II. bioloogiline klassifikatsioon. Kaasaegsed ideed valkude struktuurist

LOENG nr 5, 6, 7, 8.

Teema: Valkude omaduste muutmine tehnoloogilisel töötlemisel

Vaatluse objekt: valgud toiduained

Õppeaine: toiduvalkude struktuur ja omadused

Loengu eesmärk: olemasoleva süstematiseerimine ja uue saamine

teadmised toiduvalkude struktuurist ja omadustest

tooted ja nende muutumine tehnoloogilise

töötlemine

Kirjandus

1. Valkude aminohapped, peptiidid. Juhised peal iseseisev töö peal orgaaniline keemiaõpilaste jaoks. -HIOP, Harkov, 1988. - 48 lk.

2. Üldtehnoloogia toidu tootmine / toimetanud Kovalskaja L.P. -M.: Kolos, 1993.- 384 lk.

3. Sorkina D.A., Zalevskaja I.N. Valkude struktuursed ja funktsionaalsed omadused: õpik. - K .: Vyscha kool, 1989. - Lk 6-40.

4. Nechaev, A. P. Toidukeemia [Tekst]: 2. väljaanne. läbi vaadatud ja õige. / A. P. Netšajev [ja teised] - Peterburi: GIORD, 2003. - 632 lk.

5. Pivovarov, P. P. Avaliku söömise tootmise teoreetiline tehnoloogia. Ch. I. Valgud kogukonna söömise toodete tehnoloogias [Tekst]: Navch. Posіbnik / P. P. Pivovarov. - Harkiv: KHDATOKH, 2000. - 116 lk.

Loengu kava

1. Toiduainete koostis. Sissejuhatav osa.

2. Valkude klassifikatsioon.

3. Kaasaegsed vaated valkude struktuuri kohta.

4. Valkude omadused.

4.1 . füüsikalised keemilised omadused.

4.2. funktsionaalsed ja tehnoloogilised omadused.

5. Loomse ja taimse päritoluga valkude koostise tunnused ning funktsionaalsed ja tehnoloogilised omadused.

Toiduainete koostis. Sissejuhatav osa.

pearühmas toitaineid(peal rahvusvaheline klassifikatsioon) sisaldab makrotoitaineid (valgud, rasvad, süsivesikud, vitamiinid ja vesi), makro- ja mikrotoitaineid.

igapäevane vajadus makrotoitainete osas on erinev. Valgud vajavad 91 g, sealhulgas loomad - 50 g; rasv - 25 g, sealhulgas küllastumata rasvhapped 5-10 g; süsivesikud - 378 g sh suhkur 50-100 g; vesi - 1750-2200

Kõige levinum on toitainete klassifitseerimine vastavalt A.A. Pokrovski:

Mitte-toiduained - ained, mis ei kuulu keha struktuuri, kuid satuvad organismi koos toiduga, võivad olla nii ihaldusväärsed kui ka organismile negatiivselt mõjuvad. Need sisaldavad toidukiud, mürgised ained (nitraadid, pestitsiidid jne), bioloogiliselt aktiivsete ainete sünteesi lähteained.

Valkude klassifikatsioon

Praegu puudub valkude range teaduslik klassifikatsioon. Klassifitseerimismärkidena kasutage:

· füüsikalised keemilised omadused;

funktsionaalsed omadused (lahustuvus üksikutes lahustites, teostatavad funktsioonid jne);

Struktuuri tunnused (molekuli keerukuse aste ja molekuli kuju).

Niisiis liigitatakse valgud esimese märgi järgi järgmiselt.

Kõrval elektrokeemilised omadused need jagunevad:

- hapu;

- peamine;

- neutraalne.

Kõrval polaarsed märgid valgud jagunevad:

- polaarne (hüdrofiilne);

- mittepolaarne (hüdrofoobne);

- amfipaal (kahe funktsiooniga, millel on keskkonnatingimustest sõltuvad omadused)

Kõrval funktsionaalsed omadused klassifikatsioon on kõige paremini välja töötatud ensümaatiliste valkude jaoks.

Kõrval struktuursed omadused valgud klassifitseeritakse:

Valgud - valgud, mis koosnevad valguosast ja mittevalgulisest proteesrühmast (lipiidid, süsivesikud, nukleiinhapped, fosforhape või metall).

Kaasaegsed ideed valkude struktuurist.

Valgud on komplekssed biopolümeerid, mis koosnevad aminohapetest.

Kõik valgud on polümeerid, mille ahelad on kokku pandud aminohapete fragmentidest. Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad oma koostises (vastavalt nimetusele) NH 2 aminorühma ja orgaanilist hapet, s.o. karboksüül-, COOH-rühm. Kõigist sortidest olemasolevad aminohapped(teoreetiliselt on võimalike aminohapete arv piiramatu) valkude moodustumisel osalevad vaid need, mille aminorühma ja karboksüülrühma vahel on ainult üks süsinikuaatom. AT üldine vaade valkude moodustumisel osalevaid aminohappeid saab esitada valemiga: H 2 N–CH(R)–COOH.

Kindral keemiline valem aminohapped (AA), mis on struktuurielement valgu molekuli võib kujutada järgmiselt:

Kolmnurgas on kõigi -aminohapete jaoks sama osa esile tõstetud ja R- iga aminohappe jaoks spetsiifiline radikaal või kõrvalahel.

R-rühm, mis on seotud süsinikuaatomiga (amino- ja karboksüülrühmade vaheline rühm), määrab erinevuse valke moodustavate aminohapete vahel. See rühm võib koosneda ainult süsiniku- ja vesinikuaatomitest, kuid sagedamini sisaldab lisaks C-le ja H-le ka mitmesuguseid funktsionaalseid (edasimuundumisvõimelisi) rühmi, näiteks HO-, H2N- jne. valik, kui R \u003d H.

Elusolendite organismid sisaldavad rohkem kui 100 erinevat aminohapet, kuid mitte kõiki ei kasutata valkude ehitamisel, vaid ainult 20, nn "fundamentaalne".

Õpilased peaksid üle vaatama orgaanilise keemia kursuse aminohapete nomenklatuuri ja põhiomadused.

Aminohapete omadused on mitmekesised ja need määravad suuresti valkude omadused.

Vastavalt E. Fischeri teooriale on aminohapped üksteisega seotud kovalentse amiidsidemega, mis tekib siis, kui ühe aminohappe α-karboksüülrühm interakteerub teise aminohappe α-aminorühmaga.

happed. See vabastab vett.

Sellise reaktsiooni saadusi nimetatakse peptiidideks ja aminohapete vahelist sidet peptiidiks.

Peptiidside on korduv fragment polüpeptiidahel, sellel on mitmeid tunnuseid, mis ei mõjuta mitte ainult valgu esmase struktuuri vormi, vaid ka selle struktuuri kõrgemaid organiseerituse vorme.

Peptiidide ühes otsas on vaba aminorühm ja teises karboksüülrühm. Nendesse rühmadesse võivad liituda uued aminohapped, mille tõttu polüpeptiidahel kasvab.

Peptiidsideme omadused määravad suuresti valkude endi struktuuri ja omadused. Peptiidsideme omaduste tundmine on kasulik valgusmolekuli mitmetasandilise organiseerituse põhjuste mõistmiseks.

Peptiidsideme omadused:

1. Peptiidside on koplanaarne – kõik peptiidüksuse moodustavad aatomid on samas tasapinnas.

2. Pöörlemine ümber ühenduseC-N puudu.

3. C - iga peptiidsideme aatomid on trans-konformatsioonis.

4. Peptiidide rühmad annavad maksimaalse võimaliku arvu vesiniksidemed(iga rühm -CO- NH- on võimelised moodustama kaks vesiniksidet naaberpeptiidrühmadega). Erandiks on proliin ja hüdroksüproliin, mis moodustavad 1 vesiniksideme), mis mõjutab moodustumist. sekundaarne struktuur valku, on selle piirkonna peptiidahel kergesti painutatud ja molekulis tekivad silmused (juuksenõelad).

Struktuurne korraldus valgu molekulil on teatud hierarhia struktuuritasandid, mis pärinevad algstruktuurist ja lõppevad kvaternaariga.

Esmane struktuur Igal valgu tüübil on oma eripära aminohapete koostis. aminohapete arvu ja nende järjestuse unikaalsus polüpeptiidahelas, mille määrab kontseptsioon esmane struktuur orav. Valgu esmane struktuur on eelnevalt määratud raku geneetilise koodiga. See määrab ruumilise struktuuri – valgu molekuli konformatsiooni.

sekundaarne struktuur- see on polüpeptiidahela spetsiifiline järjestatud orientatsioon ruumis, mis on tingitud vabast pöörlemisest selle süsinikuaatomeid ühendavate sidemete ümber. (tellitud ruumiline paigutus polüpeptiidahela üksikud lõigud) Kui väändenurgad on 45-60 o, siis valgu sekundaarstruktuur esitatakse heeliksi kujul, kui nurgad on 120-135 o, siis moodustub α-struktuur.

VÕRDNURKADE RUUMILINE ASUKOHT POLÜPEPTIIDKETIS

A ja B on kahe aheldatud peptiidiüksuse tasapinnad; P - tasapind, mis sisaldab sidemeid C - N ja C - C', mille ümber toimub pöörlemine Ф ja vastavalt

Heeliksi üksikuid pöördeid hoiavad kinni arvukad vesiniksidemed, mis hõlmavad aminorühma vesinikku ja CO rühma hapnikuaatomit. Heeliksite moodustumisel jäävad radikaalid, karboksüülrühmad ja aminorühmad väljapoole, mis võimaldab moodustada tertsiaarse valgu struktuuri.

Ruumis on valgu polüpeptiidahelat moodustavad aminohappejäägid tihedalt pakitud, kuna nende kõrvalahelad on üksteisega külgnevad nn virnastamise interaktsiooni tõttu (inglise stack-stack, bale).

Tertsiaarne struktuur Polüpeptiidahel volditakse ruumis iga valgu jaoks ainulaadseks kolmemõõtmeliseks konfiguratsiooniks, mida nimetatakse tertsiaarne struktuur või valgu molekuli konformatsioon. Tertsiaarne struktuur määrab molekuli välimuse mikroskoobi all ja käitumise erinevates keskkondades.

Globulaarsed valgud võib nende tertsiaarse struktuuri järgi jagada järgmisteks osadeks viis rühmad:

1. α-valgud - valgud koos suur kogus spiraalsed struktuurid

2. β-valgud - valgud, kassi gloobulid koosnevad kahest või enamast β-volditud kihist.

3. α / β-valgud – esindavad polüpeptiidahelat, mis koosneb vahelduvatest α-heeliksidest ja ahela piklikest β-lõikudest, mis on rühmitatud üheks β-kihiks.

4. (α + β) - valgud, mis kujutavad endast polüpeptiidahelat, mis on jagatud täielikult heeliksitest koosnevateks osadeks ja β-volditud kihi kujulisteks osadeks.

5. valgud ilma α, β on valgud, mille struktuuris praktiliselt puuduvad spiraalsed ja volditud lõigud. Molekulaarsed gloobulid koosnevad selgelt eristatavatest osadest – domeenidest.

Peamised sidemed, mis stabiliseerivad valgu molekuli tertsiaarset struktuuri:

vesiniksidemed aminohappejääkide külgahelate vahel;

vesiniksidemed peptiidühikute vahel;

ioonsed sidemed;

van der Waalsi väed;

hüdrofoobsed interaktsioonid

Keemiliste sidemete tüübid valgumolekulis

Biomolekulides saab keemilised sidemed jagada kovalentseteks ja mittekovalentseteks. Kovalentsed sidemed hõlmavad peptiid- ja disulfiidsidemeid. Tähtis roll Kovalentsest nõrgemad keemilised sidemed mängivad bioloogiliste molekulide ruumilise struktuuri säilitamisel ( vesinik- ja ioonsidemed, van der Waalsi jõud, hüdrofoobsed vastasmõjud).

Vesiniksidemed. See tüüp ilmneb osaliselt positiivse laenguga vesinikuaatomi ja negatiivse laenguga kovalentse sidemega hapniku (lämmastiku) aatomi elektrostaatilise interaktsiooni ajal. Vesiniksidemete moodustamise võime väljendub rühmi sisaldavates ühendites - Nii, - NH, -OH, -COO-, -SON .

Valgu molekulis võib rühmade vahel tekkida vesinikside peptiidahelad ja aminohapete kõrvalahelad. Vesiniksidemed on molekulisisesed ja molekulidevahelised. Üksik vesinikside on üsna nõrk ja habras, kuid isegi mitme sellise sideme tekkimine koostöös on stabiliseeriv tegur. Tähtis bioloogiline tähtsus vesiniksidemeid määrab nende osalemine elusaine struktuuris.

hüdrofoobsed interaktsioonid. Ühendid, mis kannavad laenguid ja on samuti võimelised moodustama vesiniksidemeid, on polaarsed või hüdrofiilsed. Kuna süsiniku elektronegatiivne laeng on vesinikule lähedane, ei ole süsinik võimeline moodustama vesiniksidemeid. Ühendused S-N mittepolaarsed, seetõttu on süsivesinikahelad hüdrofoobsed. Veemolekulid, püüdes moodustada omavahel vesiniksidemeid, suruvad välja hüdrofoobseid rühmi ja molekule, sundides neid muutuma assotsieerunud aineteks. See protsess on käimas spontaanselt. Hüdrofoobsed kaaslased on biomembraanide, nukleiinhapete ja valkude "arhitektuuri" jaoks ülimalt olulised. Valkudes tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid mitmete aminohapete (Val, Ala, Leu, Ile, Fen, Tyr, Tri) mittepolaarsete hüdrofoobsete külgahelate soovil vältida kokkupuudet veega. Samal ajal voldib polüpeptiidahel justkui palliks, mille sees lähenevad üksteisele hüdrofoobsed rühmad ja pinnal paiknevad veega interakteeruvad polaarsed rühmad.

Van der Waalsi väed. Molekulidevahelise interaktsiooni jõud on saanud nime Hollandi füüsiku J. D. Van der Waalsi järgi, kes 1873. aastal esimest korda nende olemasolule viitas. Oma olemuselt meenutavad need sidemed vesiniksidemeid, kuna need tekivad elektrostaatilise külgetõmbe Coulombi jõudude alusel. Kui aga vesiniksidemete moodustumisel osalevad ülipolaarsete kovalentsete sidemete püsivad dipoolid, siis tekivad van der Waalsi jõud näiteks nõrgalt polaarsete kovalentsete sidemete indutseeritud, mittepüsivate dipoolide korral S-N. Hoolimata asjaolust, et van der Waalsi jõud on väga nõrgad, määravad nad tegelikult paljude mittepolaarsete rühmade seose biomolekulides.

Ioonsed sidemed. See tüüp põhineb vastupidiselt laetud ioonide vastastikusel elektrostaatilisel külgetõmbel. Sellise interaktsiooni näide on suhe negatiivselt laetud karboksüül Grupp -SOO – ja positiivselt laetud protoneeritud aminorühm - NH2+.

Kõige olulisem omadus Nõrgad keemilised sidemed on see, et nende energia ületab veidi soojusliikumise kineetilist energiat (2,5 kJ / mol). See väike liig osutub piisavaks nõrkade interaktsioonide tekkeks nii biomolekulide sees kui ka nende vahel. Sellised haprad sekundaarsed keemilised sidemed on väga labiilsed, mis põhjustab nende kiiret moodustumist ja lagunemist.

Süsteemi kihistumine, kahe faasi - vesi- ja süsivesiniku - moodustumine on termodünaamiliselt soodne, mis saavutatakse gloobuli voltimise ja hüdrofoobsete kontaktide loomisega mittepolaarsete radikaalide vahel. Mittepolaarsete rühmade lähenemine toob kaasa van der Waalsi kontaktide tekkimise nende vahel. Nende väga nõrkade interaktsioonide panus valgu voltimise protsessi energeetikasse on aga väike, samas kui hüdrofoobsete kontaktide roll (lahusti entroopia muutuse roll) valkude voltimisel on väga suur.

Valgumolekuli kuju määrab suuresti kolmas struktuuritasand ja eelkõige asümmeetriaaste (molekuli pika ja lühikese osa suhe).

Fibrillaarsetes (filamentsetes) valkudes on asümmeetria aste üle 80. Nende hulka kuuluvad keratiin, kollageen ja muud sidekoe valgud. Kui molekuli asümmeetria aste on alla 80, moodustavad valgud gloobuli. Paljude globulaarsete valkude puhul on asümmeetria aste 3-5. Tuleb märkida, et suure asümmeetriaga valkude puhul on iseloomulik -struktuur ja globulaarsete valkude puhul -heeliks iseloomulikum.

Globulaarse valgu molekuli peamised struktuuripõhimõtted on järgmised:

kompaktne vorm (külgrühmade virnastamise interaktsiooni tõttu);

hüdrofoobse südamiku või tuumade olemasolu (mittepolaarsete aminohappejääkide kombinatsiooni tõttu);

Polaarse kesta olemasolu (ioonse või polaarsed radikaalid aminohappejäägid).

Mitme subühiku interakteerumisel ehitatakse polüglobulaarne valk koos nn kvaternaarne struktuur. See struktuur on omane ensüümidele ja hemoglobiinile. Kvaternaarset struktuuri stabiliseerivad igat tüüpi nõrgad sidemed ja mõnikord ka disulfiidsidemed.

Igaüks neist struktuuridest määrab valgumolekuli kui terviku omadused. Muutumatu valgu koguomadusi nimetatakse " natiivsed omadused"ja nende kandja, st muutumatu valk -" naiivne valk".

SÜND - see on ainulaadne kompleks füüsikalised, füüsikalis-keemilised, keemilised ja bioloogilised omadused valgu molekul, mis kuulub selle juurde, kui valgumolekul on oma loomulikus, loomulikus (natiivses) olekus.

Valkude omadused

keeruline struktuur valgud määrab nende omaduste mitmekesisuse.

a) Asendamatu aminohapped, nimetatakse neid ka "olulisteks". Neid ei saa inimkeha sünteesida ja neid tuleb saada toidust. Nende 8 ja veel 2 aminohapet on osaliselt asendamatud.

Olulised: metioniin, treoniin, lüsiin, leutsiin, isoleutsiin, valiin, trüptofaan, fenüülalaniin.

Osaliselt hädavajalikud: arginiin, histidiin.

a) Vahetatav(saab sünteesida inimkehas). Neid on 10: glutamiinhape, glutamiin, proliin, alaniin, asparagiinhape, asparagiin, türosiin, tsüsteiin, seriin ja glütsiin.

III. Keemiline klassifikatsioon - vastavalt aminohappe radikaali keemilisele struktuurile (alifaatne, aromaatne).

Valke sünteesitakse ribosoomidel mitte vabadest aminohapetest, vaid nende ühenditest koos ülekande-RNA-dega (t-RNA-dega).

Seda kompleksi nimetatakse "aminoatsüül-t-RNA-ks".

Valgu molekuli aminohapete vaheliste sidemete tüübid

1. KOVALENTSED SIDEMED – tavalised tugevad keemilised sidemed.

a) peptiidside

b) disulfiidside

2. MITTEKOVALENTSED (NÕRGAD) SIDEMETE TÜÜBID - seotud struktuuride füüsikalised ja keemilised vastasmõjud. Kümneid kordi nõrgem kui tavaline keemiline side. Nad on väga tundlikud füüsikaliste ja keemiliste keskkonnatingimuste suhtes. Need on mittespetsiifilised, st mitte rangelt määratletud keemilised rühmad ei kombineeri omavahel, vaid väga erinevad keemilised rühmad, kuid vastavad teatud nõuetele.

a) Vesinikside

b) Ioonne side

c) Hüdrofoobne interaktsioon

PEPTIIDI LINK.

See moodustub ühe aminohappe COOH rühma ja naaberaminohappe NH 2 rühma tõttu. Peptiidi nimes muutuvad kõigi aminohapete nimed, välja arvatud viimane, mis asub molekuli C-otsas, nimedeks "il".

Tetrapeptiid: valüül-asparagüül-lüsüül-seriin

PEPTIIDSIDE moodustub AINULT KÕIGI AMINOHAPETE KOHTA ALFA-AMIINI RÜHMA JA NAABER MOLEKÜLI Fragmendi COOH-RÜHMA TÕTTU!!! Kui karboksüül- ja aminorühmad on osa radikaalist, siis nad mitte kunagi (!) ei osale valgu molekulis peptiidsideme moodustumisel.

Iga valk on pikk hargnemata polüpeptiidahel, mis sisaldab kümneid, sadu ja mõnikord rohkem kui tuhat aminohappejääki. Kuid ükskõik kui pikk polüpeptiidahel ka poleks, põhineb see alati molekuli tuumal, mis on kõikide valkude puhul absoluutselt sama. Igal polüpeptiidahelal on N-ots, mis sisaldab vaba terminaalset aminorühma ja C-ots, mille moodustab terminaalne vaba karboksüülrühm. Aminohapperadikaalid istuvad sellel vardal nagu külgoksad. Nende radikaalide arvu, suhte ja vaheldumise poolest erineb üks valk teisest. Peptiidside ise on osaliselt topelt tänu laktiim-laktaami tautomeeriale. Seetõttu on selle ümber pöörlemine võimatu ja see ise on poolteist korda tugevam kui tavaline kovalentne side. Joonisel on näha, et igast kolmest peptiidi või valgu molekuli varda kovalentsest sidemest on kaks lihtsad ja võimaldavad pöörlemist, seega saab varda (kogu polüpeptiidahelat) ruumis painutada.

Kuigi peptiidside on üsna tugev, saab seda suhteliselt kergesti hävitada keemiliselt – keetes valku tugevas happe- või leelislahuses 1-3 päeva.

Lisaks peptiidsidemetele hõlmavad ka kovalentsed sidemed valgu molekulis DISULFIIDSIDE.

Tsüsteiin on aminohape, mille radikaalis on SH-rühm, mille tõttu tekivad disulfiidsidemed.

Kümme korda nõrgem kui kovalentsed sidemed. Need ei ole teatud tüüpi sidemed, vaid mittespetsiifiline interaktsioon, mis tekib erinevate keemiliste rühmade vahel, millel on üksteise suhtes kõrge afiinsus (afiinsus on interaktsiooni võime). Näiteks: vastupidiselt laetud radikaalid.

Seega on nõrgad sidemetüübid füüsikalis-keemilised vastasmõjud. Seetõttu on nad väga tundlikud keskkonnatingimuste muutuste suhtes (temperatuur, keskkonna pH, lahuse ioontugevus jne).

VESINIKSIDE- see on side, mis tekib kahe elektronegatiivse aatomi vahel tänu vesinikuaatomile, mis on kovalentselt ühenduses ühe elektronegatiivse aatomiga (vt joonist).

Vesinikside on umbes 10 korda nõrgem kui kovalentne side. Kui vesiniksidemeid korratakse mitu korda, hoiavad nad suure tugevusega polüpeptiidahelaid. Vesiniksidemed on väga tundlikud keskkonnatingimuste ja selles sisalduvate ainete suhtes, mis on ise võimelised selliseid sidemeid moodustama (näiteks uurea).

IOONNE SIDE- esineb positiivselt ja negatiivselt laetud rühmade vahel (täiendavad karboksüül- ja aminorühmad), mis esinevad lüsiini, arginiini, histidiini, asparagiin- ja glutamiinhapete radikaalides.

Valgu molekuli ruumiline korraldus

Iga valk põhineb polüpeptiidahelal. See ei ole lihtsalt ruumis piklik, vaid on organiseeritud kolmemõõtmeliseks struktuuriks. Seetõttu on valgu ruumilise korralduse 4 tasandi kontseptsioon, nimelt valgumolekulide primaarne, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne struktuur.

Esmane struktuur

Valgu esmane struktuur- aminohappe fragmentide järjestus, mis on kindlalt (ja kogu valgu eksisteerimise perioodi jooksul) ühendatud peptiidsidemetega. Valgumolekulide poolestusaeg on - enamiku valkude puhul umbes 2 nädalat. Kui vähemalt üks peptiidside on katkenud, moodustub teine ​​valk.

sekundaarne struktuur

sekundaarne struktuur- see on polüpeptiidahela tuuma ruumiline korraldus. Neid on 3 peamised tüübid sekundaarne struktuur:

1) alfa spiraal - sellel on teatud omadused: laius, spiraali kahe pöörde vaheline kaugus. Valke iseloomustab parempoolne spiraal. Selles heeliksis on 36 aminohappejääki 10 pöörde kohta. Kõigil peptiididel, mis on paigutatud sellisesse spiraali, on täpselt sama spiraal. Alfaheeliks fikseeritakse vesiniksidemete abil spiraali ühe pöörde NH-rühmade ja külgneva pöörde C=O-rühmade vahel. Need vesiniksidemed on paralleelsed spiraali teljega ja korduvad mitu korda, seega hoiavad nad kindlalt spiraalset struktuuri. Pealegi hoitakse neid mõnevõrra pinges olekus (nagu kokkusurutud vedru).

B

eta-kordne struktuur - või volditud lehe struktuur. Samuti on see fikseeritud vesiniksidemetega C=O ja NH rühmade vahel. Kinnitab kaks polüpeptiidahela osa. Need ahelad võivad olla paralleelsed või antiparalleelsed. Kui sellised sidemed tekivad ühe peptiidi sees, siis on need alati antiparalleelsed ja kui erinevate polüpeptiidide vahel, siis paralleelsed.

3) ebakorrapärane struktuur - sekundaarse struktuuri tüüp, mille puhul polüpeptiidahela erinevate lõikude paigutus üksteise suhtes ei ole korrapärase (püsiva) iseloomuga, mistõttu võivad ebakorrapärased struktuurid olla erineva konformatsiooniga.