Які елементи входять до складу білків і які властивості вони мають

Яку роль грають білки у клітині та організмі? Білки, або протеїни (від грец. Protos - перший, найважливіший), входять до складу всіх клітин. Їх вміст у організмі тварин становить понад половину сухої маси. Клітини різних типівмістять тисячі різних білків. У чому проявляється така різноманітність білків? Завдяки чому білки виконують різні функціїв організмі? Відповіді ці питання дають знання про особливості будови молекул білків.

Молекули білків дуже великі. Вони, як і молекули полісахаридів, складаються з дрібніших молекул амінокислот. Одні білки відрізняються від інших послідовністю, числом і різноманітністю амінокислот, що входять до них. У природі виявлено понад 170 різних амінокислот, але близько 20 амінокислот входить до складу білків. Через те, що амінокислоти в різних молекулах білка з'єднані у різній послідовності, існує величезна різноманітність білків.

Ланцюг, що складається з великої кількостіз'єднаних один з одним амінокислотних залишків, називають поліпептидний. До складу поліпептидного ланцюгавходять десятки та сотні амінокислотних залишків. Отже, молекули білків відрізняються як складом амінокислот, їх числом і послідовністю, а й довжиною полипептидной ланцюга. Одні білки містять один поліпептидний ланцюг, інші — кілька. Білки, які складаються лише з амінокислот, називають простими. Складні білкиможуть містити не тільки амінокислоти, а й ліпіди, вуглеводи, іони заліза, сірки, магнію та ін. Наприклад, до складу білка гемоглобіну входять іони заліза, клітинних мембран- Глікопротеїн - Білок, ковалентно пов'язаний з вуглеводами. Вчені розшифровують структуру окремих білків, щоб навчитися створювати їх штучно та використовувати в медицині, сільському господарстві, харчової промисловості.

Число амінокислот, їх різноманітність, послідовність сполуки в молекулах білків визначають видову специфічністьокремої особини. До складу клітин організмів різних видіввходять різні білки. Це створює великі проблемипід час пересадки органів у людини.

Усі амінокислоти – безбарвні кристалічні речовини. Вони розчиняються у воді, багато хто має солодкий смак. Важлива властивістьамінокислот - їх амфотерність, тобто можливість виявляти як кислотні, так і осн оні властивості. Ця двоїстість речовини пов'язана з тим, що всі амінокислоти містять карбоксильну групу (-СООН) та аміногрупу (-NH 2). Карб 1000 оксильна група надає амінокислоті кислотних властивостей, а аміногрупа - осн оні.

Але амінокислоти мають і різницю. Головна відмінність полягає у будові бічних ланцюгів - радикалів, які позначаються буквою R-.

Залишки амінокислот з'єднуються між собою в молекулу білка за допомогою міцної ковалентної пептидного зв'язку. Вона виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої амінокислоти. У цьому відщеплюється молекула води. Послідовне розташування поліпептидного ланцюга амінокислотних залишків, з'єднаних пептидними зв'язками, визначає первинну структурумолекули білка.

Поліпептидні ланцюги білка мають вигляд спіралі, званий вторинною структурою білкової молекули. Вона утримується за допомогою водневих зв'язків, які виникають між NH-групами та СО-групами, розташованими на сусідніх витках. Безліч слабких водневих зв'язків прошивають спіраль молекул білка, сприяючи утворенню міцної структури.

Спіраль завдяки наявності численних та різноманітних зв'язків між радикалами амінокислот (ковалентних, водневих та іонних) приймає складнішу конфігурацію, утворюючи клубки. третинну структурубілки. Деякі білки, наприклад, гемоглобін, складаються з декількох клубків, які мають різну первинну структуру.

Взаємне розташування у просторі кількох однакових чи різних поліпептидних клубків, що становлять одну білкову молекулу, утворює четвертинну структуру.

Однак молекули білків здатні в різних умовахміняти свою конфігурацію. Під дією нагрівання деяких хімічних речовин, опромінення та інших факторів порушується природна структура молекул білків. Це явище називають денатурацією. Денатурацію білка ми можемо спостерігати при варінні яєць. При цьому білок каламутніє, стає непрозорим і пружним (рис. 6). Денатурація буває частковою та повною. При частковій денатурації первинна структурабілкова молекула зберігається. При усуненні фактора, що викликає часткову денатурацію, молекула білка знову набуває природної форми.

При повній денатурації первинна структура руйнується та білкова молекулане може повернутися у вихідний стан.

* У павутинних залозах білок павука рідкий. Павук виділяє крапельку секрету, прикріплює його до опори, та був злегка натягує нитку. В результаті перебудови четвертинної структури молекули білок стає нерозчинним та еластичним. Так з допомогою денатурації білків утворюється павутиння.

Біологічна активність білків, їх властивості та функції залежать від структури білкової молекули, її конфігурації, здатності до оборотної денатурації. Які ж функції білків у клітині?

Головна функція білків - каталітична. Білки-каталізатори прискорюють хімічні реакції у клітині. Регуляторну функцію виконують гормони. Наприклад, білок інсулін регулює вміст цукру у крові. При нестачі інсуліну у людини розвивається хвороба – цукровий діабет.

Білки, як і вуглеводи, виконують у клітці структурну функцію. Молекули білків входять до складу всіх клітинних мембран. Молекули білка колагену складають основу хряща 1000 щей і сухожилля. З білка складається волосся, шерсть, нігті, роги, копита, луска, пір'я, павутиння.

Двигуну функціювиконують білки актин та міозин, здатні викликати скорочення м'язових волокон, а також білки, що входять до складу вій, джгутиків одноклітинних та спеціалізованих клітин, наприклад сперматозоїдів багатоклітинних організмів.

Спеціальні білки виконують захисну функцію . Антитіла, що утворюються у хребетних, - це білки, які знешкоджують чужорідні речовини, що проникають в організм. Білок фібриноген бере участь у згортанні крові.

Білки виконують також транспортну функцію. Наприклад, білок крові гемоглобін, який входить до складу еритроцитів, утворює в легенях неміцні сполуки з киснем і доставляє його до всіх клітин організму.

Деякі білки виконують запасна функція, накопичуючись, наприклад, у насінні рослин.

При нестачі полісахаридів та ліпідів білки можуть виконувати енергетичну функцію. При окисленні молекул білків у клітині звільняється енергія приблизно такій кількості, як і за окисленні вуглеводів.

Вивчаючи хімічний складбілків, необхідно з'ясувати, по-перше, з яких хімічних елементіввони складаються, по-друге, – будова їх мономерів. Для відповіді на перше запитання визначають кількісний та якісний складхімічні елементи білка. Хімічний аналіз показав наявність у всіх білках вуглецю (50-55%), кисню (21-23%), азоту (15-17%), водню (6-7%), сірки (0,3-2,5%).У складі окремих білків виявлені також фосфор, йод, залізо, мідь та деякі інші макро- та мікроелементи, у різних, часто дуже малих кількостях.

Зміст основних хімічних елементів у білках може відрізнятися, крім азоту, концентрація якого характеризується найбільшою сталістю й у середньому становить 16%. Крім того, вміст азоту в інших органічних речовинмало. Відповідно до цього було запропоновано визначати кількість білка по азоту, що входить до його складу. Знаючи, що 1г азоту міститься в 6,25 г білка, знайдену кількість азоту множать коефіцієнт 6,25 і одержують кількість білка.

Для визначення хімічної природи мономерів білка необхідно вирішити дві задачі: розділити білок на мономери та з'ясувати їхній хімічний склад. Розщеплення білка на його складові досягається за допомогою гідролізу – тривалого кип'ятіння білка з сильними мінеральними кислотами (кислотний гідроліз) або основами (лужний гідроліз). Найбільш часто застосовується кип'ятіння при 110 ° С з HCl протягом 24 год. наступному етапіподіляють речовини, що входять до складу гідролізату. Для цієї мети застосовують різні методи, Найчастіше - хроматографію (докладніше - глава "Методи дослідження ..."). Головною частиною розділених гідролізатів виявляються амінокислоти.

3.3. Амінокислоти

Нині у різних об'єктах живої природи виявлено до 200 різних амінокислот. В організмі людини їх, наприклад, близько 60. Однак до складу білків входять лише 20 амінокислот, які називаються іноді природними.

Амінокислоти – це органічні кислоти, які мають атом водню a-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу – NH2. Отже, за хімічною природою це a-амінокислоти із загальною формулою:

H - Ca a - NH2

З цієї формули видно, що до складу всіх амінокислот входять такі загальні угруповання: - CH2 - NH2 - COOH. Бічні ж ланцюги (радикали – R) амінокислот різняться. Як очевидно з Додатку I хімічна природа радикалів різноманітна: від атома водню до циклічних сполук. Саме радикали визначають структурні та функціональні особливостіамінокислот.

Всі амінокислоти, крім найпростішої амінооцтової кислоти гліцину (NH3+CH2COO-) мають хіральний атом Ca і можуть існувати у вигляді двох енантіомерів (оптичних ізомерів):

H H

NH3+ R R NH3+

L-ізомер D-ізомер

До складу всіх вивчених в даний час білків входять тільки амінокислоти L-ряду, у яких, якщо розглядати хіральний атом з боку атома H, групи NH3+, COO-і радикал R розташовані за годинниковою стрілкою. Необхідність при побудові біологічно значущої полімерної молекули будувати її з певного енантіомеру очевидна - з рацемічної суміші двох енантіомерів вийшла б неймовірно складна суміш діастереоізомерів. Питання, чому життя на Землі засноване на білках, побудованих саме з L-, а не D-a-амінокислот, досі залишається загадкою, що інтригує. Слід зазначити, що D-амінокислоти досить поширені в живої природі і, більше того, входять до складу біологічно значущих олігопептидів.

З двадцяти основних a-амінокислот будуються білки, проте інші, досить різноманітні амінокислоти утворюються із цих 20 амінокислотних залишків вже у складі білкової молекули. Серед таких перетворень слід насамперед відзначити освіту дисульфідних містківпри окисленні двох залишків цистеїну у складі вже сформованих пептидних кіл. В результаті утворюється з двох залишків цистеїну залишок діамінодикарбонової кислоти цистина(Див. Додаток I). При цьому виникає зшивка або всередині одного поліпептидного ланцюга або між двома різними ланцюгами. Як невеликий білок, що має два поліпептидні ланцюги, з'єднаний дисульфідними містками, а також зшивки всередині одного з поліпептидних ланцюгів:

| |

Білки є складними органічними сполуками, які з амінокислот. Хімічний аналіз показав, що білки складаються з наступних елементів:

Вуглець 50-55%

Водень 6-7%

Кисень 21-23%

Азот 15-17%

Сірка 0,3-2,5%.

У складі окремих білків виявлено також фосфор, йод, залізо, мідь та ін. макро-і мікроречовини.

Зміст основних хімічних елементів може відрізнятися окремих білках, виняток становить азот, середня кількість якого характеризується найбільшою сталістю і становить 16 %. У зв'язку з цим існує спосіб визначення кількості білка по азоту, що входить до його складу. Знаючи, що 6,25 г білка містить 1 г азоту, можна визначити кількість білка, помноживши знайдену кількість азоту на коефіцієнт 6,25.

2. 4. Амінокислоти.

Амінокислоти –карбонові кислоти альфа-вуглецевий атом водню яких заміщений на аміногрупу. Білки складаються з амінокислот. Нині відомо понад 200 різних амінокислот. В організмі людини їх близько 60, а до складу білків входять лише 20 амінокислот, які називають природними чи протеїногенними. 19 є альфа-амінокислотами, це означає, що аміногрупа приєднана до альфа-вуглецевого атома карбонової кислоти. Загальна формулацих амінокислот виглядає так.

Тільки амінокислота пролін не відповідає цій формулі, її відносять до імінокислот.

Хімічні назви амінокислот, для стислості скорочують, наприклад, глутамінова кислота ГЛУ, серин СЕР і т.д. для запису первинної структури білків останнім часом стали користуватися лише однолітерними символами.

У всіх амінокислотах є загальні угруповання: -СН2, -NН2, -СООН, вони надають загальних хімічних властивостей білкам, і радикали, хімічна природа яких різноманітна. Саме вони визначають структурні та функціональні особливості амінокислот.

Класифікація амінокислот заснована на їх фізико-хімічних властивостях.

За будовою радикалів:

Циклічні – гомоциклічні ФЕН, ТІР, гетероциклічні ТРІ, ГІС.

Ациклічні – моноаміномонокарбонові ГЛІ, АЛА, СЕР, ЦІС, ТРЕ, МЕТ, ВАЛ, ЛЕЙ, ІЛЕЙ, НЛЕЙ, моноамінодикарбонові АСП, ГЛУ, діаміномонокарбонові ЛІЗ, АРГ.

За освітою в організмі:

Замінні - можуть синтезуватися в організмі з речовин білкової та небілкової природи.

Незамінні - не можуть синтезуватися в організмі, тому повинні надходити тільки з їжею - всі циклічні амінокислоти, ТРЕ, ВАЛ, ЛЕЙ, ІЛЕЙ.

Біологічне значення амінокислот:

Входять до складу білків організму людини.

Входять до складу пептидів організму людини.

З амінокислот утворено в організмі багато низькомолекулярних біологічно активні речовини: ГАМК, біогенні аміни і т.д.

Частина гормонів в організмі – похідні амінокислот (гормони щитовидної залози, Адреналін).

Попередники азотистих основ, що входять до складу нуклеїнових кислот.

Попередники порфіринів, що йдуть на біосинтез гему для гемоглобіну та міоглобіну.

Попередники азотистих основ, що входять до складу складних ліпідів (холіну, етаноламіну).

Беруть участь у біосинтезі медіаторів у нервовій системі (ацетилхолін, дофамін, серотонін, норадреналін та ін.).

Властивості амінокислот:

Добре розчиняються у воді.

У водному розчині існують у вигляді рівноважної суміші біполярного іону, катіонної та аніонної форм молекули. Рівнавага залежить від рН середовища.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + ВІН R R + Н

Катіонна форма Біполярний іон Аніонна форма

Лужне середовище рН Кисле середовище

Чи здатні рухатися в електричному полі, що використовується для поділу амінокислот за допомогою електрофорезу.

Виявляють амфотерні властивості.

Можуть відігравати роль буферної системи, т.к. можуть реагувати як слабка основа та слабка кислота.

Білки- Це складні високомолекулярні органічні сполуки, що складаються з амінокислот і є основним компонентом, що забезпечує виконання життєдіяльності всіх живих організмів.

Перше білкова речовинабуло виділено понад триста років тому, але вперше припущення про широке поширення білків у живій природі та їх значення для життя висловив голландський учений Мульдер на початку XIX століття.

Велика кількість білків, різноманітних по властивостям та функціям, Входить до складу тканин будь-якого організму. Білки утворюють основу опорних тканин, таких як сухожилля, кістки, копита тощо. Білки входять до складу шкірних придатків – волосся, пір'я, луски, нігтів.

Білок міозин є основною скорочувальною речовиною м'язів. Бактеріальні токсини, зміїні отрути, антитіла та деякі гормони також є білковими сполуками.

Численні хімічні реакції, що забезпечують матеріальну основу процесів життєдіяльності, не можуть відбуватися без участі білків, які є ферментами, що стимулюють ці процеси.

Білки широко застосовуються у медицині. Препарати, виготовлені із білків сироватки крові тварин, окремі білкові фракції кров'яної сироватки людини, часткові гідролізати білків рослинного та тваринного походження повсюдно поширені у клінічній практиці.

Крім того, дані про вміст білка в організмі людини є важливим діагностичним критерієм. Наприклад, наявність білка в сечі, виявлене в результаті біохімічного аналізу, свідчить про розвиток ниркових захворювань або їх загострення.

Одним із основних лабораторних показників, що відображають стан гомеостазу, є загальний білок крові. Цим терміном позначається вся кількість білків, що містяться в сироватці крові.

Хімічний склад білківколивається у значних межах, але в середньому білки містять:
- вуглець – від 50,6 до 54,5%;
- кисень – від 21 до 23,5%;
- азот – від 15 до 19%;
- сірку – від 0,3 до 2,5%;
- водень – близько 7%.
Крім цього, деякі білки містять фосфор, а іноді галогени.

Структура білків має в основі поліпептидний ланцюг з амінокислотних залишків, з'єднаних у певної послідовностіпептидними зв'язками. Всі білки в основному побудовані з двадцяти стандартних амінокислоті відрізняються один від одного лише порядком з'єднання амінокислотних ланок.

У природі існує велика різноманітність білків. Їх можна класифікувати за багатьма ознаками. Будова, функції – лише незначна частина визначальних показників білка. Це нерідко є причиною того, що ті самі білки бувають віднесені до різних класів.

Всі відомі нині білки поділяються на дві групи: прості білки та складні. Різниця між ними полягає у наявності в структурі складних білківнеамінокислотних (небілкових) хімічних груп. Прості ж білки не містять у своїй молекулі жодних складових частина тільки амінокислоти. Прості білкиназивають ще протеїнами, а складні протеїдами.

До протеїнамвідносяться: альбуміни (наприклад, сироватковий альбумін крові, альбумін молока, яєчний альбумін), глютеліни та проламіни, що містяться в злаках, глобуліни, протаміни та гістони. Група склеропротеїнів, до якої входять білки, що виконують переважно опорні функції: колагени, проколагени, еластини, кератини також відноситься до протеїнів.

Сьогодні розрізняють кілька класів складних білків чи протеїдів. Різні вони залежно від особливостей хімічної природи простетичних (небілкових, неамінокислотних) груп. Серед них ліпопротеїни, простетична група у структурі яких представлена ​​ліпідами; глікопротеїни, що містять вуглеводи; металопротеїни, що містять метали (Fe, Zn та інші); флавопротеїни, гемопротеїни, фосфопротеїни.

Крім того, білки розрізняють за тим, які біологічні функціївони виконують: ферментні, регуляторні, транспортні, захисні, структурні, скорочувальні, рухові, запасні, харчові.

Роль захисних білків (антитіл) полягає в нейтралізації чужорідних білків, мікроорганізмів та вірусів, що потрапили в організм.

Структурні білкивиконують опорну функцію, надаючи міцності біологічним структурам, скріплюючи їх.

Скорочувальні білкизабезпечують клітинам і організмам можливість до скорочення, пересування та зміни форми.

Транспортні білкиплазми крові розносять по організму комплекси чи окремі молекули мікроелементів, кисню, вітамінів, гормонів.

Біосинтез білкапротікає у чотири етапи. Після ініціації поліпептидного ланцюга відбувається елонгація (збільшення) її довжини. На третьому етапі поліпептидний ланцюг вивільняється з рибосоми, а на заключному – білок приймає свою просторову конформацію. Синтезований білок за допомогою поліпептидного ланцюга, що міститься на N-кінці, сигнальної послідовності амінокислот доходить до місця свого призначення.