біополімери (біо + полімери)

високомолекулярні сполуки біологічного походження, молекули яких є ланцюжками, утворені з великої кількості повторюваних груп атомів; до Б. відносять білки, нуклеїнові кислоти та полісахариди.

Новий тлумачно-словотвірний словник російської, Т. Ф. Єфремова.

біополімери

мн. Високомолекулярні природні сполуки (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи), що визначають найважливіші процеси життєдіяльності організму.

Енциклопедичний словник, 1998

біополімери

високомолекулярні (молекулярна маса 103-109) природні сполуки білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди та їх похідні. Є структурною основою живих організмів і відіграють визначальну роль процесах життєдіяльності.

Біополімери

високомолекулярні природні сполуки, що є структурною, основою всіх живих організмів і відіграють визначальну роль процесах життєдіяльності. До Б. відносяться білки, нуклеїнові кислоти та полісахариди; відомі також змішані Б. ≈ глікопротеїди, ліпопротеїди, гліколіпіди та ін.

Біологічні функції Б. Нуклеїнові кислоти виконують у клітині генетичні функції. Послідовність мономерних ланок (нуклеотидів) у дезоксирибонуклеїновій кислоті ≈ ДНК (іноді в рибонуклеїновій кислоті ≈ РНК) визначає (у формі генетичного коду) послідовність мономерних ланок (амінокислотних залишків) у всіх синтезованих білках і, т. о., будову організму біохімічні процеси. При розподілі кожної клітини обидві дочірні клітини отримують повний набіргенів завдяки попередньому самоподвоєнню (реплікації) молекул ДНК. Генетична інформація з ДНК переноситься на РНК, що синтезується на ДНК як на матриці (транскрипція). Ця т.з. інформаційна РНК (і-РНК) служить матрицею при синтезі білка, що відбувається на особливих органоїдах клітини рибосомах (трансляція) за участю транспортної РНК (т-РНК). Біологічна мінливість, необхідна еволюції, складає молекулярному рівні рахунок змін у ДНК (див. Мутація).

══ Білки виконують у клітці ряд найважливіших функцій. Білки-ферменти здійснюють всі хімічні реакції обміну речовин у клітині, проводячи їх у необхідній послідовності потрібною швидкістю. Білки м'язів, джгутиків мікробів, клітинних ворсинок та ін виконують скорочувальну функцію, перетворюючи хімічну енергію на механічну роботу та забезпечуючи рухливість організму в цілому або його частин. Білки - основний матеріал більшості клітинних структур (у т. ч. у спеціальних видах тканин) всіх живих організмів, оболонок вірусів та фагів. Оболонки клітин є ліпопротеїдними мембранами, рибосоми побудовані з білка та РНК тощо. Структурна функція білків тісно пов'язана з регуляцією надходження різних речовин до субклітинних органел (активний транспорт іонів та ін) і з ферментативним каталізом. Білки виконують і регуляторні функції (репресори), забороняючи або дозволяючи прояв того чи іншого гена. У вищих організмах є білки - переносники тих чи інших речовин (наприклад, гемоглобін - переносник молекулярного кисню) та імунні білки, що захищають організм від чужорідних речовин, що проникають в організм (див. імунітет). Полісахариди виконують структурну, резервну та деякі інші функції. Білки та нуклеїнові кислоти утворюються в живих організмах шляхом матричного ферментативного біосинтезу. Є тепер і біохімічні системи позаклітинного синтезу Б. за допомогою ферментів, виділених із клітин. Розроблено методи хімічного синтезу білків та нуклеїнових кислот.

Первинна структураБ. Склад та послідовність мономерних ланок Б. визначають їх т.з. первинну структуру. Всі нуклеїнові кислоти є лінійними гетерополімерами - сахарофосфатними ланцюжками, до ланок яких приєднані бічні групи - азотисті основи: аденін і тимін (в РНК - урацил), гуанін і цитозин; у деяких випадках (головним чином т-РНК) бічні групи можуть бути представлені іншими азотистими основами. Білки - також гетерополімери; молекули їх утворені одним або декількома поліпептидними ланцюжками, з'єднаними дисульфідними містками. До складу поліпептидних ланцюгів входить 20 видів різних мономерних ланок - залишків амінокислот. Молекулярна маса ДНК варіює від декількох млн. (у дрібних вірусів та бактеріофагів) до ста млн. і більше (у більших фагів); Бактеріальні клітини містять по одній молекулі ДНК з молекулярною масою в кілька млрд. ДНК вищих організмів може мати і велику молекулярну масу, але виміряти її поки не вдалося через розриви в молекулах ДНК, що виникають при їх виділенні. Рибосомні РНК мають молекулярну масу від 600 тис. до 1,1 млн., інформаційна (і-РНК) від сотень тисяч до декількох мільйонів, транспортна (т-РНК) - близько 25 тис. Молекулярна маса білків варіює від 10 тис. ( і менше) до мільйонів; в останньому випадку, однак, зазвичай можливий поділ білкової частинки на субодиниці, з'єднані між собою слабкими, переважно гідрофобними, зв'язками.

Конформація, тобто та чи інша просторова форма молекул Би., визначається їх первинною структурою. Залежно від хімічної будовиі зовнішніх умовмолекули Б. можуть бути або в одній або в кількох переважних конформаціях (зазвичай зустрічаються в природних умовнативні стани Б.: наприклад, глобулярна будова білків, подвійна спіраль ДНК), або приймати багато більш менш рівноймовірні конформації. Білки ділять за просторовою структурою на фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні; білки-ферменти, білки-переносники, імунні та деякі інші мають, як правило, глобулярну структуру. Для ряду білків - гемоглобін, міоглобін, лізоцим, рибонуклеазу та ін. - Ця структура встановлена ​​у всіх деталях (з визначенням за допомогою рентгеноструктурного аналізу розташування кожного атома). Вона визначається послідовністю амінокислотних залишків і утворюється та підтримується відносно слабкими взаємодіями між мономерними ланками поліпептидних ланцюгів у водно-сольовому розчині (кулонівські та дипольні сили, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії), а також дисульфідними зв'язками. Глобула білка формується так, що більшість полярних амінокислотних гідрофільних залишків виявляється зовні і контактує з розчинником, а більшість неполярних (гідрофобних) залишків знаходиться всередині і ізольовано від взаємодії з водою. Молекули білка, які мають надлишок неполярних груп, коли частина їх виявляється лежить на поверхні глобули, утворюють високу, т. зв. четвертинну структуру, при якій кілька глобул агрегують, взаємодіючи між собою переважно неполярними ділянками ( Рис. 1). Просторова структура кожного білка-ферменту унікальна і забезпечує необхідне його функціонування розташування у просторі всіх ланок Би., особливо т. зв. активних центрів. У той же час вона не є абсолютно жорсткою і допускає необхідні в процесі функціонування (при взаємодії з субстратами, інгібіторами та іншими речовинами) конформаційні зрушення та зміни.

Просторова структура нативної ДНК утворена двома комплементарними нитками і є подвійною спіраль Крику ≈ Уотсона; в ній протилежні азотисті основи попарно пов'язані водневими зв'язками - аденін з тиміном і гуанін з цитозином. Стійкість подвійної спіралі забезпечується, поряд з водневими зв'язками, також гідрофобною взаємодією між плоскими кільцями азотистих основ, розташованих чаркою (стопова взаємодія, або стакінг). Нитки РНК спіралізовані лише частково. ДНК вірусів, бактеріофагів, бактерій, а також мітохондріальна у ряді випадків є замкненим кільцем; при цьому поряд зі спіраллю Крику Уотсона спостерігається ще додаткова т.з. надспіралізація.

Денатурація Б. Порушення нативної просторової структури Б. при різних впливах (підвищення температури, зміна концентрації металів, кислотності розчину та ін.) називається денатурацією і в ряді випадків оборотно ( зворотний процесназивається ренатурацією; Рис. 2). Молекули Б. ≈ кооперативні системи: поведінка залежить від взаємодій складових частин. Кооперативність молекул Би. визначається тим, що повороти окремих ланок через внутрішньомолекулярну взаємодію залежать від конформації сусідніх ланок. В основі денатурації Б. при зміні зовнішніх умов зазвичай лежать кооперативні конформаційні перетворення (наприклад, переходи a-спіраль - b-структура, a-спіраль - клубок, b-структура - клубок для поліпептидів, перехід глобула - клубок для глобулярних білків, перехід спіраль ≈ клубок для нуклеїнових кислот). На відміну від фазових переходів (кипіння рідини, плавлення кристала), що є граничним випадком кооперативних процесів і відбуваються стрибком, кооперативні переходи Б. відбуваються в кінцевому, хоча і порівняно вузькому інтервалі змін зовнішніх умов. У цьому інтервалі одномірні, лінійні молекули (нуклеїнові кислоти, поліпептиди), що зазнають перехід спіраль - клубок, розбиваються на спіральні і клубкоподібні ділянки, що чергуються ( Рис. 3).

Перехід спіраль - клубок у ДНК спостерігається при підвищенні температури, додаванні в розчин кислоти або луги, а також під впливом інших агентів, що денатурують. Цей перехід у гомополінуклеотидах відбувається при нагріванні в інтервалі десятих часток ╟С, у фагових та бактеріальних ДНК ≈ в інтервалі 3≈5╟С ( Рис. 3), в ДНК вищих організмів - в інтервалі 10-15 °С. Чим вище гетерогенність ДНК, тим ширший інтервал переходу і менше здатність молекул ДНК до ренатурації. Перехід спіраль ≈ клубок у різних видахРНК має менш кооперативний характер ( Рис. 4) і відбувається у ширшому інтервалі температурних або інших денатуруючих впливів.

Б. ≈ полімерні електроліти, їх просторова конформація та кооперативні переходи залежать як від ступеня іонізації молекули, так і від концентрації іонів у середовищі, що впливає на електростатичні взаємодії як між окремими частинамимолекули, так і між Б. та розчинником.

Будова та біологічні функції Б. Будова Б. - результат тривалої еволюції на молекулярному рівні, внаслідок чого ці молекули ідеально пристосовані до виконання своїх біологічних завдань. Між первинною структурою, конформацією Б. та конформаційними переходами, з одного боку, та їх біологічними функціями ≈ з іншого, існують тісні зв'язки, Вивчення яких - одне з головних завдань молекулярної біології. Встановлення таких зв'язків у ДНК дозволило зрозуміти основні механізми реплікації, транскрипції та трансляції, а також мутагенезу та деяких інших найважливіших біологічних процесів. Лінійна структура молекули ДНК забезпечує запис генетичної інформації, її подвоєння при матричному синтезі ДНК та одержання (також шляхом матричного синтезу) багатьох копій з одного й того ж гена, тобто молекул і-РНК. Сильні ковалентні зв'язки між нуклеотидами забезпечують безпеку генетичної інформації при всіх цих процесах. У той же час відносно слабкі зв'язки між нитками ДНК та можливість обертання навколо простих хімічних зв'язків забезпечують гнучкість та лабільність просторової структури, необхідні для поділу ниток при реплікації та транскрипції, а також рухливість молекули-РНК, що служить матрицею при біосинтезі білка (трансляція). Дослідження просторової структури та конформаційних змін білків-ферментів на різних стадіяхферментативної реакції при взаємодії з субстратами та коферментами дає можливість встановити механізми біокаталізу та зрозуміти природу величезного прискорення хімічних реакцій, здійснюваного ферментами.

Методи дослідження Б. При дослідженні будови та конформаційних перетворень Б. широко використовуються як очищені природні Б., так і їх синтетичні моделі, які простіше за будовою та легше піддаються дослідженню. Так, при вивченні білків моделями служать гомогенні або гетерогенні поліпептиди (із заданим чи випадковим чергуванням амінокислотних залишків). Моделями ДНК та РНК є відповідні синтетичні гомогенні або гетерогенні полінуклеотиди. До методів дослідження Б. та їх моделей відносяться рентгеноструктурний аналіз, електронна мікроскопія, вивчення спектрів поглинання, оптичної активності, люмінесценції, методи світлорозсіювання та динамічного подвійного променезаломлення, седиментаційний метод, віскозиметрія, фізико-хімічні методи поділу та очищення та очищення. розроблені для вивчення синтетичних полімерів, застосовні і до Б. При трактуванні властивостей Б. та їх моделей, закономірностей їх конформаційних перетворень використовуються також методи теоретичної фізики (статистичної фізики, термодинаміки, квантової механіки та ін.).

У полісахаридах - моносахариди.

Виділяють два типи біополімерів – регулярні.

Приклади вживання слова біополімери у літературі.

До поліелектролітів належать найважливіші біополімери- білки та нуклеїнові кислоти.

Курс "Молекулярні основи процесів життєдіяльності"

Розвиток біології останні десятиліття визначається переважно успіхами у вивченні молекулярних і клітинних механізмів процесів життєдіяльності. Шкільна програмав значною міроюспрямовано традиційні напрями біології. Рівень викладання сучасних досягнень біології страждає від недостатньої підготовки вчителів. Мета пропонованого курсу – надати шкільному вчителюможливість познайомитися з сучасними уявленнямипро молекулярні механізми найважливіших процесів функціонування живих клітин, причому отримати необхідний матеріал у компактній та доступній формі.
Пропонований курс складається із трьох частин. У першій розглядаються будова найважливіших біополімерів (вуглеводів, білків та нуклеїнових кислот), особливості їх просторової структури та фізико-хімічні механізми їх взаємодії. Особливу увагуприділяється кооперативним взаємодіям та взаємно комплементарним структурам як основі освіти та функціонування клітинних компонентів. Друга частина присвячена процесам функціонування білків. У ній розглядаються питання утворення білкових структур за рахунок специфічних міжмолекулярних взаємодій, структурні перебудови білків при зв'язуванні малих молекул як основа руху, впізнавання та передачі сигналу, молекулярні механізми та особливості ферментативного каталізу. p align="justify"> Третя частина, найбільша за обсягом, містить опис основних процесів, що відбуваються при біосинтезі молекул полімерів, що мають унікальну нерегулярну структуру - білків і нуклеїнових кислот. В основі цих процесів лежить матричний синтез за принципом комплементарності. Розглянуто поняття генетичного коду та його основні властивості. Значне місце в цій частині займає розгляд структури рибосом і механізмів процесів біосинтезу білка, що відбуваються на них. У цій частині також розглядається формування макромолекул окремих клітинних структур (хроматину, рибосом) і компонентів клітинних структур.

НАВЧАЛЬНИЙ ПЛАН КУРСУ

Лекція №1. Основні види біополімерів

Для того, щоб зрозуміти, як влаштовані і як функціонують живі організми, необхідно насамперед знати, з яких речовин вони побудовані, як утворюються ці речовини і як молекули цих речовин об'єднуються, щоб утворити ті чи інші частини живого організму. Ці питання вивчає біохімія, галузь біології, що найбільш бурхливо розвивається в даний час. Докладне вивчення біохімії неможливе без знання хімії, особливо органічної та фізичної, і не входить до завдань шкільного курсу біології. Ми розглянемо тут лише найбільш важливі групи високомолекулярних речовин, що входять до складу живого, їх функції у живих організмах та основні шляхи біосинтезу цих речовин.

Органічні сполуки, що входять до складу живого, винятково різноманітні, а з них дуже складні. Навіть у таких простих істотах, як бактерії, міститься понад 5 тис. органічних речовин, з них близько 4 тис. складають різні білки та нуклеїнові кислоти. У складних багатоклітинних організмах кількість цих речовин на два порядки більша.

всі органічні речовиниможуть бути розділені на дві групи: низькомолекулярні речовини та полімери. Розміри низькомолекулярних речовин зазвичай становлять десятки і сотні дальтонів, тоді як полімери досягають маси в мільйони і навіть мільярди дальтонів. Однак такі речовини побудовані з багаторазово повторюваних одиниць – мономерів, різноманітність яких не дуже велика, що значно спрощує їхнє утворення в клітині.

Кількість мономерів у молекулі полімеру може варіювати від кількох штук до десятків мільйонів. Наприклад, глутатіон - пептид, що грає важливу рольв окислювально-відновних процесах – складається всього з трьох амінокислот, а молекула ДНК, що утворює єдину хромосому бактерій, побудована з більш ніж 3 млн нуклеотидів.

Полімер може складатися з однакових мономерів. Такі полімери називають гомополімерами. До них відносяться, наприклад, крохмаль та целюлоза. Однак більша частина біологічних полімерівпобудована з кількох типів мономерів. Вони звуться гетерополімерів.

Мономери, що входять до складу гетерополімерів, відносяться, як правило, до одного класу речовин і поєднуються однаковими зв'язками. Прикладами гетерополімерів можуть бути гіалуронова кислота, що складається з мономерів двох типів, і білки, побудовані з мономерів більш ніж 20 різних типів.

Найважливішою характеристикоюГетерополімери є порядок розташування мономерів. Найпростіші гетерополімери складаються з одиниць, що повторюються, утворених декількома мономерами. Якщо позначити мономери літерами A, B і C, з них може бути утворено велику кількість різних гетерополімерів, наприклад: ABABABAB, ABCABCABC, AABCAABCAABC, ABBCCABBCCABBCC. У першому полімері ланка AB, що повторюється, у другому – ABC, у третьому – AABC, у четвертому – ABBCС. Полімери, що складаються з ланок, що повторюються, називаються регулярними.

Регулярних полімерів багато серед полісахаридів. Так, вже згадувана гіалуронова кислота складається з залишків двох типів, що чергуються - ацетилглюкозаміну і глюкуронової кислоти.

Набагато частіше у живих організмах зустрічаються нерегулярнігетерополімери, в яких мономери не утворюють одиниць, що повторюються. До кожного такого полімеру характерна своя унікальна послідовність мономерів. Це уможливлює існування величезного різноманіття таких сполук. Якщо полімер входить M видів мономерів, а ступінь полімерності дорівнює N, то кількість можливих варіантівгетерополімеру дорівнює MN.

Мономіри в біополімерах з'єднуються, як правило, однаковими зв'язками. Найчастіше таке з'єднання відбувається за рахунок відібрання OH-групи від одного мономеру і протона від другого. Такі зв'язки можуть розриватися з приєднанням води (реакція гідролізу), що використовується в живих організмах для знищення непотрібних полімерів.

При такому зв'язуванні мономери нееквівалентні, тому зв'язків, а отже й у полімерів, виникає напрямок. Часто говорять про початок і кінець молекули, при цьому початком прийнято вважати той кінець полімеру, з якого починається його синтез у клітині.

Важливо зауважити, що утворення полімерів в живих клітинах йде іншим шляхом і не пов'язане з виділенням води, що уможливлює синтез полімерів в водному середовищіживої клітини. Найчастіше в біополімерах зустрічаються складноефірний, глікозидний (ацетальний) і пептидний (амідний) зв'язки.

Ще однією характеристикою полімерів є їхня розгалуженість. Якщо кожен мономер утворює два зв'язки з сусідніми мономерами, виходить лінійний полімер. Такими полімерами є білки, нуклеїнові кислоти, багато полісахаридів. Якщо до мономеру приєднується три чи більше інших мономеру, то утворюється розгалужена структура. Прикладами розгалужених полісахаридів є крохмаль та глікоген.

Розгалуження зазвичай відбувається лише на невеликій частині мономерів, тому розгалужені полімери можуть відрізнятися за частотою розгалуження. Довжина відгалужень також може бути різною: від одного до десятків та сотень мономерів. Зустрічаються полімери, в яких основний ланцюг складається з мономерів одного типу, а бічні - мономерів іншого типу.

Мономерами, у тому числі побудовані біополімери, є, зазвичай, звичайні для живих організмів низькомолекулярні речовини. Тому часто мономери і полімери, що утворюються з них, об'єднують у окремі класи біологічних речовин. Найбільш важливими є чотири такі класи: 1) вуглеводи; 2) ліпіди; 3) амінокислоти та білки; 4) нуклеотиди та нуклеїнові кислоти. Розглянемо особливості будови цих класів сполук.

Вуглеводи являють собою з'єднання з загальною формулою C n H 2m O m чи C n (H 2 O) m , тобто. як би складаються з вуглецю та води.

Вуглеводи поділяються на дві групи: прості вуглеводи, або моносахариди, та складні вуглеводи, або полісахариди. Прості вуглеводиявляють собою багатоатомні спирти, що містять гідроксильну групу кожного атома вуглецю, крім одного, що несе альдо- або кетогрупу. Ця група зазвичай взаємодіє з однією із спиртових груп молекули, утворюючи циклічну форму (див. рисунок).

Моносахариди, які зазвичай зустрічаються в живих організмах, містять 5 або 6 атомів вуглецю. Моносахариди добре розчиняються у воді, утворюють кристали і мають солодкий смак. Різноманітність моносахаридів пов'язано в основному з оптичною ізомерією або стереоізомерією. Так, глюкоза, манноза і галактоза містять одні й самі атоми і групи атомів, пов'язані однаково, але по-різному розташовані у просторі. Найбільш поширеними моносахаридами є глюкоза та фруктоза.

Молекули моносахаридів можуть утворювати зв'язки між собою із втратою молекули води. В результаті утворюються полісахариди. Полісахариди нерозчинні у воді та не мають солодкого смаку. Оскільки одного залишку моносахарида може бути приєднано кілька інших залишків, полісахариди можуть мати розгалужену структуру. У живих організмах найбільш поширені полімери глюкози – крохмаль, глікоген та целюлоза.

Целюлозає лінійний полімер, що містить приблизно 10 тис. залишків глюкози. Молекули целюлози розташовуються паралельно один до одного і утворюють між собою безліч водневих зв'язків. Так формуються міцні пучки молекул – міцели, які поєднуються в мікрофібрили. Така будова надає целюлозі високої механічної міцності. Целюлоза зустрічається переважно у рослин, де становить основу клітинних стінок. У формі целюлози рослин знаходиться до 50% вуглеводів.

Близький за будовою до целюлози хітін. У ньому мономерною одиницею є N-ацетилглюкозамін – похідне глюкози, в якому один гідроксил замінено на аміногрупу, до якої приєднується залишок оцтової кислоти. Хітін служить основою клітинних стінок грибів і утворює зовнішній кістяк у членистоногих.

КрохмальЯк і целюлоза, складається тільки з залишків глюкози. До складу крохмалю входить два типи полімерів: лінійний, званий амілозою, та розгалужений – амілопектин. Амілоза відрізняється від целюлози типом зв'язку між залишками глюкози, тому вона не утворює міцелу і не відрізняється механічною міцністю. Амілоза може пов'язувати йод, утворюючи сполуку, пофарбовану в синій колір. Молекули амілози та амілопектину містять кілька тисяч залишків глюкози.

Крохмаль служить основною запасною речовиною у рослин. У тварин та грибів цю функцію виконує глікоген- Полісахарид, схожий на амілопектин, але відрізняється більшою розгалуженістю. Крохмаль та глікоген накопичуються у клітинах у вигляді гранул.

У тварин зустрічаються також позаклітинні регулярні гетерополісахариди, такі як гіалуронова кислота, хондроїтини, дерматани та гепарини. Вони становлять значну частину хрящів, сухожиль та інших видів сполучної тканини.

Ліпідами називаються речовини біологічного походження, розчинні в органічних розчинниках і розчинні у воді. У зв'язку з настільки розпливчастим визначенням, до цієї групи входять речовини, що досить сильно розрізняються за хімічним властивостям. Найбільш важливими є три групи цих речовин: тригліцериди, фосфоліпідиі стероїди.
Перша група є складними ефірами. жирних кислотта гліцерину. Гліцерин є триатомним спиртом. Тригліцерид утворюється, якщо до кожної спиртової групи гліцерину приєднується молекула жирної кислоти. Жирні кислоти складаються з довгого вуглеводневого радикалу та приєднаної до його кінця карбоксильної групи. Таким чином, тригліцериди можна розглядати як приклад жирних кислот, з'єднаних гліцериновим містком.
Фосфоліпіди переважно представлені фосфогліцеридами. Вони схожі на тригліцериди, але замість однієї із жирних кислот містять фосфорну кислоту. До залишку фосфорної кислоти можуть приєднуватися різні групинаприклад, етаноламін або холін.
Стероїди є системою конденсованих неароматичних кілець з різними бічними групами. Їхні молекули – досить жорсткі та майже плоскі.

Амінокислоти – сполуки, що містять кислотну карбоксильну групу та основну аміногрупу. У живих організмах виявлено кілька сотень різних амінокислот, проте більшість із них зустрічається лише в деяких видах рослин і не входить до складу білків .
У білках зустрічається 20-30 видів амінокислот. При біосинтезі білок включається 20 видів амінокислот, інші утворюються в результаті хімічних модифікацій у складі білка.
У білках трапляються лише альфа-амінокислоти, тобто. такі, в яких обидві групи - карбоксильна і аміногрупа - знаходяться в одного і того ж кінцевого атома вуглецю. До цього ж атома вуглецю приєднано атом водню та радикал, специфічний для кожної амінокислоти. Таким чином, цей атом вуглецю має чотири різні заступники і тому є асиметричним. Це означає, що можливі два різних способіврозміщення заступників у просторі, які є дзеркально симетричними і при яких обертаннях молекули не можуть бути поєднані. Цим двом способам розміщення замісників відповідають два стереоізомери амінокислоти, L-і D-форми, що відрізняються оптичною активністю, тобто. здатністю повертати площину поляризації поляризованого світла. У білках всі амінокислоти відносяться до L-ряду. Однак у клітинних стінках бактерій та деяких антибіотиках можна виявити як L-, так і D-амінокислоти.
Зв'язок між амінокислотами в білках здійснюється через аміногрупу однієї амінокислоти та карбоксильну групу інший. Такий зв'язок є окремим випадком амідного зв'язку і називається пептидним. В отриманому при зв'язуванні двох амінокислот з'єднанні – дипептиді – на одному кінці знаходиться вільна аміногрупа, а на іншому – вільна карбоксильна група. До цих груп так само можуть приєднуватися такі амінокислоти. Це дозволяє необмежено збільшувати довжину полімеру, що називається поліпептидом. Кінець поліпептиду, що містить аміногрупу, називається N-кінцем, а містить карбоксильну групу - С-кінцем.

Наявність великої кількості мономерів і більша довжина полімеру призводять до можливості утворення величезної кількості різних поліпептидів. Так, з 20 амінокислот може вийти 202 = 400 різних дипептидів, 203 = 8000 трипептидів і т.д. Оскільки середній білок містить кілька сотень мономерів, різноманітність білків практично не обмежена. Якщо розглядати полімер зі 100 амінокислот, то можливо 20 100 х10 130 видів полімерів. Якщо взяти по одній молекулі кожного виду полімеру, то їхня сумарна маса складе 10 110 т, що значно більше масивидимої частини Всесвіту.

Очевидно, всі можливі поліпептиди такої довжини Землі було неможливо утворитися за її історію. Проте, навіть реально існуюче нині різноманіття білків вкрай велике. Одноіменні білки в різних видахорганізми зазвичай відрізняються один від одного хоча б по одній амінокислоті в послідовності. За оцінками кожен вид має від 4 до 60 тис. різних білків. Якщо прийняти середнє значення 30 тис. і загальна кількість видів близько 2 млн, то Землі існує близько 60 млрд різних білків.

Запитання та завдання для самостійної роботи

1. Що таке полімери?
2. Які бувають типи полімерів?
3. Чим відрізняються регулярні полімери від нерегулярних?
4. У чому основні відмінності у структурі целюлози та глікогену?
5. Скільки видів амінокислот зустрічається у білках?
6. Чим обумовлено різноманіття білків?

Тема нашої сьогоднішньої лекції – біополімери.

Для того, щоб з'ясувати, як влаштовані молекули, що утворюють клітини, якою є структура молекул, де вони знаходяться в клітині, ми спочатку згадаємо будову клітини. Згадавши, з чого складається жива клітина, та які функції виконують ті чи інші органели, ми зможемо заповнити таку табличку. Виявляється, можна провести цікаву аналогію з елементами, що виконують схожі функції живих організмів і держав. Виділимо такі функції:

• захисту (зовнішню та внутрішню);
• транспортну (речовин та інформації);
• забезпечення клітини енергією та речовинами;
• зберігання та передача інформації.

За зовнішній захист клітин відповідає клітинна мембрана; в організмів – шкіра, пазурі, пір'я, шерсть; у держав - прикордонні війська. Внутрішній захист клітин забезпечує система рестрикції-модифікації. Наприклад наведемо бактеріальну клітину. У неї є спеціальні ферменти – рестриктази (у пер. з англ. «обмежувати»), які розрізають чужорідну ДНК. На власних ДНК є спеціальні хімічні мітки, щоб рестриктази змогли їх розпізнати. В організмів як внутрішнього захистуіснує імунна система, а держава - МВС, ФСК.

Структурні та функціональні аналогії у будові різних систем

Забезпеченням енергією в тваринних клітинах займаються мітохондрії, а в рослинних - хлоропласти, в організмах - травна та дихальна системи, у державі ж - організації типу Газпрому та АЕС. Забезпечення клітини речовинами відбувається завдяки трансмембранним каналам, лізосомам, в організмі. травної системи, а державі - сільськогосподарської та інших. промисловості.

Зберігання та відтворення інформації на клітинному рівні йде в ядрі за допомогою ДНК, в організмі цю функцію має мозок, центральна нервова система, у країні – школи, бібліотеки, культура, мистецтво.

Транспортуються речовини в клітині завдяки ендоплазматичній мережі, в організмі - шлунково-кишкового тракту, дихальної системи, крові; у країні - нафто- та газопроводам, транспорту. Що ж до передачі інформації, то клітині цим займається матрична РНК; в організмі - нерви та гормони (нервово-гуморальна система). Причому хочеться відзначити, що нервову системуможна порівняти з адресною доставкою (людина може отримати лист особисто, і ніхто більше про це не дізнається), тобто по нервах можна доставити інформацію дуже точно до певного м'яза або певного органу. А гормональну системуможна порівняти зі ЗМІ, тобто вона працює як система загального оповіщення. У державі за інформацію відповідають пошта, телефонна мережа, Інтернет та ін.

Ми провели аналогію з добре відомими вам системами (організм та держава), щоб мати абстрактніше уявлення про будову клітини.

У таблиці додано індійські касти. Касти виникли як структури, що фіксують функціональні особливостірізних верств населення. Кшатрії (воїни) виконують функції захисту; шудри (торговці та ремісники) - забезпечення харчуванням та енергією; брахмани (жерці) - зберігання та відтворення інформації, вайші (торговці) - транспорт речовини та інформації.

Цей розділ є у всіх підручниках біохімії. Він є у нашому основному підручнику Макєєва, а також у підручнику Гріна, Стаута, Тейлора; Для більш фундаментального вивчення структури біомолекул, що становлять клітину, можна використовувати підручник біохімії Месслера. А також на сайті ФМБФ є хороша програма з біохімії, де є розділ про мономери та біополімери клітини

1. А.В.Макєєв. Основи біології, лекція 1: Атомний та молекулярний склад живих організмів, стор. 5-30

Для більш детального вивчення:

1. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Біологія, том. 1, розділ 5: Хімічні компоненти живого (стор. 151-194)
2. Д.Меслер. Біохімія, том. 1, розділ 2: Молекули, з яких ми перебуваємо (стор. 67-199).

Основні атоми, що становлять живу клітину - це вуглець, водень, кисень, азот та фосфор. Звичайно, в полімерах є й інші речовини (наприклад, сірка), але зараз ми розглянемо комбінації цих п'яти елементів. Як ви знаєте, утворення біополімерів можливе завдяки тому, що вуглець чотиривалентний, здатний утворювати 4 зв'язки, і атоми вуглецю, зв'язуючись один з одним, можуть утворювати довгі ланцюжки, що складаються з десятків атомів. Ми розповімо про чотири види біополімерів: білки, нуклеїнові кислоти, ліпіди і вуглеводи; як вони влаштовані та чим займаються.

Білки

Почнемо із білків. Білки складаються з мономерів – амінокислот. Кожна амінокислота має аміногрупу, пов'язану з атомом вуглецю, з цим самим атомом пов'язана карбоксильна група, водень і амінокислотний залишок. Така конфігурація є у всіх амінокислотах. Аміногрупа може бути приєднана до першого за карбоксильною групою атома вуглецю, або другого атома і т.д. Атоми нумеруються грецькими літерами, і в залежності від того, до якого порядку атома приєднана амінокислота, її називають альфа-амінокислота, або бета-амінокислота і т.д. До складу білків входять лише альфа-амінокислоти.

Нагадаємо, що карбоксильна група має кислотний характер, вона дисоціює на іони у водному розчині з утворенням протона та негативно зарядженої групи СОО, а NH2-група має основний характер, вона здатна приєднувати протон водню, стаючи позитивно зарядженою. У молекулі амінокислоти протон від карбоксильної групи може переноситься на аміногрупу – такі утворення називаються цвіттер-іони. У розчині амінокислоти перебувають у вигляді цвіттер-іонів.

Істотно, що молекули амінокислот можуть відрізнятися у своїй просторовій конфігурації. Це називається стереизомерией. Ці молекули називаються D-ізомерами та L-ізомерами. Молекули є дзеркальним відображенням один одного, інакше, ніж через четвертий вимір вони одна в іншу перейти не можуть. На площині той атом, що знаходиться ближче, перед площиною, зображується трикутною стрілкою, що далі, за площиною - пунктирною лінією.

У живому організмі всі амінокислоти – L-ізомери. D-ізомери зустрічаються досить рідко і мають певні функції, наприклад можуть входити до складу антибіотиків.

Усього жива клітина використовує 20 амінокислот. Вони відрізняються будовою бічного ланцюга, як видно з малюнка, можуть бути розгалужені ланцюги, вони можуть містити ароматні кільця. Наприклад, у проліну другий вуглецевий атом витратив усі вільні зв'язки на ароматичну групу, і тому він не має такої рухливості щодо групи С-Сі тому в білках, де є пролін, обертання поліпептидного ланцюга в цих ділянках обмежене.

Амінокислоти ділять на неполярні, тобто не мають заряду і не мають груп, які можна було б іонізувати, полярні не заряджені та п'ять кислот відносяться до заряджених: це 2 кислоти, які містять другу карбоксильну групу, яка може іонізуватися та нести на собі негативний заряд , і три амінокислоти мають додаткові аміногрупи, які несуть у розчинах із собою позитивний заряд і використовуються в білках для того, щоб зарядити необхідні частини молекули. Зміна заряду білкової молекули може вплинути на структуру і функцію.

Послідовність амінокислот у білку становить його первинну структуру.

Як вони з'єднуються? Амінокислоти здатні взаємодіяти один з одним, утворюючи пептидний зв'язок. При цьому молекула води йде, а вуглець з'єднується з азотом – власне пептидна зв'язок. Зрозуміло, що наступна карбоксильна група може прореагувати з аміногрупою іншої кислоти і таким чином утворюється поліпептидний ланцюжок, що називається первинною структурою білка. При записі первинної структури амінокислоти позначають або трилітерним кодом, за першими трьома буквами назви, або використовують однолітерний код. У базах даних первинна структура білка зазвичай записується однолітерним кодом.

Залежно від того, які амінокислоти утворили ланцюжок, він може звернутися у просторі та прийняти ту чи іншу просторову структуру, яка називається вторинною структурою білка. Поліпептидний ланцюжок згортається в просторі в різні структури, наприклад, спіраль з певними характеристиками, з певним кроком (α-спіраль), або витягнуту структуру (β-структура). β-спіралі можуть взаємодіяти між собою, утворюючи цілі білкові листи. α-спіралі утворюють досить жорсткі циліндричні структури. На малюнках альфа-спіралі зображуються як спіральні стрічки або як циліндри, а бета-структуру зображуються як плоскі смуги.

Що ж змушує білки згортатися? У формуванні вторинної структуриберуть участь гідрофобні взаємодії, іонні взаємодії, водневі зв'язки та ковалентні зв'язки.

Гідрофобні взаємодії. Як було зазначено вище, існують полярні і неполярні амінокислоти. Якщо в поліпептидному ланцюгу поруч знаходяться гідрофобні амінокислоти (неполярні), то у водному розчині нерозчинні у воді гідрофобні ділянки постараються уникнути взаємодії з водою, звернутися так, щоб виявитися поряд і сховатися від води, утворити структуру з мінімальною потенційною енергією. Якщо поряд знаходяться заряджені амінокислотні залишки, то вони притягуватимуться у разі різноїменних зарядів або відштовхуватимуться у разі однойменних зарядів. Тому первинна структура білка, тобто наявність гідрофобних або заряджених ділянок на поліпептидному ланцюзі, визначає те, як цей білок згорнеться. Або, якщо, наприклад, є пролін, він триматиме сусідні атоми під певним кутом, визначаючи цим їх становище у просторі.

Розташування елементів вторинної структури (альфа-спіралей та інших елементів) у просторі щодо один одного називається третинною структурою білка.

Але, крім того, що сам білок при попаданні у водний розчин прийме ту конформацію, в якій він повинен працювати, у клітці ще є білки, які називаються шаперони (від слова shape – форма), які допомагають іншим білкам правильно згортатися. Якщо білки згортаються неправильно, це може мати катастрофічні наслідки. Кілька років тому в Європі була епідемія коров'ячого сказу, і багато корів довелося знищити. Коров'ячий сказ (губчаста енцефалопатія - мозок тварини стає схожим на губку) викликається не вірусом і не бактерією, а особливим клітинним агентом - неправильно згорнутим білком. Цей білок призводить до утворення в клітині конгломератів, тобто білки буквально випадають в осад, і життя клітини порушується, насамперед впливаючи на нервову систему. Це тому, що білки, які у нормі у клітині взаємодіяли з цим білком, що неспроможні цього зробити, оскільки він згорнуть неправильно, і тому клітина починає неправильно функціонувати. Таким чином, це хвороба неправильно згорнутих білків. Ця епідемія вибухнула після того, як почали застосовувати нову технологіюпереробки кісткового борошна. За більш низьких температур білки з кісток хворих тварин, які після переробки йшли як добавка до корму, перестали знищуватися, а стали потрапляти в корм, викликавши тим самим епідемію. Яким чином неправильно згорнуті білки потрапляють з травного трактуу мозок? Виявляється, що клітинні механізми (ферменти протеази), які знищують відпрацьовані білки, цей білок не можуть «угризти». І пріонні білки, не змінюючись, можуть дуже довго зберігатися в організмі. До того ж деякі білки стійкі до впливу температур.

Люди мають аналог цієї хвороби. Це інфекційне захворюванняназивається куру. Воно описано у народів, які мають звичку з'їдати мізки померлих предків (з поваги до останніх). Вони якраз і знаходилися інфекційні білки. Це так звана повільна інфекція (адже білок, на відміну від вірусу, не розмножується, а поступово висаджує на себе інші клітинні білки, поширюючи навколо себе погану «звичку» неправильно згортатися). Є схожа хвороба у овець скрейпи (характер такий самий, просто справа в іншому білку). І ще є спадкове захворювання, яке називається синдромом Крейтцфельда-Якоба. В одному з білків, що функціонує в мозку, відбувається мутація. В інших клітинах цей білок також є, але просто, насамперед, порушення позначаються на нервові тканини, оскільки вони еволюційно наймолодші, і тому найчутливіші до будь-яких порушень у функціонуванні клітини. Ця мутація не дозволяє білку правильно згорнутися, і тому у людини розвиваються ті самі симптоми, що і при коров'ячому сказі у тварин.

Зараз по первинній структурі білка можна передбачити багато елементів його вторинної структури, тобто як білок згорнеться. Коли було розроблено алгоритми такого передбачення, влаштовувалися змагання, хто краще передбачить структуру білка. Наприклад, структура була відома за даними кристалографії, але її нікому не показували, і групи вчених, використовуючи свої алгоритми, дивилися, чий алгоритм буде кращим.

На малюнку представлено первинну структуру білка аполіпопротеїну Е, він займається транспортом холестерину, це людський білок. На малюнку однолітерним кодом записана послідовність амінокислот (первинна структура).

Під первинною структурою представлена ​​вторинна структура білка, альфа-спіральні ділянки позначені прямокутниками. Над ними вказані номери амінокислот (білок складається з 299 амінокислот). Пунктиром позначена ділянка, яка під час функціонування білка то розплітається, то знову згортається.

Нижче показано третинну структуру білка, тобто те, як спіралі розташовані у просторі та взаємодіють один з одним. Білок має N - кінець, це та частина на якій знаходиться аміногрупа. Та сторона, на якій знаходиться карбоксильна група, називається відповідно С-кінець.

Є мутація у цьому білку, яка змінює заряд однієї амінокислоти. Внаслідок цього змінюються іонні взаємодії всередині молекули білка. Це змінює спорідненість білка до ліпідів різних класів. В результаті підвищується ймовірність розвитку старечого недоумства, званого хворобою Альцгеймера. На цьому прикладі добре видно, як зміна однієї єдиної амінокислоти може вплинути на функції білка.

На малюнку показано, як згорнути білок. Arg-61, позитивно заряджений, взаємодіє з негативно зарядженою глутаміновою кислотою. Тут утворюється своєрідний місток. Зліва малюнку представлений білок, який відрізняється однією мутацією від білка, зображеного праворуч. У ньому відбувається одна амінокислотна заміна. Замість нейтрального, незарядженого цистеїну з'являється позитивно заряджений аргінін (Arg-112), з яким починає взаємодіяти з негативно зарядженої глутамінової кислоти (Glu-109), оскільки він розташований до глутамінової кислоти ближче, ніж аргінін-61. Зникає сольовий місток. Змінюються взаємодії усередині білка. Це призводить до того, що змінює спорідненість до ліпідів. Його функція полягає у перенесенні ліпідів. І він, замість ліпопротеїнів вищої щільності, починає мати більшу спорідненість поліпротеїни меншої щільності. У людей з такою мутацією більше високий рівеньхолестерину і вище рівень ризику розвитку старечого недоумства. До речі, крім фізичного навантаження, профілактикою розвитку старечого недоумства є розумова робота. Приблизно 15% європейців мають таку мутацію, у бушменів це число досягає 40%. Але їм цей білок нітрохи не заважає, а старечого недоумства у них не буває взагалі, тому що у них низько дієта холестерину і багато фізичних навантажень. Їм цей білок навіть корисний, тому що холестерин їм потрібно запасати. У людей із західною «дієтою» великий вміст жирів, і «жадібний» варіант білка, що дає високий рівень холестерину, ставати шкідливим. Холестерин потрібен, але його не повинно бути занадто багато, ні занадто мало. Таким чином, прояв змін у первинній структурі білка залежить від способу життя.

Вуглеводи

Перейдемо до вуглеводів. Вуглеводи - як назва вже говорить сама за себе, складається з вуглецю та води. У них так само, як і в амінокислот, є стереоізомери (L і D - молекули), принцип визначення такий самий, як і в амінокислотах. Варто зауважити, що якщо в організмі людини всі амінокислоти - L-ізомери, то цукру-D-ізомери.

Залежно кількості атомів вуглецю в основний ланцюги цукру діляться на тетрози (4 атоми вуглецю), пентози (5 атомів), гексози (6 атомів). Залежно від того, в яку сторону повернені водневі та гідроксильні групи, ми отримуємо набір ізомерів, кожен з яких має власну назву.

Цукру мають таку особливість, що вони можуть переходити з лінійної форми в циклічну. Вони називаються піранозами, якщо в основному кільце 5 атомів вуглецю, і фуранози - якщо чотири атоми вуглецю.

На малюнку зображено глюкозу. Це основний моносахарид. Всі інші клітини прагнуть перевести в глюкозу, а потім уже використовувати глюкозу. Це набагато економічніший шлях отримання енергії, коли все переводиться в один універсальний цукор, а потім на цьому джерелі енергії працює багато біохімічних реакцій. Рибози, які також зображені малюнку, входить до складу нуклеїнових кислот.

Молекули моноцукорів здатні з'єднуватися один з одним, утворюючи ланцюжки. Дисахариди складаються з двох ланок. На малюнку представлені сахароза та мальтоза.

Тут ще додаються стереоізомери за рахунок відмінності в розташуванні мономерів один щодо одного та зв'язках між сусідніми ланками. Залежно від цього, розрізняють α- та β-сахариди. Ланцюжки можуть бути дуже довгими, що складаються із сотень і тисяч ланок. На малюнку зображено компоненти крохмалю.

Їх два - амілоза (лінійна молекула) та амілопектин (молекула розгалуженої структури). Крохмаль – це запасний вуглевод рослин. До вуглеводів відноситься також целюлоза (рослинний вуглевод), глікоген (який накопичується в печінці тварин як запасна речовина), пектин (який є основою для скелета комах) та інші.

Вуглеводи можуть приєднуватись до білків, утворюючи змішані структури. Наприклад, клітинна стінка (не плутати з мембраною) у бактерій - це речовина, яка поверх мембрани захищає бактерію. Вона складається із суміші вуглеводів та амінокислот, з'єднаних у таку регулярну структуру. Пептидоглікан (речовина, яка становить клітинну стінку) виглядає наступним чином:

Нуклеотиди

Зупинимося докладніше на нуклеотидах. Відомо, що нуклеотиди називаються аденін, гуанін, тимін, цитозин та урацил - азотисті основи, вони представлені на малюнку нижче.

Нуклеотиди – це мономери нуклеїнових кислот. Нуклеїнові кислоти в еукаріотів знаходяться в ядрі. Вони є у всіх живих організмів (у тих, хто не має ядра, нуклеїнові кислоти все одно є - вони знаходяться в центрі клітини у бактерій і утворюють нуклеоїди). Мономери, з яких потім будуються нуклеїнові кислоти, складаються з азотистої основи, залишку цукру (дезоксирибозу або рибозу) та фосфату. Цукру разом із азотистою основою називаються нуклеозидами (аденозин, гуанозин, тимідин, цитидин). Якщо до них приєднані 1-, 2-, або 3-фосфорні залишки, то вся ця структура називається Відповідно, нуклеотизид монофосфатом, дифосфатом або трифосфатом або нуклеотидом (аденін, гуанін, тимін, цитозин).

Ось так модель АТФ виглядає у просторі. Азотиста основа, що входить до складу ДНК, ділиться на дві групи - піримідинову і пуринову. До складу ДНК входить аденін, тимін, цитозин та гуанін, в РНК замість тиміну урацил. Як відомо, ДНК – це великий архів, у якому зберігається інформація, а РНК – це молекула, яка переносить інформацію з ядра в цитоплазму для синтезу білків. З різницею у функціях пов'язані відмінності у будові. РНК більш хімічно активно через те, що її цукор - рибоза - має у своєму складі гідроксильну групу, а в дезоксирибозі кисню немає. Через відсутність кисню ДНК інертніше, що важливо для її функції зберігання інформації, щоб вона не вступала в жодні реакції.

Нуклеотиди здатні взаємодіяти один з одним, при цьому "викидається" два фосфори, і між сусідніми нуклеотидами утворюється зв'язок. У молекулі фуранози молекули вуглецю пронумеровані. З першим пов'язана азотна підстава. Коли утворюється ланцюжок нуклеотидів, зв'язок здійснюється між п'ятим вуглецем однієї та третім вуглецем іншої фосфорної кислоти. Тому в ланцюжку нуклеїнових кислот виділяють різні нерівнозначні кінці, щодо яких молекула не симетрична.

Комплементарні один одному одноланцюгові молекули нуклеїнової кислоти здатні утворювати дволанцюжкову структуру. Усередині цієї спіралі аденін утворює пару з тиміном, а гуанін – з цитозином. Зустрічається твердження, що нуклеотиди підходять один одному як уламки розбитого скла, тому вони й утворюють пари. Але це твердження не так. Нуклеотиди здатні утворювати пари як завгодно. Єдина причина, через яку вони з'єднуються так, і ніяк інакше, полягає в тому, що кут між «хвостиками», які йдуть до цукрів, збігаються лише в цих парах, і, крім того, збігаються їхні розміри. Жодна інша пара не утворює такої конфігурації. А оскільки вони збігаються, то їх через цукро-фосфатний кістяк можна пов'язати один з одним. Структуру подвійної спіралі відкрили 1953 року Джеймс Вотсон і Френсіс Крік.

При з'єднанні один з одним проти 5'-кінця однієї нитки знаходиться 3'-кінець іншої нитки. Тобто нитки йдуть у протилежних напрямках – кажуть, що нитки у ДНК антипаралельні.

На малюнку видно модель ДНК, видно, що аденін з'єднується з тиміном двома водневими зв'язками, а гуанін з'єднується з цитозином потрійним водневим зв'язком. Якщо молекулу ДНК підігрівати, то ясно, що два зв'язки легше розірвати, ніж три, це суттєво для властивостей ДНК.

В силу просторового розташування цукрово-фосфатного кістяка і нуклеотидів, коли нуклеотиди накладають один на інший і «зшивають» через цукрово-фосфатний кістяк, ланцюжок починає загортатися, тим самим утворюючи знамениту подвійну спіраль.

На малюнках представлені кулькові моделі ДНК, де кожен атом позначений кулькою. Усередині спіралі є борозенки: маленька та велика. Через ці борозенки з ДНК взаємодіють білки та розпізнають там послідовність нуклеотидів.

При нагріванні ДНК водневі зв'язки розриваються та нитки у подвійній спіралі розплітаються. Процес нагрівання називається плавленням ДНК, при цьому руйнуються зв'язки між парами А-Т і Г-Ц.Чим більше ДНК пар А-Т, тим менш міцно нитки один з одним пов'язані, тим легше ДНК розплавити. Перехід із двоспіральної ДНК в односпіральну вимірюється на спектрофотометрах по поглинанню світла при 260 нм. Температура плавлення ДНК залежить від А-Т/Г-Ц складу та розміру фрагмента молекули. Зрозуміло, що й фрагмент складається з кількох десятків нуклеотидів, його набагато легше розплавити, ніж довші фрагменти.

У людини в гаплоїдному геномі, тобто одиничному наборі хромосом, 3 млрд пар нуклеотидів, і їх довжина становить 1,7 м, а клітина набагато менше, як ви здогадуєтеся. Для того, щоб ДНК змогла в ній поміститися, вона досить щільно згорнута, і в еукаріотичній клітині згорнутись їй допомагають білки - гістони. Гістони мають позитивний заряд, оскільки ДНК заряджена негативно, то гістони мають спорідненістю до ДНК. Запакована за допомогою гістонів ДНК має вигляд намистин, званих нуклеосомами. 200 пар нуклеотидів йде на одну нуклеосому, 146 пар накручуються на гістони, а решта 54 висять у вигляді лінкерних (зв'язуючих нуклеосоми) ДНК. Це перший рівень компактизації ДНК. У хромосомах ДНК згорнуто ще кілька разів для того, щоб утворилися компактні структури.

До нуклеїнових кислот крім ДНК відноситься також РНК. У клітці є різні типи РНК: рибосомні, матричні, транспортні. Існують й інші види РНК, про які ми говоритимемо пізніше. РНК синтезується у вигляді одноланцюгової молекули, але окремі її ділянки входять до складу дволанцюгових спіралей. Для РНК також говорять про первинну структуру (послідовність нуклеотидів) і вторинну структуру (утворення двоспіральних ділянок).

Ліпіди

До складу ліпідів входять жирні кислоти, що мають довгі вуглеводневі ланцюги. Жирні кислоти гідрофобні, тобто не розчиняються у воді.

Ліпіди є сполуками жирних кислот з гліцерином (ефіри). Наприклад, на малюнку зображено лецитин.

У клітині важливу роль відіграють ліпіди, в яких до гліцерину приєднано залишок фосфорної кислоти та 2 жирні кислоти. Вони називаються фосфоліпідами. Молекули фосфоліпідів мають полярну (тобто гідрофільну, добре розчинну) групу одному кінці молекули і довгий гидрофобный хвіст. До фосфоліпідів відноситься фосфатидилхолін.

У водному розчині фосфоліпіди утворюють міцели, в яких молекули звернені полярними "головами" назовні, у бік води, а гідрофобні "хвости" виявляються всередині міцели, захованим від води. Клітинну мембрану також ліпіди з полярними "головами", які звернені назовні з обох боків мембрани, а гідрофобні "хвости" знаходяться всередині ліпідного бісла.

Докладніше з будовою ліпідів можна познайомитись у (pdf).

Поняття біополімерів як класу полімерів, що зустрічаються в природі у природному вигляді, що входять до складу живих організмів. Структура біополімерів та їх функції. Порушення нативної просторової структури за різних впливів (денатурація).

Надіслати свою гарну роботу до бази знань просто. Використовуйте форму нижче

Студенти, аспіранти, молоді вчені, які використовують базу знань у своєму навчанні та роботі, будуть вам дуже вдячні.

Розміщено на http://www.allbest.ru/

Вступ

Біополімемри- клас полімерів, що зустрічаються в природі природному вигляді, що входять до складу живих організмів: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди, лігнін Біополімери складаються з однакових (або подібних) ланок – мономерів. Мономери білків – амінокислоти, нуклеїнових кислот – нуклеотиди, у полісахаридах – моносахариди. Виділяють два типи біополімерів - регулярні (деякі полісахариди) та нерегулярні (білки, нуклеїнові кислоти, деякі полісахариди).

Біополімери. Структура та функції

Біополімери є високомолекулярними природними сполуками, що є структурною, основою всіх живих організмів і відіграють визначальну роль у процесах життєдіяльності. До Б. відносяться білки, нуклеїнові кислоти та полісахариди; відомі також змішані Б. - глікопротеїди, ліпопротеїди, гліколіпіди та ін.

Біологічніфункціїбіополімерів. Нуклеїнові кислоти виконують у клітині генетичні функції. Послідовність мономерних ланок (нуклеотидів) в дезоксирибонуклеїновій кислоті - ДНК (іноді в рибонуклеїновій кислоті - РНК) визначає послідовність мономерних ланок (амінокислотних залишків) у всіх білках, що синтезуються, і, Т.о., будова організму і протікають в ньому біохімічні. При розподілі кожної клітини обидві дочірні клітини отримують повний набір генів завдяки попередньому самоподвоєнню (реплікації молекул ДНК. Генетична інформація з ДНК переноситься на РНК, що синтезується на ДНК як на матриці). Ця т.з. інформаційна РНК (і-РНК) служить матрицею при синтезі білка, що відбувається на особливих органоїдах клітини - рибосомах за участю транспортної РНК (Т-РНК). Біологічна мінливість, необхідна еволюції, складає молекулярному рівні рахунок змін у ДНК (див. Мутація).

Білки виконують у клітині ряд найважливіших функцій. Білки-ферменти здійснюють усі хімічні реакції обміну речовин у клітині, проводячи їх у необхідній послідовності та з потрібною швидкістю. Білки м'язів, джгутиків мікробів, клітинних ворсинок та ін виконують скорочувальну функцію, перетворюючи хімічну енергію на механічну роботу та забезпечуючи рухливість організму в цілому або його частин. Білки – основний матеріал більшості клітинних структур (у т. ч. у спеціальних видах тканин) всіх живих організмів, оболонок вірусів та фагів. Оболонки клітин є ліпопротеїдними мембранами, рибосоми побудовані з білка і РНК і т.д. Структурна функція білків тісно пов'язана з регуляцією надходження різних речовин до субклітинних органел (Активний транспорт іонів та ін) і з ферментативним каталізом. Білки виконують і регуляторні функції (репресори), "забороняючи" або "дозволяючи" прояв того чи іншого гена. У вищих організмах є білки - переносники тих чи інших речовин (наприклад, гемоглобін - переносник молекулярного кисню) та імунні білки, що захищають організм від чужорідних речовин, що проникають в організм (див. імунітет). Полісахариди виконують структурну, резервну та деякі інші функції. Білки та нуклеїнові кислоти утворюються в живих організмах шляхом матричного ферментативного біосинтезу. Є тепер і біохімічні системи позаклітинного синтезу Б. за допомогою ферментів, виділених із клітин. Розроблено методи хімічного синтезу білків та нуклеїнових кислот.

Первинна структура біополімерів

Склад і послідовність мономерних ланок Би. визначають їх т.з. первинну структуру. Всі нуклеїнові кислоти є лінійними гетерополімерами - сахарофосфатними ланцюжками, до ланок яких приєднані бічні групи - азотисті основи: аденін і тимін (РНК - урацил), гуанін і цитозин; у деяких випадках (головним чином т-РНК) бічні групи можуть бути представлені іншими азотистими основами. Білки – також гетерополімери; молекули їх утворені одним або декількома поліпептидними ланцюжками, з'єднаними дисульфідними містками. До складу поліпептидних ланцюгів входить 20 видів різних мономерних ланок – залишків амінокислот. Молекулярна маса ДНК варіює від декількох млн. (у дрібних вірусів та бактеріофагів) до ста млн. і більше (у більших фагів); Бактеріальні клітини містять по одній молекулі ДНК з молекулярною масою в кілька млрд. ДНК вищих організмів може мати і велику молекулярну масу, але виміряти її поки не вдалося через розриви в молекулах ДНК, що виникають при їх виділенні. Рибосомні РНК мають молекулярну масу від 600 тис. до 1,1 млн., інформаційна (і-РНК) – від сотень тисяч до кількох мільйонів, транспортна (т-РНК) – близько 25 тис. Молекулярна маса білків варіює від 10 тис. ( і менше) до мільйонів; в останньому випадку, однак, зазвичай можливий поділ білкової частинки на субодиниці, з'єднані між собою слабкими, переважно гідрофобними, зв'язками. Конформація, тобто. та чи інша просторова форма молекул Би. визначається їх первинною структурою. Залежно від хімічної будови та зовнішніх умов молекули Б. можуть перебувати або в одній або в кількох переважних конформаціях (звичайно зустрічаються в природних умовах нативні стани Б.: наприклад, глобулярна будова білків, подвійна спіраль ДНК), або приймати багато більш менш рівноймовірні конформації. Білки ділять за просторовою структурою на фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні; білки-ферменти, білки-переносники, імунні та деякі інші мають, як правило, глобулярну структуру. Для низки білків - гемоглобін, міоглобін, лізоцим, рибонуклеазу та ін. - ця структура встановлена ​​у всіх деталях (з визначенням за допомогою рентгеноструктурного аналізу розташування кожного атома). Вона визначається послідовністю амінокислотних залишків і утворюється та підтримується відносно слабкими взаємодіями між мономерними ланками поліпептидних ланцюгів у водно-сольовому розчині (кулонівські та дипольні сили, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії), а також дисульфідними зв'язками. Глобула білка формується так, що більшість полярних амінокислотних гідрофільних залишків виявляється зовні і контактує з розчинником, а більшість неполярних (гідрофобних) залишків знаходиться всередині і ізольовано від взаємодії з водою. Молекули білка, які мають надлишок неполярних груп, коли частина їх виявляється лежить на поверхні глобули, утворюють високу, т. зв. четвертинну структуру, при якій кілька глобул агрегують, взаємодіючи між собою переважно неполярними ділянками ( Рис.1 ). Просторова структура кожного білка-ферменту унікальна і забезпечує необхідне його функціонування розташування у просторі всіх ланок Би., особливо т. зв. активних центрів (Див. Активні центри). У той же час вона не є абсолютно жорсткою і допускає необхідні в процесі функціонування (при взаємодії з субстратами, інгібіторами та іншими речовинами) конформаційні зрушення та зміни.

Просторова структура нативної ДНК утворена двома комплементарними нитками і є подвійною спіраль Крику - Вотсона; в ній протилежні азотисті основи попарно пов'язані водневими зв'язками - аденін з тиміном та гуанін з цитозином. Стійкість подвійної спіралі забезпечується, поряд з водневими зв'язками, також гідрофобною взаємодією між плоскими кільцями азотистих основ, розташованих чаркою (стопова взаємодія, або стакінг). Нитки РНК спіралізовані лише частково. ДНК вірусів, бактеріофагів, бактерій, а також мітохондріальна у ряді випадків є замкненим кільцем; при цьому поряд зі спіраллю Крику – Вотсона спостерігається ще додаткова т.з. надспіралізація.

Денатурація біополімерів

Порушення нативної просторової структури Б. при різних впливах (підвищення температури, зміна концентрації металів, кислотності розчину та ін) називається денатурацією і в ряді випадків оборотно (зворотний процес називається ренатурацією; Молекули Б. - кооперативні системи: поведінка їх залежить від взаємодій складових частин Кооперативність молекул Б. визначається тим, що повороти окремих ланок через внутрішньомолекулярну взаємодію залежать від конформації сусідніх ланок. -спіраль - клубок, по-структура - клубок для поліпептидів, перехід глобула - клубок для глобулярних білків, перехід спіраль - клубок для нуклеїнових кислот) На відміну від фазових переходів (кипіння рідини, плавлення кристала), що є граничним випадком кооперативних процесів і відбуваються стрибком, кооперативні переходи Б. сов вирішуються в кінцевому, хоч і порівняно вузькому, інтервалі змін зовнішніх умов. У цьому інтервалі одномірні, лінійні молекули (нуклеїнові кислоти, поліпептиди), що зазнають перехід спіраль - клубок, розбиваються на спіральні і клубкоподібні ділянки, що чергуються.

Перехід спіраль - клубок у ДНК спостерігається при підвищенні температури, додаванні в розчин кислоти або луги, а також під впливом інших агентів, що денатурують. Цей перехід у гомополінуклеотидах відбувається при нагріванні в інтервалі десятих часток°С, у фагових та бактеріальних ДНК - в інтервалі 3-5°С, у ДНК вищих організмів - в інтервалі 10-15°С. Чим вище гетерогенність ДНК, тим ширший інтервал переходу і менше здатність молекул ДНК до ренатурації. Перехід спіраль - клубок у різних видах РНК носить менш кооперативний характер і відбувається у ширшому інтервалі температурних або інших впливів, що денатурують.

Білки - полімерні електроліти, їх просторова конформація та кооперативні переходи залежать як від ступеня іонізації молекули, так і від концентрації іонів у середовищі, що впливає на електростатичні взаємодії між окремими частинами молекули, так і між Б. і розчинником.

біополімер денатурація просторова структура

Будова та біологічні функції білків

Будова білків – результат тривалої еволюції на молекулярному рівні, внаслідок чого ці молекули ідеально пристосовані до виконання своїх біологічних завдань. Між первинною структурою, конформацією Б. та конформаційними переходами, з одного боку, та їх біологічними функціями – з іншого, існують тісні зв'язки, дослідження яких – одне з головних завдань молекулярної біології. Встановлення таких зв'язків у ДНК дозволило зрозуміти основні механізми реплікації транскрипції та трансляції, а також Мутагенезу та деяких інших найважливіших біологічних процесів. Лінійна структура молекули ДНК забезпечує запис генетичної інформації, її подвоєння при матричному синтезі ДНК та одержання (також шляхом матричного синтезу) багатьох копій з одного й того ж гена, тобто. молекул і-РНК. Сильні ковалентні зв'язки між нуклеотидами забезпечують безпеку генетичної інформації при всіх цих процесах. У той же час відносно слабкі зв'язки між нитками ДНК та можливість обертання навколо простих хімічних зв'язків забезпечують гнучкість та лабільність просторової структури, необхідні для поділу ниток при реплікації та транскрипції, а також рухливість молекули-РНК, що служить матрицею при біосинтезі білка (трансляція). Дослідження просторової структури та конформаційних змін білків-ферментів на різних стадіях ферментативної реакції при взаємодії з субстратами та коферментами дає можливість встановити механізми біокаталізу та зрозуміти природу величезного прискорення хімічних реакцій, що здійснюється ферментами.

Розпад білків

Білки – це основний будівельний матеріалрізних біологічних структур клітин організму, тому обмін білків має першорядну роль їх руйнуванні і новоутворенні. У здорової людиниза добу оновлюється 1-2% від загальної кількості білків тіла. Період напіврозпаду білків у м'язах і шкірі – 80 днів, у мозку – 180 днів, у сироватці крові та печінки – 10 днів, у деяких білків – гормонів – години та хвилини. Головним шляхом розпаду білків в організмі є ферментативний гідроліз – протеоліз. Протеолітичні ферменти локалізовані в лізосомах та в цитозолі клітин. Розпад клітинних білків призводить до утворення амінокислот, які використовуються в цій клітині або виділяються з неї в кров. У шлунково-кишковому тракті локалізовані протеолітичні ферменти різної специфічності. У шлунковому соку знаходиться пепсин, який швидко гідролізує в білках пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами, насамперед ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину, триптофану).

Протеоліз у кишечнику забезпечують трипсин, хімотрипсин, дипептидази та інші, які беруть участь у глибшому гідролізі білків у порівнянні з гідролізом у шлунку. Крім того, слизова оболонка кишечнику містить групу амінопептидаз, які при дії на поліпептидні ланцюги по черзі вивільняють N-кінцеві амінокислоти. На швидкість гідролізу білків їжі вказує те, що через 15 хвилин після прийому людиною білка, що містить мічені азотом (15N) амінокислоти, ізотоп 15N виявляється в крові. Максимальна концентрація амінокислот досягається через 30-50 хвилин після прийому білка з їжею. Всмоктування амінокислот відбувається переважно у тонкому кишечнику, де функціонують специфічні системи транспорту амінокислот. Кровотоком амінокислоти транспортуються у всі тканини та органи.

Методи дослідження біополімерів

При дослідженні будови та конформаційних перетворень Б. широко використовуються як очищені природні Б., так і їх синтетичні моделі, які простіше за будовою та легше піддаються дослідженню. Так, при вивченні білків моделями служать гомогенні або гетерогенні поліпептиди (із заданим чи випадковим чергуванням амінокислотних залишків). Моделями ДНК та РНК є відповідні синтетичні гомогенні або гетерогенні полінуклеотиди. До методів дослідження Б. та їх моделей відносяться рентгеноструктурний аналіз, електронна мікроскопія, вивчення спектрів поглинання, оптичної активності, люмінесценції, методи світлорозсіювання та динамічного подвійного променезаломлення, седиментаційний метод, віскозиметрія, фізико-хімічні методи поділу та очищення та очищення. розроблені для вивчення синтетичних полімерів, застосовні і до Б. При трактуванні властивостей Б. та їх моделей, закономірностей їх конформаційних перетворень використовуються також методи теоретичної фізики (статистичної фізики, термодинаміки, квантової механіки та ін.).

Основні представники біополімерів

Ксантан (ксантанова камедь/смола) найбільш відомий мікробний полісахарид. Він культивується серед на основі меляси. Ксантан характеризують як позаклітинний мікробний екзополісахарид, що синтезується бактеріями Xanthomonas campestris, що утворюється у вигляді покриття на кожній бактерії. Метод отримання ксантанової смоли був розроблений в 1961 році в США і вже з середини 60-х років його почали застосовувати як компонент бурових розчинів. Vis як порошку. Вартість біополімеру в залежності від ступеня очищення товарного продукту може досягати декількох десятків тисяч доларів за тонну. Молекулярна маса ксантану може становити від 5 до 20 млн. Ксантан валяється кислим гетерополісахаридом. До складу ксантану входять залишки D-глюкози, D-глюкуронової кислоти, D-маннози у співвідношенні 2,8: 2,0: 2,0 відповідно. Крім того, він містить близько 4,7% О-ацетильних груп та близько 3% залишків піровиноградної кислоти, пов'язаних із залишками глюкози у бічних ланцюгах у вигляді циклічного кеталю. Найбільш важлива якістьКамеді ксантану - це висока міцність на розрив одночасно з великою розтяжністю. Крім того, камедь легко поєднується і поглинається іншими речовинами, утворюючи стабільні суспензії та термозворотні м'які еластичні гелі, наприклад, з камеддю ріжкового дерева. Розчини камеді ксантану високо псевдопластичні. При збільшенні зсувного зусилля різко знижується в'язкість. Після зняття зусилля початкова в'язкість відновлюється майже миттєво. Ксантанова камедь використовується для приготування бурових розчинів як структуроутворювач. Біополімер ефективно працює у всіх бурових розчинах на водній основі - від сильно обтяжених до систем низьким змістомтвердої фази, включаючи прісну, морську воду, системи на основі солоної води та щільні розсоли; забезпечує реологічний профіль підвищеної в'язкості при низьких швидкостяхзсуву та знижує зсувні характеристики при високих швидкостяхзсуву. Ці характеристики часто призводять до утворення рідин, де гранична напруга зсуву вища, ніж пластична в'язкість. Водні розчини його мають здатність макроструктурувати в результаті утворення надмолекулярних просторових сіток, що складаються зі спіральних структурних одиниць, що з'єднуються водневими і ван-дер-ваальсовими зв'язками. Макромолекули ксантану, крім полярних функціональних груп, містять також аніонні карбоксилатні групи, що розташовуються на бічних відгалуженнях всередині основної спіралі. Мабуть, подібним екрануванням заряджених ділянок макромолекули ксантану пояснюється оборотність та міцність до зсувних навантажень гідратованих макромолекулярних структур, які забезпечують псевдопластичний характер реологічної поведінки біополімерних розчинів. Зниження зсувних зусиль дозволяє звести до мінімуму втрати тиску та тиск у стояку всередині бурильної колони та на долоті, для оптимізації гідравлічних показників та максимальної швидкостіпроходки. Крім того, міжтрубний простір, в якому спостерігаються низькі зусилля зсуву, має високоефективну в'язкість для очищення свердловини і суспензії шламу.

Склероглюкан - нейтральний гомополісахарид, в якому залишки глюкопіранози пов'язані в - (1,3) - зв'язками. Склерглюкан синтезується серед на основі глюкози. Склероглюкан вперше описаний у 60-х роках минулого сторіччя. У водному розчині молекула склероглюкану є потрійною спіралью і внаслідок цього утворює малоеластичні стрижні з великим гідродинамічним радіусом. Склерглюкан легко розчиняється у воді, утворюючи псевдопластичні розчини, що мають велику толерантність у широкому діапазоні температури, рН та концентрації солей. Тривалентні катіони (Сг3+, Al3+, Fe3+) можуть викликати гелеутворення, відзначена нечутливість склерглюкана до дії одно- та двох-валентних катіонів, а також те, що склероглюкан термостабільніше, ніж ксантан.

Емульсан- перший ЕПС, одержуваний у промисловому масштабі на основі етанолу як джерело вуглецю. Він називається також б-емульсан, або "неоемульсан", і є позаклітинний мікробний ліпополісахарид, асоційований з білком. Слово "емульсан" відображає полісахаридну структуру компонентів та виняткову емульгувальну активність полімеру. б-емульсан складається в основному з N- та О-ацильованих залишків D-галактозаміну та аміноуронової кислоти. О-Ацильна частина б-емульсану містить від 5 до 19% (частіше 7-14%) залишків жирних кислот, що включають 10-18 атомів вуглецю, причому більше 50% жирних кислот складають 2- та 3-гідроксідеконові кислоти. в-Емульсан, або "протоемульсан", одержують культивуванням A. caleoaceticus RAG-1 на сирій нафті або гексадекані. В-емульсан відрізняється меншим вмістом залишків жирних кислот. Їх число вбирається у 2-3%, а вміст 2 - і 3-гидроксидодекановых кислот становить менше 50%. б-Емульсан виділяють з культуральної рідини осадженням за допомогою сульфату амонію або переведенням у водонерозчинну четвертинну амонієву сіль. Завдяки великій кількості залишків жирних кислот молекули емульсан може бути виділений екстракцією органічними розчинниками. Молекулярна маса емульсану, обчислена виходячи з характеристичної в'язкості становить 9,88*105; визначена методом седиментації та дифузії – 976 тисяч. Емульсан - найбільш ефективний стабілізатор, причому ця властивість зберігається для різних концентрацій емульгаторів. Емульгуюча здатність залежить від вмісту залишків жирних кислот, а також від молекулярної маси полімеру. Емульсан емульгує легкі фракції нафти, дизельне паливо, сиру нафту та газойлі. Швидкість утворення емульсії залежить від концентрації вуглеводню та емульгатора. При рН вище 6,0 для утворення стабільних емульсій необхідні невеликі кількості (1-100 ммоль) солей Ca 2+, Mg 2+ і Mn 2+Дослідження впливу емульсану на утворення та стабілізацію водно-паливних емульсій показало, що при додаванні емульсану емульсій зростає, проте ефект стабілізації різний для різних вуглеводнів. Чим вище молекулярна маса рідкого вуглеводню, тим ефективніша стабілізуюча дія емульсану. За допомогою емульсану можна видалити залишки нафти з танкерів, барж, трубопроводів, цистерн. Застосування емульсану для очищення поверхні води морів та берегів від нафти сприяє захисту навколишнього середовища.

Будова біополімерів

Для того, щоб з'ясувати, як влаштовані молекули, що утворюють клітини, якою є структура молекул, де вони знаходяться в клітині, ми спочатку згадаємо будову клітини. Згадавши, з чого складається жива клітина, та які функції виконують ті чи інші органели, ми зможемо заповнити таку табличку. Виявляється, можна провести цікаву аналогію з елементами, що виконують схожі функції живих організмів і держав. Виділимо такі функції:

захисту (зовнішню та внутрішню);

транспортну (речовин та інформації);

забезпечення клітини енергією та речовинами;

зберігання та передача інформації.

За зовнішній захист клітин відповідає клітинна мембрана; в організмів – шкіра, пазурі, пір'я, шерсть; у держав - прикордонні війська. Внутрішній захист клітин забезпечує система рестрикції - модифікації. Наприклад наведемо бактеріальну клітину. У неї є спеціальні ферменти - рестриктази (в пров. з англ. "обмежувати"), які розрізають чужорідну ДНК. На власних ДНК є спеціальні хімічні мітки, щоб рестриктази змогли їх розпізнати. В організмів як внутрішній захист існує імунна система, а в держави - МВС, ФСК. Забезпеченням енергією в тваринних клітинах займаються мітохондрії, а в рослинних - хлоропласти, в організмах - травна та дихальна системи, у державі ж - організації типу Газпрому та АЕС. Забезпечення клітини речовинами відбувається завдяки трансмембранним каналам, лізосомам, в організмі - травній системі, а в державі - сільськогосподарській та ін промисловості.

Зберігання та відтворення інформації на клітинному рівні йде в ядрі за допомогою ДНК, в організмі цю функцію має мозок, центральна нервова система, у країні – школи, бібліотеки, культура, мистецтво. Транспортуються речовини в клітині завдяки ендоплазматичній мережі, в організмі – шлунково-кишковому тракті, дихальній системі, крові; у країні-, нафто- та газопроводах, транспорту. Що ж до передачі інформації, то клітині цим займається матрична РНК; в організмі - нерви та гормони (нервово-гуморальна система). Причому хочеться відзначити, що нервову систему можна порівняти з адресною доставкою (людина може отримати лист особисто, і ніхто більше про це не дізнається), тобто по нервах можна доставити інформацію дуже точно. певному м'язічи певному органу. А гормональну систему можна порівняти зі ЗМІ, тобто вона працює як система загального оповіщення. У державі за інформацію відповідають пошта, телефонна мережа, Інтернет та ін. Ми провели аналогію з добре відомими вам системами (організм та держава), щоб мати більш абстрактне уявлення про будову клітини. У таблиці додано індійські касти. Касти виникли, як структури, що фіксують функціональні особливості різних верств населення. Кшатрії (воїни) виконують функції захисту; шудри (торговці та ремісники) - забезпечення харчуванням та енергією; брахмани (жерці) - зберігання та відтворення інформації, вайші (торговці) - транспорт речовини та інформації. Далі ми переходимо до вивчення речовин, з яких складається клітина, і говоритимемо про зв'язок структур та функцій цих речовин. Основні атоми, що становлять живу клітину - це вуглець, водень, кисень, азот та фосфор. Звичайно, в полімерах є й інші речовини (наприклад, сірка), але зараз ми розглянемо комбінації цих п'яти елементів. Як ви знаєте, утворення біополімерів можливе завдяки тому, що вуглець чотиривалентний, здатний утворювати 4 зв'язки, і атоми вуглецю, зв'язуючись один з одним, можуть утворювати довгі ланцюжки, що складаються з десятків атомів. Ми розповімо про чотири види біополімерів: білки, нуклеїнові кислоти, ліпіди і вуглеводи; як вони влаштовані та чим займаються.

Розміщено на Allbest.ru

Подібні документи

Обмін речовин як головна відмінність живих об'єктів та процесів від неживих. Два основні типи біополімерів у складі живих систем: білки та нуклеїнові кислоти (ДНК та РНК). Необхідні для життя фізичні та хімічні умови. Властивості живих систем.

контрольна робота , доданий 22.05.2009


Поняття білків як високомолекулярних природних сполук (біополімерів), що складаються із залишків амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. Функції та значення білків в організмі людини, їх перетворення та структура: первинна, вторинна, третинна.

презентація , доданий 07.04.2014


Історія вивчення нуклеїнових кислот як біополімерів, мономерами яких є нуклеотиди, функції та значення у життєдіяльності організму. Правила Чаргафа. Первинна та вторинна структура ДНК. Особливості реплікації у еукаріотів, її різновиди.

презентація , додано 05.11.2014


Поняття еволюції – процесу оптимізації всіх живих організмів. Генетичний алгоритм як проста модельеволюції у природі, реалізована як комп'ютерної програми. Характерна структура хромосоми. Функція Fitness, Likelihood, Breeding, Solve, Main.

курсова робота , доданий 28.04.2011


Біосфера як сфера проживання живих організмів. Оболонка Землі: склад, структура та енергетика якої визначається сукупною діяльністю живих організмів. Абіотичні компоненти біосфери. Зв'язок біосфери з космосом та взаємодія з людиною.

реферат, доданий 13.05.2009


Основа організації та стійкості біосфери, розподіл та класифікація живої речовини. Міграція живих організмів, сталість їхньої біомаси. Фотосинтез – основна ланка біохімічного круговороту в природі. Функції живої речовини у біосфері Землі.

реферат, доданий 25.11.2010


Дослідження будови та фізико-хімічних властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму та молекулярних механізмів його регуляції. Кваліфікаційні вимоги до випускника-біохіміка. Область професійної діяльності.

навчальний посібник, доданий 19.07.2009


Поняття біосфери, її сутність та особливості, склад та елементи. Істрії я виникнення та формування угруповань живих організмів, шлях їх становлення та еволюції. Поняття біогеоценозу, його структура, на відміну від біоценозу. Чинники середовища та його інтенсивність.

реферат, доданий 09.02.2009


Структура і поведінка ДНК, її компоненти та хімічні зв'язки, що з'єднують їх. Альтернативні форми подвійної спіралі ДНК. Розмір молекул та різноманітність форм. Денатурація та ренатурація ДНК. Гібридні спіралі ДНК-РНК Конформація білка, рівні його структури.

реферат, доданий 26.07.2009


Клітинні та неклітинні форми живих організмів, їх основні відмінності. Тварини та рослинні тканини. Біоценоз - живі організми, що мають спільне місце проживання. Біосфера Землі та її оболонки. Таксон – група організмів, об'єднаних певними ознаками.

План:

Вступ

• 1 Білки
• 2 Нуклеїнові кислоти
• 3 Полісахариди

Вступ

Біополімери- Клас полімерів, що зустрічаються в природі в природному вигляді, що входять до складу живих організмів: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди. Біополімери складаються з однакових (або різних) ланок – мономерів. Мономери білків – амінокислоти, нуклеїнових кислот – нуклеотиди, у полісахаридах – моносахариди.

Виділяють два типи біополімерів - регулярні (деякі полісахариди) та нерегулярні (білки, нуклеїнові кислоти, деякі полісахариди).

1. Білки

Білки мають кілька рівнів організації - первинна, вторинна, третинна, а іноді четвертинна. Первинна структура визначається послідовністю мономерів, вторинна задається внутрішньо-і міжмолекулярними взаємодіями між мономерами, зазвичай, за допомогою водневих зв'язків. Третинна структура залежить від взаємодії вторинних структур, четвертинна, як правило, утворюється при поєднанні кількох молекул із третинною структурою.

Вторинна структура білків утворюється при взаємодії амінокислот за допомогою водневих зв'язків та гідрофобних взаємодій. Основними типами вторинної структури є

• α-спіраль, коли водневі зв'язки виникають між амінокислотами в одному ланцюгу,
• β-листи (складчасті шари), коли водневі зв'язки утворюються між різними поліпептидними ланцюгами, що йдуть у різних напрямках(антипаралельно,
• невпорядковані ділянки

Для передбачення вторинної структури використовують комп'ютерні програми.

Третинна структура або «фолд» утворюється при взаємодії вторинних структур та стабілізується нековалентними, іонними, водневими зв'язками та гідрофобними взаємодіями. Білки, що виконують подібні функції, зазвичай мають подібну третинну структуру. Прикладом фолду є β-баррел (бочка), коли β-листи розташовуються по колу. Третинна структура білків визначається за допомогою рентгеноструктурного аналізу.

Важливий клас полімерних білків становлять білки Фібрилярні, найвідоміший з яких колаген.

У тваринному світі як опорний, структуроутворювальний полімер зазвичай виступають білки. Ці полімери побудовані з 20 -амінокислот. Залишки амінокислот пов'язані макромолекули білка пептидними зв'язками, що виникають в результаті реакції карбоксильних та аміногруп.

Значення білків у живій природі важко переоцінити. Це будівельний матеріал живих організмів, біокаталізатори – ферменти, які забезпечують перебіг реакцій у клітинах, та ензими, стимулюючі певні біохімічні реакції, тобто. що забезпечують вибірковість біокаталізу. Наші м'язи, волосся, шкіра складаються з волокнистих білків. Білок крові, що входить до складу гемоглобіну, сприяє засвоєнню кисню повітря, інший білок – інсулін – відповідальний за розщеплення цукру в організмі та, отже, за його забезпечення енергією. Молекулярна маса білків коливається у межах. Так, інсулін - перший з білків, будову якого вдалося встановити Ф. Сенгер в 1953 р., містить близько 60 амінокислотних ланок, а його молекулярна маса становить лише 12 000. На даний час ідентифіковано кілька тисяч молекул білків, молекулярна маса деяких з них досягає 10 6 і більше.

2. Нуклеїнові кислоти

• Первинна структура ДНК – це лінійна послідовність нуклеотидів у ланцюзі. Зазвичай послідовність записують як букв (наприклад AGTCATGCCAG), причому запис ведеться з 5"- на 3"-кінець ланцюга.

• Вторинна структура - це структура, утворена за рахунок нековалентних взаємодій нуклеотидів (переважно азотистих основ) між собою, стекінгу та водневих зв'язків. Подвійна спіраль ДНК є класичним прикладом вторинної структури. Це найпоширеніша у природі форма ДНК, що складається з двох антипаралельних комплементарних полінуклеотидних ланцюгів. Антипаралельність реалізується рахунок полярності кожного з ланцюгів. Під комплементарністю розуміють відповідність кожному азотистому підставі однієї ланцюга ДНК строго певного підстави іншого ланцюга (навпроти A стоїть T, а навпаки G розташовується C). ДНК утримується в подвійній спіралі за рахунок комплементарного спарювання основ - утворення водневих зв'язків, двох у парі А-Тта трьох у парі G-C.

У 1868 р. швейцарський учений Фрідріх Мішер виділив з ядер клітин фосфоровмісну речовину, яку він назвав нуклеїном. Пізніше це і подібні до нього речовини отримали назву нуклеїнових кислот. Їхня молекулярна маса може досягати 10 9 , але частіше коливається в межах 10 5 -10 6 . Вихідними речовинами, з яких побудовані нуклеотиди – ланки макромолекул нуклеїнових кислот, є: вуглевод, фосфорна кислота, пуринові та піримідинові основи. В одній групі кислот як вуглевод виступає рибоза, в іншій – дезоксирибоза

Відповідно до природи вуглеводу, що входить до їх складу, нуклеїнові кислоти називаються рибонуклеїновою та дезоксирибонуклеїновою кислотами. Загальновживаючими скороченнями є РНК та ДНК. Нуклеїнові кислоти відіграють найбільш відповідальну роль у процесах життєдіяльності. З їх допомогою вирішуються дві найважливіші завдання: зберігання та передачі спадкової інформації та матричний синтез макромолекул ДНК, РНК та білка.

3. Полісахариди

3-х мірна структура целюлози

Полісахариди, що синтезуються живими організмами, складаються з великої кількостімоносахаридів, з'єднаних глікозидними зв'язками. Найчастіше полісахариди нерозчинні у воді. Зазвичай це дуже великі, розгалужені молекули. Прикладами полісахаридів, які синтезують живі організми, є запасні речовини крохмаль та глікоген, а також структурні полісахариди – целюлоза та хітин. Оскільки біологічні полісахариди складаються з молекул різної довжини, Поняття вторинної та третинної структури до полісахаридів не застосовуються.

Полісахариди утворюються з низькомолекулярних сполук, які називаються цукрами або вуглеводами. Циклічні молекули моносахаридів можуть зв'язуватися між собою з утворенням про глікозидних зв'язків шляхом конденсації гідроксильних груп.

Найбільш поширені полісахариди, ланки яких повторюються є залишками α-D-глюкопіранози або її похідних. Найбільш відома і широко застосовується целюлоза. У цьому полісахариді кисневий місток пов'язує 1-й та 4-й атоми вуглецю в сусідніх ланках, такий зв'язок називається α-1,4-глікозидним.

Хімічний склад, аналогічний целюлозі, мають крохмаль, що складається з амілози та амілопектину, глікоген та декстран. Відмінність перших від целюлози полягає у розгалуженості макромолекул, причому амілопектин та глікоген можуть бути віднесені до надрозгалужених природних полімерів, тобто. дендрімерам нерегулярної будови. Точкою розгалуження зазвичай є шостий атом вуглецю α-D-глюкопіранозного кільця, який пов'язаний з глікозидним зв'язком з бічним ланцюгом. Відмінність декстрану від целюлози полягає в природі глікозидних зв'язків – поряд з α-1,4-, декстран містить також α-1,3- та α-1,6-глікозидні зв'язки, причому останні є домінуючими.

Хімічний склад, відмінний від целюлози, мають хітин та хітозан, але вони близькі до неї за структурою. Відмінність полягає в тому, що при другому атомі вуглецю α-D-глюкопіранозних ланок, пов'язаних α-1,4-глікозидними зв'язками, OH-група замінена групами –NHCH 3 COO у хітині та групою –NH 2 у хітозані.

Целюлоза міститься у корі та деревині дерев, стеблах рослин: бавовна містить понад 90 % целюлози, дерева хвойних порід – понад 60 %, листяних – близько 40 %. Міцність волокон целюлози обумовлена ​​тим, що вони утворені монокристалами, в яких макромолекули упаковані паралельно одна до одної. Целюлоза становить структурну основу представників як рослинного світу, а й деяких бактерій.

У тваринному світі як опорні, структуроутворюючі полімери полісахариди «використовуються» лише комахами і членистоногими. Найчастіше цих цілей застосовується хітин, який служить для побудови так званого зовнішнього скелета у крабів, раків, креветок. З хітину деацетилюванням виходить хітозан, який, на відміну від нерозчинного хітину, розчинний у водних розчинах мурашиної, оцтової та соляної кислот. У зв'язку з цим, а також завдяки комплексу цінних властивостей, що поєднуються з біосумісністю, хітозан має великі перспективи широкого практичного застосуванняв найближчому майбутньому.

Крохмаль відноситься до полісахаридів, що виконують роль резервного харчової речовиниу рослинах. Бульби, плоди, насіння містять до 70% крохмалю. Запаса полісахаридом тварин є глікоген, який міститься переважно в печінці і м'язах.

Міцність стовбурів та стебел рослин, крім скелета з целюлозних волокон, визначається сполучною рослинною тканиною. Значну її частину у деревах становить лігнін – до 30%. Його будова точно не встановлена. Відомо, що це відносно низькомолекулярний (M ≈ 104) надрозгалужений полімер, утворений в основному із залишків фенолів, заміщених в орто-положенні групами -OCH 3 , пара-положенні групами -CH=CH-CH 2 OH. В даний час накопичено величезну кількість лігнінів як відходів целюлозно-гідролізної промисловості, але проблема їхньої утилізації не вирішена. До опорних елементів рослинної тканини відносяться пектинові речовини і, зокрема, пектин, що знаходиться в основному в стінках клітин. Його вміст у шкірці яблук та білої частини шкірки цитрусових сягає 30 %. Пектин належить до гетерополісахаридів, тобто. кополімерів. Його макромолекули в основному побудовані із залишків D-галактуронової кислоти та її метилового ефіру, пов'язаних α-1,4-глікозидними зв'язками.