Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков. Белок: мономер, строение и функции

Среди органических веществ клетки белки стоят на первом месте как по количеству (10 – 12% от общей массы клетки), так и по значению. Белки представляют собой высокомолекулярные полимеры (с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. и выше), мономерами которых являются аминокислоты. Живыми организмами используется 20 аминокислот, хотя их существует значительно больше. В состав любой аминокислоты входит аминогруппа (-NH2), обладающая основными свойствами, и карбоксильная группа (-СООН), имеющая кислотные свойства. Две аминокислоты соединяются в одну молекулу путем установления связи HN-CO с выделением молекулы воды. Связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой называется пептидной. Белки представляют собой полипептиды, содержащие десятки и сотни аминокислот. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом аминокислот и последовательностью расположения их в полипептидной цепи. Понятно поэтому, что белки отличаются огромным разнообразием, их количество у всех видов живых организмов оценивается числом 1010 – 1012.

Цепь аминокислотных звеньев, соединенных ковалентно пептидными связями в определенной последовательности, называется первичной структурой белка. В клетках белки имеют вид спирально закрученных волокон или шариков (глобул). Это объясняется тем, что в природном белке полипептидная цепочка уложена строго определенным образом в зависимости от химического строения входящих в ее состав аминокислот.

Вначале полипептидная цепь сворачивается в спираль. Между атомами соседних витков возникает притяжение и образуются водородные связи, в частности, между NH- и СО- группами, расположенными на соседних витках. Цепочка аминокислот, закрученная в виде спирали, образует вторичную структуру белка. В результате дальнейшей укладки спирали возникает специфичная для каждого белка конфигурация, называемая третичной структурой. Третичная структура обусловлена действием сил сцепления между гидрофобными радикалами, имеющимися у некоторых аминокислот, и ковалентными связями между SH- группами аминокислоты цистеина (S-S- связи). Количество аминокислот гидрофобными радикалами и цистеина, а также порядок их расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка. Следовательно, особенности третичной структуры белка определяются его первичной структурой. Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологической активности.

В некоторых случаях белковые молекулы объединяются друг с другом и могут выполнять свою функцию только в виде комплексов. Так, гемоглобин – это комплекс из четырех молекул и только в такой форме способен присоединять и транспортировать О. подобные агрегаты представляют собой четвертичную структуру белка.

По своему составу белки делятся на два основных класса – простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот нуклеиновые кислоты (нуклеотиды), липиды (липопротеиды), Ме (металлопротеиды), Р (фосфопротеиды).

Функции белков в клетке чрезвычайно многообразны. Одна из важнейших – строительная функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внутриклеточных структур. Исключительно важное значение имеет ферментативная (каталитическая) роль белков. Ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в 10ки и 100ни миллионов раз. Двигательная функция обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движений, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных, движение листьев у растений и др. Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, гемоглобин присоединяет О) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к тканям и органам тела. Защитная функция выражается в форме выработки особых белков, называемых антителами, в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или клеток. Антитела связывают и обезвреживают чужеродные вещества. Белки играют немаловажную роль как источники энергии. При полном расщеплении 1г. белков выделяется 17,6 кДж (~4,2 ккал).

Прочие статьи:

И все-то у них не так, как у других тварей!
У головоногих есть только голова да «руки-ноги», а туловище отсутствует, поэтому необходимые для жизни органы разместились в голове. В результате все оказалось компактно и на своем месте. У морского «чуда-юда» есть небольшой рот с черным...

Строение мужского стробила. Микроспорогенез и микрогаметогенез
На продольном срезе через мужскую шишку хорошо выделяется ось, к которой крепятся микроспорофиллы. В основании каждого из них размещаются гнезда двух крупных спорангиев (пыльцевых мешков) . Гнезда микроспорангиев заполнены археспориально...

Наука и ее происхождение.
Наука - одна из форм общественного сознания, сфера человеческой деятельности, функцией которой является выработка и теоретическая систематизация объективных знаний о действительности. В дальнейшем, в ходе исторического развития наука прев...

Как уже отмечалось выше, благодаря пептидным связям аминокислот ы образуют белки. Часть белков образует комплексы с молекулами, содержащими серу, фосфор, железо, цинк и медь. Молекулярная масса белковых цепей колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (в вирусе табачной мозаики - около 40 000 000 молекул); в их состав входят сотни (иногда - сотни тысяч) аминокислотных остатков.

Потенциально многообразие белков очень велико - каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. На долю белков приходится около половины сухой массы клетки.

Классификация белков крайне затруднена их многообразием и сложностью молекул. К простым белкам, состоящим только из аминокислот, относят альбумины (яичный альбумин и сывороточный альбумин крови), глобулины (антитела в крови, фибрин), гистоны, склеропротеины (кератин волос, кожи и перьев, коллаген сухожилий, эластин связок). К сложным белкам, включающим небелковый материал, относят фосфопротеины (казеин молока, вителлиняичного желтка), гликопротеины (плазма крови, муцин), нуклеопротеины (хромосомы и рибосомы), хромопротеины (гемоглобин, фитохром, цитохром), липопротеины, флавопротеины, металлопротеины.

По структуре белки делятся на фибриллярные (третичная структура почти не выражена, нерастворимы, представляют собой длинные полипептидные цепи), глобулярные (третичная структура хорошо выражена, растворимы) и промежуточные (фибриллярные, но растворимые). Первые входят в состав соединительных тканей, вторые играют роль ферментов, гормонов, антител.

Функционально белки могут быть структурными (компоненты соединительных тканей, слизистых секретов), транспортными (перенос крови, липидов), защитными (антитела, тромбообразование), сократительными (в мышечных тканях), запасными (молоко, белок), ферментами, гормонами, токсинами (змеиный яд).

Каждому белку свойственна особая геометрическая структура. При описании пространственной структуры обычно описывают четыре разных уровня организации.

Под первичной структурой белка обычно понимают последовательность аминокислот. Первичная структура инсулина была открыта Ф. Сэнгером в 1944-54 годах; в настоящее время известна первичная структура нескольких сотен белков. Последовательность аминокислот определяет биологическую функцию белка, и замена одной единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию.

Обычно белковая молекула имеет форму спирали. Это так называемая вторичная структура, стабилизируемая водородными связями, возникающими между CO- и NH-группами. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Существуют и другие формы вторичной структуры, например, тройная спираль коллагена и складчатый слой фибрина.

Дисульфидные, ионные и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие заставляют большинство белковых цепей сворачиваться в компактную глобулу. Это так называемая третичная структура белка. Наконец, многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей - способ их упаковки называется четвертичной структурой.

Ряд причин (нагревание, воздействие каких-либо излучений, сильные кислоты и щелочи, тяжёлые металлы, органические растворители) могут вызвать денатурацию белка. Молекула временно или постоянно теряет свою третичную структуру и «сворачивается» или выпадает в осадок. Использование спирта в качестве дезинфецирующего средства связано именно с тем, что он вызывает денатурацию белка любых бактерий.

Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь - есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.

Пептиды - высокоорганизованные полимеры

Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме - от 15-50 %.

Все клеточные и тканевые белки состоят из видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х10 18 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами - макромолекулами.

Аминокислоты - мономеры протеинов

Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу NH 2 -R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых протеины именуют полноценными.

Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.

Как образуется полипептид

Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.

Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.

В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.

Высшие уровни организации белков

Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара - глобулы, например, ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма - это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.

Особенности биосинтеза протеинов

Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах - немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный - полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений - аминокислот. В существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.

Функции белков

Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела - это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет - это результат действия данных веществ. Сложный белок - гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.

Белки - основа цитосклета клетки

Одна из важных функций пептидов - опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры - микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.

В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы - плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.

Ферменты - вещества белковой природы

Одно из важнейших свойств протеинов - их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации - процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.

Свойства белков

Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин - компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки - актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.

В организмах и продуктах их жизнедеятельности обнаружено большое количество углерод содержащих соединений, характерных только для живых клеток и организмов, получивших название органических веществ. Органические вещества клетки В состав клеток входит множество органических молекул, которых нет в неживой природе. К ним относятся, в частности, белки, углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты, АТФ.

Углерод Образует прочные ковалентные связи, обобществляя четыре электрона. Способен образовывать стабильные цепи и кольца, служащие скелетами макромолекул. Может образовывать кратные ковалентные связи с другими углеродными атомами, а также с азотом и кислородом. уникальное разнообразие органических молекул обеспечивают особые свойства углерода

Полимеры Макромолекулы - Молекулы являющиеся многозвеньевыми цепями составляющие около 90 % массы обезвоженной клетки, синтезируются из более простых молекул, называемых МОНОМЕРАМИ ПОЛИМЕРЫ РЕГУЛЯРНЫЕ НЕРЕГУЛЯРНЫЕ Природные полимеры построенные из одинаковых мономеров, таких большинство (...- А - А - А - А -...) Полимеры, в которых нет определенной закономерности в последовательности мономеров (...А - Б - В - Б - А - В-...).

БЕЛКИ протеины (греч. Protos - первый, главный) из органических веществ клетки стоят на первом месте по количеству и значению. (в вирусе табачной мозаики – около молекул) На долю белков приходится около половины сухой массы клетки. БЕЛКАМ присуща огромная молекулярная масса и колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Например, Mr (инсулин) = 5700; Mr (яичный амбулин) = 36000; Mr (гемоглобин) =

Самые сложные среди органических соединений. В их состав входят сотни (иногда – сотни тысяч) аминокислотных остатков. Потенциально многообразие белков очень велико – каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. БЕЛКИ Углеводы и жиры способны в организме превращаться друг в друга. Белки также могут преобразовываться в жиры и углеводы. Однако жиры и углеводы непосредственно в белки не превращаются В состав белков кроме атомов углерода, водоро-да и кислорода (как в жирах и углеводах), входят атомы азота!, а также металлы Fe, Zn, Cu

БЕЛКИ Есть белки, состоящие из 3-8 аминокислот, а есть белки, состоящие из аминокислотных остатков. Разные белковые молекулы могут отличаться друг от друга: По числу аминокислотных звеньев в молекуле белка. По порядку следования аминокислотных звеньев в цепи. По составу аминокислот в полипептиде. А3 – А17 – А5 – А5 – А13 – А4 –– А5 – … – А2

АМИНОКИСЛОТЫ Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты сами. Животные способны производить лишь половину из них, остальные должны получать с пищей в готовом виде. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты, которые не синтезируются в животном организме и должны поступать из окружающей среды.

ОБРАЗОВАНИЕ ПОЛИПЕПТИДА Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой с отщеплением молекулы воды. Между аминокислотами образуется прочная ковалентная связь -NH- CO2-, которая называется пептидной связью.

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, структура или конфигурация. Первичная структура инсулина была открыта Ф. Сэнгером в 1944–54 годах; в настоящее время известна первичная структура нескольких сотен белков.

ДЕНАТУРАЦИЯ Во многих случаях он обратим, но не всегда. Существуют белки, которые после денатурации не способны восстанавливать утраченные структуры, т.е. не могут РЕНАТУРИРОВАТЬ процесс разрушения высших структур белка при воздействии на полипептидную молекулу разных факторов внешней среды (например, температуры).

ПРОФЕССИИ БЕЛКОВ Структурообразующие функции. (коллаген, гистоны) Транспортные функции. (гемоглобин, преальбумин, ионные каналы) Защитные функции. (иммуноглобулин) Регуляторные функции (соматропин, инсулин) Катализ. (ферменты) Двигательные функции. (актин, миозин) Запасные функции.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ Изучить § , с. 90–99 1.Вспомните, какую роль в организме человека играют белки: инсулин, пепсин, гемоглобин, фибриноген, миозин. С какой функцией белков она связана? 2. Как вы считаете, почему «жизнь есть способ существования белковых тел...»? 3. Подумать над выражением: «Все ферменты – белки, но не все белки – ферменты».