Katalüütiline funktsioon on tüüpiline. Valkude kaitsefunktsioon. Valkude struktuur ja funktsioonid

Oravad on raku kõige arvukam ja mitmekesisem orgaaniliste ühendite klass. Need on bioloogilised heteropolümeerid, mille monomeerideks on aminohapped.

Kõrval keemiline koostis aminohapped- need on ühendid, mis sisaldavad ühte karboksüülrühma (-COOH) ja ühte amiinirühma (-NH2), mis on seotud ühe süsinikuaatomiga, millega on seotud külgahel - mõni radikaal R. See on radikaal, mis annab aminohappele ainulaadsed omadused .

Valkude moodustumisel osaleb ainult 20 aminohapet. Neid kutsutakse fundamentaalne, või peamine:

• alaniin,
• metioniin,
• valiin,
• proliin,
• leutsiin,
• isoleutsiin,
• trüptofaan,
• fenüülalaniin,
• asparagiin,
• glutamiin,
• seriin,
• glütsiin,
• türosiin,
• treoniin,
• tsüsteiin,
• arginiin,
• histidiin,
• lüsiin,
• asparagiinhape,
• glutamiinhape.

Osa aminohappeid ei sünteesita loomade ja inimeste organismides ning neid tuleb varustada taimse toiduga. Neid kutsutakse asendamatu:

• arginiin,
• valiin,
• histidiin,
• isoleutsiin,
• leutsiin,
• lüsiin,
• metioniin,
• treoniin,
• trüptofaan,
• fenüülalaniin.

Kovalentsete peptiidsidemetega üksteisega ühenduses olevad aminohapped moodustavad erineva pikkusega peptiide. Peptiid (amiid) Kovalentset sidet nimetatakse kovalentseks sidemeks, mille moodustavad ühe aminohappe karboksüülrühm ja teise aminohappe amiinirühm.

Valgud on suure molekulmassiga polüpeptiidid, mis sisaldavad sada kuni mitu tuhat aminohapet.

Valkude organiseerimisel on neli taset.

• Esmane struktuur(aminohapete järjestus polüpeptiidahelas). Moodustatud kovalentsete peptiidsidemetega aminohappejääkide vahel. Primaarstruktuuri määrab nukleotiidide järjestus DNA molekuli piirkonnas, mis kodeerib antud valku. Iga valgu esmane struktuur on ainulaadne ja määrab selle kuju, omadused ja funktsioonid. Valgu molekulid võivad võtta erinevaid ruumilised vormid (konformatsioonid). Valgumolekulil on sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed ruumilised struktuurid.
• sekundaarne struktuur. Moodustatud munemise teel polüpeptiidaheladα-heeliksiks või β-struktuuriks. Seda toetab vesiniksidemed NH- rühmade vesinikuaatomite ja CO- rühmade hapnikuaatomite vahel. α-heeliks moodustub polüpeptiidahela keerdumise tulemusena spiraaliks, mille keerdude vahe on sama. See on tüüpiline globulaarsed valgud millel on sfääriline kerakujuline kuju. β-struktuur on kolmest polüpeptiidahelast koosnev pikisuunaline volt. See on iseloomulik fibrillaarsetele valkudele, millel on piklik fibrillide kuju.
• Tertsiaarne struktuur. See tekib siis, kui spiraal on volditud palliks (gloobuliks, domeeniks). Domeenid- hüdrofoobse südamiku ja hüdrofiilse väliskihiga kerakujulised moodustised. Tertsiaarstruktuur moodustub aminohapete radikaalide (R) vahel moodustunud sidemete tõttu ioonsete, hüdrofoobsete ja dispersioonide interaktsioonide tõttu, samuti tsüsteiini radikaalide vaheliste disulfiidsidemete (S-S) moodustumise tõttu.
• Kvaternaarne struktuur. Iseloomulik jaoks komplekssed valgud, mis koosneb kahest või enamast kovalentsete sidemetega mitteühendatud polüpeptiidahelast (gloobulitest), samuti valkude jaoks, mis sisaldavad mittevalgulisi komponente (metalliioonid, koensüümid). Kvaternaarset struktuuri toetavad peamiselt molekulidevahelised tõmbejõud ning vähemal määral vesinik- ja ioonsidemed.

Valgu konfiguratsioon sõltub aminohappejärjestusest, kuid seda võivad mõjutada ka konkreetsed tingimused, milles valk paikneb.

Valgu molekuli kadu struktuurne korraldus helistas denatureerimine. Denaturatsioon võib olla pöörduv või pöördumatu. Pöörduv denaturatsioon hävitab kvaternaarse, tertsiaarse ja sekundaarne struktuur, kuid tänu konserveerimisele esmane struktuur tagasi tulles normaalsetes tingimustes võimalik renaturatsioon valk - normaalse (natiivse) konformatsiooni taastamine. Pöördumatu denaturatsiooniga hävib valgu esmane struktuur. Võib põhjustada denaturatsiooni kõrge temperatuur(üle 45 °C), dehüdratsioon, tugev kiirgus ja muud tegurid. Valgumolekuli konformatsiooni (ruumilise struktuuri) muutumine on mitme valgu funktsiooni (signaali andmine, antigeensed omadused jne) aluseks.

Keemilise koostise järgi eristatakse lihtsaid ja keerulisi valke. Lihtsad valgud koosnevad ainult aminohapetest (fibrillaarsed valgud, antikehad - immunoglobuliinid). Komplekssed valgud sisaldavad valgulist osa ja mittevalgulist osa proteeside rühmad. Eristama lipoproteiinid(sisaldavad lipiide) glükoproteiinid(süsivesikud), fosfoproteiinid(üks või mitu fosfaadirühma), metalloproteiinid(erinevad metallid), nukleoproteiinid(nukleiinhapped). Tavaliselt mängivad proteesirühmad oluline roll kui valk täidab oma bioloogilist funktsiooni.

Valkude funktsioonid on erinevad:

• Katalüütiline (ensümaatiline) funktsioon. Kõik ensüümid on valgud. Valguensüümid katalüüsivad kehas keemilisi reaktsioone. Näiteks, katalaas lagundab vesinikperoksiidi amülaas- hüdrolüüsib tärklist lipaas- rasvad trüpsiin- oravad, nukleaas- nukleiinhapped, DNA polümeraas katalüüsib DNA dubleerimist.
• Ehituslik (struktuurne) funktsioon. Seda viivad läbi fibrillaarsed valgud. Näiteks, keratiin leidub küüntes, juustes, villas, sulgedes, sarvedes, kabjades; kollageen- luudes, kõhredes, kõõlustes; elastiini- sidemetes, veresoonte seintes.
• transpordifunktsioon. Mitmed valgud on võimelised siduma ja kandma erinevaid aineid. Näiteks, hemoglobiini kannavad hapnikku ja süsinikdioksiid, teostavad kandevalgud hõlbustatud difusiooni läbi raku plasmamembraani.
• Hormonaalne (regulatiivne) funktsioon. Paljud hormoonid on valgud, peptiidid, glükopeptiidid. Näiteks, kasvuhormoon reguleerib kasvu; insuliini ja glükagoon reguleerib vere glükoosisisaldust: insuliin suurendab rakumembraanide läbilaskvust glükoosi jaoks, mis suurendab selle lagunemist kudedes, glükogeeni ladestumist maksas, glükagoon soodustab maksa glükogeeni muundumist glükoosiks.
• Kaitsefunktsioon . Näiteks, immunoglobuliinid veri on antikehad; interferoonid- universaalsed viirusevastased valgud; fibriin ja trombiin osalevad vere hüübimises.
• Kokkutõmbav (motoorne) funktsioon. Näiteks, aktiin ja müosiin moodustada mikrofilamente ja teostada lihaste kontraktsioone, tubuliin moodustab mikrotuubuleid ja tagab jaotusspindli töö.
• Retseptori (signaali) funktsioon. Näiteks glükoproteiinid on osa glükokalüksist ja tajuvad sealt saadavat teavet keskkond; opsin- võrkkesta rakkudes paiknevate valgustundlike pigmentide rodopsiini ja jodopsiin lahutamatu osa.
• energiafunktsioon. 1 g valkude lõhestamisel vabaneb 17,6 kJ energiat, mis on vajalik organismi elutegevuseks.
• Reservfunktsioon. Näiteks, albumiin säilitab vett munakollane, müoglobiin sisaldab hapnikku seljaaju lihased, liblikõieliste taimede seemnete valgud on talletamiseks toitaineid embrüo jaoks.

Ensüümvalgud katalüüsib kehas toimuvaid keemilisi reaktsioone. Need reaktsioonid toimivad energeetilised põhjused iseenesest kas ei voola kehas üldse või kulgevad liiga aeglaselt.

Ensümaatilist reaktsiooni saab väljendada järgmiselt: E+S → → E+P, kus E on ensüüm; S, substraat; ES, ensüüm-substraadi kompleks; P on reaktsiooniproduktid.

Substraat reageerib ensüümiga pöörduvalt, moodustades ensüümi-substraadi kompleksi, mis seejärel laguneb, moodustades reaktsiooniprodukti. Ensüüm ei ole reaktsiooni lõppsaaduste osa.

Ensüümolekul on aktiivne keskus, mis koosneb kahest osast - sorptsioon(vastutab ensüümi seondumise eest substraadi molekuliga) ja katalüütiline(vastutab katalüüsi enda voolu eest). Reaktsiooni käigus seob ensüüm substraadi, muudab järjestikku selle konfiguratsiooni, moodustades hulga vahemolekule, mis lõpuks annavad reaktsiooniproduktid.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite erinevus on järgmine:

1. üks ensüüm katalüüsib ainult ühte tüüpi reaktsiooni;
2. ensüümi aktiivsust piirab üsna kitsas temperatuurivahemik (tavaliselt 35-45 ° C);
3. ensüümid on aktiivsed teatud pH väärtustel (enamik kergelt aluselises keskkonnas).

Meie keha töö on ülimalt suur raske protsess, mis hõlmab miljoneid rakke, tuhandeid väga erinevaid aineid. Kuid on üks valdkond, mis sõltub täielikult spetsiaalsetest valkudest, ilma milleta oleks inimese või looma elu täiesti võimatu. Nagu arvatavasti arvasite, räägime nüüd ensüümidest.

Täna käsitleme ensümaatilist, mis on biokeemia kõige olulisem valdkond.

Kuna need ained põhinevad peamiselt valkudel, võib neid ise pidada valkudeks. Peate teadma, et ensüümid avastati esmakordselt 19. sajandi 30ndatel, kuid teadlastel kulus rohkem kui sajand, et jõuda nende jaoks enam-vähem ühtse määratluseni. Mis on ensüümvalkude funktsioon? Selle, samuti nende struktuuri ja reaktsioonide näidete kohta saate teada meie artiklist.

Peate mõistma, et isegi teoreetiliselt ei saa iga valk olla ensüüm. Ainult globulaarsed valgud on võimelised avaldama katalüütilist aktiivsust teiste orgaaniliste ühendite suhtes. Nagu kõik selle klassi looduslikud ühendid, koosnevad ensüümid aminohappejääkidest. Pidage meeles, et valkude (mille näited on artiklis) ensümaatilist funktsiooni saavad täita ainult need, kelle molaarmass on vähemalt 5000.

kaasaegsed määratlused

Ensüümide põhiklassifikatsioon

Praegu on standardne klassifikatsioon üldtunnustatud ja laialt levinud kogu maailmas. Selle järgi on kuus põhiklassi koos vastavate alamklassidega. Vaatleme ainult peamisi. Siin nad on:

1. Oksidoreduktaasid. Ensüümvalkude funktsioon on sel juhul redoksreaktsioonide stimuleerimine.

2. Transferaasid. Neid saab üle kanda järgmiste substraatide rühmade vahel:

• Ühe süsinikusisaldusega jäägid.
• Aldehüüdide jäägid, samuti ketoonid.
• Atsüül- ja glükosüülkomponendid.
• Alküül (erandina ei talu nad CH3) jääke.
• Lämmastiku alused.
• fosforit sisaldavad rühmad.

3. Hüdrolaasid. Sel juhul on valkude ensümaatilise funktsiooni tähtsus järgmist tüüpi ühendite lõhustamisel:

• Komplekssed eetrid.
• Glükosiidid.
• Eetrid, samuti tioeetrid.
• Peptiidsidemed.
• ühendused tüüp C-N(välja arvatud kõik samad peptiidid).

4. Lüaasid. Neil on võime rühmi eraldada, millele järgneb kaksiksideme moodustumine. Lisaks saavad nad esineda vastupidine protsess: üksikute rühmade ühendamine kaksiksidemetega.

5. Isomeraasid. AT sel juhul valkude ensümaatiline funktsioon on katalüüsida keerulisi isomeerseid reaktsioone. Sellesse rühma kuuluvad järgmised ensüümid:

• Ratsemaasid, epimeraasid.
• Tsistransisomeraasid.
• Intramolekulaarsed oksidoreduktaasid.
• intramolekulaarsed transferaasid.
• intramolekulaarsed lüaasid.

6. Ligaasid (teise nimega süntetaasid). Nende eesmärk on lõhestada ATP-d koos mõne sideme samaaegse moodustumisega.

On lihtne mõista, et valkude ensümaatiline funktsioon on uskumatult oluline, kuna need juhivad ühel või teisel määral peaaegu kõiki reaktsioone, mis teie kehas igal sekundil toimuvad.

Mis jääb ensüümist alles pärast interaktsiooni substraadiga?

Sageli on ensüüm globulaarset päritolu valk, mille aktiivset keset esindavad tema enda aminohappejäägid. Kõigil muudel juhtudel sisaldab keskus proteesrühma, mis on sellega tugevalt seotud, või koensüümi (näiteks ATP), mille side on palju nõrgem. Kogu katalüsaatorit nimetatakse holoensüümiks ja selle jääki, mis tekkis pärast ATP eemaldamist, nimetatakse apoensüümiks.

Seega jagatakse ensüümid selle põhjal järgmistesse rühmadesse:

• Lihtsad hüdrolaasid, lüaasid ja isomeraasid, mis ei sisalda üldse koensüümi alust.
• Ensüümvalgud (näiteks mõned transaminaasid), mis sisaldavad proteesirühma (näiteks lipoehape). Sellesse rühma kuuluvad ka paljud peroksidaasid.
• Koensüümi regenereerimist vajavad enismid. Nende hulka kuuluvad kinaasid, aga ka enamik oksüdoreduktaase.
• Muud katalüsaatorid, mille koostis pole veel täielikult teada.

Kõiki esimesse rühma kuuluvaid aineid kasutatakse toiduainetööstuses laialdaselt. Kõik teised katalüsaatorid nõuavad oma aktiveerimiseks väga spetsiifilisi tingimusi ja seetõttu töötavad need ainult kehas või teatud laborikatsetes. Seega on ensümaatiline funktsioon väga spetsiifiline reaktsioon, mis seisneb teatud tüüpi reaktsioonide stimuleerimises (katalüüsimises) inimese või looma keha rangelt määratletud tingimustes.

Mis toimub aktiivses kohas ehk Miks ensüümid nii tõhusalt töötavad?

Oleme juba mitu korda öelnud, et ensümaatilise katalüüsi mõistmise võti on aktiivse keskuse loomine nende poolt. Just seal toimub substraadi spetsiifiline sidumine, mis sellistes tingimustes reageerib palju aktiivsemalt. Selleks, et mõistaksite seal toimuvate reaktsioonide keerukust, toome lihtsa näite: toimumiseks on vaja korraga 12 ensüümi! Selline keeruline interaktsioon saab võimalikuks ainuüksi tänu sellele, et ensümaatilist funktsiooni täitval valgul on kõrgeim spetsiifilisus.

Ensüümide spetsiifilisuse tüübid

Ta on absoluutne. Sel juhul avaldub spetsiifilisus ainult ühe, rangelt määratletud ensüümitüübi suhtes. Seega interakteerub ureaas ainult uureaga. Mitte mingil juhul ei reageeri see piimalaktoosiga. Mis on valkude-ensüümide funktsioon organismis.

Lisaks kohtab sageli absoluutset rühmaspetsiifilisust, nagu nimigi viitab, on sel juhul „vastuvõtlikkus“ rangelt ühele klassile. orgaaniline aine(estrid, sealhulgas kompleksid, alkoholid või aldehüüdid). Seega on pepsiinil, mis on üks peamisi maoensüüme, spetsiifilisus ainult seoses peptiidsideme hüdrolüüsiga. Alkoholdehüdraas interakteerub eranditult alkoholidega ja piimhappe dehüdraas ei lagunda midagi peale α-hüdroksühapete.

Juhtub ka seda, et ensümaatiline funktsioon on omane teatud ühendite rühmale, kuid teatud tingimustel võivad ensüümid toimida ainetele, mis on nende peamisest "sihtmärgist" üsna erinevad. Sellisel juhul "graviteerub" katalüsaator teatud klassi ainetele, kuid teatud tingimustel võib ta lõhestada ka teisi ühendeid (mitte tingimata sarnaseid). Tõsi, sel juhul kulgeb reaktsioon mitu korda aeglasemalt.

Trüpsiini võime toimida peptiidsidemed, kuid vähesed teavad, et see valk, mis täidab ensümaatilist funktsiooni seedetrakti, võivad hästi suhelda erinevate esterühenditega.

Lõpuks on spetsiifilisus optiline. Need ensüümid võivad suhelda kõige laiema valiku täiesti erinevate ainetega, kuid ainult tingimusel, et need on rangelt määratletud optilised omadused. Seega on valkude ensümaatiline funktsioon antud juhul paljuski sarnane mitte ensüümide, vaid anorgaanilise päritoluga katalüsaatorite toimepõhimõttega.

Millised tegurid määravad katalüüsi tõhususe?

Tänapäeval arvatakse, et ensüümide ülikõrge efektiivsuse määravad tegurid on järgmised:

• Kontsentratsiooni mõju.
• Ruumilise orientatsiooni mõju.
• Reaktsiooni aktiivse saidi multifunktsionaalsus.

Üldiselt ei erine kontsentratsiooniefekti olemus anorgaanilise katalüüsi reaktsioonist. Sel juhul luuakse aktiivses keskuses selline substraadi kontsentratsioon, mis on mitu korda suurem kui kogu muu lahuse ruumala sarnane väärtus. Reaktsioonikeskuses sorteeritakse valikuliselt aine molekulid, mis peavad omavahel reageerima. Lihtne on arvata, et just see mõju toob kaasa tõusu mitme suurusjärgu võrra.

Kui toimub standardne keemiline protsess, on äärmiselt oluline, milline osa interakteeruvatest molekulidest üksteisega kokku põrkub. Lihtsamalt öeldes peavad aine molekulid kokkupõrke hetkel tingimata olema üksteise suhtes rangelt orienteeritud. Tulenevalt asjaolust, et ensüümi aktiivses keskuses tehakse selline pööre sunniviisiliselt, mille järel kõik osalevad komponendid reastuvad teatud reale, kiireneb katalüüsireaktsioon ligikaudu kolme suurusjärgu võrra.

Multifunktsionaalsust mõistetakse sel juhul kõigi omandina koostisosad aktiivne keskus samaaegselt (või rangelt koordineeritult), et toimida "töödeldud" aine molekulile. Samal ajal pole see (molekul) mitte ainult korralikult ruumis fikseeritud (vt eespool), vaid ka ruumis suurel määral muudab selle omadusi. Kõik see kokku viib selleni, et ensüümidel muutub substraadile vajalikul viisil toime palju lihtsamaks.

täidavad elusorganismides paljusid funktsioone olulisi funktsioone. Seetõttu on organismides palju erinevaid valke.

Valkude ensümaatiline funktsioon on see, et need toimivad katalüsaatoritena erinevatele kehas toimuvatele keemilistele reaktsioonidele. Ensümaatilist funktsiooni nimetatakse muidu katalüütiliseks. Katalüüsi käigus keemilised reaktsioonid kiirenevad ja see kiirendus võib olla isegi miljoneid kordi.

Ensüümvalke on tuhandeid, igaüks neist täidab oma keemilist reaktsiooni või sarnaste reaktsioonide rühma. Vastavalt pakutavate reaktsioonide tüübile jagatakse ensüümid klassidesse. Näiteks oksidoreduktaasid katalüüsivad redoksreaktsioone, hüdrolaasid tagavad keemiliste sidemete hüdrolüüsi jne. Reaktsiooni ei katalüüsi kogu ensüümi molekul, vaid ainult selle nn aktiivne kese. See hõlmab molekuli osa, mis seob substraati (molekuli, mida muundatakse) ja mitmeid aminohappeid (sageli mitte koos), mis juhivad reaktsiooni ise.

Valgud täidavad struktuurset funktsiooni. Need on osa organellidest, rakkudevahelisest ainest (kollageen ja elastiini valgud), juustest, küüntest jne (keratiin).

Valkude motoorne funktsioon See seisneb lihaste (aktiini ja müosiin) kokkutõmbumises, tagades rakkude, nende ripsmete ja viburite liikumise.

On valke, mis tagavad erinevate ainete ülekandmise nii rakusiseselt kui ka kogu kehas. Need valgud pakuvad transpordifunktsioon. Nad seonduvad kergesti substraadiga, kui selle kontsentratsioon on kõrge, ja vabastavad selle kergesti madalal kontsentratsioonil. Transpordivalkude hulka kuulub hemoglobiin. Kopsudes seob see hapnikku ja eraldab süsihappegaasi ning kudedes vastupidi.

Mitmed rakumembraanid moodustavad valgud tagavad väikeste molekulide transpordi läbi membraani. Selline transport võib olla kas passiivne (kanalivalgud) või aktiivne (kandjavalgud).

Reguleerivad ja signaalimisfunktsioon valgud vaheldusrikas. Paljusid rakusiseseid protsesse (rakutsükkel, transkriptsioon ja translatsioon, teiste valkude aktiivsuse aktiveerimine või mahasurumine jne) reguleerivad valgud.

Paljud hormoonid on veres kantavad valgud. Kui hormoon seostub teatud retseptoriga, saab rakk signaali, mille tulemusena vallandub selles vastus. Hormoonid reguleerivad ainete kontsentratsiooni, kasvuprotsessi, paljunemisperioodi jne.

Rakud suhtlevad üksteisega signaalvalkude kaudu, mis edastatakse rakkudevahelise aine kaudu. Näiteks võivad sellised signaalid stimuleerida või pärssida rakkude kasvu. Seega on tagatud konkreetse organsüsteemi rakkude töö koordineerimine.

Eraldada valkude retseptori funktsioonid. Retseptorvalke võib leida nii tsütoplasmas kui ka membraanides. Kui retseptorile mõjub keemiline või füüsiline stiimul (valgus, rõhk jne), siis see muutub. See molekuli muutus kandub edasi raku teistesse osadesse kas teatud reaktsiooni katalüüsimise, ioonide läbimise või messenger-molekulide sidumise kaudu.

Valkude kaitsefunktsioon ka väga mitmekesine. Kollageen ja keratiin ei taga mitte ainult struktuurset funktsiooni, vaid ka füüsiline kaitse organism. Samuti on keha füüsiliselt kaitstud fibrinogeenide ja trombiinidega, mis koaguleerivad vigastuskohtades (õhuga kokkupuutel) verd.

Valgud pakuvad keemilist kaitset, sidudes ja lagundades võõrtoksiine või tekitades oma (kaitseks teiste organismide eest).

Kaitsevalgud on antikehad, mis neutraliseerivad mikroorganisme ja võõrvalke. Seega pakuvad valgud immuunkaitset.

Kui kehas on süsivesikute ja rasvade defitsiit, võivad valgud, lagunedes lõpptoodeteks, toimida. energiafunktsioon.

Valke saab säilitada energiaallikana ja aminohapete allikana (näiteks munades). seda valkude säilitamise funktsioon.