Харчування

Білки мономери для побудови складніших молекул. Біологічно важливі речовини

Білки

Білки - біологічні полімеримономерами яких є амінокислоти.
Функції білків
Пластична. Білки утворюють основу цитоплазми та входять до складу клітинних органел та мембран. Сухожилля, суглобові сполуки, кістки кістяка, копита складаються з білків.
Каталітична. Біологічні каталізатори, що прискорюють біохімічні реакції, називають ферментами. Усі ферменти є глобулярними білками.
Двигун. Будь-які форми активного рухув живій природі (робота м'язів, биття вій і джгутиків та ін) здійснюються скоротливими білковими структурами.
Транспортні. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легень до тканин та органів, сироватковий білокальбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембранздійснюють вибіркове перенесення речовин (глюкози, амінокислот, іонів) між міжклітинним простором та цитоплазмою.
Захисна. Захист організму від дії інфекції, що потрапила до нього, та підтримання гомеостазу забезпечуються реакціями імунітету. Найважливішими факторамигуморального імунітету є антитіла - білки. Також захисну функцію виконують білки, які безпосередньо руйнують клітини (лізоцим слини) або процеси біосинтезу (інтерферон в інфікованих вірусами клітинах).
Регуляторна. Багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон). Вони регулюють проходження фізіологічних процесів- Зростання клітин, обмін речовин.
Запасна. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для харчування організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин).
Енергетична. Білки розщеплюються для отримання енергії у виняткових випадках, якщо в організмі вичерпано запаси вуглеводів та жирів.
Рецепторна. Багато білків лежить на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні розпізнавати молекули певної структури.
Амінокислоти – мономери білків
Білки складаються із двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти є органічними молекулами, які мають загальний план будови: вони містять карбоксильну групу і аміногрупу, пов'язані з атомом Вуглецю. Індивідуальні властивості кожної амінокислоти визначаються радикалом R. Залежно від структури радикалу всі амінокислоти поділяються на полярні та неполярні.
Послідовно поєднуючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв'язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксильною групою іншої з виділенням молекули води. Такий зв'язок називається пептидним:
рівні структурної організаціїбілків
Послідовність амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками, називають первинною структурою білка. Далі відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білка.

Третиною структурою білканазивається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга. Третинна структура стабілізується та утримується чотирма типами зв'язків, які утворюються між радикалами амінокислот:
1) дисульфідні зв'язки між атомами Сірки двох залишків цистеїну;
2) водневі зв'язки, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів;
3) гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот;
4) електростатичні (йонні) взаємодії між різноіменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот.
За просторовою формою третинної структури білки поділяються на глобулярні, поліпептидні, ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, всі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утворюють довгі волокна (Колаген, еластин, міозин, фібрин).
Деякі білки складаються не з одного, а з кількох поліпептидних ланцюгів, що кодуються різними генами (гемоглобін, багато ферментів вуглеводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпептидні ланцюги, що його утворюють, називають субодиницями. Четвертична структура утворюється лише після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць та стабілізується гідрофобними та електростатичними взаємодіями.
Під впливом температури, механічного тиску, хімічних агентів відбувається порушення просторової організаціїмолекули - четвертинної, третинної, вторинної структурі зі збереженням первинної; білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості. Це називається денатурацією. Якщо денатуруючий агент припиняє свою дію, у деяких випадках білок набуває початкової просторової конфігурації та відновлює біологічну активність. Процес відновлення фізико-хімічних та біологічних властивостейбілка називається ренатурацією. Якщо вплив призводить до порушення первинної структурибілка, то говорять про протеоліз.

Вітаміни

Вітаміни - органічні речовиниякі не мають енергетичної цінності, але необхідні для проходження реакцій обміну речовин. Вітаміни входять до складу ферментів, що регулюють біохімічні реакції. Якщо не вистачає того чи іншого вітаміну, виникають порушення обміну речовин; такі стани називаються гіповітамінозамы, а через повну відсутність вітаміну - авітамінозамв. Перевищення норми споживання вітамінів також призводить до порушень функцій організму та відоме під назвою гіпервітамінозів.
Усі вітаміни поділяють на дві групи: жиророзчинні(A, D, E, K, F) та водорозчинні(Інші).
Вітамін Aнеобхідний для нормального зору та зростання. Він грає важливу рольу підтримці нормального станушкіри та слизових оболонок. З нестачею вітаміну A пов'язане порушення сутінкового зору – куряча сліпота, нездатність бачити при слабкому висвітленні.
Вітаміни групи B(,,, та ін) впливають на обмін білків, жирів, вуглеводів, амінокислот та деяких інших речовин. Недолік цих вітамінів викликає порушення в нервової системи(хвороба бері-бері), слизових оболонках (виразки), шкірі (сухість) та ін.
Вітамін C, або аскорбінова кислота, сприяє збереженню здорової шкірибере участь в обміні речовин в сполучної тканини, необхідний синтезу колагенових волокон. За відсутності вітаміну C в їжі у людини розвивається цинга: ясна стає слабким і кровоточить, не гояться рани, не утворюються волокна сполучної тканини.
Вітамін Dсприяє затриманню солей Кальцію, Фосфору та відкладенню їх у кісткової тканини. У дітей при нестачі вітаміну D в їжі або за тривалої відсутності сонячного світларозвивається рахіт - захворювання, що призводить до розм'якшення та викривлення кісток через зниження вмісту солей.
У випадку недостатньої кількостівітаміну Ев організмі виникає безпліддя, атрофія м'язів та недокрів'я, пов'язане з руйнуванням еритроцитів.
Вітамін добере участь у синтезі протромбіну у печінці. Недолік цього вітаміну спричиняє порушення процесу згортання крові.

Вуглеводи

До вуглеводів відносяться альдегіди і кетони багатоатомних спиртів, а також полімери цих сполук загальною формулою. Вміст вуглеводів у тваринних клітинах рідко перевищує 5 %, але в рослинних може досягати 90 %.
Функції вуглеводів
Енергетична. При окисленні в процесі клітинного дихання вуглеводи вивільняють енергію, що міститься, забезпечуючи значну частину енергетичних потреб організму.
Захисна. В'язкі секрети (слизу), багаті на вуглеводи та їх похідні – глікопротеїди, оберігають стінки органів (шлунок, кишечник, бронхи) від механічних та хімічних впливів.
Рецепторна. Більшість клітинних рецепторів є глікопротеїном. Зв'язуючись з інтегральними мембранними білками, вуглеводи у складі рецепторів беруть участь у розпізнаванні сигнальних молекул (гормонів, нейромедіаторів).
Пластична. Вуглеводи є основними структурними компонентами клітин, що утворюють опорні тканини (целюлоза, хітин).
Запасна. Відкладаючись у тканинах, вуглеводи можуть забезпечити організм енергією під час голодування (крохмаль, глікоген).
Класифікація вуглеводів
Вуглеводи поділяють на моносахариди, олігосахаридиі полісахариды. Моносахариди - це прості вуглеводи. Залежно кількості атомів Вуглецю, які утворюють скелет молекули, моносахариди поділяють на тріозі, тетрози, пентози, гексозі тощо.
Олігосахариди- Вуглеводи, які мають від двох до десяти ланок моносахаридів. Полісахариди- високомолекулярні сполуки, що містять понад десять моносахаридних ланок. Вони становлять основну масу вуглеводів, що зустрічаються у живих клітинах.

Ліпіди

Ліпіди- органічні сполуки, різні за структурою, хімічної будови, функцій, але подібні по фізико-хімічним властивостям: нерозчинні у воді, добре розчинні в органічних розчинниках (естері, хлороформі, ацетоні).
Функції ліпідів
Енергетична. При окисленні ліпідів виділяється приблизно вдвічі більше енергіїніж при окисленні білків або вуглеводів.
Структурна. Ліпіди є основними структурними компонентами біологічних мембран.
Регуляторна. Фосфоліпіди регулюють плинність мембран, є важливими внутрішньоклітинними сигнальними молекулами, компонентами мієлінових оболонок нервових клітин; стероїди є попередниками гормонів, вітамінами, беруть участь у регуляції генної активності.
Запасна. Завдяки високій енергетичній цінності жири є енергетичним депо та ендогенним джерелом води.
Захисна. Ліпід є основним компонентом підшкірної клітковини, вони запобігають втратам тепла та захищають від механічних впливів.
Класифікація ліпідів
За хімічною будовою ліпіди ділять на простіі складнів.
Прості ліпіди: триацилгліцеролі (тригліцериди, або жири) - ефіри гліцерину та жирних кислот; воску - ефіри жирних кислот та довголанкових спиртів; вітаміни А, Е, До.
Складні ліпіди: стероїди (холестерол, статеві гормони, вітамін D); фосфоліпіди, до складу яких крім гліцеролу та жирних кислот входять залишок фосфорної кислоти та нітрогенвмісні сполуки (фосфатідилсерин, фосфатідилетаноламін, фосфатідилхолін та ін.); гліколіпіди – комплекси ліпідів з вуглеводами.

Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти- Біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Кожен нуклеотид складається з п'ятикарбонового моносахариду, азотистої основи та залишку фосфорної кислоти. Залежно від виду моносахариду нуклеїнові кислоти поділяють на дві групи:
1) рибонуклеїнову кислоту (РНК), яка містить рибозу;
2) дезоксирибонуклеїнову кислоту (ДНК), до складу якої входить дезоксирибоза.
Азотисті основи є похідними пурину та піримідину. До пуринових основ відносяться аденін (А) та гуанін (Г), до піримідинових – цитозин (Ц), урацил (У), тимін (Т). До складу ДНК входять аденін, гуанін, цитозин, тимін; в РНК замість тиміну знаходиться урацил. Нуклеотиди об'єднуються у полімерні ланцюги шляхом утворення фосфодіестерних зв'язків між фосфатною групою одного нуклеотиду та гідроксигрупою цукру іншого нуклеотиду.
Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК)
Відповідно до моделі організації ДНК, запропонованої Д. Вотсоном і Ф. Криком:
1) Кожна молекула ДНК складається з двох антипаралельних полінуклеотидних ланцюгів, що утворюють подвійну спіраль.
2) Кожен нуклеотид розташований у площині перпендикулярної осі спіралі.
3) Два полінуклеотидні ланцюги з'єднані водневими зв'язками, які утворюються між азотистими основами різних ланцюгів
4) Взаємодія азотистих основ специфічна: пуринова основа може поєднуватися лише з піримідиновою, та навпаки. Такий принцип поєднання основ називається принципом комплементарності.
5) Послідовність основ одного полінуклеотидного ланцюга може значно варіювати, але послідовність їх у другому ланцюгу чітко комплементарна першою.

Два полінуклеотидні ланцюги в молекулі ДНК з'єднуються між собою за допомогою водневих зв'язків між відповідними азотистими основами: аденін взаємодіє з тиміном за допомогою двох водневих зв'язків, цитозин із гуаніном – за допомогою трьох. При цьому утворюється подвійна спіраль, полінуклеотидні ланцюги в якій орієнтовані антипаралельно.
Завдяки унікальній будові ДНК здатна до збереження, відтворення та передачі генетичної інформації.
Рибонуклеїнова кислота (РНК)
РНК міститься у всіх живих клітинах у вигляді одноланцюгових молекул. Залежно від структури та функції РНК поділяють на матричну, або інформаційну (мРНК, або іРНК), рибосомальну (рРНК) та транспортну (тРНК). Інформаційна РНК синтезується в ядрі клітини на матриці одного з ланцюгів ДНК, тобто є комплементарним певним її фрагментом. Далі вона транспортується до цитоплазми і сама служить матрицею для синтезу білка. Рибосомальна РНК входить до складу рибосом, беручи участь у трансляції. Транспортна РНК відповідає за доставку певної амінокислоти до рибосом і включення її в утворений поліпептидний ланцюг.

Біологічні полімери мономерами яких є амінокислоти. У ході утворення білка амінокислоти взаємодіють між собою, утворюючи пептидні зв'язки, внаслідок чого формується довгий поліпептидний ланцюг. Поняття "білок" і "пептид" близькі між собою, проте між ними є і відмінності. Пептидами зазвичай називають олігопептиди, тобто ті, чий ланцюг містить найбільшу кількість амінокислотних залишків (10-15), а білками називають пептиди, що містять велика кількістьамінокислотних залишків (до декількох тисяч) мають певну компактну просторову структуру, так як довга поліпептидна ланцюг є енергетично невигідним станом. Виділяються чотири рівні просторової організації (структури) білків. Усі структури формуються у каналах ендоплазматичної мережі. При дії несприятливих факторів середовища (опромінення, підвищена температура, хімічні речовини) структури білка можуть руйнуватися – відбувається денатурація.Якщо цей процес не зачіпає первинної структури, він оборотний і після закінчення впливу молекула мимовільно відновлюється. Первинна структура невосстановима, оскільки формується лише рибосомах з участю найскладнішого механізму біосинтезу білків. Залежно від просторової структури білки бувають фібрилярні (у вигляді волокон) – будівельні білки та глобулярні (у вигляді кулі) – ферменти, антитіла, деякі гормони та ін. Роль білків дуже різноманітна. Це найголовніший будівельний матеріалклітин: вони входять до складу мембран, рибосом, хромосом, матриксу мітохондрій, строми пластид. Білки є структурним елементомферментів - каталізаторів, що впливають на процеси метаболізму клітин - асиміляцію (синтез) та дисиміляцію (розщеплення) речовин. Гормони - регулятори процесів росту та розвитку будь-яких організмів також є білками. Білки виконують транспортну (перенесення 2 і 2 гемоглобіном), рухову (скоротливі білки м'язів), захисну (антитіла), сигнальну (реакція на подразнення), механічну (міцність різних структур) функції і можуть бути джерелом енергії. При розщепленні 1 г білка звільняється 17,6 кДж енергії, тобто стільки ж, скільки при розщепленні 1 г вуглеводів. В організмі кожної людини близько 100 тис. різних білків, що відрізняються від білків іншої людини. Тому при пересадці органів виникає несумісність та чужий орган відкидається. Переливання крові без урахування специфіки її білків призводить до склеювання еритроцитів. Аналогічний механізм призводить до утворення антитіл при реакцію чужорідний білок мікробів.

Білки – це біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Функції білків

Структурна. Білки утворюють основу цитоплазми та входять до складу клітинних органел та мембран. Сухожилля, суглобові зв'язки, кістки кістяка, копита складаються з білків.

Каталітична. Біологічні каталізатори, що прискорюють біохімічні реакції, називають ферментами. Усі ферменти є білками. Кожен фермент каталізує одну або кілька однотипних реакцій, тому зв'язування ферменту із субстратом (речовиною, піддається ферментативному перетворенню) високоспецифічно. Ділянка молекули білка, що відповідає за зв'язування із субстратом, називається активним центром, а комплекс, що утворився при цьому, - фермент-субстратний комплекс. У процесі реакції фермент не піддається ні якісним, ні кількісним змінам.

Двигун. Будь-які форми активного руху в живій природі (робота м'язів, биття вій і джгутиків, рух хромосом при клітинному поділі, внутрішньоклітинне переміщення цитоплазми) здійснюються скоротливими білковими структурами.

Транспортні. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легень до тканин та органів, сироватковий білок альбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембран виконують вибіркове перенесення речовин (глюкози, амінокислот, іонів) через ліпідний бішар.

Захисна. Захист організму від дії інфекції та підтримання гомеостазу забезпечуються реакціями імунітету. Найважливішими факторами гуморального імунітету є антитіла – білки, які маркують чужорідні біополімери – антигени. Захисну функціютакож виконують білки, безпосередньо руйнують клітини (лізоцим слини) або блокують процеси біосинтезу (інтерферон в інфікованих вірусами клітинах).

Регуляторна. Багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон, соматотропін). Вони регулюють перебіг фізіологічних процесів – зростання клітин, інтенсивність обміну речовин.

Запасаюча. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для харчування організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин).

Енергетична. Білки розщеплюються для отримання енергії у виняткових випадках, якщо в організмі в результаті тривалого голодуваннявичерпано запаси вуглеводів та жирів. Енергетична цінність 1 г білка становить близько 17 кДж.

Рецепторна. Багато білків лежить на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні пізнавати молекули певної структури. Специфічними рецепторами розпізнаються молекули гормонів і медіаторів (як правило, один рецептор може пізнавати лише один тип молекул – рецептор адреналіну розпізнає лише адреналін, рецептор інсуліну – лише інсулін). Білкові рецептори на поверхні клітин імунної системиздатні пізнавати чужорідний антиген та запускати реакцію його знищення.

Структура білків

У звичайній еукаріотичній клітині налічується близько 10 тис. різних білків, а загальна кількість відомих білкових молекул наближається до 50 тис. Усі ці білки складаються не більше ніж з двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти є органічними молекулами, що мають загальну схемубудови.

Послідовно поєднуючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв'язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксильною групою іншою з виділенням молекули води. Зв'язок-CO-NH-називається пептидним.

Вторинна структура. Розрізняють два види вторинної структури білка – а-спіраль та β-складчастий шар (ß-структура).

Білкова аспіраль стабілізується водневими зв'язками, які утворюються між атомом водню групи-NH однієї амінокислоти і атомом кисню групи-C = O інший. Радикали амінокислот не беруть участь у формуванні водневих зв'язків та звернені назовні від спіралі. Такий тип вторинної структури мають міозин та тропоміозин. м'язові білки, що беруть участь у процесах скорочення, кератин - структурний білок вовни, нігтів, дзьоба, пір'я та рогів.

Поліпептидний ланцюг (ланцюги) у β-структурі має зигзагоподібну конфігурацію (структуру складчастого листа). Він також стабілізується водневими зв'язками. Ділянки поліпептидного ланцюга, які прилягають один до одного, в β-структурі можуть бути як паралельними (йдуть в одному напрямку), так і антипаралельними (йдуть в протилежних напрямках). Прикладом білка, який має лише β-складчасту вторинну структуру, є фіброїн - білок шовку, що виділяється шовковичними залозами гусениць шовкопряда при формуванні коконів.

На стабільність білкової молекули впливає багато факторів. Так, під впливом температури, механічного тиску, хімічних агентів відбувається порушення просторової організації молекули – четвертинної, третинної, вторинної структур із збереженням первинної; білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості. Це називається денатурацією. Якщо денатурований агент припиняє свою дію, у деяких випадках білок набуває початкової просторової конфігурації та відновлює біологічну активність. Процес відновлення фізико-хімічних та біологічних властивостей білка називається ренатурацією. Якщо вплив факторів призводить до порушення первинної структури білка, то говорять про протеоліз. Протеоліз білків відбувається, наприклад, під дією ферментів шлунка чи лізосом.