Питание

Белки мономеры для построения более сложных молекул. Биологически важные вещества

Белки

Белки - биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Функции белков
Пластическая. Белки образуют основу цитоплазмы и входят в состав клеточных органелл и мембран. Сухожилия, суставные соединения, кости скелета, копыта состоят из белков.
Каталитическая. Биологические катализаторы, ускоряющие биохимические реакции, называются ферментами. Все ферменты являются глобулярними белками.
Двигательная. Любые формы активного движения в живой природе (работа мышц, биение ресничек и жгутиков и др.) осуществляются скоротливими белковыми структурами.
Транспортная. Белок эритроцитов гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам, сывороточный белок альбумин осуществляет транспорт жирных кислот. Белки клеточных мембран осуществляют избирательное перенос веществ (глюкозы, аминокислот, ионов) между міжклітинним пространством и цитоплазмой.
Защитная. Защита организма от действия инфекции, попавшей в него, и поддержание гомеостаза обеспечиваются реакциями иммунитета. Важнейшими факторами гуморального иммунитета являются антитела - белки. Также защитную функцию выполняют белки, которые непосредственно разрушают клетки (лизоцим слюны) или блокирующие процессы биосинтеза (интерферон в инфицированных вирусами клетках).
Регуляторная. Многие гормоны являются белками (инсулин, глюкагон). Они регулируют прохождение физиологических процессов - рост клеток, обмен веществ.
Запасная. Белки способны накапливаться как запасной материал для питания развивающегося организма (яичный альбумин, белки семян растений).
Энергетическая. Белки расщепляются для получения энергии в исключительных случаях, если в организме исчерпаны запасы углеводов и жиров.
Рецепторная. Много белков на поверхности плазматической мембраны клеток способны распознавать молекулы определенной структуры.
Аминокислоты - мономеры белков
Белки состоят из двадцати видов аминокислот. Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые имеют общий план строения: они содержат карбоксильну группу и аминогруппу , связанные с атомом Углерода. Индивидуальные свойства каждой аминокислоты определяются радикалом R. в Зависимости от структуры радикала все аминокислоты делятся на полярные и неполярные.
Последовательно соединяясь между собой, аминокислоты формируют молекулу белка. При этом связь образуется между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильною группой другой с выделением молекулы воды. Такая связь называется пептидним:
Уровни структурной организации белков
Последовательность аминокислот, связанных между собой пептидными связями, называют первичной структурой билк а. Далее происходит пространственная укладка полипептидной цепи, формируется вторичная структура билк а.

Третичным структурой белка называется трехмерная упаковка полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется и удерживается четырьмя типами связей, которые образуются между радикалами аминокислот:
1) дисульфидные связи между атомами Серы двух остатков цистеина;
2) водородные связи, образующиеся с участием атома Водорода аминокислотных радикалов;
3) гидрофобные взаимодействия между радикалами неполярных аминокислот;
4) электростатические (йонни) взаимодействия между разноименно заряженными группами радикалов полярных аминокислот.
По пространственной формой третичной структуры белки подразделяются на глобулярные, полипептидные, цепи которых свернуты в компактные сферические или эллипсовидные структуры (инсулин, альбумин, все ферменты), и фибриллярные, полипептидные цепи которых, располагаясь вдоль одной оси, образуют длинные волокна (фибриллы) или слои (коллаген, эластин, миозин, фибрин).
Некоторые белки состоят не из одного, а из нескольких полипептидных цепей, кодируемых разными генами (гемоглобин, много ферментов углеводного обмена). В этом случае говорят о четвертичную структуру белка, а полипептидные цепи, которые его образуют, называют субъединицами. Четвертичная структура образуется только после окончания формирования третичных структур отдельных субъединиц и стабилизируется гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.
Под воздействием температуры, механического давления, химических агентов происходит нарушение пространственной организации молекулы - четвертичной, третичной, вторичной структуры с сохранением первичной; белок теряет свои физико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Если денатуруючий агент прекращает свое действие, в некоторых случаях белок приобретает начальной пространственной конфигурации и восстанавливает биологическую активность. Процесс восстановления физико-химических и биологических свойств белка называется ренатурацією. Если воздействие приводит к нарушению первичной структуры белка, то говорят о протеолиз.

Витамины

Витамины - органические вещества, которые не имеют энергетической ценности, но необходимые для прохождения реакций обмена веществ. Витамины входят в состав ферментов, регулирующих биохимические реакции. Если не хватает того или иного витамина возникают нарушения обмена веществ; такие состояния называются гіповітамінозам ы, а за полного отсутствия витамина - авітамінозам и. Превышение нормы потребления витаминов также приводит к нарушениям функций организма и известное под названием гіпервітамінозів .
Все витамины разделяют на две группы: жирорастворимые (A, D, E, K, F) и водорастворимые (другие).
Витамин A необходим для нормального зрения и роста. Он играет важную роль в поддержании нормального состояния кожи и слизистых оболочек. С нехваткой витамина A связано нарушение сумеречного зрения - куриная слепота, неспособность видеть при слабом освещении.
Витамины группы B (,,, и др.) влияют на обмен белков, жиров, углеводов, аминокислот и некоторых других веществ. Недостаток этих витаминов вызывает нарушения в нервной системе (болезнь бери-бери), слизистых оболочках (язвы), коже (сухость) и др.
Витамин C, или аскорбиновая кислота, способствует сохранению здоровой кожи, участвует в обмене веществ в соединительной ткани, необходим для синтеза коллагеновых волокон. При отсутствии витамина C в пище у человека развивается цинга: десны становятся слабыми и кровоточат, не заживают раны, не образуются волокна соединительной ткани.
Витамин D способствует задержанию солей Кальция, Фосфора и откладыванию их в костной ткани. У детей при недостатке витамина D в пище или при длительном отсутствии солнечного света развивается рахит - заболевание, что приводит к размягчению и искривлению костей из-за понижения содержания солей.
В случае недостаточного количества витамина Е в организме возникает бесплодие, атрофия мышц и малокровие, связанное с разрушением эритроцитов.
Витамин к участвует в синтезе протромбина в печени. Недостаток этого витамина вызывает нарушение процесса свертывания крови.

Углеводы

К углеводам относятся альдегиды и кетоны многоатомных спиртов, а также полимеры этих соединений с общей формулой . Содержание углеводов в животных клетках редко превышает 5 %, но в растительных может достигать 90 %.
Функции углеводов
Энергетическая. При окислении в процессе клеточного дыхания углеводы высвобождают энергию, которая в них содержится, обеспечивая значительную часть энергетических потребностей организма.
Защитная. Вязкие секреты (слизи), богатые на углеводы и их производные - глікопротеїди, предохраняют стенки органов (желудок, кишечник, бронхи) от механических и химических воздействий.
Рецепторная. Большинство клеточных рецепторов являются гликопротеинами. Связываясь с интегральными мембранными белками, углеводы в составе рецепторов участвуют в распознавании сигнальных молекул (гормонов, нейромедиаторов).
Пластическая. Углеводы являются основными структурными компонентами клеток, которые образуют опорные ткани (целлюлоза, хитин).
Запасная. Откладываясь в тканях, углеводы могут обеспечить организм энергией во время голодания (крахмал, гликоген).
Классификация углеводов
Углеводы подразделяют на моносахариды, олигосахариды и полисахарид ы. Моносахариды - это простые углеводы. В зависимости от количества атомов Углерода, которые образуют скелет молекулы, моносахариды разделяют на триози, тетрози, пентози, гексози и т.д.
Олигосахариды - углеводы, которые имеют от двух до десяти звеньев моносахаридов. Полисахариды - высокомолекулярные соединения, содержащие более десяти моносахаридних звеньев. Они составляют основную массу углеводов, которые встречаются в живых клетках.

Липиды

Липиды - органические соединения, различные по структуре, химическому строению, функциям, но сходные по физико-химическим свойствам: нерастворимые в воде, хорошо растворимые в органических растворителях (естері, хлороформе, ацетоне).
Функции липидов
Энергетическая. При окислении липидов выделяется примерно вдвое больше энергии, чем при окислении белков или углеводов.
Структурная. Липиды являются основными структурными компонентами биологических мембран.
Регуляторная. Фосфолипиды регулируют текучесть мембран, являются важными внутриклеточными сигнальными молекулами, компонентами миелиновых оболочек нервных клеток; стероиды являются предшественниками гормонов, витаминами, участвуют в регуляции генной активности.
Запасная. Благодаря высокой энергетической ценности жиры являются энергетическим депо и эндогенным источником воды.
Защитная. Липид является основным компонентом подкожной клетчатки, они предотвращают утратам тепла и защищают от механических воздействий.
Классификация липидов
По химическому строению липиды делят на простые и сложные и.
Простые липиды: триацилгліцероли (триглицериды, или жиры) - эфиры глицерина и жирных кислот; воска - эфиры жирных кислот и довголанкових спиртов; витамины А, Е, К.
Сложные липиды: стероиды (холестерол, половые гормоны, витамин D); фосфолипиды, в состав которых кроме глицерола и жирных кислот входят остаток фосфорной кислоты и нітрогенвмісні соединения (фосфатідилсерин, фосфатідилетаноламін, фосфатідилхолін и др.); гліколіпіди - комплексы липидов с углеводами.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты - биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. Каждый нуклеотид состоит из п"ятикарбонового моносахарида, азотистого основания и остатка фосфорной кислоты. В зависимости от вида моносахарида нуклеиновые кислоты разделяют на две группы:
1) рибонуклеїнову кислоту (РНК), которая содержит рибозу;
2) дезоксирибонуклеїнову кислоту (ДНК), в состав которой входит дезоксирибоза.
Азотистые основания являются производными пурина и пиримидина. К пуриновым основаниям относятся аденин (А) и гуанин (Г), к пиримидиновых - цитозин (Ц), урацил (У), тимин (Т). В состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин, тимин; в РНК вместо тимина находится урацил. Нуклеотиды объединяются в полимерные цепи путем образования фосфодиестерних связей между фосфатной группой одного нуклеотида и гідроксигрупою сахара другого нуклеотида.
Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК)
В соответствии с моделью организации ДНК, предложенной Д. Уотсоном и Ф. Криком:
1) Каждая молекула ДНК состоит из двух антипаралельних полинуклеотидных цепей, образующих двойную спираль.
2) Каждый нуклеотид расположен в плоскости, перпендикулярной оси спирали.
3) Два полінуклеотидні цепи соединены водородными связями, которые образуются между азотистыми основаниями разных цепей.
4) Взаимодействие азотистых оснований специфическая: пуринова основа может сочетаться только с піримідиновою, и наоборот. Такой принцип сочетания основ называется принципом комплементарности.
5) Последовательность оснований одной полинуклеотидной цепи может значительно варьировать, но последовательность их во втором цепи четко комплементарная первой.

Два полінуклеотидні цепи в молекуле ДНК соединяются между собой с помощью водородных связей между соответствующими азотистыми основаниями: аденин взаимодействует с тимином посредством двух водородных связей, цитозин с гуанином - с помощью трех. При этом образуется двойная спираль, полінуклеотидні цепи в которой ориентированы антипаралельно.
Благодаря уникальному строению ДНК способна к сохранению, воспроизведению и передаче генетической информации.
Рибонуклеиновая кислота (РНК)
РНК содержится во всех живых клетках в виде одноцепочечных молекул. В зависимости от структуры и функции РНК разделяют на матричную, или информационную (мРНК, или іРНК), рибосомальну (рРНК) и транспортная (тРНК). Информационная РНК синтезируется в ядре клетки на матрице одной из цепей ДНК, то есть является комплементарным определенном ее фрагмента. Далее она транспортируется в цитоплазму и сама служит матрицей для синтеза белка. Рибосомальна РНК входит в состав рибосом, участвуя в трансляции. Транспортная РНК отвечает за доставку определенной аминокислоты в рибосомы и включения ее в образованный полипептидный цепь.

Биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В ходе образования белка аминокислоты взаимодействуют между собой, образуя пептидные связи, в результате чего формируется длинная полипептидная цепь. Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия. Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, содержащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) белков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться - происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависимости от пространственной структуры белки бывают фибриллярные (в виде волокон) - строительные белки и глобулярные (в виде шара) - ферменты, антитела, некоторые гормоны и др. Роль белков очень многообразна. Это главнейший строительный материал клеток: они входят в состав мембран, рибосом, хромосом, матрикса митохондрий, стромы пластид. Белки являются структурным элементом ферментов - катализаторов, влияющих на процессы метаболизма клеток - ассимиляцию (синтез) и диссимиляцию (расщепление) веществ. Гормоны - регуляторы процессов роста и развития любых организмов также представляют собой белки. Белки выполняют транспортную (перенос О 2 и СО 2 гемоглобином), двигательную (сократительные белки мышц), защитную (антитела), сигнальную (реакция на раздражение), механическую (прочность различных структур) функции и могут быть источником энергии. При расщеплении 1 г белка освобождается 1 7,6 кДж энергии, т. е. столько же, сколько при расщеплении 1 г углеводов. В организме каждого человека около 100 тыс. различных белков, отличающихся от белков другого человека. Поэтому при пересадке органов возникает несовместимость и чужой орган отторгается. Переливание крови без учета специфики ее белков приводит к склеиванию эритроцитов. Аналогичный механизм приводит к образованию антител при реакции на чужеродный белок микробов.

Белки - это биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Функции белков

Структурная. Белки образуют основу цитоплазмы и входят в состав клеточных органелл и мембран. Сухожилия, суставные связки, кости скелета, копыта состоят из белков.

Каталитическая. Биологические катализаторы, ускоряющие биохимические реакции, называются ферментами. Все ферменты являются белками. Каждый фермент катализирует одну или несколько однотипных реакций, поэтому связывание фермента с субстратом (веществом, подвергается ферментативному превращению) высокоспецифично. Участок молекулы белка, которая отвечает за связывание с субстратом, называется активным центром, а комплекс, образовавшийся при этом, - фермент-субстратный комплекс. В процессе реакции фермент не поддается ни качественным, ни количественным изменениям.

Двигательная. Любые формы активного движения в живой природе (работа мышц, биение ресничек и жгутиков, движение хромосом при клеточного деления, внутриклеточное перемещение цитоплазмы) осуществляются сократительными белковыми структурами.

Транспортная. Белок эритроцитов гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам, сывороточный белок альбумин осуществляет транспорт жирных кислот. Белки клеточных мембран выполняют выборочный перенос веществ (глюкозы, аминокислот, ионов) через липидный бислой.

Защитная. Защита организма от действия инфекции и поддержание гомеостаза обеспечиваются реакциями иммунитета. Важнейшими факторами гуморального иммунитета являются антитела - белки, которые маркируют чужеродные биополимеры - антигены. Защитную функцию также выполняют белки, непосредственно разрушают клетки (лизоцим слюны) или блокируют процессы биосинтеза (интерферон в инфицированных вирусами клетках).

Регуляторная. Многие гормоны являются белками (инсулин, глюкагон, соматотропин). Они регулируют течение физиологических процессов - рост клеток, интенсивность обмена веществ.

Запасающая. Белки способны накапливаться как запасной материал для питания развивающегося организма (яичный альбумин, белки семян растений).

Энергетическая. Белки расщепляются для получения энергии в исключительных случаях, если в организме в результате длительного голодания исчерпаны запасы углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет около 17 кДж.

Рецепторная. Многие белки на поверхности плазматической мембраны клеток способны познавать молекулы определенной структуры. Специфическими рецепторами распознаются молекулы гормонов и медиаторов (как правило, один рецептор может познавать только один тип молекул - рецептор адреналина распознает только адреналин, рецептор инсулина - только инсулин). Белковые рецепторы на поверхности клеток иммунной системы способны познавать чужеродный антиген и запускать реакцию его уничтожения.

Структура белков

В обычной эукариотической клетке насчитывается около 10 тыс. различных белков, а общее количество известных белковых молекул приближается к 50 тыс. Все эти белки состоят не более чем из двадцати видов аминокислот. Аминокислоты являются органическими молекулами, имеющими общую схему строения.

Последовательно сочетаясь между собой, аминокислоты формируют молекулу белка. При этом связь образуется между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой с выделением молекулы воды. Связь-CO-NH-называется пептидной.

Вторичная структура. Различают два вида вторичной структуры белка - а-спираль и ß-складчатый слой (ß-структура).

Белковая а-спираль стабилизируется водородными связями, которые образуются между атомом водорода группы-NH одной аминокислоты и атомом кислорода группы-C = O другой. Радикалы аминокислот не участвуют в формировании водородных связей и обращены наружу от спирали. Такой тип вторичной структуры имеют миозин и тропомиозин - мышечные белки, участвующие в процессах сокращения, кератин - структурный белок шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов.

Полипептидная цепь (цепи) в ß-структуре имеет зигзагообразную конфигурацию (структуру складчатого листа). Он также стабилизируется водородными связями. Участки полипептидной цепи, которые прилегают друг к другу, в ß-структуре могут быть как параллельными (идут в одном направлении), так и антипараллельными (идут в противоположных направлениях). Примером белка, который имеет только ß-складчатую вторичную структуру, является фиброин - белок шелка, выделяемого шелковичными железами гусениц шелкопряда при формировании коконов.

На стабильность белковой молекулы влияет множество факторов. Так, под воздействием температуры, механического давления, химических агентов происходит нарушение пространственной организации молекулы - четвертичной, третичной, вторичной структур с сохранением первичной; белок теряет свои фи-зико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Если денатурированной агент прекращает свое действие, в некоторых случаях белок приобретает начальной пространственной конфигурации и восстанавливает биологическую активность. Процесс восстановления физико-химических и биологических свойств белка называется ренатурацией. Если действие факторов приводит к нарушению первичной структуры белка, то говорят о протеолиз. Протеолиз белков происходит, например, под действием ферментов желудка или лизосом.