Харчування

Які речовини є мономерами білків. Білок: мономер, будова та функції

1-варіант

Білки за складом поділяються на глобулярні, фібрилярні та проміжні.

Амінокислота має радикал, аміногрупу, карбоксильну групу.

Усі білки – ферменти.

Активний центр ферменту – це ліпід.

Гіпотеза «ключа та замку» запропонована Фішером у 1890 р.

Фібриноген – білок проміжної структури.

Hb – білок четвертинної структури.

Простетична група глікопротеїду – вуглевод.

Амінокислота – амфотерна сполука.

Зв'язок між Ні Проназивають пептидною.

Первинну структуру білка підтримують водневі зв'язки.

Ферменти – біологічні каталізатори.

Ферменти мають специфічність.

Анаболічні реакції – реакції розпаду.

Міоглобін переносить Про 2 у м'язах.

1.Ферменти		17. Зв'язки
2. Структурні білки	10. Дифтерійний токсин	18. Згортання крові
3. Гормони	11. Тромбін	19. Кров безхребетних
4. Транспортні білки	12. Гемоціанін	20. Дифтерійна паличка
5. Захисні білки.	13. Інсулін	21. Острівці Лангерганса
6. Скорочувальні білки	14. Тріпсин	22. Білок молока
7. Запасні білки	15. Еластін	23. Нерухомі нитки міофібрил
8. Токсини		24. Каталізує гідроліз білків

Тест «Роль білків у живому організмі»

2-варіант

Частина 1. Виберіть правильні номери.

Мономером білка є радикал.

Вторинна структурабілка представлена спіраллю або складчастим шаром.

Дисульфідні зв'язки – зв'язки між сірковмісними амінокислотами в молекулі білка.

Гістони – це складні білки.

Гіпотезу «індукованої відповідності» було обґрунтовано Кошландом.

Денатурація – це відновлення тривимірної структури білка.

Альбуміни – це прості білки.

Казеїн молока – глобулін.

Ферменти та антитіла – глобулярні білки.

Реакція поліконденсації йде із виділенням СО 2 .

Трипсин каталізує гідроліз білків.

Водневі зв'язки утворюються між сірковмісними амінокислотами.

Активність ферменту залежить від рН.

Глюкагон ініціює розпад глікогену у печінці.

Ферменти поділяють на 6 класів.

Частина 2. Розподіліть цифри по колонках щодо першої.

1.Ферменти		17. Кісткова тканина
2. Структурні білки	10. Токсин ботулізму	18. Рухливі нитки міофібрил
3. Гормони	11. Імуноглобулін	19. Каталізує гідроліз білків
4. Транспортні білки	12. Гемоглобін	20. Ботулінова паличка
5. Захисні білки	13. Тироксин	21. Боротьба з інфекцією
6. Скорочувальні білки	14. Пепсин	22. Білок яйця
7. Запасні білки	15. Оссеїн	23. Щитовидна залоза
8. Токсини	16. Альбумін	24. Кров хребетних

Білки є високомолекулярними органічними сполуками. Складаються із залишків амінокислот. До їх складу також входять інші речовини: сірка, кисень, азот, водень та вуглець. Деякі білки здатні утворювати комплекси з молекулами, якщо в їхньому складі присутні цинк, мідь, залізо та фосфор. У білків досить велика молекулярна маса, тому вони звуться макромолекул. Наприклад, у яєчного альбуміну – 36 тисяч, а у гемоглобіну (білок крові) – 152 тисячі, а міозин має молекулярну масу 500 тисяч. Порівняємо: молекулярна маса бензолу – 78, а оцтова кислотамає показник 60.

Будова

Досить часто, особливо серед школярів, можна зустріти твердження, що мономери білків – нуклеотиди. Це помилка. Білки, або протеїни, найпоширеніші та найчисельніші з органічних сполук, - це різноманітні та необхідні для функціонування організму полімери. Від 50 до 80% у сухій масі клітини припадає саме на білок. Мономери, а точніше їх кількість та послідовність, відрізняють білки один від одного.
Білки є неперіодичними полімерами, для їх функціонування важлива присутність кількох речовин. У загальній формулі обов'язково повинні бути присутніми карбоксильна група (-COOH), аміногрупа (-NH2) і радикал, або R-група (це частина молекули, що залишилася), карбоксильна і аміногрупи. Із чого складається білок? Мономери його - амінокислоти, і, хоча клітини і тканини містять понад сто сімдесят видів амінокислот, до мономерів біологи відносять тільки два десятки видів.
Існує класифікація амінокислот, за якою вони поділяються на дві групи, залежно від цього, чи можуть синтезуватися організмами тварин і людини. Замінні амінокислотиорганізм може виробляти самостійно, незамінні ж можна отримати тільки ззовні - з їжею, а ось рослини здатні синтезувати їх усі.

Класифікація

Самі ж білки класифікуються за амінокислотного складу. Вони можуть бути повноцінними, якщо містять повний набірамінокислот і неповноцінним, якщо одна або кілька амінокислот відсутні. Якщо білок складається лише з амінокислот, його називають простим. У разі, коли є простетична група, яка також називається неамінокислотним компонентом, їх називають складними. Неамінокислотна група може бути представлена у вигляді металопротеїнів, вуглеводів (глікопротеїнів), ліпідів (ліпопротеїнів) та нуклеїнових кислот (нуклеопротеїнів).

Елементарна частина

Самі амінокислоти складаються із трьох обов'язкових частин. Таким чином, можна сказати, що мономером білка є радикал, що розрізняє між собою види амінокислот, а також незмінні карбоксильна та аміногрупи. За кількістю входять до складу карбоксильних та аміногруп амінокислоти поділяють на нейтральні, основні та кислі. Нейтральні мають по одній карбоксильній та аміногрупі. У основній формулі міститься більше однієї аміногрупи, а в кислих амінокислотах, навпаки, є більш ніж одна карбоксильна група.
Амінокислоти - мономери білків - амфотерні сполуки, тому що через наявність карбоксо- і аміногруп у розчині можуть виступати і як основи, і як кислоти. У водному розчині представлені як іонні форми.

Пептидна зв'язок

Поліпептид – так вчені називають білок: мономер його скріплюється із собі подібними за допомогою пептидних зв'язків. Пептиди є продуктом реакції конденсації амінокислот. Взаємодія карбоксильної та аміногруп двох амінокислот характерна утворенням ковалентного азот-вуглецевого зв'язку, вона і називається пептидною. Пептиди класифікують за кількістю залишків амінокислот, що входять до їх складу: дипептиди, трипептиди, тетрапептиди і таке інше. При багаторазовому повторенні утворення ковалентного азот-вуглецевого зв'язку утворюються поліпептиди. Один кінець пептиду містить вільну аміногрупу і називається N-кінцем, другий - вільну карбоксильну групу і називається, відповідно, C-кінцем.

Ще одна класифікація

Як згадувалося вище, мономери білків складаються з аміно- і карбоксильної груп і радикала, які утворюють між собою міцні зв'язки. Також можуть бути інші речовини, проте саме від R-групи в основному залежать властивості всієї молекули, і існує ще один тип класифікації. Який? Мономеру білка властиво мати різні радикали, за їх типом і можна поділити всі амінокислоти на гетероциклічні, ароматичні та аліфатичні. Аліфатичний радикал може містити функціональні групи, які надають особливих властивостей. Це аміно-, карбоксильна, тіольна (-SH), гідроксильна (-OH), амідна (-C0-NH2) та гуанідинова групи.

Різні радикали

Мономер молекули білка, що містить аміногрупу, – це амінокислота пролін. Гетероциклічні радикали містяться у складі триптофану та гістидину. Ароматичний радикал присутній у фенілаланіні та тирозині. Додаткова гідроксильна група є в серині та треоніні; карбоксильна - в аспарагіновій та глутаміновій кислотах. Ще одна амідна група у складі радикала є в аспарагіні та глутаміні (не плутати з кислотами). Додаткова аміногрупа є у лізину, а гуанідінова – в аргініні. Сірка присутня в радикалах цистеїну та метіоніну.

Організація молекул білка у просторі

Кожен білок має специфічні функції, які залежать від просторової організаціїмолекул. До того ж підтримка білків у вигляді ланцюжка, тобто у розгорнутому вигляді, енергетичному планіневигідна для клітини, тому, як і молекули ДНК, ланцюга поліпептидів піддаються компактизації, з допомогою чого набувають конформацію - тривимірну структуру.
Просторова організація білкових молекул має чотири рівні.
Оскільки мономерами молекул білків є амінокислоти, то первинна структура представлена у вигляді поліпептидного ланцюга, що складається з амінокислотних залишків, які об'єднані пептидним зв'язком. Незважаючи на простоту, саме первинна структура визначає, яку функцію зможе виконувати білок. Мономір у складі ланцюга повинен бути на своєму місці, заміна навіть одного з них змінить призначення всієї молекули. Наприклад, якщо шосту глутамінову кислоту в гемоглобіні замінити на валін, вся молекула в цілому перестане функціонувати, і транспорт кисню буде порушено. Така заміна призводить до розвитку у людини серповидноклітинної анемії.
Якщо у складі поліпротеїну міститься десять амінокислотних залишків, то варіантів чергування мономерів буде дуже багато - 1020, якщо ж будуть присутні всі 20 комбінацій, які можна скласти, стане ще більше. Організм людини синтезує понад десять тисяч білків, які відрізняються не тільки в порівнянні один з одним, а й з білками інших живих організмів.

Вторинна структура характерна впорядкованим зсіданням ланцюга в спіраль, зовнішньому виглядущо нагадує розтягнуту пружину. Зв'язки, що виникають між мономерами білків, є водневими та зміцнюють структуру. Ці зв'язки з'являються між аміно- та карбоксильними групами. Водневі зв'язки слабші за пептидні, але роблять всю конфігурацію більш жорсткою і стійкою за рахунок багаторазового повторення. Для деяких білків, наприклад фіброїну (павутина, шовк), кератину (нігті та волосся) та колагену, подальшої компактизації не відбувається.

Третій рівень

На наступному рівні поліпептидні ланцюгиукладаються в глобули, які виникають через встановлення нових хімічних зв'язків – дисульфідних, іонних, водневих. Також важливим факторомє встановлення гідрофобної взаємодії між R-групами амінокислотних залишків, саме гідрофільно-гідрофобним взаємодіям відводиться основна роль факторі утворення третинної структури білкової молекули.
При попаданні у водний розчин радикали-гідрофоби намагаються сховатися від води шляхом угруповання всередині глобул, а гідрофільні R-групи взаємодіють з диполями води (гідратація), навпаки, опиняються на поверхні. Деякі білки мають додаткову стабілізацію третинної структури за рахунок дисульфідних ковалентних зв'язків, які виникають між двома залишками цистеїну за рахунок атомів сірки. На третинній структурі закінчується компактизація білків-ферментів, антитіл та деяких гормонів.

Четвертична структура

Остання ступінь компактизації присутня в складних білках, у складі яких є дві і більше глобул. Утримання субодиниць відбувається за рахунок іонних, гідрофобних та електростатичних взаємодій. Також можливе утворення дисульфідних зв'язків. Четвертинну структуру має білок гемоглобін, утворений двома альфа-субодиницями, що містять 141 амінокислотний залишок, і бета-субодиницями, у складі яких налічується 146 залишків. Кожна субодиниця пов'язана також із молекулою гему, у якій міститься залізо.

Властивості білків

Оскільки мономером молекули білка є амінокислота, саме від них, поряд зі структурною організацією, залежать і властивості. Білки виявляють як кислотні, і основні властивості, які визначається R-групами амінокислот: якщо у складі більше основних амінокислот, те й основні властивості виражені яскравіше. Буферні властивості білків визначається здатністю приєднувати та віддавати протон (H+). Гемоглобін, що міститься в еритроцитах, є одним із найпотужніших буферів, крім зв'язування кисню він виконує функції регулювання рівня pH крові.
Існують розчинні білки, наприклад фібриноген, та нерозчинні, які виконують механічні функції (наприклад, колаген, кератин, фіброїн). Ферменти - це хімічно активні білки, і, на противагу їм, є і інертні поліпептиди. Також виділяють білки, які є стійкими або нестійкими до впливу зовнішніх умов.

Денатурація

Такі зовнішні фактори, як ультрафіолетове випромінювання, солі важких металів і самі метали, зневоднення, радіація, нагрівання та зміна pH можуть призвести до часткового або повного руйнування структурної організаціїбілкової молекули. Втрата тривимірної конструкції називається денатурацією. Її причиною стає розрив зв'язків, які надавали стабільності структурі молекули. Першими руйнуються слабкі зв'язки, а потім, у разі ще більш жорстких умов, рвуться навіть сильні, саме тому спочатку руйнується четвертинна структура, і тільки після цього – третинна та вторинна.
Коли просторова конфігурація змінюється, білок змінює свої властивості, внаслідок чого більше не може виконувати властиве йому біологічне завдання. Якщо при денатурації не відбулося руйнування базової, первинної структури, то вона оборотна, і білок зможе провести процедуру самовідновлення – ренатурацію. В інших випадках денатурація незворотня.

Захист та обмін речовин

Без участі білків в організмі немає жодного процесу. Їх будівельна функція полягає в участі у формуванні позаклітинних та клітинних структур, вони присутні у складі мембран клітин, волосся, нігтів та сухожилля. Також виконують і транспортну функцію: гемоглобін здійснює перенесення кисню та вуглекислого газу, А білки мембран клітин активно і вибірково проводять перенесення потрібних речовин у клітину та з неї у зовнішнє середовище.
Деякі гормони мають білкову природу та беруть участь у регуляції обміну речовин. Наприклад, інсулін здійснює регулювання в крові рівня глюкози, а водночас сприяє утворенню глікогену та оптимізує синтез жирів з вуглеводів.
Захисна функціябілків полягає у освіті антитіл у разі, якщо організм атакований чужорідними білками та мікроорганізмами. Антитіла здатні знаходити та знешкоджувати їх. При ранах та порізах з фібриногену утворюється фібрин, який допомагає зупинити кровотечу.

Інші функції

Без білків неможливий рух: міозин та актин – скорочувальні білки, за рахунок яких забезпечується робота м'язів у тварин.
На білках лежить і сигнальна функція. У клітинних мембранахмістяться білки, які можуть змінювати свою третинну структуру залежно від впливу зовнішнього середовища. Це є основою прийому та передачі в клітину сигналів із зовнішнього середовища.
Ні людина, ні тварини не можуть запасати білки (винятком є казеїн молока та альбумін яєць), але білки сприяють накопиченню в організмі деяких речовин. Наприклад, під час розпаду гемоглобіну залізо не залишає організм, а утворює комплекс із феритином. Розпад одного грама білка дає організму і 17,6 кДж енергії, у цьому полягає їхня енергетична функція. Однак, як правило, організм "намагається" не витрачати для цього такий важливий матеріал, і спочатку розпадаються жири та вуглеводи.
Одна з найбільш важливих функцій- Каталітична. Вона забезпечується ферментами, які здатні прискорювати біохімічні реакції у клітинах.

МБОУ Вечірня (змінна) ЗОШ с. Тоора-Хем

Оюн Анай-Хаак Хеймер-оловна – вчитель біології

Ціль:

вивчити особливості будови та функції вуглеводів як необхідних компонентів клітин.

Завдання:

продовжити поглиблення знань про особливості будови органічних речовин,

сформувати знання про будову та функції вуглеводів, охарактеризувати їх різноманіття,

продовжити формування навичок роботи з додатковою літературою, навичок роботи у групі.

Тип уроку: комбінований

План уроку:

Що таке вуглеводи?

Класифікація вуглеводів.

Моносахаріди.

Олігосахариди.

Полісахариди.

Функції вуглеводів.

Хід уроку

Організаційний момент

Здрастуйте, хлопці! Сідайте.

Перевіримо, як ви готові до уроку. У вас на столах має бути підручник, зошит, ручка, олівці. У всіх є? Добре! Хто відсутній сьогодні у класі? Молодці!

Перевірка домашнього завдання.

Згадаймо те, що ми проходили на минулому уроці. Ми познайомились із білками. Вдома ви мали відповісти на запитання в кінці параграфа. Відповіли?

(Перевірити по одному зошити учнів та поставити відповідні оцінки).

З метою перевірки засвоєння вами матеріалу минулого уроку виконаємо завдання. Я читатиму вам пропозиції, а ви скажете, чи правильне висловлювання чи ні. Отже, починаємо.

1. Білки за складом поділяються на глобулярні, фібрилярні та проміжні. (-)

2. Мономером білка є радикал. (-)

3. Амінокислота має радикал, аміногрупу, карбоксильну групу. (+)

4. Вторинна структура білка представлена спіраллю або складчастим шаром. (+)

5. Усі білки – ферменти. (-)

6. Дисульфідні зв'язки – зв'язки між сірковмісними амінокислотами в молекулі білка (+)

7. Фібриноген – білок проміжної структури (+)

8. Денатурація – це відновлення тривимірної структури конформації білка (-)

9. Гемоглобін – білок четвертинної структури (+)

10. Амінокислота – амфотерна сполука (+)

11. Зв'язок між воднем та киснем називають пептидним. (-)

12. Реакція конденсації відбувається з виділенням вуглекислого газу (-)

13. Первинну конформацію білка підтримують водневі зв'язки (-)

14. Ферменти – це біологічні каталізатори (+)

15. Ферменти мають специфічність (+)

16. Міоглобін переносить кисень у м'язах (+)

А тепер діставайте листочки робитимете на оцінку тестування.

Тест на тему: «Білки»

1. З цих сполук виберіть структурний компонент білка:

а) нуклеотид

Б) амінокислота

В) глюкоза

2. Назвіть білки-каталізатори:

А) гормони

Б) ферменти

В) антиоксиданти

3. Який хімічний зв'язок бере участь у освіті первинної структури білка?

А) воднева

Б) пептидна

В) сульфідна

4. Вторинна структура, як правило, має форму:

А) спіралі

Б) глобули

В) витягнутого ланцюга

5. Третинна структура має конфігурацію:

А) спіралі

Б) складок

В) глобули

6. Синонімом поняття «білок» є термін:

А) ліпід

Б) поліпептид

в) нуклеотид

7. Білки, що виконують захисні функції, називаються:

А) антигенами

Б) гормонами

В) антитілами

3 . Вивчення нового матеріалу.

Відкривайте зошити та записуйте сьогоднішнє число та тему. Сьогодні ми познайомимося з ще однією органічною речовиною – Вуглеводи. Почнемо із визначення вуглеводів.Вуглеводи (сахариди) – органічні речовиниз загальною формулоюЗ n(Н2О) m.

У більшості вуглеводів число молекул води відповідає кількості атомів вуглецю, тому ці речовини отримали таку назву.

У клітинах тварин вуглеводи містяться у кількості трохи більше 5% від сухої маси, у рослинних клітинах – до 90% (клубні картоплі).

Класифікація вуглеводів.

Розрізняють три основні класи вуглеводів: моносахариди, олігосахариди та полісахариди. Вуглеводи бувають простими та складними. До простим вуглеводамвідносяться моносахариди. До складних – олігосахариди та полісахариди.

Моносахаріди.

з грецької monos - Один. Це безбарвні, кристалічні речовини, які легко розчиняються у воді і мають солодкий смак.

З моносахаридів найбільше значеннядля живих організмів мають рибозу, дезоксирибозу, глюкозу, фруктозу, галактозу.

Рибоза входить до складу РНК, АТФ, вітамінів групи В, низки ферментів. Дезоксирибоза входить до складу ДНК. Глюкоза (виноградний цукор) є мономером полісахаридів, наприклад, крохмалю, глікогену, целюлози. Вона є у клітинах усіх організмів. Фруктоза входить до складу олігосахаридів, наприклад, сахарози. У вільному вигляді міститься у клітинах рослин. Галактоза також входить до складу деяких олігосахаридів, наприклад, лактози.

Олігосхариди.

З грецької oligos - Небагато. Вони утворені з кількох моносахаридів, пов'язаних ковалентно один з одним за допомогою глікозидного зв'язку. Більшість олігосахаридів розчиняються у воді і мають солодкий смак.

З олігосахаридів найбільш поширені дисахариди: сахароза, мальтоза, лактоза.

Полісахариди.

З грецької poly - Багато. Є полімерами і складаються з невизначеного великої кількостізалишків молекул моносахаридів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Можуть досягати сотень чи тисяч молекул моносахаридів. До них відносяться крохмаль, глікоген, целюлоза, хітин та ін.

Цікаво, що крохмаль, глікоген та целюлоза, що грають важливу рольв живих організмах побудовані з мономерів глюкози, але зв'язки в їх молекулах різні. З іншого боку. У целюлози ланцюги не гілкуються, а глікогену вони гілкуються сильніше, ніж у крохмалю.

Зі збільшенням кількості мономерів розчинність полісахаридів зменшується та зникає солодкий смак.

Функції вуглеводів.

Основною функцією вуглеводів є енергетична функція. При їхньому ферментативному розщепленні та окисленні молекул вуглеводів виділяється енергія, яка забезпечує життєдіяльність організму. При повному розщепленні 1 р вуглеводів звільняється 17.6 кДж.

Запасна функція. При надлишку вони накопичуються в клітині як запасні речовини, наприклад крохмаль, глікоген. І за потреби використовуються організмом як джерело енергії. Посилене розщеплення вуглеводів відбувається, наприклад, при проростанні насіння, інтенсивному м'язової роботи, тривале голодування.

Дуже важливою є структурна функція. Вони використовуються як будівельного матеріалу. Целюлоза завдяки особливій будові нерозчинна у воді і має високу міцність. У середньому 20-40% матеріалу клітинних стін рослин становить целюлоза, а волокна бавовни – майже чиста целюлоза, саме тому вони використовуються для виготовлення тканин.

Захисна функція. Тверді клітинні стінки одноклітинних та хітинові покриви членистоногих, до складу яких входять вуглеводи, також виконують захисні функції.

Закріплення.

А тепер давайте на закріплення, усі разом виконаємо тест.

1. Яка з названих хімічних сполукчи не є біополімером?

А) білок; В) ДНК

Б) глюкоза Г) целюлоза

2. У клітинах тварин запасним вуглеводом є:

А) целюлоза; В) глюкоза

Б) крохмаль Г) глікоген

3. У якому разі правильно написано формулу молекули глюкози?

А) С5 Н12 ПРО5 В) С6 Н12 ПРО6

Б) З6 Н10 О6 Г) З6 Н12 О5

4. Клітини якого з названих організмів найбільш багаті на вуглеводи?