Роль белков в организме

Ферменты.

Роль белков в организме.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).

Биологические катализаторы.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.

Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в Петербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).

В разных изданиях применяются два понятия: "ферменты" и "энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы. Первое слово переводится как "закваска", второе - "в дрожжах".

Долгое время не представляли, что же происходит в дрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи - это скопление большого количества микроорганизмов, которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они "организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и "неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились. Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования клетки.

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.

В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов.

На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)

По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:

1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например катализа:

2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза.

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

Например, отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой.

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой.

6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Ферментология - молодая и перспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею всерьез.

Похожие рефераты:

Великий русский ученый И. П. Павлов в своих замечательных трудах указывал, что организм животных и человека находится в тесной взаимосвязи с внешней средой, непрерывно воздействующей на центральную нервную систему.

Биотин формирует часть некоторых ферментных комплексов и необходим для нормализации роста и функций организма. Он играет ключевую роль в процессах обмена углеводов, жиров и белков.

Основные факты строения клеточной мембраны. Пассивный транспорт с помощью белковых каналов и белков переносчиков. Диффузия через мембрану. Регулировка pH. Перенос макромолекул и частиц.

Типы пищеварения. Внутриклеточное пищеварение. Мембранное (пристеночное, контактное) пищеварение. Пищеварение в ротовой полости. Пищеварение в желудке. Пищеварение в кишечнике. Регуляция пищеварения. Представление о выделительной системе.

Понятие белков, их сущность и особенности, строение и функции в организме. Нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК, их строение и значение. Сущность и роль в организме процессов транскрипции и трансляции. Практическое применение в медицине молекулярной генетики.

Секреция инсулина. Действие инсулина на клетки. Патологические процессы, связанные с нарушением молекулярных механизмов секреции инсулина и его действия на клетки.

Долгое время ген рассматривали как часть наследственного материала (единицу), обеспечивающую развитие определенного признака организма. Но каким образом функционирует ген, оставалось неясным.

Причины и проявления повреждения клетки. Механизмы нарушения барьерной функции биологических мембран. Перекисное окисление липидов. Схема мембранных фосфолипаз. Механическое растяжение мембран и адсорбция белков. Явление электрического пробоя мембран.

Белки являются самым важным классом органических веществ, из которых человек состоит, постоянно в них нуждается.

Огромное значение белков для организма обусловлено их функциями.

• Пластическая. Из белков построены ткани человека. В среднем во всем теле белки занимают 45% массы сухих веществ. Максимальное содержание выявлено в мышцах. Оно достигает 34,7 % общего количества белка в организме. Содержание в костной ткани составляет 18,7 % суммарной концентрации. В коже содержится 11,5% белковых веществ. Остальные белки выявлены в зубах, мозге и нервной ткани, печени, селезенке, сердце, почках. Структурно-пластическая роль белков в организме может быть реализована при постоянном поступлении качественных продуктов питания.

• Энергетическая . Окисляясь в организме человека, белки поставляют энергию в количестве 4 ккал из 1 гр. Это значимая составляющая часть в общем энергетическом балансе.

• Каталитическая . При жизнедеятельности в организме человека одновременно проходят сотни биохимических процессов. Это становится возможным только благодаря ферментативному ускорению. Моделирование аналогичных реакций вне живых систем потребовало бы большого количества времени, измеряемого часами, неделями. Все ферменты сделаны из белков. Без белковых веществ деятельность биологических катализаторов не осуществима.

• Регуляторная . Все процессы в организме человека регулируются специфическими веществами – гормонами, которые образуются в железах внутренней секреции. Химическая природа гормонов различна. Многие гормоны являются белками, например, инсулин, некоторые гормоны гипофиза. Недостаточное поступление в организм белковых веществ, может спровоцировать изменения гормонального фона.

• Транспортная . Белки – переносчики осуществляют доставку разнообразных молекул по всему организму. Например, гемоглобин поставляет кислород во все органы, захватывая его в поверхностных слоях легочной ткани, освобождая по месту доставки.

• Защитная . Демонстрируется белками типа интерферон, глобулины. Механизмы защиты реализуются разные. Например, иммуноглобулины, будучи антителами, связывают чужеродные возбудители в неактивные комплексы. Интерферон нивелирует способность вирусов к размножению. Белки биологических катализаторов – лизоцимов, расщепляют клетки бактерий. Защитная физиологическая роль белка делает возможной жизнь человека в окружении болезнетворных «соседей».

• Буферная . В жидких системах человека, в частности, в крови для нормальной жизнедеятельности организма должна поддерживаться постоянная кислотность среды. При ее изменениях вследствие разных факторов восстановить постоянный состав могут буферные белки. Особенно выраженной буферной способностью обладает гемоглобин.

• Рецепторная . Редко кто задумывается о работе сложнейшей системы передачи информации в организме человека. Необходимые участники этого процесса — белковые рецепторы. Рецепторная роль белка в клетке сводится к запуску цепи биохимических превращений, в результате которых мы реагируем на сигналы. Например, для того, чтобы мы отдернули руку от горячего предмета, должны сработать белковые рецепторы. При нарушении их функционирования нормальная деятельность организма становится невозможной. Сетчатка глаза воспринимает цветовые оптические волны также участием белкового рецептора под названием родопсин.

Представленные основные функции белков иллюстрируют важность этого класса веществ в обеспечении нормальной жизни человека.

В 19 веке ученые констатировали:

• белковые тела уникальны, являются сутью жизни;
• необходим постоянный обмен веществ между живыми существами и окружающей природой.

Эти положения остаются неизменными по настоящее время.

Основной состав белков

Огромные молекулярные единицы простого белка, называемого протеином, образованы химически соединенными маленькими блоками – аминокислотами с одинаковыми и различающимися фрагментами. Такие структурные композиции называют гетерополимерами. В натуральных белках всегда находят только 20 представителей класса аминокислот. Основной состав белков характеризуется обязательным наличием углерода — C, азота – N, водорода — H, кислорода — O. Нередко встречается сера — S. В сложных белках, называемых протеидами, кроме аминокислотных остатков содержатся другие вещества. Соответственно, в их составе могут находиться фосфор — P, медь — Cu, железо — Fe, иод – I, селен – Se.

Аминокарбоновые кислоты натуральных белков классифицируют по химическому строению и биологической важности. Химическая классификация важна для химиков, биологическая – для всех.

В организме человека постоянно идет два потока превращений:

• расщепление, окисление, утилизация поступивших с пищей продуктов;
• биологический синтез новых необходимых веществ.

12 аминокислот из всегда обнаруживаемых в природных белках могут быть созданы биологическим синтезом организма человека. Они называются заменимыми.

8 аминокислот никогда в человеке не синтезируются. Они незаменимы, должны поступать регулярно с пищей.

По признаку присутствия незаменимых аминокарбоновых кислот белки подразделяют на два класса.

• Полноценные белки имеют все нужные организму человека аминокислоты. Требуемый набор незаменимых аминокислот вмещают белки творога, молочной продукции, птицы, мяса крупного рогатого скота, морской и пресноводной рыбы, яиц.

• В неполноценных белках одной или нескольких важных кислот может не хватать. К таковым относятся растительные белки.

Для оценки качества пищевых белков медицинское мировое сообщество сравнивает их с «идеальным» белком, имеющим строго выверенные пропорции заменимых и особо важных незаменимых аминокислот. В природе «идеального» белка не существует. Максимально приближаются к нему белки животных. Растительным белкам часто не хватает до нормативной концентрации одной или несколько аминокислот. Если недостающее вещество добавить, белок станет полноценным.

Основные источники белков растительного и животного происхождения

В отечественном научном сообществе, занимающемся всесторонним изучением пищевой химии, выделяется группа профессора А.П.Нечаева, его коллег, учеников. Коллективом были проведены определения содержания белков в основных продуктах питания, имеющихся на российском рынке.

• Важно! Выявленные цифры информируют о содержании белка в 100 гр продукта, освобожденного от несъедобной части.

Содержание белков в растительных продуктах

• Самое большое количество белка содержится в сое, семечках тыквы, арахисе (34,9 – 26,3 гр).
• Значения от 20 до 30 гр выявлены в горохе, фасоли, фисташках, семечках подсолнечника.
• Миндаль, кешью, фундук характеризуются цифрами от 15 до 20 гр.
• Грецкий орех, макароны, большинство круп (кроме риса, кукурузной крупы) содержат от 10 до 15 гр белка в 100 гр продукта.
• В диапазон от 5 до 10 гр попадают рис, кукурузная крупа, хлеб, чеснок, курага.
• В 100 гр капусты, грибов, картофеля, чернослива, некоторых сортах свеклы содержание белка составляет от 2 до 5 гр.
• Изюм, редька, морковь, сладкий перец имеют мало белка, их показатели не превышают 2 гр.

Если вам не удалось найти здесь растительный объект, значит, концентрация белка в нем слишком мала либо его там нет вовсе. Например, во фруктовых соках белка очень мало, в натуральных растительных маслах – нет совсем.

Содержание белков в продуктах животного происхождения

• Максимальная концентрация белка выявлена в икре рыб, твердых и плавленых сырах, мясе кролика (от 21,1 до 28,9 гр).
• Большое количество продуктов содержит от 15 до 10 гр белка. Это птица, морская рыба (кроме мойвы), мясо крупного рогатого скота, креветки, кальмары, творог, брынза, пресноводная рыба.
• Мойва, куриное яйцо, свинина содержат от 12,7 до 15 гр белка на 100 гр продукта.
• Йогурт, сырки творожные характеризуются цифрами 5 – 7,1 гр.
• Молоко, кефир, ряженка, сметана, сливки содержат от 2,8 до 3 гр белка.

Не представляет интереса информация об основных источниках белков растительного и животного происхождения в продуктах, претерпевших многоэтапную технологическую обработку (тушенке, сосисках, ветчине, колбасах). Они не рекомендованы для регулярного здорового питания. Кратковременное употребление таких продуктов не имеет существенного значения.

Роль белка в питании

В результате обменных процессов в организме постоянно образуются новые белковые молекулы, взамен старых. Скорость синтеза в различных органах не одинакова. Белки гормонов, например, инсулина восстанавливаются (ресинтезируются) очень быстро, за часы, минуты. Белки печени, слизистых покровов кишечника регенерируются за 10 дней. Белковые молекулы мозга, мышц, соединительной ткани восстанавливаются дольше всего, восстановительный синтез (ресинтез) может длиться до полугода.

Процесс утилизации и синтеза характеризуется балансом азота.

• У сформировавшегося человека при полном здоровье азотистый баланс равен нулю. При этом суммарная масса азота, поступающего с белками в процессе питания, равно массе выводящегося с продуктами распада.
• Молодые организмы интенсивно развиваются. Баланс азота при этом положительный. Поступает белка много, выводится меньше.
• У стареющих, больных людей баланс азота отрицательный. Выделяющаяся с продуктами обмена масса азота больше, чем поступающая при приеме пищи.

Роль белка в питании заключается в обеспечении человека требуемым количеством аминокислотных компонентов, пригодных для участия в биохимических процессах организма.

Для обеспечения нормального обмена веществ важно знать — сколько белков нужно в день потреблять человеку

Отечественные и американские физиологи рекомендуют съедать 0,8 – 1 гр белка на 1 кг массы человека. Цифры весьма усреднены. Количество сильно зависит от возраста, характера работы, образа жизни человека. В среднем рекомендуют употреблять от 60 гр до 100 гр белка в день. Для мужчин, занимающихся физической работой, норму можно увеличивать до 120 гр в день. Для лиц, перенесших хирургические операции, инфекционные заболевания норма также увеличивается до 140 гр в день. Диабетикам рекомендуют диеты с повышенным содержанием белковых продуктов, которое может достигать 140гр в день. Люди, имеющие нарушения обмена, склонность в подагре, должны употреблять белка значительно меньше. Норма для них составляет 20 – 40 гр в день.

Для лиц, занимающихся активными видами спорта, наращивающими массу мышц, норма существенно увеличивается, может достигать 1,6-1,8 гр на 1 кг веса спортсмена.

• Важно! У тренера целесообразно уточнить ответ на вопрос – сколько белков нужно в день употреблять при нагрузках. Профессионалы владеют информацией об энергетических затратах при всех видах тренировок, путях поддержания нормальной жизнедеятельности организма спортсмена.

Для реализации всех физиологических функций важно не только наличие в белке незаменимых аминокислот, а также эффективность их усвоения. Белковые молекулы имеют различные уровни организации, растворимость, степень доступности пищеварительным ферментам. 96% белков молока, яиц расщепляются эффективно. В мясе, рыбе благополучно перевариваются 93-95% белков. Исключение составляют белки кожи, волос. Растительные белоксодержащие продукты перевариваются на 60-80%. В овощах усваивается 80% белков, в картофеле – 70%, в хлебе – 62-86%.

• Недостаток белка в организме приводит к значительным изменениям обмена веществ . Такие патологии называют дистрофией, квашиоркором. Впервые нарушение выявлено у жителей диких племен Африки, характеризуется отрицательным балансом азота, нарушением работы кишечника, атрофией мышц, остановкой роста. Частичная нехватка белка может проявляться подобными симптомами, которые некоторое время могут быть выражены умеренно. Особенно опасен недостаток белка в организме ребенка. Такие нарушения рациона могут спровоцировать физическую и интеллектуальную неполноценность растущего человека.

• Избыток белка в организме перегружает выделительную систему . Увеличивается нагрузка на почки. При имеющихся патологиях в почечной ткани процесс может усугубиться. Очень плохо, если избыток белка в организме сопровождается недостатком остальных ценных компонентов пищи. В древние времена в странах Азии существовал метод казни, при котором осужденного кормили только мясом. В результате преступник погибал от образования продуктов гниения в кишечнике, следующего за этим отравления.

Разумный подход к обеспечению организма белком гарантирует эффективную работу всех систем жизнедеятельности.

Белки – незаменимые компоненты пищи. Они представляют собой очень длинные цепи, содержащие несколько сотен, а иногда и тысяч аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Это сложные органические соединения, в состав которых входят углерод, водород, кислород, азот, а также могут входить фосфор, сера, железо и другие элементы.

Белки подразделяются на простые (протеины) , состоящие только из аминокислот сложные (протеиды) , содержащие еще и другие дополнительные компоненты (ионы металлов или органические группы).

Одни белки имеют волокнистую (фибриллярную) структуру и нерастворимы, тогда как другие состоят из плотно свернутых полипептидных цепей и имеют глобулярную форму.

Клетки содержат сотни и тысячи различных белков, предназначенных для выполнения самых разных биологических функций. Тем не менее, все они построены из набора одних и тех же 20 аминокислот, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности. Из 20 аминокислот для построения организма человека требуется восемь незаменимых (не могут синтезироваться в организме человека). Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан и валин.

Организм грудных детей не синтезирует гистидин и цистин. При дефиците названных аминокислот в пище может происходить нарушение обмена веществ.

Белки в зависимости от содержания аминокислот условно делят на полноценные , содержащие все незаменимые аминокислоты и неполноценные – отсутствует хотя бы одна из незаменимых аминокислот

Наиболее полноценные – белки животного происхождения. Белки растительного происхождения, как правило, неполноценные, за исключением содержащихся в овсяных продуктах.

Белки выполняют в организме разнообразные функции. Одни из них способны катализировать реакции организма, другие выполняют транспортную функцию – переносят молекулы или ионы из одного органа в другой (гемоглобин крови переносит кислород). Некоторые наделяют клетку или организм способностью сокращаться, изменять форму или передвигаться (актин и миозин мышечной ткани). Многие выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологическую структуру и придавая ей прочность (коллаген и эластин хрящей, сухожилий, связок).

Некоторые белки регулируют клеточную или физиологическую активность (гормоны). Многие защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений (иммуноглобулины или актители).

Белки могут использоваться и как энергетический материал, но только в том случае, когда в пище избыток белков или недостаток углеводов и жиров.

Белки обладают некоторыми общими свойствами. Все они проявляют способность к набуханию – поглощению большого количества воды и образованию коллоидов. Потеря белками первоначальных свойств под влиянием различных факторов называется денатурацией. Белки при этом свертываются и выпадают в осадок. Денатурация бывает термической, кислотной, под действием ионизирующих лучей и солей тяжелых металлов. При этом они уплотняются и теряют способность связывать воду. Денатурированные белки нерастворимы в воде, не набухают, лучше перевариваются в организме человека.

При денатурации изменяются физико-химические свойства белков. Большинство белков денатурирует при температуре 45…50 0 С, а в очень кислой среде (pH ниже 4) и очень щелочной (pH больше 10) все пищевые белки денатурируют при 37 0 С. Под действием кислот и щелочей белки подвергаются гидролизу, распадаясь до аминокислот. Гидролиз идет постепенно, образуя промежуточные продукты. В процессе пищеварения белок под действием ферментов расщепляется до аминокислот, из которых организм строит новые белки. При длительном хранении продуктов происходит старение белков – они постепенно уплотняются, снижается их способность к набуханию, гидролизу и растворимости.

Суточная потребность человека в белках обусловлена многими факторами – возрастом, полом, характером трудовой деятельности, климатическими условиями жизни. Взрослому человеку требуется 1…1,5 г белка в день на 1 кг массы тела. Рекомендуемая доля белков животного происхождения – 55% от общего содержания в рационе. В питании белки должны сочетаться с другими пищевыми веществами в определенных соотношениях. Они должны составлять в среднем 12% энергетической ценности суточного рациона.

На качество и усвояемость белка большое влияние оказывает технологическая обработка сырья и пищевых продуктов. Щадящая кулинарная обработка повышает усвояемость белков.

При расщеплении в организме 1 г белка выделяется 4 ккал (16,7 кДж). Суточная потребность человека в белках в среднем 58…117 в зависимости от возраста, пола, вида трудовой деятельности.