Питание

Биологическое значение белков в клетке. Белки: роль в жизнедеятельности клетки, их химическая организация. Структура белковой молекулы

Белки́ (полипепти́ды, протеи́ны, что в переводе с греческого означает "первые" или "важнейшие") - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров -полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки - важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. Другими словами, третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.

· Структурная . Белки входят в состав всех мембран, окружающих и пронизывающих клетку, и органелл. Элементы цитоскелета (микротрубочки, микрофиламентов) состоят из сократительных белков. В состав клеточных стенок входит структурный белок экстенсин. В соединении с ДНК белок составляет тело хромосом, а в соединении с РНК - тело рибосом. Растворы низкомолекулярных белков входят в состав жидких фракций клеток.

· Ферментативная (каталитическая). Все биологические реакции в клетке протекают при участии особых биологических катализаторов - ферментов, а любой фермент - белок.

· Транспортная . Белки участвуют в переносе веществ через мембраны (белки-переносчики челночного типа и энергозависимые, ионные каналы; аквапорины - «водяные поры»).

· Рецепторная . В мембраны растительной клетки встроены молекулы сложных белков, главным образом гликопротеинов, которые играют роль рецепторов, избирательно воспринимающих сигналы из внешней среды, а также внутренней среды растительной организма.

· Запасная . В семенах откладываются запасные белки, которые используются при прорастании семян.

Классификация белков

Простые белки (протеины ) разделяют по растворимости их в определенных растворителях:

· Альбумины растворяются в воде.

· Глобулины – белки, растворимые в слабых растворах нейтральных солей.

· Проламины хорошо растворимы в 60-80%-ном этаноле, характерны исключительно для семян злаков, они бедны незаменимыми аминокислотами, но содержат много пролина и глутаминовой кислоты

· Глютелины хорошо растворимы в щелочных растворах (0,2-2,0% NаОН. Запасные белки растений, содержатся в семенах злаков, совместно с проламинами составляют клейковину – комплекс запасных белков злаковых культур.

· Гистоны - белки щелочного характера, играют важную роль в структуре хроматина (до 40-50% от массы хромосом, содержат много основных аминокислот - арг, лиз)

Сложные белки (устаревшее название протеиды) классифицируют по химизму небелковой (простетической) части молекулы.

· Липопротеины – простетической группой являются различные жироподобные вещества. Входят в состав клеточных мембран.

· Металлопротеины – комплексы ионов металлов с белками. В составе металлопротеинов часто встречаются: Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca и др.

· Гликопротеины - содержат углеводный компонент. Входят в состав мембран (рецепторная функция, защитная – лектины, реакция агглютинации).

· Нуклеопротеины - соединение белков с нуклеиновыми кислотами (рибосомы, хромосомы).

· . Хромопротеины - сложные белки, у которых небелковой частью оказываются окрашенные соединения, например, Fe-порфириновые структуры; «желтые дыхательные ферменты», (флавиновые дегидрогеназы, в состав которых входят окрашенные коферменты ФАД - флавинадениндинуклеотид и ФМН - лавинаденинмононуклеотид; гемоглобин крови и др.

Ферменты

Ферменты или энзи́мы (от лат. fermentum,- закваска) - специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие течение биохимических реакций и играющие важнейшую роль в обмене веществ.

Общие (1-2) и специфические (3-6)свойства ферментов

Они не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов реакции, выходят из реакции в первоначальном виде.
Они не могут возбудить реакции, противоречащие законам термодинамики, т.е., они ускоряют только те реакции, которые могут протекать без них.
По химической природе все ферменты – белки.
Эффективность ферментов значительно выше по сравнению с катализаторами небиологической природы. 1 моль Fe за 1 мин разлагает 10 -5 моль Н 2 О 2 , а каталаза, содержащая атом Fe - 10 5 моль.)
Регулируемость. Активность ферментов, скорость ферментативных реакций регулируется в зависимости от потребностей самой клетки.
Специфичность. Они обладают избирательностью действия на субстраты, т.е., на те вещества, превращение которых они катализируют. Специфичность ферментов может быть абсолютной (уреаза) или относительной (протеазы). Специфичность лежит в основе международной классификации ферментов.

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты называют однокомпонентными , а во втором – двухкомпонентными . Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом , а небелковый компонент - коферментом . Соединение белковой части и небелковой части фермента может осуществляться за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже - с помощью ковалентных связей. В качестве коферментов могут служить производные нуклеотидов и витаминов (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФ и др.), металлы (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Mo ), а также др. соединения небелковой природы, например, липоевая к-та, глутатион.

Кофакторы (активаторы) - вещества небелковой природы (часто металлы - К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo, Cl ), усиливают каталитическую активность ферментов, стабилизируя структуру белковой части фермента. Ингибиторы - вещества, подавляющие активность ферментов; они частично или полностью препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса (яды, лекарственные препараты, ионы тяжелых металлов и др.).

В ходе ферментативной реакции осуществляется контакт между ферментом (E) и субстратом (S) , образуются промежуточные фермент-субстратные комплексы (ES). Область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание, и превращение субстрата называется активным центром . Активный центр расположен в углублении на поверхности молекулы фермента.

Белки или протеины (что в переводе с греческого означает «первые» или «важнейшие»), численно превосходят всех других макромолекул, которые есть в живой клетке, а также составляют большую часть сухого веса многих организмов.

Белки осуществляют процессы обмена веществ. Известно, что один и тот же белок может выполнять множество функций.

Функции белков в организме (клетке)

1. Каталитическая функция

Она присуща ферментам или энзимам — особые белки, которые влияют на ход биохимических реакций. Многочисленные биохимические реакции в живых организмах происходят в гибких условиях при температурах, которые очень близки к 40 градусам С, а также значениях рН близких к нейтральным. Поэтому каталитическую функцию в живых организмах исполняют ферменты.

2. Структурная функция

Структурные белки играют важную роль в обеспечении механической прочности и многих других свойств особых тканей живых организмов. Большая часть структурных белков филаментозные: скажем, мономеры актина и тубулина — это такие растворимые белки, которые после полимеризации способны формировать длинные нити, чтобы был цитоскелет, который позволит клетке поддерживать форму.

3. Транспортная функция белков

Клетке необходимо, чтобы внутрь попадали многочисленные вещества, которые обеспечивают её энергией и строительным материалом. Между тем все биологические мембраны созданы так: двойной слой липидов, в который входят разные белки, вдобавок гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные находятся в толще мембраны. Данная структура является непроницаемой для таких элементов: аминокислоты, сахар, ионы щелочных металлов. Их вторжение внутрь происходит благодаря специальным транспортным белкам.

4. Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут быть в клеточной мембране или в цитоплазме. Всего существует несколько способов передачи сигнала.

5. Защитная функция

Защитные белки нужны для защиты организма от проникновения других организмов, а также для оберегания его от различных повреждений. Данную функцию выполняют иммуноглобулины, которые имеют свойство распознавать чужеродные клетки.

6. Сигнальная функция

Нужна для передачи сигналов между клетками, организмами, органами и тканями. Сигнальную функцию выполняют цитокины, белки-гормоны, факторы роста и другие.