характеристики А- и В-форм ДНК приведены в таблице .

Необычная форма ДНК была открыта в 1979 году . Рентгеноструктурный анализ кристаллов, образованных гескануклеотидами вида d(CGCGCG), показал что такие ДНК существуют в виде левой двойной спирали. Ход сахарофосфатного остова такой ДНК можно описать зигзагообразной линией, поэтому этот вид ДНК было решено назвать Z-формой. Было показано, что ДНК с определённой последовательностью нуклеотидов может переходить из обычной В-формы в Z-форму в растворе высокой ионной силы и в присутствии гидрофобного растворителя. Необычность Z-формы ДНК проявляется в том, что повторяющейся структурной единицей являются две пары нуклеотидов, а не одна, как во всех других формах ДНК. Параметры Z-ДНК приведены в таблице выше.

Вторичная структура РНК

Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали . По своей структуре спирали РНК похожи на А-форму ДНК. Однако часто спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным, а иногда даже и не уотсон-криковским . В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля («шпилька») и псевдоузел .

Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот , селенометионина и пирролизина , зависит от «шпильки», расположенной в 3" нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного сдвига рамки считывания при трансляции .

См. также

• Четвертичная структура

Примечания

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Вторичная структура" в других словарях:

вторичная структура - — [А.С.Гольдберг. Англо русский энергетический словарь. 2006 г.] Тематики энергетика в целом EN secondary structure …

вторичная структура - antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. secondary structure vok. sekundäre Struktur, f; sekundäres Gefüge, n rus. вторичная структура, f pranc. structure secondaire, f … Fizikos terminų žodynas

вторичная структура - микро и макроструктура, сформированная в результате термической обработки или пластической деформации металла или сплава; Смотри также: Структура ячеистая структура пластинчатая структура … Энциклопедический словарь по металлургии

Вторичная структура конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам . В описании вторичной… … Википедия

вторичная структура белка - – пространственная конфигурация полипептидной цепи, формируемая в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков (α и β структуры белков) …

вторичная структура ДНК - – пространственная конфигурация молекулы ДНК, стабилизированная за счет водородных связей между комплементарными парами азотистых оснований (см. двойная спираль ДНК) … Краткий словарь биохимических терминов

вторичная структура - палуба и модули на морской платформе - — Тематики нефтегазовая промышленность EN secondary structure … Справочник технического переводчика

вторичная структура белка - Укладка полипептидной цепи в альфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. [Арефьев В.А., Лисовенко Л.А. Англо русский толковый словарь генетических терминов 1995 407с.] Тематики… … Справочник технического переводчика

Secondary structure of protein вторичная структура белка. Укладка полипептидной цепи в aльфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. (

(например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам . В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей , которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

Вторичная структура белка

Втори́чная структу́ра белка́ - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

Регулярные вторичные структуры

Регулярными называются вторичные структуры, образованные аминокислотными остатками с одинаковой конформацией главной цепи (углы φ и ψ), при разнообразии конформаций боковых групп.

К регулярным вторичным структурам относят:

Нерегулярные вторичные структуры

Нерегулярными называют стандартные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи (углы φ и ψ). К нерегулярным вторичным структурам относят:

Вторичная структура ДНК

Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль . Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль . При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов - наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году .

В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий:

• водородные связи между комплементарными основаниями (две между аденином и тимином, три - между гуанином и цитозином);
• стэкинг -взаимодействия;
• электростатические взаимодействия;

В зависимости от внешних условий параметры двойной спирали ДНК могут меняться, причём иногда существенно. Правоспиральные ДНК со случайной нуклеотидной последовательностью можно грубо разделить на два семейства - и В, главное отличие между которыми - конформация дезоксирибозы . К В-семейству также относятся С- и D-формы ДНК . Нативная ДНК в клетке находится в В-форме. Важнейшие характеристики А- и В-форм ДНК приведены в таблице .

Необычная форма ДНК была открыта в 1979 году . Рентгеноструктурный анализ кристаллов, образованных гескануклеотидами вида d(CGCGCG), показал что такие ДНК существуют в виде левой двойной спирали. Ход сахарофосфатного остова такой ДНК можно описать зигзагообразной линией, поэтому этот вид ДНК было решено назвать Z-формой . Было показано, что ДНК с определённой последовательностью нуклеотидов может переходить из обычной В-формы в Z-форму в растворе высокой ионной силы и в присутствии гидрофобного растворителя. Необычность Z-формы ДНК проявляется в том, что повторяющейся структурной единицей являются две пары нуклеотидов, а не одна, как во всех других формах ДНК. Параметры Z-ДНК приведены в таблице выше.

Вторичная структура РНК

Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. α -спираль

2. β -складчатость.

Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.

Характеристика α -спирали.

1. α -спираль стабилизируется водородными связями, которые возникают между каждой первой и четвертой аминокислотой. Шаг спирали включает 3, 6 аминокислотных остатка.
2. Образование α -спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот.

Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина α и β -цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%.

Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.

1. α -спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.
2. В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность α -спирали.
3. так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, то гидрофобность альфа спиралей увеличивается.
4. радикалы аминокислот находятся на наружной стороне альфа спиралей и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерны для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа спиралей:
   • Пролин. Его атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг N-CH связей. Кроме того, у атома азота пролина, образующего связь с другой аминокислотой нет водорода. В результате пролин не способен организовать водородную связь и структура альфа спиралей нарушается. Обычно здесь возникает петля или изгиб.
   • Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания.
   • Участки с близко расположенными обьемными радикалами, механически нарушающими формирование альфа спиралей, например метионин, триптофан.

Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.

β - складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.

Если связанные полипептидныые цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β -структура, если же N и С концы полипептидных цепей совпадают, возникает структура параллельного β -складчатого слоя.

Для β -складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.

В белках возможны переходы от α -спирали к β -складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.

β -складчатость имеет плоскую форму.

α -спираль имеет стержневую форму.

Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Белки — важный класс биологических макромолекул, содержащиеся во всех биологических организмах, и состоят в основном из углерода, водорода, азота, фосфора, кислорода и серы. Все белки являются полимерами аминокислот. Эти полимеры также известны как полипептиды и состоят из последовательности 20 различных L-α-аминокислот, также называются аминокислотными остатками. Для цепочек длиной примерно до 40 остатков вместо термина «белок» чаще используется термин «пептид». Чтобы быть способным выполнять свою биологическую функцию, каждый белок принимает одну или более конформации, образующиеся с помощью ряда нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные, вандерваальсивськи и гидрофобные взаимодействия. Для того, чтобы понять функцию белков на молекулярном уровне, часто необходимо определить трехмерную структуру белков. Отрасль биологии, занимающаяся установлением структуры белков, называется структурной биологии и использует такие методы как рентгеноструктурный анализ и ЯМР-спектроскопия.

Число остатков, необходимое для выполнения большинства специфических биохимических функций, составляет около 40-50, что, кажется, является нижней границей размера подавляющего большинства доменов. Размеры белков (но не пептидов) изменяются от этой низшего предела до нескольких тысяч остатков в многофункциональных или структурных белках. Оценка средней длины большинства белков составляет около 300 остатков. Белки также часто формируют белковые комплексы, состоящие из белковых субъединиц, например многие тысячи молекул актина собираются в длинные микрофиламенты.

Введение

Для функционирования белков крайне важна как их аминокислотного (пептидная) последовательность, так и трехмерная структура, которая формируется в процессе свертывания (англ. Folding). Трехмерная структура белков с нормальными природными условиями называется нативным состоянию белка. Обычно структура белков делится на четыре уровня:

• Первичная структура — последовательность аминокислот в пептидной цепи.
• Вторичная структура — регулярные под-структуры (например альфа-спирали и бета-листы), которые определяются локально, таким образом что в одной молекуле белка обычно существует много подобных структурных элементов (мотивов).
• Третичная структура — трехмерная структура единой белковой молекулы, пространственное расположение вторичных структур.
• Четвертичная структура — комплекс из нескольких молекул белка или полипептидных цепочек, который обычно называют белком в этом контексте, функционирующих вместе в составе белкового комплекса.

В дополнение к этим уровням структуры, белок может изменяться между несколькими подобными структурами в процессе осуществления своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестановок, эти третичные или четвертные структуры обычно называются конформациями, а переходы между ними — конформационными изменениями.

Первичная структура удерживается с помощью пептидных связей типа ковалентных связей, образующихся в процессе стадии трансляции биосинтеза белков. Эти пептидные связи обеспечивают жесткость белка. Два конца аминокислотного цепочки называются C-концом или карбоксильным концом и N-конец или амино концов, заснувуючись природе свободной группы на каждом конце.

Различные виды вторичной структуры возникают локально между аминокислотами полипептидной цепочки и стабилизируются водородными связями. Однако, эти водородные связи в целом недостаточно устойчивы самостоятельно, потому что водородная связь с молекулами воды обычно благоприятный, чем водородная связь между амидными группами. Поэтому вторичная структура устойчива только когда локальная концентрация воды достаточно низкая, например, в пределах глобулы или в полностью свернутом белка.

Так же как и вторичная структура, образование глобул и третичной структуры стабилизируется преимущественно структурно неспецифическими взаимодействиями, например сродством аминокислот и гидрофобными взаимодействиями. Однако, третичная структура стабилизируется только когда некоторые части белка закреплены структурно специфическими взаимодействиями, например ионными связями (солевыми мостиками), водородными связями и стеричною упаковкой боковых цепочек. Третичная структура внеклеточных белков может также стабилизироваться дисульфидными связями, которые сокращают энтропию развернутого состояния. Дисульфидные связи чрезвычайно редки в цитоплазмених белках, потому что цитозоль обычно восстанавливающим окружением.

Уровни структуры белков

Первичная структура

• Первичная структура — пептидная или аминокислотная последовательность, то есть последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи. В основе образования первичной структуры лежат пептидные связи. В состав белка входят как кислые, так и щелочные аминокислоты, поэтому любой белок обладает амфотерными свойствами. Именно первичная структура кодируется соответствующим геном и в наибольшей степени определяет свойства готового белка.

Вторичная структура

• Вторичная структура характеризует пространственную форму белковой молекулы, которая чаще всего полностью или частично закручивается в спираль. Аминокислотные радикалы (R-группы) остаются при этом извне спирали. В стабилизации вторичной структуры важную роль играют водородные связи, которые возникают между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода CO-группы другого и направлены вдоль спирали. Хотя эти связи значительно слабее пептидные, однако вместе они формируют достаточно прочную структуру.

Элементы вторичной структуры

Самые распространенные типы вторичной структуры белков включают α-спирали и β-листы:

• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси структуры, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между атомами H и O пептидных групп, удаленных друг от друга на 4 звена. Спираль может быть как ливозакрученою, так и правозакрученою, хотя обычно преобладает правозакручена. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, расположенные рядом аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает спираль.

• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидной цепи, в которых водородные связи образуются между относительно удаленного участками цепочки или между различными цепочками, а не между близко расположенными аминокислотами, как это имеет место в α-спирали. Эти цепочки обычно направлены N-концами в разные стороны (антипараллельно ориентация). Для образования листов важные небольшие размеры R-групп аминокислот, в этих структурах обычно преобладают глицин и аланин.

Номенклатура DSSP

Для описания вторичной структуры часто используется номенклатура DSSP, что описывает отдельные элементы этой структуры с помощью однобуквенных кода. DSSP — акроним «Словаря вторичной структуры белков» (англ. Dictionary of Protein Secondary Structure), который был заголовком статьи, ввела эти обозначения, и фактически представляет собой список элементов вторичной структуры билкив с известной трехмерной структурой (Kabsch и Sander 1983).

• G = 3-аминокислотная спираль (10 Марта -спираль). Минимальная длина 3 аминокислоты.
• H = 4-аминокислотная спираль (альфа-спираль). Минимальная длина 4 аминокислоты.
• I = 5-аминокислотная спираль (пи-спираль). Минимальная длина 5 аминокислот.
• T = поворот, стабилизированный водородными звьязкмы (3, 4 или 5 аминокислот)
• E = бета-лист в параллельной или антипараллельной конфигурации. Минимальная длина 2 аминокислоты.
• B = аминокислота в изолированном бета-мостике (формация из одной пары водородных связей бета-листа)
• S = поворот (единственная нестабилизированная водородными связями структура в списке)

В DSSP аминокислотные остатки, которые входят в одну из приведенных структур, обозначаются как "" (пробел), или иногда обозначается как C (кольцо) или L (петля). Спирали (G, H и я) и листовые структуры — все должны иметь разумную длину. Это означает, что два соседних остатки в первичной структуре должны сформировать тот же тип водородного связи. Если спирали или стабилизированный водородными звьязкмы письмо очень короткие, они обозначаются как T или B соответственно. Существуют и другие категории элементов вторичной структуры (крутые повороты, омега-петли и т.п.), но они используются относительно редко.

Третичная структура

Третичная структура — полная пространственное строение единой белковой молекулы, пространственное взаимоотношение вторичных структур друг к другу. Третичная структура в целом стабилизируется нелокальными взаимодействиями, обычнее всего формированием гидрофобного ядра, но также из-за образования водородных связей, солевых мостиков, других типов ионных взаимодействий, дисульфидных связей между остатками цистеина.

«Надвторинна» структура

Большинство белков организованы на нескольких промежуточных уровнях между основными элементами вторичной структуры и полной структурой полипептидной цепочки. Эту организацию часто называют «надвторинною» структурой, а ее элементы — структурными мотивами и доменами.

Структурный мотив определяется как элемент структуры, встречается в разных белках и связан с выполнением подобного действия. Обычно (но не всегда) это означает небольшую специфическую комбинацию элементов вторичной структуры, например спираль-поворот-спираль имеет три таких элемента. Хотя пространственная последовательность элементов одинакова во всех образцах мотива, они могут кодируются в любом порядке в пределах нуклеотидной последовательности гена. Структурные мотивы часто включают петли переменной длины и неопределенной структуры, и создают необходимые соединения, соединяя в пространстве элементы, не кодируются непосредственно друг за другом. Даже когда два гена кодируют элементы вторичной струкруры мотива в том же порядке, они могут иметь различные аминокислотные последовательности. Это верно не только из-за сложного связь между первичной и вторичной и третичной струкрурамы, но и через различные размеры мотивов в составе различных белков. Похожие структурные мотивы обычно выполняют схожие функции, благодаря чему за ними можно предусмотреть функцию неизвестного белка. Хотя структурные мотивы могут быть аналогичными, чаще всего они сохраняются в процессе эволюции видов.

Домен — несколько больший элемент структуры белка, самостоятельно стабилизируется и обычно сворачивается независимо от остальных частей полипептидной цепочки, и часто выполняют отдельную функцию. Многие доменов не уникальны к одному типу белков или нависть белкового семейства, но встречаются в разнообразие белков. Домены часто называются и определяются согласно с функцией, которую они выполняют, и названием белка, где они найдены, например, «кальций-связывающий домен кальмодулина». Через их независимое свертывания и стабилизацию, домены можно субклонуваты («пересаживать») с одной белка на другой с помощью генной инженерии, создавая причудливые белки с новыми функциями.

Несмотря на факт, что существует около 100 тыс. Различных белков в клетках эукариот, существует гораздо меньше различных структурных мотивов и доменов. Это является следствием эволюции, потому что гены часто возникают за счет дупликации или перемещение части генетического материала в пределах генома. Таким образом, домен может быть передан от одного белка к другому, придавая этому белку новую функцию. Через подобные процессы, каждый домен стремится использоваться многократно в нескольких разных белках.

Четвертичная структура

Четвертичная структура — структура, возникает в результате взаимодействия нескольких белковых молекул, названных в данном контексте субъединицами. Полная структура нескольких соединенных субъединиц, вместе выполняют общую функцию, называется белковым комплексом.

Видео по теме

Изображения по теме