sekundaarne struktuur

Valgu sekundaarne struktuur

Regulaarsed sekundaarstruktuurid

Sekundaarstruktuure nimetatakse korrapärasteks, mis on moodustatud põhiahela ühesuguse konformatsiooniga aminohappejääkidest (nurgad φ ja ψ), millel on mitmesugused kõrvalrühmade konformatsioonid. Regulaarsed sekundaarsed struktuurid hõlmavad järgmist:

Ebakorrapärased sekundaarstruktuurid

Ebaregulaarsed on standardsed sekundaarstruktuurid, mille aminohappejäägid on põhiahela erineva konformatsiooniga (nurgad φ ja ψ). Ebakorrapärased sekundaarsed struktuurid hõlmavad järgmist:

DNA sekundaarne struktuur

DNA sekundaarstruktuuri kõige levinum vorm on kaksikheeliks. See struktuur moodustub kahest vastastikku komplementaarsest antiparalleelsest polüdeoksüribonukleotiidahelast, mis on keerdunud üksteise suhtes ja ühisest teljest parempoolseks spiraaliks. Sel juhul pööratakse lämmastiku alused topeltspiraali sees ja suhkru-fosfaadi karkass väljapoole. Seda struktuuri kirjeldasid esmakordselt James Watson ja Francis Crick 1953. aastal.

Osaletud DNA sekundaarse struktuuri moodustamisel järgmised tüübid interaktsioonid:

• vesiniksidemed komplementaarsete aluste vahel (kaks adeniini ja tümiini vahel, kolm guaniini ja tsütosiini vahel);
• virnastamise interaktsioonid;
• elektrostaatilised vastasmõjud;

Sõltuvalt sellest, välised tingimused DNA kaksikheeliksi parameetrid võivad muutuda ja mõnikord oluliselt. Paremakäelise juhusliku nukleotiidjärjestusega DNA võib laias laastus jagada kahte perekonda – ja B perekonda, mille peamine erinevus on desoksüriboosi konformatsioon. B-perekonda kuuluvad ka DNA C- ja D-vormid. Natiivne DNA rakus on B-vormis. Põhijooned DNA A- ja B-vormid on toodud tabelis.

ebatavaline kuju DNA avastati 1979. aastal. D(CGCGCG) tüüpi heksanukleotiididest moodustunud kristallide röntgendifraktsioonianalüüs näitas, et selline DNA eksisteerib vasakpoolse kaksikheeliksi kujul. Sellise DNA suhkru-fosfaatkarkassi kulgu saab kirjeldada siksakilise joonega, seetõttu otsustati seda tüüpi DNA-d nimetada Z-vormiks. On näidatud, et DNA teatud järjestus nukleotiidid võivad suure ioontugevusega lahuses ja hüdrofoobse lahusti juuresolekul muutuda tavalisest B-vormist Z-vormiks. DNA Z-vormi ebatavalisus avaldub selles, et korduv struktuuriüksus on kaks paari nukleotiide, mitte üks, nagu kõigis teistes DNA vormides. Z-DNA parameetrid on näidatud ülaltoodud tabelis.

RNA sekundaarne struktuur

RNA molekulid on üksikud polünukleotiidahelad. RNA molekuli eraldi lõigud võivad ühendada ja moodustada kaksikheeliksi. Oma struktuurilt on RNA heeliksid sarnased DNA A-vormiga. Aluste sidumine sellistes spiraalides on aga sageli puudulik ja mõnikord isegi mitte Watson-Crick. Molekulaarse aluste sidumise tulemusena moodustuvad sekundaarsed struktuurid, nagu varre-silmus ("juuksenõel") ja pseudoknot.

MRNA sekundaarsed struktuurid reguleerivad translatsiooni. Näiteks ebaharilike aminohapete, selenometioniini ja pürrolüsiini sisestamine valkudesse sõltub "juuksenõelast", mis asub 3-tollises transleerimata piirkonnas. Pseudosõlmede eesmärk on translatsiooni ajal lugemisraami programmiline nihutamine.

Vaata ka

• Kvaternaarne struktuur

Märkmed

Wikimedia sihtasutus. 2010 .

Vaadake, mis on "teisene struktuur" teistes sõnaraamatutes:

sekundaarne struktuur- - [A.S. Goldberg. Inglise vene energiasõnastik. 2006] Teemad energia üldises EN sekundaarstruktuuris ...

sekundaarne struktuur- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. sekundaarstruktuur vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. sekundaarstruktuur, f pranc. struktuur secondaire, f … Fizikos terminų žodynas

sekundaarne struktuur- metalli või sulami kuumtöötlemise või plastilise deformatsiooni tulemusena tekkinud mikro- ja makrostruktuur; Vaata ka: Struktuur kärgstruktuuri lamellstruktuur … Metallurgia entsüklopeediline sõnaraamat

Sekundaarne struktuur on makromolekuli (näiteks valgu polüpeptiidahela) põhiahela (ingl. karkassi) konformatsiooniline paigutus, sõltumata kõrvalahelate konformatsioonist või suhtest teiste segmentidega. Teisese ... ... Vikipeedia kirjelduses

valgu sekundaarne struktuur- - ruumiline konfiguratsioon polü peptiidahelat, mis on tekkinud aminohappejääkide funktsionaalrühmade (α- ja β-valgu struktuurid) mittekovalentsete interaktsioonide tulemusena ...

DNA sekundaarne struktuur- on DNA molekuli ruumiline konfiguratsioon, mida stabiliseerib vesiniksidemed komplementaarsete lämmastikaluste paaride vahel (vt DNA kaksikheeliks) ... Kokkuvõtlik sõnastik biokeemilised terminid

sekundaarne struktuur – tekk ja moodulid avamereplatvormil- — Teemad nafta- ja gaasitööstus ET sekundaarstruktuur … Tehnilise tõlkija käsiraamat

valgu sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela ladumine alfa-spiraalseteks osadeks ja beeta-struktuurseteks moodustisteks (kihtideks); hariduses V.s.b. kaasatud on vesiniksidemed. [Arefjev V.A., Lisovenko L.A. Inglise vene sõnastik geneetilised terminid 1995 407s.] Teemad ... ... Tehnilise tõlkija käsiraamat

Valgu sekundaarne struktuur Polüpeptiidahela paigutamine alfa-spiraalsetesse piirkondadesse ja beeta-struktuursetesse moodustistesse (kihtidesse); hariduses V.s.b. kaasatud on vesiniksidemed. (

(näiteks valgu polüpeptiidahel või nukleiinhapete ahel), sõltumata külgahelate konformatsioonist või seosest teiste segmentidega. Sekundaarse struktuuri kirjelduses on oluline määrata makromolekulide üksikuid fragmente stabiliseerivad vesiniksidemed.

Valgu sekundaarne struktuur

Valgu sekundaarne struktuur- ruumiline struktuur, mis tuleneb peptiidi karkassi funktsionaalrühmade interaktsioonist.

Regulaarsed sekundaarstruktuurid

Sekundaarstruktuure nimetatakse korrapärasteks, mis on moodustatud põhiahela ühesuguse konformatsiooniga aminohappejääkidest (nurgad φ ja ψ), millel on mitmesugused kõrvalrühmade konformatsioonid.

Regulaarsed sekundaarsed struktuurid hõlmavad järgmist:

Ebakorrapärased sekundaarstruktuurid

Ebaregulaarsed on standardsed sekundaarstruktuurid, mille aminohappejäägid on põhiahela erineva konformatsiooniga (nurgad φ ja ψ). Ebakorrapärased sekundaarsed struktuurid hõlmavad järgmist:

DNA sekundaarne struktuur

DNA sekundaarstruktuuri kõige levinum vorm on kaksikheeliks. See struktuur moodustub kahest vastastikku komplementaarsest antiparalleelsest polüdeoksüribonukleotiidahelast, mis on keerdunud üksteise suhtes ja ühisest teljest parempoolseks spiraaliks. Sel juhul pööratakse lämmastiku alused topeltspiraali sees ja suhkru-fosfaadi karkass väljapoole. Seda struktuuri kirjeldasid esmakordselt James Watson ja Francis Crick 1953. aastal.

DNA sekundaarse struktuuri moodustamisel osalevad järgmist tüüpi interaktsioonid:

• vesiniksidemed komplementaarsete aluste vahel (kaks adeniini ja tümiini vahel, kolm guaniini ja tsütosiini vahel);
• virnastamise interaktsioonid;
• elektrostaatilised vastasmõjud;

Sõltuvalt välistingimustest võivad DNA kaksikheeliksi parameetrid muutuda ja mõnikord oluliselt. Paremakäelise juhusliku nukleotiidjärjestusega DNA võib laias laastus jagada kahte perekonda – ja B perekonda, mille peamine erinevus on desoksüriboosi konformatsioon. B-perekonda kuuluvad ka DNA C- ja D-vormid. Natiivne DNA rakus on B-vormis. DNA A- ja B-vormide olulisemad omadused on toodud tabelis.

DNA ebatavaline vorm avastati 1979. aastal. D(CGCGCG) tüüpi heksanukleotiididest moodustunud kristallide röntgendifraktsioonianalüüs näitas, et selline DNA eksisteerib vasakpoolse kaksikheeliksi kujul. Sellise DNA suhkru-fosfaatkarkassi kulgu saab kirjeldada siksakilise joonega, mistõttu otsustati seda tüüpi DNA-d nimetada Z-vormiks. On näidatud, et teatud nukleotiidjärjestusega DNA võib suure ioontugevusega lahuses ja hüdrofoobse lahusti juuresolekul muutuda tavalisest B-vormist Z-vormiks. DNA Z-vormi ebatavalisus väljendub selles, et korduvaks struktuuriüksuseks on kaks paari nukleotiide, mitte üks, nagu kõigis teistes DNA vormides. Z-DNA parameetrid on näidatud ülaltoodud tabelis.

RNA sekundaarne struktuur

RNA molekulid on üksikud polünukleotiidahelad. RNA molekuli eraldi lõigud võivad ühendada ja moodustada kaksikheeliksi

Konformatsioon on ruumiline paigutus asendusrühmad orgaanilises molekulis, mis on tänu vabale pöörlemisele ümber süsiniksidemete võimelised vabalt muutma oma positsiooni ruumis ilma sidemeid purustamata.

Valkude sekundaarstruktuuri on kahte tüüpi:

1. α-heeliks

2. β-voltimine.

Sekundaarne struktuur on stabiliseeritud vesiniksidemetega. Vesiniksidemed tekivad NH-rühma vesinikuaatomi ja karboksüülhapniku vahel.

α-heeliksi omadused.

1. α-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed, mis esinevad iga esimese ja neljanda aminohappe vahel. Heeliksi samm sisaldab 3, 6 aminohappejääki.
2. α-heeliksi moodustumine toimub päripäeva (heeliksi õige kulg), sest. looduslikud valgud koosneb L-aminohapetest.

Igal valgul on oma polüpeptiidahela heeliksi aste. Spiraalsed lõigud vahelduvad lineaarsetega. Hemoglobiini molekulis on α- ja β-ahelad 75% spiraalsed, lüsosüümis - 42%, pepsiin - 30%.

Helikaliseerumise aste sõltub valgu primaarsest struktuurist.

1. α-heeliks moodustub spontaanselt ja on polüpeptiidahela kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab minimaalsele vabaenergiale.
2. Kõik peptiidrühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. See tagab α-heeliksi maksimaalse stabiilsuse.
3. kuna vesiniksidemete moodustumisel osalevad tavaliselt kõik peptiidkarkassi hüdrofiilsed rühmad, suureneb alfa-heeliksite hüdrofoobsus.
4. aminohappe radikaalid on väljaspool alfa-heeliksid ja on suunatud peptiidi karkassist külgedele. Nad ei osale vesiniksidemete moodustamises, on iseloomulikud sekundaarstruktuurile, kuid mõned neist võivad häirida alfa-heeliksi moodustumist:
   • Proliin. Selle lämmastikuaatom on osa jäigast ringist, mis välistab N-CH sidemete ümber pöörlemise võimaluse. Lisaks ei ole proliini lämmastikuaatomil, mis moodustab sideme teise aminohappega, vesinikku. Selle tulemusena ei suuda proliin organiseerida vesiniksidet ja alfa-heeliksite struktuur on katki. Tavaliselt tekib siin silmus või painutus.
   • Alad, kus järjestikku paiknevad mitmed identselt laetud radikaalid, mille vahel tekivad elektrostaatilised tõukejõud.
   • Piirkonnad, kus on tihedalt asetsevad massradikaalid, mis mehaaniliselt häirivad alfa-heeliksi moodustumist, nagu metioniin, trüptofaan.

Aminohape proliin takistab valgumolekuli spiraliseerumist.

β-voltimisel on polüpeptiidahela veidi kumer konfiguratsioon.

Kui seotud polüpeptiidahelad on suunatud vastassuunas, tekib antiparalleelne β-struktuur, aga kui polüpeptiidahelate N ja C otsad langevad kokku, tekib paralleelse β-volditud kihi struktuur.

β-voltimist iseloomustavad vesiniksidemed ühes polüpeptiidahelas või komplekssetes polüpeptiidahelates.

Valkudes on vesiniksidemete ümberkorraldamise tõttu võimalikud üleminekud α-heeliksilt β-voltimisele ja vastupidi.

β-voltimisel on lame kuju.

α-heeliksil on varda kuju.

Vesiniksidemed - nõrgad sidemed, sidumisenergia 10 - 20 kcal / mol, kuid suur hulk sidemed tagavad valgumolekuli stabiilsuse.

Valgumolekulis on tugevad (kovalentsed) sidemed, aga ka nõrgad sidemed, mis ühelt poolt tagab molekuli stabiilsuse, teisalt aga labiilsuse.

Valgud on oluline bioloogiliste makromolekulide klass, mida leidub kõigis bioloogilistes organismides ja mis koosnevad peamiselt süsinikust, vesinikust, lämmastikust, fosforist, hapnikust ja väävlist. Kõik valgud on aminohapete polümeerid. Neid polümeere tuntakse ka kui polüpeptiidid ja koosneb 20 erineva L-α-aminohappe järjestusest, mida nimetatakse ka aminohappejääkideks. Kuni 40 jäägiga ahelate puhul kasutatakse termini "valk" asemel sagedamini terminit "peptiid". Oma bioloogilise funktsiooni täitmiseks võtab iga valk omaks ühe või mitu konformatsiooni, mis on moodustunud mitmete mittekovalentsete interaktsioonide, näiteks vesiniksidemete, ioonide, van der Waalsi ja hüdrofoobsete interaktsioonide kaudu. Selleks, et mõista valkude funktsiooni molekulaarsel tasandil, on sageli vaja määrata valkude kolmemõõtmeline struktuur. Bioloogia haru, mis tegeleb valkude struktuuri määramisega, nimetatakse struktuuribioloogiaks ja kasutab selliseid meetodeid nagu röntgendifraktsioonianalüüs ja NMR-spektroskoopia.

Enamiku spetsiifiliste biokeemiliste funktsioonide jaoks vajalike jääkide arv on umbes 40-50, mis tundub olevat alampiir valdava enamuse domeenide suurus. Valkude (kuid mitte peptiidide) suurused varieeruvad sellest alumisest piirist mitme tuhande jäägini multifunktsionaalsetes või struktuursetes valkudes. Enamiku valkude keskmine pikkus on umbes 300 jääki. Valgud moodustavad sageli ka valgu alaühikutest koosnevaid valgukomplekse, näiteks koonduvad tuhanded aktiinimolekulid pikkadeks mikrofilamentideks.

Sissejuhatus

Valkude funktsioneerimiseks on ülimalt oluline nii nende aminohappeline (peptiidne) järjestus kui ka voltimisprotsessi käigus tekkiv kolmemõõtmeline struktuur. voltimine). Valkude kolmemõõtmeline struktuur normaalsega looduslikud tingimused nimetatakse valgu loomulikuks olekuks. Tavaliselt jaguneb valkude struktuur neljaks tasemeks:

• Esmane struktuur on peptiidahela aminohapete järjestus.
• Sekundaarne struktuur - korrapärased alamstruktuurid (näiteks alfa-heeliksid ja beeta-lehed), mis on lokaalselt määratletud, nii et ühes valgu molekulis on tavaliselt palju sarnaseid. konstruktsioonielemendid(motiivid).
• Tertsiaarne struktuur - ühe valgu molekuli kolmemõõtmeline struktuur, sekundaarstruktuuride ruumiline paigutus.
• Kvaternaarne struktuur on mitme valgu molekuli või polüpeptiidahela kompleks, mida selles kontekstis tavaliselt nimetatakse valguks, mis toimivad koos valgukompleksi osana.

Lisaks nendele struktuuritasemetele võib valk oma teostamise käigus muutuda mitme sarnase struktuuri vahel bioloogiline funktsioon. Nende funktsionaalsete permutatsioonide kontekstis nimetatakse neid tertsiaarseid või kvaternaarseid struktuure tavaliselt konformatsioonideks ja nendevahelisi üleminekuid konformatsioonimuutusteks.

Primaarset struktuuri hoiavad koos peptiidsidemed, näiteks kovalentsed sidemed, mis moodustuvad valgu biosünteesi translatsioonietapi käigus. Need peptiidsidemed pakkuda valgu jäikust. Aminohappeahela kahte otsa nimetatakse C-otsaks ehk karboksüülotsaks ja N-otsaks ehk aminootsaks, viidates mõlemas otsas oleva vaba rühma olemusele.

Polüpeptiidahela aminohapete vahel tekivad lokaalselt erinevat tüüpi sekundaarsed struktuurid, mida stabiliseerivad vesiniksidemed. Need vesiniksidemed ei ole aga üldiselt iseenesest piisavalt stabiilsed, sest vesiniksidemed veemolekulidega on üldiselt soodsamad kui amiidrühmade vahelised vesiniksidemed. Seetõttu on sekundaarstruktuur stabiilne ainult siis, kui kohalik veekontsentratsioon on piisavalt madal, näiteks gloobulis või täielikult volditud valgus.

Lisaks sekundaarstruktuurile stabiliseerivad gloobulite moodustumist ja tertsiaarset struktuuri valdavalt struktuurselt mittespetsiifilised interaktsioonid, nagu aminohapete afiinsus ja hüdrofoobsed interaktsioonid. Kuid tertsiaarne struktuur stabiliseerub ainult siis, kui valgu teatud osad on ankurdatud struktuurselt spetsiifiliste interaktsioonidega, näiteks ioonsed sidemed(soolasillad), vesiniksidemed ja külgahelate steeriline pakkimine. Ekstratsellulaarsete valkude tertsiaarset struktuuri saab stabiliseerida ka disulfiidsidemetega, mis vähendavad voldimata oleku entroopiat. Disulfiidsidemed on tsütoplasmaatilistes valkudes äärmiselt haruldased, kuna tsütosool on tavaliselt redutseeriv keskkond.

Valgu struktuuri tase

Esmane struktuur

• Esmane struktuur on peptiid- või aminohappejärjestus, see tähendab peptiidahela aminohappejääkide järjestus. Primaarstruktuuri moodustumine põhineb peptiidsidemetel. Valgu koostis sisaldab nii happelisi kui ka aluselisi aminohappeid, seega on igal valgul amfoteersed omadused. See on esmane struktuur, mida kodeerib vastav geen ja mis määrab suurimal määral valmisvalgu omadused.

sekundaarne struktuur

• Sekundaarne struktuur iseloomustab valgu molekuli ruumilist kuju, mis enamasti täielikult või osaliselt keerdub spiraaliks. Aminohapperadikaalid (R-rühmad) jäävad heeliksist väljapoole. Sekundaarse struktuuri stabiliseerimisel oluline roll mängivad vesiniksidemeid, mis tekivad ühe spiraali kõveriku NH rühma vesinikuaatomite ja teise CO rühma hapniku vahel ning on suunatud piki spiraali. Kuigi need sidemed on palju nõrgemad kui peptiidsidemed, moodustavad nad koos siiski üsna tugeva struktuuri.

Sekundaarse struktuuri elemendid

Valkude sekundaarstruktuuri kõige levinumad tüübid on α-heeliksid ja β-lehed:

• α-heeliksid on tihedad mähised ümber konstruktsiooni pikitelje, üks mähis koosneb 4 aminohappejäägist, heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed peptiidrühmade H- ja O-aatomite vahel, mis on kummastki 4 ühiku kaugusel. muud. Heeliks võib olla kas vasaku- või paremakäeline, kuigi tavaliselt domineerib paremkäeline. Heeliksit häirivad glutamiinhappe, lüsiini, arginiini elektrostaatilised interaktsioonid, läheduses asuv asparagiin, seriin, treoniin ja leutsiin võivad steeriliselt häirida spiraali moodustumist, proliin põhjustab ahela paindumist ja ka lõhub spiraali.

• β-lehed (volditud kihid) - mitmed siksakilised polüpeptiidahelad, milles vesiniksidemed moodustuvad ahela suhteliselt kaugete lõikude või erinevate ahelate vahel, mitte aga tihedalt asetsevate aminohapete vahel, nagu α-heeliksi puhul. Need ahelad on tavaliselt suunatud koos nende N-terminalidega erinevad küljed(antiparalleelne orientatsioon). Lehtede moodustamisel on oluline aminohapete R-rühmade väiksus, nendes struktuurides domineerivad tavaliselt glütsiin ja alaniin.

DSSP nomenklatuur

DSSP nomenklatuuri kasutatakse sageli sekundaarstruktuuri kirjeldamiseks, mis kirjeldab üksikud elemendid see struktuur ühetähelise koodi abil. DSSP on valgu sekundaarstruktuuri sõnaraamatu akronüüm. Valkude sekundaarstruktuuri sõnastik), mis oli töö pealkiri, tutvustas neid tähistusi ja on tegelikult teadaoleva kolmemõõtmelise struktuuriga valkude sekundaarstruktuuri elementide loetelu (Kabsch ja Sander 1983).

• G = 3-aminohappe spiraal (10. märts - spiraal). Minimaalne pikkus on 3 aminohapet.
• H = 4-aminohappeheeliks (alfaheeliks). Minimaalne pikkus on 4 aminohapet.
• I = 5-aminohappeheeliks (pi-heeliks). Minimaalne pikkus on 5 aminohapet.
• T = vesinikuga stabiliseeritud pööre (3, 4 või 5 aminohapet)
• E = beetaleht paralleelses või antiparalleelses konfiguratsioonis. Minimaalne pikkus on 2 aminohapet.
• B = aminohape isoleeritud beetasillas (ühe paari beeta-lehe vesiniksideme moodustumine)
• S = pööre (ainuke vesiniksidemeta struktuur loendis)

DSSP-s nimetatakse aminohappejääke, mis on osa ühest näidatud struktuurist, kui "" (ruum) või mõnikord viidatakse kui C (ring) või L (silmus). Spiraalid (G, H ja I) ja lehtkonstruktsioonid peaksid kõik olema mõistliku pikkusega. See tähendab, et kaks kõrvuti asetsevat jääki esmane struktuur peavad moodustama sama tüüpi vesiniksideme. Kui spiraalid või vesinikuga stabiliseeritud täht on väga lühikesed, tähistatakse neid vastavalt T või B-ga. On ka teisi sekundaarse struktuuri elementide kategooriaid ( järsud pöörded, oomega silmuseid jne), kuid neid kasutatakse suhteliselt harva.

Tertsiaarne struktuur

Tertsiaarne struktuur – täielik ruumiline struktuurüksik valgu molekul, sekundaarstruktuuride ruumiline seos üksteisega. Tertsiaarset struktuuri stabiliseerivad üldiselt mittelokaalsed interaktsioonid, kõige sagedamini hüdrofoobse tuuma moodustumise, aga ka vesiniksidemete, soolasildade, muud tüüpi ioonsete interaktsioonide ja tsüsteiinijääkide vaheliste disulfiidsidemete moodustumisega.

"Üle teise" struktuur

Enamik valke on organiseeritud mitmel vahepealsel tasemel sekundaarstruktuuri põhielementide ja polüpeptiidahela täisstruktuuri vahel. Seda organisatsiooni nimetatakse sageli "sekundaarseks" struktuuriks ja selle elemente nimetatakse struktuurimotiivideks ja domeenideks.

Struktuurne motiiv on määratletud kui struktuuri element, mis on leitud erinevad valgud ja seotud sellise tegevusega. Tavaliselt (kuid mitte alati) tähendab see väikest konkreetne kombinatsioon sekundaarse struktuuri elemendid, näiteks helix-turn-helix on kolm sellist elementi. Kuigi elementide ruumiline järjestus on motiivi kõigis mustrites sama, saab neid geeni nukleotiidjärjestuses kodeerida suvalises järjekorras. Struktuurimotiivid sisaldavad sageli muutuva pikkusega ja ebamäärase struktuuriga silmuseid ning loovad vajalikke seoseid elemente ruumis ühendades, mitte üksteise järel otse kodeerituna. Isegi kui kaks geeni kodeerivad motiivi sekundaarstruktuuri elemente samas järjekorras, võivad neil olla erinevad aminohappejärjestused. See kehtib mitte ainult primaarsete ja sekundaarsete ning tertsiaarsete struktuuride vahelise keeruka seose tõttu, vaid ka erinevate valkude koostises olevate motiivide erineva suurusega. Sarnased struktuurimotiivid täidavad tavaliselt sarnaseid funktsioone, nii et nende jaoks võib ette kujutada tundmatu valgu funktsiooni. Kuigi struktuursed motiivid võivad olla sarnased, jäävad need enamasti alles liikide evolutsiooni käigus.

Domeen – mitu suurem element valgu struktuur, stabiliseerub ise ja voldib tavaliselt ülejäänud polüpeptiidahelast sõltumatult ning täidab sageli eraldi funktsiooni. Paljud domeenid ei ole ainulaadsed ühele valgutüübile või valguperekonnale, vaid neid leidub erinevates valkudes. Domeene nimetatakse ja määratletakse sageli vastavalt nende funktsioonile ja valgu nimele, kus neid leidub, näiteks "kalmoduliini kaltsiumi siduv domeen". Nende sõltumatu voltimise ja stabiliseerimise kaudu saab domeene geenitehnoloogia abil ühest valgust teise subkloonida ("siirdada"), luues uute funktsioonidega veidraid valke.

Hoolimata asjaolust, et eukarüootsetes rakkudes on umbes 100 000 erinevat valku, on palju vähem erinevaid struktuurseid motiive ja domeene. See on evolutsiooni tagajärg, sest geenid tekivad sageli geneetilise materjali dubleerimise või liikumise kaudu genoomis. Seega saab domeeni ühelt valgult teisele üle kanda, andes sellele valgule uue funktsiooni. Sarnaste protsesside kaudu kiputakse iga domeeni korduvalt kasutama mitmes erinevas valgus.

Kvaternaarne struktuur

Kvaternaarstruktuur – struktuur, mis tekib mitme valgumolekuli interaktsiooni tulemusena, mida antud kontekstis nimetatakse subühikuteks. Mitme ühendatud allüksuse terviklikku struktuuri, mis koos täidavad ühist funktsiooni, nimetatakse valgukompleksiks.

Seotud videod

Seotud pildid