Харчування

Виділяють чотири рівні організації білків. Рівні організації білкової молекули

СТАТИЧНА БІОХІМІЯ

ГлаваIV.2.

Білки

Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається набагато більше АК, ніж входить до складу тварин та рослинних білків. Так, безліч небілкових АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків. До складу білків входить 20 АК в альфа-формі, розташованих у різній, але чітко визначеної для кожного білка послідовності.

Класифікація АК

За хімічною будовою

1) Аліфатичні – гліцин (Глі), аланін (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей);

2) Оксикислоти – серин (Сер), треанін (Тре);

3) Дикарбонові - аспарагін (АСП), глутамін (Глу), аспарагінова кислота(Аск), глутамінова кислота (Глк);

4) Двоосновні - лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);

5) Ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

6) Сірковмісні – цистеїн (Цис), метіонін (Мет).

З біохімічної ролі:

1) глюкогенні - через низку хімічних перетворень надходять на шлях гліколізу (окислення глюкози) - Глі, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гіс, Мет.

2) кетогенні – беруть участь у освіті кетонових тіл - Лей, Ілей, Тир, Фен.

За замінністю:

1) Незамінні - не синтезуються в організмі - Гіс, Ілі, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у молодняку Арг, Гіс.

2) Замінні – інші.

За рахунок наявності молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам притаманні кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів. цвіттер-іонівтобто.

не NH 2 - R - COOH, а NH 3 + - R - COO -

Освіта пептидного зв'язку . Якщо карбоксильна група однієї АК ацилює аміногрупу іншої АК, від утворюється амідна зв'язок, яку називають пептидною. Т. о. пептиди – це сполуки, утворені із залишків альфа-АК, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.

Цей зв'язок досить стабільний і розрив його відбувається лише за участю каталізаторів – специфічних ферментів. За допомогою такого зв'язку АК об'єднуються в досить довгі ланцюжки, які звуться поліпептидними. Кожен такий ланцюг містить на одному кінці АК із вільною аміногрупою – це N -кінцевий залишок, і на іншому з карбоксильною групою - С-кінцевий залишок.

Поліпептиди, здатні спонтанно формувати та утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацією, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні поліпептидами певної довжини, тому зазвичай білками вважають поліпептиди молекулярною масою більше 5 000 Да. (1Так дорівнює 1/12 ізотопу вуглецю). Тільки маючи певне просторова будова, білок може працювати.

Функції білків

1) Структурна (пластична) - білками утворені багато клітинних компонентів, а в комплексі з ліпідами вони входять до складу клітинних мембран.

2) Каталітична – всі біологічні каталізатори – ферменти за своєю хімічною природою є білками.

3) Транспортна - білок гемоглобін транспортує кисень, ряд інших білків утворюючи комплекс з ліпідами транспортують їх по крові та лімфі (приклад: міоглобін, сироватковий альбумін).

4) Механохімічна – м'язова роботата інші форми руху в організмі здійснюються за безпосередньої участі скорочувальних білків з використанням енергії макроергічних зв'язків (приклад: актин, міозин).

5) Регуляторна – ряд гормонів та інших біологічно активних речовинмають білкову природу (інсулін, АКТГ).

6) Захисна – антитіла (імуноглобуліни) є білками, крім того основу шкіри становить білок колаген, а волосся – креатин. Шкіра та волосся захищають внутрішнє середовище організму від зовнішніх впливів. До складу слизу та синовіальної рідини входять мукопротеїди.

7) Опорна – сухожилля, поверхні суглобів сполуки кісток утворені значною мірою білковими речовинами (пр.: колаген, еластин).

8) Енергетична – амінокислоти білків можуть надходити на шлях гліколізу, що забезпечує клітину енергією.

9) Рецепторна – багато білків беруть участь у процесах вибіркового впізнавання (рецептори).

рівні організації білкової молекули.

У сучасній літературі прийнято розглядати 4 рівні організації структури молекули білка.

Послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних між собою пептидним зв'язком називають первинним рівнеморганізації білкової молекули. Вона кодується структурним геном кожного білка. Зв'язки: пептидна та дисульфідні містки між відносно близько розташованими залишками цистеїнів. Це ковалентні взаємодії, що руйнуються лише під дією протеолітичних ферментів (пепсин, трипсин тощо).

Вторинною структурою називають просторове розташуванняатомів головного ланцюга молекули білка . Існує три типи вторинної структури: альфа-спіраль, бета-складчастість та бета-вигин. Утворюється та утримується у просторі за рахунок утворення водневих зв'язків між бічними угрупованнями АК основного ланцюга. Водневі зв'язки утворюються між електронегативними атомами кисню карбонільних груп та атомами водню двох амінокислот.

Альфа-спіраль– це пептидний ланцюг штопороподібно закручений навколо уявного циліндра. Діаметр такої спіралі 0,5 А. природних білкахвиявлено лише праву спіраль. Деякі білки (інсулін) мають дві паралельні спіралі. Бета-складчастість – поліпептидний ланцюгзібрана в рівнозначні складки. Бета-вигин - утворюється між трьома амінокислотами за рахунок водневого зв'язку. Він необхідний зміни просторового розташування поліпептидної ланцюга при утворенні третинної структури білка.

Третинна структура – це властивий даному білку спосіб укладання поліпептидою ланцюга у просторі . Це є основою функціональності білка. Вона забезпечує стабільність великих ділянок білка, що складаються з безлічі амінокислотних залишків та бічних груп. Такі упорядковані у просторі ділянки білка формують активні центри ферментів або зони зв'язування та пошкодження третинної структури призводить до втрати функціональної активності білка.

Стабільність третинної структури залежить переважно від нековалентних взаємодій всередині білкової глобули – переважно водневих зв'язків і ван-дер-ваальсових сил. Але деякі білки додатково стабілізуються за рахунок таких ковалентних взаємодій як дисульфідні містки між залишками цистеїну.

Більшість білкових молекул мають ділянки як альфа-спіралі, так і бета-складчастості. Але найчастіше формою третинної структури поділяють глобулярні білки – побудовані переважно з альфа-спіралей і мають форму кулі чи еліпса (більшість ферментів). І фібрилярні – що складаються переважно з бета-складчастості і мають сплющену або ниткоподібну форми (пепсин, білки сполучної такні та хряща).

Розміщення у просторі взаємодіючих між собою субодиниць, утворених окремими поліпептидними ланцюгами, називається четвертинною структурою . Тобто. у формуванні четвертинної структури беруть участь не пептидні ланцюги власними силами, а глобули, утворені кожної з цих ланцюгів окремо. Четвертична структура – це вищий рівень організації білкової молекули і він притаманний далеко ще не всім білкам. Зв'язки, що формують цю структуру нековалентні: водневі, електростатичні взаємодії.

Фундаментальний принцип молекулярної біології: послідовність амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга білка містить у собі всю інформацію, яка необхідна для формування певної просторової структури. Тобто. амінокислотна послідовність, що є в даному білку, визначає утворення альфа- або бета-конформації вторинної структури за рахунок утворення між цими АК водневих або дисульфідних зв'язків і в подальшому формування глобулярної або фібрилярної структури також за рахунок нековалентних взаємодій між бічними учатками визначених.

Фізико-хімічні властивості

Розчини білка відносяться до розчинів ВМС і мають ряд властивостей гідрофільних колоїдів: повільну дифузію, високу в'язкість, опаслеценцію, дають конус Тіндаля.

1) Амфотерністьпов'язана з наявністю в молекулі білка катіоноутворюючих груп – аміногруп та аніоноутворюючих – карбоксильних груп. Знак заряду молекули залежить кількості вільних груп. Якщо переважають карбоксильні групи, то заряд молекули негативний (проявляються властивості слабкої кислоти), якщо аміногрупи – то позитивний (основні властивості).

Заряд білка залежить від рН середовища. У кислому середовищі молекула набуває позитивного заряду, у лужному – негативний.

[NH 3 + - R – COO - ] 0

pH > 7 [ OH - ]7 >pH [ H + ]

[ NH 2 - R - COO -] - [ NH 3 + - R - COOH] +

Значення рН при якому число різноіменних зарядів у білковій молекулі однакове, тобто сумарний заряд дорівнює нулю. ізоелектричною точкою цього білка. Стійкість білкової молекули до впливу фізичних та хімічних факторів у ізоелектричній точці найменша.

Більшість природних білків містять значну кількість дикарбонових амінокислот і тому належать до кислих білків. Їхня ізоелектрична точка лежить у слабокислому середовищі.

2) Розчини білків мають буферними властивостямиза рахунок їхньої амфотерності.

3) Розчинність. Оскільки молекула білка містить полярні аміно - і карбоксильні групи, то в розчині поверхневі залишки АК гідратуються - відбувається утворення коацервата.

4) Коацервація- злиття водних оболонок кількох частинок, без поєднання самих частинок.

5) Коагуляція- Склеювання білкових частинок і випадання їх в осад. Це відбувається при видаленні їх гідратної оболонки. Для цього достатньо змінити структуручастки білка, так, щоб її гідрофільні групи, які зв'язують воду розчинника, опинилися всередині частинки. Реакції осадження балка в розчині поділяються на дві групи: оборотні (висалівання) та незворотні (денатурація).

6) Денатурацієюназивається істотна зміна вторинної і третинної структури білка, тобто порушення системи нековалентних взаємодій, що не зачіпає його ковалентної (первинної) структури. Денатурований білок позбавлений будь-якої біологічної активності в клітині і переважно використовується як джерело амінокислот. Денатуруючими агентами можуть бути хімічні фактори: кислоти, луги, солі, що легко гідратують, органічні розчинники, різні окислювачі. До фізичних факторів можуть бути віднесені: дія високого тиску, багаторазове заморожування та відтавання, ультразвукові хвилі, УФ-промені, іонізуюча радіація. Але найпоширенішим фізичним чинником денатурації білка підвищення температури.

У ряді випадків денатурований білок у клітині може бути підданий ренатурації, тобто згорнутий назад у початкову просторову структуру. Цей процес відбувається за участю специфічних білків, так званих білків теплового шоку ( heat shock proteins або hsp) молекулярною масою 70 кДа. Дані білки синтезуються у клітинах у великій кількості при впливі на неї (або весь організм) несприятливих факторів, зокрема підвищеної температури. Приєднуючись до розгорнутого поліпептидного ланцюга hsp 70 швидко згортають її у правильну початкову структуру.

Класифікація білків

За розчинністю: водорозчинні, солерозчинні, спирторозчинні, нерозчинні та ін.

За конформаційною структурою : фібрилярні, глобулярні.

за хімічної будови: протеїни – складаються лише з амінокислот, протеїди – крім АК мають у складі небілкову частину (вуглеводи, ліпіди, метали, нуклеїнові кислоти)

Протеїни :

1) Альбуміни- Розчинні у воді, не розчинні в конц. розчини солей. р I = 4.6-4.7. Існують альбуміни молока, яєць, сироватки крові.

2) Глобуліни – не розчиняються у воді, розчинні у сольових розчинах. Імунноглобуліни.

3) Гістони – розчинні у воді, у слабоконцентрованих кислотах. Мають виражені основні властивості. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК та РНК.

4) Склеропротеїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не розчиняються у воді, слабких кислотах та лугах.

а) колагени– фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип'ятінні вони розчиняються у воді і при застудніванні утворюється желатин.

б) еластини - білки зв'язок і сухожилля. За властивостями схожі на колагени, але гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн- Білок шовку, у складі містить багато серину;

д) проламіни та глютеніни – білки рослинного походження.

Протеїди

Крім АК містять простетичну групу і в залежності від її хімічної природи вони класифікуються на:

1) Нуклеопротеїди – простетична група – нуклеїнові кислоти. Серед численних класів нуклеопротеїдів найбільш вивченими є рибосоми, що складаються з кількох молекул РНК і рибосомних білків, і хроматин – основний нуклеопротеїд еукаріотичних клітин, що складається з ДНК та структуроутворюючих білків – гістонів (містяться в клітинному ядрі та головних мітохондрі). і "Матричний біосинтез").

2) Гемопротеїди - небілковий компонент цих протеїдів - гем, побудований з чотирьох пірольних кілець, з ними пов'язаний іон двовалентного заліза (через атоми азоту). До таких білків належать: гемоглобін, міоглобін, цитохроми. Цей клас білків ще називають хромопротеїдами, оскільки гем є пофарбованою сполукою. Гемоглобін- Транспорт кисню. Міоглобін – запасання кисню у м'язах. Цитохроми(ферменти) – каталіз окисно-відновних реакцій та електронний транспорт у дихальному ланцюзі.

(Докладніше див. додаток 1).

3) Металопротеїди – до складу простетичної групи входять метали. Хлорофіл- Містить гем, але замість заліза - магній. Цитохром а – містить мідь, сукцинатдегідрогеназу та ін. ферменти містять негемінове залізо ( ферродоксин).

4) Ліпопротеїди – містять ліпіди, що входять до складу клітинних мембран

5) Фосфопротеїди – містять залишок фосфорної кислоти

6) Глюкопротеїди – містять цукру

ЛІТЕРАТУРА ДО РОЗДІЛУ IV.2.

1. Балезін С. А. Практикум з фізичної та колоїдної хімії // М:. Освіта, 1972, 278 с.;

2. Бишевський А. Ш., Терсенов О. А. Біохімія для лікаря // Єкатеринбург: Уральський робітник, 1994, 384 с.;

3. Кнорре Д. Г., Мизіна С. Д. Біологічна хімія. - М.: Вищ. шк. 1998, 479 с.;

4. Молекулярна біологія. Структура та функції білків / Под ред. А. С. Спіріна // М.: Вищ. шк., 1996, 335 с.;

6. Равіч - Щербо М. І., Новіков В. В. Фізична та колоїдна хімія // М:. Вищ. шк., 1975,255 с.;

7. Пилипович Ю. Б., Єгорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум із загальної біохімії // М.: Просвітництво, 1982, 311с.;

СТАТИЧНА БІОХІМІЯ

ГлаваIV.2.

Білки

Класифікація АК

За хімічною будовою

1) Аліфатичні – гліцин (Глі), аланін (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей);

2) Оксикислоти – серин (Сер), треанін (Тре);

3) Дикарбонові – аспарагін (Асп), глутамін (Глу), аспарагінова кислота (Аск), глутамінова кислота (Глк);

4) Двоосновні - лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);

5) Ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

6) Сірковмісні – цистеїн (Цис), метіонін (Мет).

З біохімічної ролі:

2) кетогенні – беруть участь у освіті кетонових тіл - Лей, Ілей, Тир, Фен.

За замінністю:

1) Незамінні - не синтезуються в організмі - Гіс, Ілі, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у молодняку Арг, Гіс.

2) Замінні – інші.

не NH 2 - R - COOH, а NH 3 + - R - COO -

Поліпептиди, здатні спонтанно формувати та утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацією, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні поліпептидами певної довжини, тому зазвичай білками вважають поліпептиди молекулярною масою більше 5 000 Да. (1Так дорівнює 1/12 ізотопу вуглецю). Тільки, маючи певну просторову будову, білок може функціонувати.

Функції білків

2) Каталітична – всі біологічні каталізатори – ферменти за своєю хімічною природою є білками.

4) Механохімічна – м'язова робота та інші форми руху на організмі здійснюються з участю скорочувальних білків з використанням енергії макроергічних зв'язків (приклад: актин, міозин).

5) Регуляторна – ряд гормонів та інших біологічно активних речовин мають білкову природу (інсулін, АКТГ).

8) Енергетична – амінокислоти білків можуть надходити на шлях гліколізу, що забезпечує клітину енергією.

9) Рецепторна – багато білків беруть участь у процесах вибіркового впізнавання (рецептори).

рівні організації білкової молекули.

У сучасній літературі прийнято розглядати 4 рівні організації структури молекули білка.

Вторинною структурою називають просторове розташування атомів головного ланцюга молекули білка . Існує три типи вторинної структури: альфа-спіраль, бета-складчастість та бета-вигин. Утворюється та утримується у просторі за рахунок утворення водневих зв'язків між бічними угрупованнями АК основного ланцюга. Водневі зв'язки утворюються між електронегативними атомами кисню карбонільних груп та атомами водню двох амінокислот.

Альфа-спіраль– це пептидний ланцюг штопороподібно закручений навколо уявного циліндра. Діаметр такої спіралі 0,5 А. У природних білках виявлено лише праву спіраль. Деякі білки (інсулін) мають дві паралельні спіралі. Бета-складчастість– поліпептидний ланцюг зібраний у рівнозначні складки. Бета-вигин - утворюється між трьома амінокислотами за рахунок водневого зв'язку. Він необхідний зміни просторового розташування поліпептидної ланцюга при утворенні третинної структури білка.

Фізико-хімічні властивості

[NH 3 + - R – COO - ] 0

pH > 7 [ OH - ]7 >pH [ H + ]

[ NH 2 - R - COO -] - [ NH 3 + - R - COOH] +

2) Розчини білків мають буферними властивостямиза рахунок їхньої амфотерності.

4) Коацервація- злиття водних оболонок кількох частинок, без поєднання самих частинок.

Класифікація білків

За розчинністю: водорозчинні, солерозчинні, спирторозчинні, нерозчинні та ін.

За конформаційною структурою : фібрилярні, глобулярні.

За хімічною будовою: протеїни – складаються лише з амінокислот, протеїди – крім АК мають у складі небілкову частину (вуглеводи, ліпіди, метали, нуклеїнові кислоти)

Протеїни :

2) Глобуліни – не розчиняються у воді, розчинні у сольових розчинах. Імунноглобуліни.

а) колагени– фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип'ятінні вони розчиняються у воді і при застудненні утворюється желатин.

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн- Білок шовку, у складі містить багато серину;

д) проламіни та глютеніни – білки рослинного походження.

Протеїди

Крім АК містять простетичну групу і в залежності від її хімічної природи вони класифікуються на:

(Докладніше див. додаток 1).

4) Ліпопротеїди – містять ліпіди, що входять до складу клітинних мембран

5) Фосфопротеїди – містять залишок фосфорної кислоти

6) Глюкопротеїди – містять цукру

ЛІТЕРАТУРА ДО РОЗДІЛУ IV.2.

1. Балезін С. А. Практикум з фізичної та колоїдної хімії // М:. Освіта, 1972, 278 с.;

2. Бишевський А. Ш., Терсенов О. А. Біохімія для лікаря // Єкатеринбург: Уральський робітник, 1994, 384 с.;

3. Кнорре Д. Г., Мизіна С. Д. Біологічна хімія. - М.: Вищ. шк. 1998, 479 с.;

4. Молекулярна біологія. Структура та функції білків / Под ред. А. С. Спіріна // М.: Вищ. шк., 1996, 335 с.;

6. Равіч - Щербо М. І., Новіков В. В. Фізична та колоїдна хімія // М:. Вищ. шк., 1975,255 с.;

7. Пилипович Ю. Б., Єгорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум із загальної біохімії // М.: Просвітництво, 1982, 311с.;

Розрізняють 4 рівні організації білкової молекули.
1) Первинною, найпростіший є полипептидная ланцюг, тобто. нитка амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. У первинної структуризв'язки є ковалентними, а отже міцними.
2) Вторинна структура– це коли нитка закручена у вигляді спіралі між групами COOH, що знаходяться на одному витку спіралі, і групами NH2 на іншому витку утворюються водневі зв'язки. Водневі зв'язкислабші за ковалентні, але велика їх кількість забезпечує утворення досить міцної структури.
3) Нитка амінокислот згортається, утворюючи клубок - фібрилу, для кожного білка специфічну. У такий спосіб виникає третинна структура. Зв'язки у третинній структурі виникають за рахунок: гідрофобних взаємодій (зближення у водному розчині), електростатичних сил (взаємодія між позитивними та негативними залишками амінокислот), невеликої кількості ковалентних дисульфідних зв'язків.
4) Завдяки поєднанню кількох молекул білків між собою утворюється четвертинна структура.

рівні організації білковий молекули. Розрізняють 4 рівня організації білковий молекули. 1) Первинною, найпростіший є полипептидная ланцюг, тобто. нитка амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками.

Будова молекулибілки. макромолекули білка мають вигляд кульок (глобул). кожному білку притаманний певний, завжди постійний характер укладання. У складній структурі білковиймакромолекули розрізняють декілька рівнів організації.

Розрізняють 4 рівня організації білковий молекули. 1) Первинною, найпростішою є поліпепті.
Існують такі рівні організаціїживої матерії: 1.Молекулярний (будь-яка жива система сост.

г) Оточуючи кожну молекулубілка, гідратна оболонка не дає цим білковим молекуламзблизитися, з'єднатися та випасти в осад. 2) Заряд Білковий Молекули. Поверхня більшості білкових молекулзаряджена тому...

рівні організаціїжиття. Жива природа – це цілісна, але неоднорідна система, якою властива ієрархічна організація.
Ген – це ділянка молекулиДНК (а в деяких вірусів- молекулиРНК), який відповідальний за формування будь-якої однієї ознаки

Гістони - справжні білки, до їх складу входять майже всі білкові амінокислоти. 2. Складні білкикрім амінокислотних залишків білковийчастини молекулимістять також небілкову або простетичну групу.

Розрізняють 4 рівня організації білковий молекули. 1) Первинною, найпростішою є поліпепті. Значення нервової системиу регуляції функцій організму.

Амінокислоти та їх властивості. Молекулибілків складаються з дрібніших молекуламінокислот. У природі виявлено понад 170 різних амінокислот, але близько 20 амінокислот входить до складу білків.

Усі білки мають хоч одну вільну –NH та –СООН групи; 3) низька швидкістьдифузії білків; 4) аномальна в'язкість, тому що за рахунок взаємодії з іоногенними групами, що знаходяться в білкових молекулах, молекулирозчинника стають...

Ізоелектрична точка – одна з характерних констант білків. Однак якщо довести розчин білка до ізоелектричної точки, то сам по собі білок все ж таки не випадає в осад. Це пояснюється гідрофільністю білковий молекули.