Строение и функции белков. Ферменты

М ИНИ СТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА Российской Федерации

«Воронежский государственный аграрный университет

им. К. Д. Глинки»

Кафедра агроэкологии

Реферат на тему:

Белки и ферменты

Выполнил: студентка Э - 1 - 1а

Жаркова Э.Ю.

Проверил: доцент

Кольцова О.М.

Воронеж 2006

1. Белки. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

2. Ферменты. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

Заключение. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

Список использованной литературы. . . . . . . . . . . .22

1 . Белки

Белки (протеины) - высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Они являются основной структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание всех обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости… в природе существует примерно 1010 - 1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности: от вирусов до человека. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Белки также осуществляют энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Они входят в состав важнейших клеточных структур - органелл. Хотя органеллы содержат и другие вещества, белки особенно важны, они - основные структурообразователи и играют важнейшую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря организации различного рода белков биологические мембраны, покрывающие клетки, активно перенося в клетку или из нее молекулы и ионы. В частности транспорт катионов создает электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах - мышечных волокнах - комплексы специфических белков осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу.

Деятельность белков во многом связана с разными веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются белки. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о белках, как основе биологической формы движения материи.

В структурном отношении молекулы белков бесконечно разнообразны - жесткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью. Все это создает необозримые функциональные потенции: поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который и послужил основой возникновения жизни на земле.

Белок - один из основных продуктов питания, как человека, так и животных. Они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов и гормонов.

Строение белков:

Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белков.

· Первичная структура : определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

20 разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300 - 500 букв. С помощью 20 букв можно написать бесконечное множество таких длинных слов. Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства.

· Вторичная структура : в живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи.

Положительные и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и другие участки белковой молекулы, несущие, например «водоотталкивающие» радикалы.

Третичная структура : в результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

· Четвертичная структура : некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе они создают сложный белок, который обладает не только третичной, но и четвертичной структурой.

Классификация белков:

До сих пор нет единого принципа классификации белков. При делении всех известных белков на группы учитывают их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щелочность), происхождение и роль в организме.

Белки делят на:

1. простые - протеины, состоящие только из аминокислот. К ним относятся альбумины, глобулины, гистоны, глутелины, проламины, протамины и протеиноиды.

2. слож ные - протеины в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения. К ним относят гликопротеиды (содержащие кроме аминокислот углеводы), липопротеиды (содержащие липиды, нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты), фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

Физико-химические свойства белков:

Молекулы белка имеют массу от десятков тысяч до 1 миллиона и выше моль, так фермент рибонуклеаза имеет молярную массу 12700 моль, дыхательный пигмент улитки гемоцианин - 6600000 моль.

Элементарный состав большинства белков: 50,6 - 54,5% углерод, 6,5 - 7,3% водород, 21,5 - 23,5% кислород, 15 - 17,6% азот,

0,3 - 2,5% сера. В состав ряда белков входит и фосфор.

Сведения о молекулярной массе и ряде свойств молекул белка можно получить, исследуя их осаждение в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все белки с очень большой молярной массой состоят из более мелких частиц - субъединиц.

Растворимые белки это гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду, их растворы обладают значительной вязкостью. Их растворимость варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни белки легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.д.

Молекулы белка не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Это амфотерные электролиты, так как они имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы.

Белки имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры белка и реакции среды. В электрическом поле растворенные белки движутся (электрофорез), причем направление и скорость движения неодинаковы для различных белков.

Биологические функции белков:

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными являются:

· транспортная : заключается в том что при участии белков происходит связывание и доставка различных веществ от одного органа к другому. Так белок эритроцитов крови - гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород необходимый для обеспечения жизненных процессов в тканях.

· Защитная : ее выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок - чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителя заболевания называют иммунитетом. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия попадает в организм, она встречает прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

· Строительная : некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез 10 особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

· Сократительная : ее выполняют белки, в результате взаимодействия которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Регуляторная : выполняется белками-регуляторами обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции. Некоторых органах и тканях организма. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так белковый гормон поджелудочной железы - инсулин активизирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не могут ее захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета.

· Питательная : осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Например белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного. Коме того они могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Перечисленные функции белков являются наиболее важными, но ими не ограничивается значение белков для жизни.

Денатурация белков: под действием ионизирующейрадиации, высокой температуры, сильного взбалтывания,экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Это нарушение природной структуры белка и называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивают при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между кислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

2.Ферменты

Фермент (от лат. Fermentum - закваска), энзимы, специфические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в организме и в сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ, они играют жизненно важную роль во всех процессах жизнедеятельности.

Как всякие катализаторы, ферменты снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя ее обходным путем - через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации.

Пример:

Реакция: АБ А+Б в присутствии фермента идет следующим образом:

Подобное понижение активации под влиянием ферментов-- средство перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата. Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции.

История изучения ферментов:

В 1814г русский химик Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833г французскими химиками Пайеном и Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии ферментов. В середине 19 века разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер говорил о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс их брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники отстаивали химическую природу брожения и считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Однако все попытки выделить из дрожжевых клеток растворимый фермент, способный вызвать брожение, не удавались. Эта дискуссия была разрешена в 1897г Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землей, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат, вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бунхера утвердило материалистическое понимание природы брожения и имело большое значение для развития, как ферментологии, так и всей биохимии.

С середины 20 века благодаря развитию методов физико-химического анализа и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих ферментов. Так, работами американских биохимиков Мура, Стайна, Анфинсена показано, что фермент рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединенных в 4 местах дисульфидными связями.

С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда ферментов. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский ученый Филипс в 1965 установил трехмерную структуру лизоцима. Показано, что многие ферменты обладают также четвертичной структурой, то есть их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц.

Общая характеристика ферментов:

Все ферменты разделяются на две большие группы:

· Однокомпонентные , то есть состоящие исключительно из белка

· Двухкомпонентные , состоящие из белка, называемым апоферментом (или белковых носителей), и небелковой части, называемой простетической группой (или активной группой).

Благодаря работам Варбурга, Теореля, Линена, Липмана и Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов и нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.

Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Эти металлы, называют кофакторами. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, - медь, алкогольдегидрогенеаза, окисляющая спирты и соответствующие альдегиды, - цинк.

Условия действия ферментов:

Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 40 - 50?С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0?С практически полностью прекращается. При повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры, объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды - pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде

(pH 1 - 2);трипсин - протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 - 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде

Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент - субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Классификация и номенклатура ферментов:

1. оксидоредуктазы : включает в себя ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению.

2. трансферазы: объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.

3. гидролазы : принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений.

4. лиазы : отщепляющие от субстрата ту или иную группу с образованием двойной связи или, наоборот присоединяющие группы к двойным связям. Имеют 5 подклассов.

5. изомеразы : катализирующие реакции изомеризации, разделяют на 5 подклассов, в зависимости от типа катализируемой реакции.

6. лигазы (синтетазы): ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты.

Практическое значение ферментов:

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоваренная, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса. С начала 20 века по предложению японского ученого Такамине в спиртовой и других отраслях промышленности началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания, с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллической глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитические препараты ферментов из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологического процесса. Препараты протеолитических ферментов, получаемых из микроорганизмов, применяются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья, а в сыродельной промышленности для замены дефицитного сычужного фермента (ренина). Препараты микробных пектологических ферментов широко используют при производстве соков (выход сока повышается на 10 - 20%).

Заключение

Изучение ферментов и белков, ферментов и ферментативных процессов позволит в дальнейшем расширить сферу их применения и откроет дополнительные возможности, а в дальнейшем, возможно, поможет избавиться от многих болезней и разгадать сложнейшую машину, придуманную природой - человеческий организм.

Список использованной литературы

1. Большая советская энциклопедия, т.27

2. Общая биология, учебник для 10 - 11 классов под ред. Беляева, М., Просвещение, 2002г.

3. Ферментные препараты в пищевой промышленности. М., 1975

В человеческом организме содержание белка в нужных количествах является естественной необходимостью для нормального его функционирования. Данный компонент обеспечивает рост абсолютно всех клеток тела из-за того, что в нем содержатся в достаточном количестве необходимые аминокислоты. Большую роль играет белок в репликации РНК- и ДНК-молекул. Какие функции выполняют белки в организме? Какие ферменты отвечают за их расщепление? На эти и другие вопросы вы найдете ответы в статье.

Что такое белок

Белки являют собой наиболее важные для людей питательные элементы, содержащиеся в различной еде. По-иному белок в медицине еще называют протеином. Именно этот термин очень часто встречается в рекомендациях опытных врачей.

Какую роль играют белки в человеческом организме

Белок весьма важен для поддержания мышечных объемов тела человека. Полезен он также будет в случае восстановления поврежденных участков ткани, что очень часто происходит при сильных ушибах либо при обморожении и ожогах. Также протеин отлично справляется и с поддержанием здорового состояния волос или ногтей.

Для хорошего и стабильного функционирования иммунной системы белок является фактически незаменимым.

Какие существуют основные функции протеина

Итак, какие функции выполняют белки в организме? Можно выделить следующие:

• каталитическая функция - при помощи нее удается управлять происходящей в биологических системах той или иной химической реакцией;
• транспортная функция - перенос ко всем органам и тканям необходимого им кислорода;
• защитная функция основана на том, что белок в крови имеет склонность к свертыванию, что защищает человеческий организм от чрезмерной потери крови при возможных ранениях;
• сократительная функция отвечает за сокращение мышц тела человека при непосредственном участии белков актина и миозина;
• структурная функция обеспечивает образование биомембранных клеток;
• гормональная функция проводит правильное разделение питательных веществ внутри организма при помощи гормонов;
• питательная функция обеспечивает при помощи протеинов нужное количество калорий для жизнедеятельности человека, и именно это дает ему возможность получить необходимую энергию и физические силы.

Кому положено больше всего употреблять белок

Людям, активно занимающимся тем или иным видом спорта, настоятельно рекомендуется их врачами и тренерами как можно больше употреблять пищу, в которой содержится достаточное количество протеина. В среднем, согласно исследованиям врачей, профессиональным спортсменам необходимо содержанием белка от 2 до 3 грамм на 1 килограмм их тела.

Какие продукты больше всего содержат в своем составе протеина

Больше всего белка содержится в сое - на 100 грамм данного продукта приходится примерно 34 грамма белка. Если взять для примера другие продукты, то здесь примерное его содержание может существенно отличаться. Ниже представлены основные продукты, которые содержат протеин в достаточном количестве, а именно:

• сыр - от 14 до 20 грамм на 100 грамм продукта;
• рыба - от 12 до 16 грамм;
• мясо - от 14 до 20 грамм;
• фасоль и горох - в них этот показатель составляет около 20 грамм.

Но для того, чтобы в организм поступал белок в необходимом количестве, куда эффективнее употреблять мясо и блюда на молочной основе. Дело в том, что именно они содержат в себе полноценные аминокислоты. А вот с фасолью либо горохом, а также практически со всеми продуктами растительного происхождения дело обстоит несколько иначе. Они содержат внутри себя неполный набор аминокислот. Соя, в отличие от всех остальных сельскохозяйственных культур, здесь несколько преуспевает. Белок, который она содержит, обладает наиболее полноценными свойствами. После сои можно выделить также белок чечевицы.

К каким негативным последствиям может привести недостаток и переизбыток протеина в организме

Если организм недостаточно насыщен белком, вполне может наблюдаться нарушение работы печени, тонкой кишки или поджелудочной железы. Также данная проблема способна оказывать негативное воздействие на функционирование нервной системы.

При переизбытке белка он способен постепенно накапливаться в организме. Излишки протеина печень перерабатывает в глюкозу и разнообразные азотистые соединения, что также весьма отрицательно отображается на почках.

Некоторые ферменты, расщепляющие белки

Но что делать для того, чтобы уровень белков в организме не превышал необходимых пределов? Важную роль играют ферменты, расщепляющие данный компонент. К основным ферментам, на которые возлагается эта «миссия», можно отнести сахарозу, лактозу и амилазу. Доля амилазы при этом составляет большую часть, порядка 90% от общего содержания органических веществ. расщепляющий белки, который отлично справляется с протеинами, имеющими в своем химическом составе сложные углеводы.

Расщепление протеинов в желудке

Расщепление белка в желудке - процесс многоступенчатый. Около 97% протеинов, которые подверглись расщеплению, всасывается в виде свободных аминокислот непосредственно в кровь человека.

Желудочно-кишечный тракт благодаря своему ферментному аппарату с легкостью расщепляет белки в так называемые пептидные связи молекул. Все это происходит поэтапно, а также исключительно в избирательном порядке. В случае отсоединения одной аминокислоты от белковой молекулы образуется пептид и аминовая кислота. После этого от пептида через определенное время отщепляется еще одна аминовая кислота, затем следующая. Подобное действие происходит до тех пор, пока молекула полностью, без остатка, не будет расщеплена до аминокислоты.

Пепсин: функция и основное действие

Пепсин имеет основное свое предназначение в организме человека, связанное с правильным распределением пищи, а также дальнейшим ее преобразованием в пептиды и различные аминокислоты В желудке образуется в результате естественного синтеза профермента пепсиногена пепсин.

Белок как растительного происхождения (полученный от употребления гороха, фасоли и иных культур), так и из мяса, сыра, молока и иных продуктов, добытых благодаря животным, легко расщепляется с помощью пепсина.

Какими свойствами обладает пепсин? Он имеет интересную функцию. Дело в том, что пепсин способен сворачивать молоко, преобразуя его в казеин и казеиноген. Таким способом зачастую производятся сыры и иные продукты, сделанные на основе молока.

В медицине также широко используется пепсин. Им можно лечить такие заболевания, как язва желудка, гастрит хронической формы, рак желудка. Достаточно эффективен пепсин, функция которого сейчас рассматривается, и при проблемах с пищеварительным трактом. В этом случае его применяют в качестве своеобразной заместительной терапии.

Применяя расщепляющий белки) внутрь, нужно обязательно учитывать его высокую активность в кислой среде. Если кислотность желудка снижена, употреблять данный препарат следует непременно. Если пепсин в виде порошка, то его следует развести в 100 мл воды или в соляной кислоте (1-3% раствор), а если в виде таблетки, то растворить в воде.

Врачами рекомендуется применять пепсин от 2 до 3 раз на сутки. Причем желательно это осуществить перед приемом пищи. Среднестатистическая доза составляет от 0,2 до 0,5 грамм. Однако для ребенка она должна быть существенно снижена - ему достаточно будет употребить от 0,1 до 0,08 граммов этого лекарства.

Человеку, страдающему гастритом или язвой желудка, действие пепсина на пользу не пойдет. В таком случае его употребление строго запрещается.

Трипсин: функция фермента

Что такое трипсин? Это еще один своеобразный фермент, расщепляющий белки и пептиды. При этом он обладает функцией гидролиза сложных эфиров. Основная функция трипсина заключается в том, что он отлично контролирует работу пищеварительного процесса.

Лечит трипсин такие заболевания, как бронхит, пневмония, гайморит. Его можно использовать и при ожогах, при наличии различных гнойных ран, а также после операций. В стоматологии при заболеваниях полости рта данный препарат также весьма полезен.

Побочные эффекты, которые могут проявляться в случае применения трипсина, связаны с повышением температуры тела. Если трипсин был введен ингаляционным путем, может образоваться раздражение слизистой верхней оболочки дыхательных путей.

Применять трипсин, функция которого рассматривается в статье, желательно не более двух раз в день по 0,01 грамм. Детям рекомендуется употреблять его 1 раз в сутки, причем всего 0,0025 грамм.

На рану после ее обработки спиртом или зеленкой также можно наложить пропитанное трипсином полотно. Такое полотно должно находиться на поврежденном месте не менее суток. В данной ситуации трипсин (фермент, расщепляющий белки и пептиды) служит в качестве своеобразного средства защиты от различного рода инфекций.

Протеаза

Протеаза - фермент, точнее целая группа ферментов, которые находятся в желудочном соке. Они в свою очередь вырабатываются поджелудочной железой. Кроме того, протеаза также имеется и в кишечнике. Главная функция протеазы - это эффективное расщепление белка в организме.

Основной протеолитический фермент панкреатин

Существует ряд ферментов, которые активно участвуют в процессе пищеварения, а также успешно снимают любые воспалительные процессы. К ним также относится и панкреатин, который минимизирует негативное воздействие аллергии у человека на те или иные продукты. Также при возникновении внутренних заболеваний панкреатин подойдет для их лечения лучше всего.

Однако людям, которые испытывают ферментную недостаточность, рекомендуется употреблять те препараты, которые содержат в своем составе несколько разных ферментов. Их смело можно классифицировать как активные биологические добавки. Но такие лекарства очень внимательно нужно принимать и соблюдать при этом определенную периодичность. Желательно это все же делать по настоятельной рекомендации лечащего врача согласно его предписаниям. Проявлять собственную инициативу в этой ситуации не стоит. В особенности это делать весьма опасно, если человек не наделен определенными познаниями в области медицины. Помните, самолечение может только усугубить ситуацию, и определить недостаток белка и ферментов в организме невозможно без медицинского вмешательства. Будьте здоровы!

• Подписаться
• Поделиться
• Рассказать
• Рекоммендовать

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА Российской Федерации

«Воронежский государственный аграрный университет

им. К. Д. Глинки»

Кафедра агроэкологии

Реферат на тему:

Белки и ферменты

Выполнил: студентка Э – 1 – 1а

Жаркова Э.Ю.

Проверил: доцент

Кольцова О.М.

Воронеж 2006

1. Белки. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

2. Ферменты. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

Заключение. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

Список использованной литературы. . . . . . . . . . . .22

1.Белки

Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Они являются основной структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание всех обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости… в природе существует примерно 1010 – 1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности: от вирусов до человека. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Белки также осуществляют энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Они входят в состав важнейших клеточных структур – органелл. Хотя органеллы содержат и другие вещества, белки особенно важны, они – основные структурообразователи и играют важнейшую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря организации различного рода белков биологические мембраны, покрывающие клетки, активно перенося в клетку или из нее молекулы и ионы. В частности транспорт катионов создает электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах – мышечных волокнах – комплексы специфических белков осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу.

Деятельность белков во многом связана с разными веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются белки. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о белках, как основе биологической формы движения материи.

В структурном отношении молекулы белков бесконечно разнообразны – жесткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью. Все это создает необозримые функциональные потенции: поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который и послужил основой возникновения жизни на земле.

Белок – один из основных продуктов питания, как человека, так и животных. Они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов и гормонов.

Строение белков:

Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белков.

· Первичная структура : определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

· Вторичная структура : в живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи.

Положительные и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и другие участки белковой молекулы, несущие, например «водоотталкивающие» радикалы.

· Четвертичная структура : некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе они создают сложный белок, который обладает не только третичной, но и четвертичной структурой.

Классификация белков:

До сих пор нет единого принципа классификации белков. При делении всех известных белков на группы учитывают их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щелочность), происхождение и роль в организме.

Белки делят на:

1. простые – протеины, состоящие только из аминокислот. К ним относятся альбумины, глобулины, гистоны, глутелины, проламины, протамины и протеиноиды.

2. сложные – протеины в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения. К ним относят гликопротеиды (содержащие кроме аминокислот углеводы), липопротеиды (содержащие липиды, нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты), фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

Физико-химические свойства белков:

Молекулы белка имеют массу от десятков тысяч до 1 миллиона и выше моль, так фермент рибонуклеаза имеет молярную массу 12700 моль, дыхательный пигмент улитки гемоцианин – 6600000 моль.

Элементарный состав большинства белков: 50,6 – 54,5% углерод, 6,5 – 7,3% водород, 21,5 – 23,5% кислород, 15 – 17,6% азот,

0,3 – 2,5% сера. В состав ряда белков входит и фосфор.

Сведения о молекулярной массе и ряде свойств молекул белка можно получить, исследуя их осаждение в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все белки с очень большой молярной массой состоят из более мелких частиц – субъединиц.

Растворимые белки это гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду, их растворы обладают значительной вязкостью. Их растворимость варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни белки легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.д.

Молекулы белка не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Это амфотерные электролиты, так как они имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы.

Белки имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры белка и реакции среды. В электрическом поле растворенные белки движутся (электрофорез), причем направление и скорость движения неодинаковы для различных белков.

Биологические функции белков:

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными являются:

· транспортная : заключается в том что при участии белков происходит связывание и доставка различных веществ от одного органа к другому. Так белок эритроцитов крови – гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород необходимый для обеспечения жизненных процессов в тканях.

· Защитная : ее выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок – чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителя заболевания называют иммунитетом. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия попадает в организм, она встречает прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

· Строительная : некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез 10 особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

· Сократительная : ее выполняют белки, в результате взаимодействия которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Регуляторная : выполняется белками-регуляторами обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции. Некоторых органах и тканях организма. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так белковый гормон поджелудочной железы – инсулин активизирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не могут ее захватить – они голодают. Именно в этом причина развития диабета.

· Питательная : осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Например белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного. Коме того они могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Перечисленные функции белков являются наиболее важными, но ими не ограничивается значение белков для жизни.

Денатурация белков: под действием ионизирующейрадиации, высокой температуры, сильного взбалтывания,экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Это нарушение природной структуры белка и называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивают при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между кислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости – важнейшего свойства всех живых существ.

2.Ферменты

Фермент (от лат. Fermentum – закваска), энзимы, специфические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в организме и в сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ, они играют жизненно важную роль во всех процессах жизнедеятельности.

Как всякие катализаторы, ферменты снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя ее обходным путем – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации.

Пример:

Реакция: АБ - А+Б в присутствии фермента идет следующим образом:

Подобное понижение активации под влиянием ферментов- средство перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата. Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции.

История изучения ферментов:

В 1814г русский химик Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833г французскими химиками Пайеном и Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии ферментов. В середине 19 века разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер говорил о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс их брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники отстаивали химическую природу брожения и считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Однако все попытки выделить из дрожжевых клеток растворимый фермент, способный вызвать брожение, не удавались. Эта дискуссия была разрешена в 1897г Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землей, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат, вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бунхера утвердило материалистическое понимание природы брожения и имело большое значение для развития, как ферментологии, так и всей биохимии.

С середины 20 века благодаря развитию методов физико-химического анализа и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих ферментов. Так, работами американских биохимиков Мура, Стайна, Анфинсена показано, что фермент рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединенных в 4 местах дисульфидными связями.

С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда ферментов. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский ученый Филипс в 1965 установил трехмерную структуру лизоцима. Показано, что многие ферменты обладают также четвертичной структурой, то есть их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц.

Общая характеристика ферментов:

Все ферменты разделяются на две большие группы:

· Однокомпонентные , то есть состоящие исключительно из белка

· Двухкомпонентные , состоящие из белка, называемым апоферментом (или белковых носителей), и небелковой части, называемой простетической группой (или активной группой).

Благодаря работам Варбурга, Теореля, Линена, Липмана и Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов и нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.

Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Эти металлы, называют кофакторами. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, - медь, алкогольдегидрогенеаза, окисляющая спирты и соответствующие альдегиды, - цинк.

Условия действия ферментов:

Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 40 – 50˚С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0˚С практически полностью прекращается. При повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры, объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде

(pH 1 – 2);трипсин – протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде

Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Классификация и номенклатура ферментов:

1. оксидоредуктазы : включает в себя ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению.

2. трансферазы: объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.

3. гидролазы : принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений.

4. лиазы : отщепляющие от субстрата ту или иную группу с образованием двойной связи или, наоборот присоединяющие группы к двойным связям. Имеют 5 подклассов.

5. изомеразы : катализирующие реакции изомеризации, разделяют на 5 подклассов, в зависимости от типа катализируемой реакции.

6. лигазы (синтетазы): ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты.

Практическое значение ферментов:

Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоваренная, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса. С начала 20 века по предложению японского ученого Такамине в спиртовой и других отраслях промышленности началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания, с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллической глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитические препараты ферментов из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологического процесса. Препараты протеолитических ферментов, получаемых из микроорганизмов, применяются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья, а в сыродельной промышленности для замены дефицитного сычужного фермента (ренина). Препараты микробных пектологических ферментов широко используют при производстве соков (выход сока повышается на 10 – 20%).

Заключение

Изучение ферментов и белков, ферментов и ферментативных процессов позволит в дальнейшем расширить сферу их применения и откроет дополнительные возможности, а в дальнейшем, возможно, поможет избавиться от многих болезней и разгадать сложнейшую машину, придуманную природой – человеческий организм.

Список использованной литературы

1. Большая советская энциклопедия, т.27

2. Общая биология, учебник для 10 – 11 классов под ред. Беляева, М., Просвещение, 2002г.

3. Ферментные препараты в пищевой промышленности. М., 1975

Роль белков в организме. Ферменты.

Роль белков в организме.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.
Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.
Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.
В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.
Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).

Биологические катализаторы.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.
Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в Петербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).
В разных изданиях применяются два понятия: "ферменты" и "энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы. Первое слово переводится как "закваска", второе - "в дрожжах".
Долгое время не представляли, что же происходит в дрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи - это скопление большого количества микроорганизмов, которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они "организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и "неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились. Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования клетки.
В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.
В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.
Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.
Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов.

На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)
По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например катализа:

2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.
3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза.
4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.
Например, отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой.
5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой.
6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Ферментология - молодая и перспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею всерьез.

Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

▼ ▼

	Чтобы скачать работу бесплатно нужно вступить в нашу группу ВКонтакте . Просто кликните по кнопке ниже. Кстати, в нашей группе мы бесплатно помогаем с написанием учебных работ. Через несколько секунд после проверки подписки появится ссылка на продолжение загрузки работы.
	Бесплатная оценка
	Повысить оригинальность данной работы. Обход Антиплагиата.
	РЕФ-Мастер - уникальная программа для самостоятельного написания рефератов, курсовых, контрольных и дипломных работ. При помощи РЕФ-Мастера можно легко и быстро сделать оригинальный реферат, контрольную или курсовую на базе готовой работы - Белки и ферменты. Основные инструменты, используемые профессиональными рефератными агентствами, теперь в распоряжении пользователей реф.рф абсолютно бесплатно!
	Как правильно написать введение? Секреты идеального введения курсовой работы (а также реферата и диплома) от профессиональных авторов крупнейших рефератных агентств России. Узнайте, как правильно сформулировать актуальность темы работы, определить цели и задачи, указать предмет, объект и методы исследования, а также теоретическую, нормативно-правовую и практическую базу Вашей работы.
	Секреты идеального заключения дипломной и курсовой работы от профессиональных авторов крупнейших рефератных агентств России. Узнайте, как правильно сформулировать выводы о проделанной работы и составить рекомендации по совершенствованию изучаемого вопроса.

Краткое описание документа: Белки и ферменты реферат по дисциплине Биология, естествознание, КСЕ. Понятие, сущность и виды, 2017.

реферат по дисциплине Биология, естествознание, КСЕ на тему: Белки и ферменты; понятие и виды, классификация и структура, 2015-2016, 2017 год.