Каталітична функція характерна для. Захисна функція білків. Будова та функції білків

Білкиявляють собою найчисленніший і найрізноманітніший клас органічних сполук клітини. Це біологічні гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти.

за хімічного складу амінокислоти- це сполуки, що містять одну карбоксильну групу (-COOH) і одну амінну (-NH2), пов'язані з одним атомом вуглецю, до якого приєднаний бічний ланцюг - який-небудь радикал R. Саме радикал надає амінокислоті її неповторні властивості.

У освіті білків беруть участь лише 20 амінокислот. Вони називаються фундаментальними, або основними:

• аланін,
• метіонін,
• валін,
• пролін,
• лейцин,
• ізолейцин,
• триптофан,
• фенілаланін,
• аспарагін,
• глутамін,
• серин,
• гліцин,
• тирозин,
• треонін,
• цистеїн,
• аргінін,
• гістидин,
• лізин,
• аспарагінова кислота,
• глутамінова кислота.

Деякі з амінокислот не синтезуються в організмах тварин та людини і повинні надходити з рослинною їжею. Вони називаються незамінними:

• аргінін,
• валін,
• гістидин,
• ізолейцин,
• лейцин,
• лізин,
• метіонін,
• треонін,
• триптофан,
• фенілаланін.

Амінокислоти, сполучаючись один з одним ковалентними пептидними зв'язками, утворюють різну довжину пептиди. Пептидної (амідної)називається ковалентний зв'язок, утворений карбоксильною групою однієї амінокислоти та амінною групою іншою.

Білки є високомолекулярними поліпептидами, до складу яких входять від ста до декількох тисяч амінокислот.

Виділяють чотири рівні організації білків.

• Первинна структура(Послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу). Утворюється за рахунок пептидних ковалентних зв'язків між амінокислотними залишками. Первинна структура визначається послідовністю нуклеотидів у ділянці молекули ДНК, що кодує цей білок. Первинна структура будь-якого білка унікальна і визначає його форму, властивості та функції. Молекули білків можуть приймати різні просторові форми (конформації). Існують вторинна, третинна та четвертинна просторові структури білкової молекули.
• Вторинна структура. Утворюється укладанням поліпептидних ланцюгіву α-спіраль або β-структуру. Вона підтримується за рахунок водневих зв'язківміж атомами водню груп NH- та атомами кисню груп CO-. α-Спіральформується в результаті скручування поліпептидного ланцюга в спіраль з однаковими відстанями між витками. Вона характерна для глобулярних білків, що мають сферичну форму глобули. β-Структура являє собою поздовжнє укладання трьох поліпептидних ланцюгів. Вона притаманна фібрилярних білків, мають витягнуту форму фібрили.
• Третинна структура. Утворюється при згортанні спіралі клубок (глобулу, домен). Домени- глобулоподібні утворення з гідрофобною серцевиною та гідрофільним зовнішнім шаром. Третинна структура формується за рахунок зв'язків, що утворюються між радикалами (R) амінокислот, за рахунок іонних, гідрофобних та дисперсійних взаємодій, а також за рахунок утворення дисульфідних (S-S) зв'язків між радикалами цистеїну.
• Четвертична структура. Характерна для складних білків, Що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів (глобул), не пов'язаних ковалентними зв'язками, а також для білків, що містять небілкові компоненти (іони металів, коферменти). Четвертична структура підтримується переважно силами міжмолекулярного тяжіння й у меншою мірою — водневими і іонними зв'язками.

p align="justify"> Конфігурація білка залежить від послідовності амінокислот, але на неї можуть впливати і конкретні умови, в яких знаходиться білок.

Втрата білковою молекулою своєю структурної організаціїназивається денатурацією. Денатурація може бути оборотною та незворотною. При оборотній денатурації руйнується четвертинна, третинна та вторинна структура, але завдяки збереженню первинної структурипри поверненні нормальних умовможлива ренатураціябілка – відновлення нормальної (нативної) конформації. При незворотній денатурації відбувається руйнація первинної структури білка. Денатурація може бути викликана високою температурою(понад 45 ° С), зневодненням, жорстким випромінюванням та іншими факторами. Зміна конформації (просторової структури) білкової молекули є основою низки функцій білків (сигнальні, антигенні властивості та інших.).

За хімічним складом розрізняють прості та складні білки. Прості білкискладаються лише з амінокислот (фібрилярні білки, антитіла – імуноглобуліни). Складні білкимістять білкову частину і небілкову - простетичні групи. Розрізняють ліпопротеїни(містять ліпіди), глікопротеїни(вуглеводи), фосфопротеїни(одну або кілька фосфатних груп), металопротеїни(різні метали), нуклеопротеїни(Нуклеїнові кислоти). Простетичні групи зазвичай грають важливу рольпід час виконання білком його біологічної функції.

Функції білків різні:

• Каталітична (ферментативна) функція. Усі ферменти є білками. Білки-ферменти каталізують перебіг в організмі хімічних реакцій. Наприклад, каталазарозкладає перекис водню, амілаза- гідролізує крохмаль, ліпаза- Жири, трипсин- білки, нуклеаза- Нуклеїнові кислоти, ДНК-полімеразакаталізує подвоєння ДНК.
• Будівельна (структурна) функція. Її здійснюють фібрилярні білки. Наприклад, кератинміститься в нігтях, волоссі, шерсті, пір'ї, рогах, копитах; колаген- у кістках, хрящах, сухожиллях; еластин- у зв'язках, стінках кровоносних судин.
• Транспортна функція. Ряд білків здатний приєднувати та переносити різні речовини. Наприклад, гемоглобінпереносить кисень і вуглекислий газ, білки-переносники здійснюють полегшену дифузію через плазматичну мембрану клітини
• Гормональна (регуляторна) функція. Багато гормонів є білками, пептидами, глікопептидами. Наприклад, соматотропінрегулює зростання; інсуліні глюкагонрегулюють рівень глюкози в крові: інсулін підвищує проникність клітинних мембран для глюкози, що посилює її розщеплення в тканинах, відкладення глікогену в печінці, глюкагон сприяє перетворенню глікогену печінки на глюкозу.
• Захисна функція . Наприклад, імуноглобуліникрові є антитілами; інтерферони- Універсальні противірусні білки; фібрині тромбінберуть участь у згортанні крові.
• Скоротлива (рухова) функція. Наприклад, актині міозинутворюють мікрофіламенти та здійснюють скорочення м'язів, тубулінутворює мікротрубочки і забезпечує роботу веретена поділу.
• Рецепторна (сигнальна) функція. Наприклад, глікопротеїни входять до складу глікоколіксу і сприймають інформацію з довкілля; опсин- Складова частина світлочутливих пігментів родопсину і йодопсину, що знаходяться в клітинах сітківки ока.
• Енергетична функція. При розщепленні 1 г білків вивільняється 17,6 кДж енергії, яка потрібна на життєдіяльності організму.
• Запасна функція. Наприклад, альбумінзапасає воду в яєчному жовтку, міоглобінмістить запас кисню в хребетних м'язах, білки насіння бобових рослин є сховищем запасу поживних речовиндля зародка.

Білки-ферментикаталізують перебіг в організмі хімічних реакцій. Ці реакції в силу енергетичних причинсамі собою або взагалі не протікають в організмі, або протікають занадто повільно.

Ферментативну реакцію можна виразити так: E+S → → E+P, де E - фермент; S - субстрат; ES - фермент-субстратний комплекс; P – продукти реакції.

Субстрат оборотно реагує з ферментом з утворенням фермент-субстратного комплексу, який потім розпадається з утворенням продукту реакції. Фермент не входить до складу кінцевих продуктів реакції.

У молекулі ферменту є активний центр, що складається з двох ділянок - сорбційного(відповідає за зв'язування ферменту з молекулою субстрату) та каталітичного(Відповідає за протікання власне каталізу). У результаті реакції фермент пов'язує субстрат, послідовно змінює його конфігурацію, утворюючи ряд проміжних молекул, дають у кінцевому підсумку продукти реакції.

Відмінність ферментів від каталізаторів неорганічної природи полягає в наступному:

1. один фермент каталізує лише один тип реакцій;
2. активність ферментів обмежена досить вузькими температурними рамками (зазвичай 35-45 ° C);
3. ферменти активні при певних значеннях pH (більшість у слаболужному середовищі).

Робота нашого організму – надзвичайно складний процес, В якому задіяні мільйони клітин, тисячі найрізноманітніших речовин. Але є одна область, яка повністю залежить від особливих білків, без яких життя людини або тварини виявиться зовсім неможливим. Як ви, напевно, здогадалися, говоримо ми зараз про ферменти.

Сьогодні нами буде розглянута ферментативна це найважливіша галузь біохімії.

Оскільки основу цих речовин лежать переважно білки, всі вони можуть вважатися ними. Потрібно знати, що вперше ферменти були відкриті ще в 30-ті роки 19-го століття, тільки вченим знадобилося більше століття, щоб дійти більш-менш єдиного визначення для них. Тож яку функцію виконують білки-ферменти? Про це, а також про їх будову та приклади реакцій ви дізнаєтесь із нашої статті.

Потрібно розуміти, що далеко не всякий білок може бути ферментом навіть теоретично. Тільки білки глобулярної форми здатні проявляти каталітичну активність щодо інших органічних сполук. Як і всі природні сполуки цього класу ферменти складаються з амінокислотних залишків. Запам'ятайте, що ферментативна функція білків (приклади якої будуть у статті) може виконуватися лише тими, чия молярна маса щонайменше 5000.

сучасні визначення

Основна класифікація ферментів

В даний час загальноприйнятою та поширеною у всьому світі є стандартна класифікація. Відповідно до неї, виділяється шість основних класів, з відповідними підкласами. Ми розглянемо лише основні. Ось вони:

1. Оксидоредуктази. Функція білків-ферментів у разі - стимуляція окислювально-відновних реакцій.

2. Трансферази. Можуть здійснювати перенесення між субстратами наступних груп:

• Одновуглецеві залишки.
• Залишки альдегідів, а також кетонів.
• Ацильні та глікозильні компоненти.
• Алкільні (як виняток не можуть переносити СН3) залишки.
• Азотисті основи.
• Групи, які містять фосфор.

3. Гідролази. У цьому випадку значення ферментативної функції білків полягає у розщепленні наступних типів сполук:

• Складні ефіри.
• Глікозидів.
• Ефірів, а також тіоефірів.
• Зв'язки пептидного типу.
• Зв'язків типу C-N(крім тих же пептидів).

4. Ліази. Мають здатність до відчеплення груп з подальшим утворенням подвійного зв'язку. Крім того, можуть виконувати і зворотний процес: приєднання окремих груп до подвійних зв'язків

5. Ізомерази. У даному випадкуФерментативна функція білків полягає в каталізі складних ізомерних реакцій. До цієї групи належать такі ензими:

• Рацемази, епімерази.
• Цистрансізомерази.
• Внутрішньомолекулярні оксидоредуктази.
• Внутрішньомолекулярні трансферази.
• Внутрішньомолекулярні ліази.

6. Лігази (інакше відомі як синтетази). Служать для розщеплення АТФ із одночасним утворенням деяких зв'язків.

Неважко помітити, що ферментативна функція білків неймовірно важлива, оскільки вони тією чи іншою мірою контролюють практично всі реакції, які щомиті протікають у вашому організмі.

Що залишається від ферменту після взаємодії із субстратом?

Нерідко ферментом буває білок глобулярного походження, активний центр якого представлений його амінокислотними залишками. У всіх інших випадках до складу центру входить міцно пов'язана з ним простетична група або кофермент (АТФ, наприклад), зв'язок якого набагато слабший. Цілий каталізатор називається холоферментом, яке залишок, що утворився після видалення АТФ, апоферментом.

Таким чином, за цією ознакою ферменти поділяються на такі групи:

• Прості гідролази, ліази та ізомерази, які взагалі не містять коферментної бази.
• Білки-ферменти (приклади - деякі трансамінази), що містять простетичну групу (ліпоєву кислоту, наприклад). До цієї групи належать також багато пероксидази.
• Енізми, котрим обов'язкова регенерація коферменту. До них відносяться кінази, а також більшість оксидоредуктаз.
• Інші каталізатори, склад яких поки що не до кінця вивчений.

Усі речовини, що входять до складу першої групи, широко використовуються у харчовій промисловості. Інші каталізатори вимагають дуже специфічних умов для своєї активізації, а тому працюють тільки в організмі або в деяких лабораторних дослідах. Таким чином, ферментативна функція – це дуже специфічна реакція, яка полягає у стимулюванні (каталізі) деяких типів реакцій у строго певних умовах організму людини чи тварини.

Що відбувається в активному центрі, або Чому ферменти працюють настільки ефективно?

Ми вже неодноразово говорили про те, що ключем до розуміння ферментативного каталізу є створення ними активного центру. Саме там відбувається специфічне зв'язування субстрату, який за таких умов набагато активніше входить у реакцію. Для того щоб ви розуміли всю складність реакцій, що проводяться там, наведемо простий приклад: щоб сталося необхідно відразу 12 ферментів! Така складна взаємодія стає можливою тільки тому, що білок, що виконує ферментативну функцію, має високу ступінь специфічності.

Види специфічності ферментів

Вона буває абсолютною. В цьому випадку проявляється специфічність лише до одного, строго певного типу ферменту. Так, уреаза взаємодіє лише з сечовиною. З лактозою молока в реакцію вона не вступить за жодних умов. Ось яку функцію виконують білки-ферменти в організмі.

Крім того, нерідко зустрічається абсолютна групова специфічність. Як можна зрозуміти з назви, в цьому випадку є «сприйнятливість» суворо до одного класу органічних речовин(Ефіри, у тому числі складні, спирти або альдегіди). Так, пепсин, який є одним із основних ферментів шлунка, виявляє специфічність тільки щодо гідролізу пептидного зв'язку. Алкогольдегідразу взаємодіє виключно зі спиртами, а лактикодегідразу не розщеплює нічого, крім α-оксикислот.

Буває також, що ферментативна функція характерна для певної групи сполук, але за певних умов ензими можуть діяти і на досить відмінні від своєї основної «мети» речовини. У цьому випадку каталізатор «тяжіє» до певного класу речовин, але за певних умов може розщеплювати й інші сполуки (не обов'язково аналогічні). Щоправда, у цьому випадку реакція йтиме набагато повільніше.

Широко відома здатність трипсину діяти на пептидні зв'язки, але мало хто знає про те, що цей білок, що виконує ферментативну функцію в шлунково-кишковому тракті, цілком може вступати у взаємодію Космосу з різними сложноэфирными сполуками.

Зрештою, специфічність буває оптичною. Ці ферменти можуть взаємодіяти з найширшим переліком абсолютно різноманітних речовин, але тільки за умови, що вони мають строго визначені оптичні властивості. Отже, ферментативна функція білків у разі багато чому схожа з принципом дії не ферментів, а каталізаторів неорганічного походження.

Які фактори визначають ефективність каталізу?

Сьогодні вважається, що факторами, які визначають дуже високий ступінь ефективності ферментів, є:

• Ефект концентрування.
• Ефект просторового орієнтування.
• Багатофункціональність активного центру реакції.

Загалом суть концентраційного ефекту нічим не відрізняється від такого в реакції неорганічного каталізу. В цьому випадку в активному центрі створюється така концентрація субстрату, яка в кілька разів перевищує аналогічне значення для іншого об'єму розчину. У центрі реакції селективно сортуються молекули речовини, що має прореагувати між собою. Неважко здогадатися, що цей ефект веде до підвищення на кілька порядків.

Коли протікає стандартний хімічний процес, надзвичайно важливо, якою частиною взаємодіючі молекули стикатимуться один з одним. Простіше кажучи, молекули речовини в момент зіткнення обов'язково мають бути строго орієнтовані одна щодо одної. За рахунок того, що в активному центрі ферменту такий розворот виконується в примусовому порядку, після чого всі компоненти, що беруть участь, вибудовуються в певну лінію, реакція каталізу прискорюється приблизно на три порядки.

Під багатофункціональністю у разі розуміється властивість всіх складових частинактивного центру одночасно (або строго узгоджено) діяти на молекулу речовини, що «обробляється». При цьому вона (молекула) не тільки відповідним чином фіксується в просторі (див. вище), але і значною міроюзмінює свої властивості. Все це разом призводить до того, що ферментам стає куди простіше діяти на субстрат необхідним чином.

У живих організмах виконують безліч важливих функцій. Тому в організмах існує багато різних білків.

Ферментативна функція білківполягає в тому, що вони є каталізаторами різних хімічних реакцій, що протікають в організмі. Ферментативну функцію інакше називають каталітичною. При каталізі відбувається прискорення хімічних реакцій, причому це прискорення може бути навіть мільйони разів.

Білків-ферментів тисячі, кожен із них обслуговує свою хімічну реакцію чи групу подібних реакцій. За типом реакцій, що обслуговуються, ферменти ділять на класи. Наприклад, оксидоредуктази каталізують окиснювально-відновні реакції, гідролази забезпечують гідроліз хімічних зв'язків і т. д. Реакцію каталізує не вся молекула ферменту, а тільки її так званий активний центр. Він включає частину молекули, яка пов'язує субстрат (молекулу, яка піддається перетворенню), та кілька амінокислот (часто не разом розташованих), які забезпечують саму реакцію.

Білки виконують структурну функцію. Вони входять до складу і органоїдів, міжклітинної речовини (білки колаген та еластин), волосся, нігтів тощо (кератин).

Двигуна функція білківполягає у скороченні м'язів (актин і міозин), забезпеченні руху клітин, їх вій і джгутиків.

Існують білки, які забезпечують перенесення різних речовин як усередині клітини, і по всьому організму. Такі білки забезпечують транспортну функцію. Вони легко зв'язуються з субстратом, коли його концентрація висока і легко вивільняють його при низькій концентрації. До транспортних білків відноситься гемоглобін. У легенях він зв'язує кисень і вивільняє вуглекислий газ, а тканинах навпаки.

Ряд білків, що входять до складу мембран клітин, забезпечують транспортування малих молекул через мембрану. Такий транспорт може бути як пасивним (білки-канали), так і активним (білки-переносники).

Регуляторна та сигнальна функціїбілківрізноманітні. Багато внутрішньоклітинних процесів (клітинний цикл, транскрипція та трансляція, активація або придушення активності інших білків тощо) регулюються білками.

Багато гормонів - це білки, які переносяться кров'ю. Коли гормон зв'язується з певним рецептором, то клітина отримує сигнал, в результаті чого в ній запускається реакція у відповідь. Гормони регулюють концентрації речовин, процес зростання, період розмноження та ін.

Клітини взаємодіють між собою за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. Наприклад, такі сигнали можуть стимулювати або пригнічувати зростання клітин. Таким чином забезпечується узгодженість роботи клітин тієї чи іншої системи органів.

Виділяють рецепторну функцію білків. Білки-рецептори можуть бути як у цитоплазмі, і у мембранах. Коли рецептор діє хімічна речовина чи фізичний стимул (світло, тиск та інших.), він змінюється. Ця зміна молекули передається в інші частини клітини за допомогою каталізу певної реакції, проходження іонів або зв'язування молекул-посередників.

Захисна функція білківтакож дуже різноманітна. Колаген та кератин забезпечують не лише структурну функцію, а й фізичний захисторганізму. Також фізично організм захищають фібриногени та тромбіни, що згортають кров у місцях поранення (контакту з повітрям).

Білки забезпечують хімічний захист, зв'язуючи та розщеплюючи чужорідні токсини або виробляючи свої (для захисту від інших організмів).

Захисними білками є антитіла, які знешкоджують мікроорганізми та чужорідні білки. Так білки забезпечують імунний захист.

Якщо в організмі виникає дефіцит вуглеводів та жирів, то білки, розпадаючись до кінцевих продуктів, можуть виконувати енергетичну функцію.

Білки можуть запасатися як джерело енергії та джерело амінокислот (наприклад, у яйцеклітинах). Це запасна функція білків.