Valgu molekuli omadused. Valkude struktuur ja omadused

Mõned valgud lagunevad, kui rakud surevad ja hävivad. See juhtub pidevalt, näiteks erütrotsüütide ja epiteeli voodri rakkudega sisepind sooled. Lisaks toimub elusrakkudes ka valkude lagunemine ja taassüntees. Kummalisel kombel teatakse valkude lagunemisest vähem kui nende sünteesist. Selge on aga see, et lagundamisel osalevad proteolüütilised ensüümid, mis on sarnased nendele, mis lagundavad seedetraktis valgud aminohapeteks.

Erinevate valkude poolväärtusaeg varieerub mitmest tunnist mitme kuuni. Ainus erand on kollageeni molekul. Kui need on moodustatud, jäävad need stabiilseks ja neid ei uuendata ega asendata. Aja jooksul aga muutuvad mõned nende omadused, eelkõige elastsus, ja kuna need ei uuene, siis teatud vanusega seotud muutused nagu kortsude ilmumine nahale.

Oravad - Need on biopolümeerid, mis koosnevad peptiidsidemetega (-CO-NH-) omavahel ühendatud α-aminohappe jääkidest. Valgud on osa kõigi elusorganismide rakkudest ja kudedest. Valgu molekulid sisaldavad 20 erinevat aminohappejääki.

valgu struktuur

Valkudel on ammendamatult palju erinevaid struktuure.

Valgu esmane struktuur on aminohappeühikute järjestus lineaarses polüpeptiidahelas.

sekundaarne struktuur- see on heeliksit meenutava valgusmolekuli ruumiline konfiguratsioon, mis moodustub polüpeptiidahela keerdumisel rühmade vaheliste vesiniksidemete tõttu: CO ja NH.

Tertsiaarne struktuur- see on spiraaliks keerdunud polüpeptiidahela ruumiline konfiguratsioon.

Kvaternaarne struktuur on mitme valgu makromolekuli polümeersed moodustised.

Füüsikalised omadused

Valkude omadused on väga mitmekesised, mida nad täidavad. Mõned valgud lahustuvad vees, moodustades reeglina kolloidseid lahuseid (näiteks munavalge); teised lahustuvad lahjendatud soolalahustes; teised on lahustumatud (näiteks sisekudede valgud).

Keemilised omadused

Denaturatsioon- valgu sekundaarse, tertsiaarse struktuuri hävitamine toimel erinevaid tegureid: temperatuur, hapete toime, raskmetallide soolad, alkoholid jne.

Mõju all oleva denatureerimise ajal välised tegurid(temperatuur, mehaaniline mõju, keemiliste ainete toime ja muud tegurid) toimub muutus valgu makromolekuli sekundaarses, tertsiaarses ja kvaternaarses struktuuris, see tähendab selle natiivses ruumilises struktuuris. Esmane struktuur ja seega keemiline koostis valgud ei muutu. muutuvad füüsikalised omadused: vähenenud lahustuvus, hüdratatsioonivõime, bioloogilise aktiivsuse kaotus. Valgu makromolekuli kuju muutub, toimub agregatsioon. Samal ajal suureneb mõnede rühmade aktiivsus, proteolüütiliste ensüümide mõju valkudele hõlbustatakse ja sellest tulenevalt on see kergemini hüdrolüüsitav.

Toidutehnoloogias on eriti praktilise tähtsusega valkude termiline denatureerimine, mille aste sõltub temperatuurist, kuumutamisajast ja õhuniiskusest. Seda tuleb meeles pidada toidutoorme, pooltoodete ja mõnikord kuumtöötlemise režiimide väljatöötamisel valmistooted. eriline roll termilise denatureerimise protsessid mängivad taimsete materjalide blanšeerimisel, teravilja kuivatamisel, leiva küpsetamisel, pasta. Valkude denaturatsiooni võib põhjustada mehaaniline toime(surve, hõõrumine, raputamine, ultraheli). Keemiliste reaktiivide (happed, leelised, alkohol, atsetoon) toime põhjustab valkude denatureerumist. Kõiki neid tehnikaid kasutatakse laialdaselt toidu- ja biotehnoloogias.

Kvalitatiivsed reaktsioonid valkudele:

a) Valkude põletamisel - põlenud sulgede lõhn.

b) Valk + HNO 3 → kollane värvus

c) Valgulahus + NaOH + CuSO 4 → violetne värvus

Hüdrolüüs

Valk + H 2 O → aminohapete segu

Valkude funktsioonid looduses:

katalüütiline (ensüümid);

Reguleeriv (hormoonid);

Struktuurne (villane keratiin, siidfibroiin, kollageen);

motoorne (aktiin, müosiin);

transport (hemoglobiin);

Varu (kaseiin, munaalbumiin);

kaitsev (immunoglobuliinid) jne.

Niisutus

Hüdratsiooniprotsess tähendab vee sidumist valkudega, samal ajal kui neil on hüdrofiilsed omadused: nad paisuvad, nende mass ja maht suurenevad. Valgu tursega kaasneb selle osaline lahustumine. Üksikute valkude hüdrofiilsus sõltub nende struktuurist. Valgu makromolekuli pinnal asuvad hüdrofiilsed amiid- (–CO–NH–, peptiidside), amiini (NH 2) ja karboksüülrühma (COOH) rühmad tõmbavad ligi veemolekule, orienteerides need rangelt valgu pinnale. molekul. Valguglobuleid ümbritsev hüdraat (vesi) takistab valgulahuste stabiilsust. Isoelektrilises punktis on valkudel vähim võime vett siduda, valgumolekule ümbritsev hüdratatsioonikiht hävib, mistõttu need ühinevad, moodustades suuri agregaate. Valgumolekulide agregatsioon toimub ka siis, kui need dehüdreeritakse mõne orgaanilise lahustiga, näiteks etüülalkoholiga. See viib valkude sadenemiseni. Kui söötme pH muutub, valgu makromolekul laetakse ja selle hüdratatsioonivõime muutub.

Piiratud turse korral moodustavad kontsentreeritud valgulahused keerukaid süsteeme, mida nimetatakse tarretisteks. Tarretised ei ole vedelad, elastsed, neil on plastilisus, teatud mehaaniline tugevus ja nad suudavad säilitada oma kuju. Kerakujulisi valke saab täielikult hüdraatida, lahustades need vees (näiteks piimavalgud), moodustades madala kontsentratsiooniga lahuseid. Valkude hüdrofiilsed omadused on suur tähtsus bioloogias ja toiduainetööstuses. Väga liikuv tarretis, mis on ehitatud peamiselt valgu molekulidest, on tsütoplasma - raku poolvedel sisu. Väga hüdreeritud tarretis on nisutainast eraldatud toorgluteen, mis sisaldab kuni 65% vett. Hüdrofiilsus, nisu terade, teraviljaproteiinide ja jahu peamine kvaliteet, mängib olulist rolli teravilja säilitamisel ja töötlemisel, küpsetamisel. Tainas, mida saadakse pagaritööstuses, on vees paisunud valk, tärkliseterasid sisaldav kontsentreeritud tarretis.

Vahutamine

Vahustamisprotsess on valkude võime moodustada väga kontsentreeritud vedelgaasisüsteeme, mida nimetatakse vahtudeks. Vahu, milles valk on vahuaine, stabiilsus ei sõltu ainult selle olemusest ja kontsentratsioonist, vaid ka temperatuurist. Valke kasutatakse laialdaselt vahuainetena kondiitritööstuses (vahukomm, vahukomm, suflee) Leival on vahu struktuur ja see mõjutab selle maitseomadusi.

Põlemine

Valgud põlevad, moodustades lämmastiku süsinikdioksiid ja vesi, aga ka mõned muud ained. Põlemisega kaasneb põlenud sulgedele iseloomulik lõhn.

värvireaktsioonid.

• Ksantoproteiin - toimub aromaatsete ja heteroaatomiliste tsüklite interaktsioon valgu molekulis kontsentreeritud lämmastikhappega, millega kaasneb kollase värvuse ilmumine;
• Biureet - valkude nõrgalt leeliseliste lahuste ja vask(II) sulfaadi lahusega interaktsioon toimub komplekssete ühendite moodustumisega Cu 2+ ioonide ja polüpeptiidide vahel. Reaktsiooniga kaasneb violetse-sinise värvuse ilmumine;
• kui valke kuumutatakse leelisega pliisoolade juuresolekul, tekib must sade, mis sisaldab väävlit.

§ 9. VALKUDE FÜÜSIKALIS-KEEMILISED OMADUSED

Valgud on väga suured molekulid, suuruselt võivad need olla madalamad kui nukleiinhapete ja polüsahhariidide üksikud esindajad. Tabelis 4 on esitatud mõnede valkude molekulaarsed omadused.

Tabel 4

Mõnede valkude molekulaarsed omadused

Valgu molekulid võivad sisaldada kõige rohkem erinev summa aminohappejäägid - 50 kuni mitu tuhat; ka valkude suhtelised molekulmassid on väga erinevad – mitmest tuhandest (insuliin, ribonukleaas) miljonini (glutamaatdehüdrogenaas) või rohkemgi. Polüpeptiidahelate arv valkudes võib ulatuda ühest mitme kümne või isegi tuhandeni. Seega sisaldab tubaka mosaiikviiruse valk 2120 protomeeri.

Teades valgu suhtelist molekulmassi, saab ligikaudselt hinnata, kui palju aminohappejääke selle koostis sisaldab. Polüpeptiidahelat moodustavate aminohapete keskmine suhteline molekulmass on 128. Peptiidsideme moodustumisel lõhustatakse veemolekul, mistõttu on aminohappejäägi keskmine suhteline mass 128 - 18 = 110. Neid andmeid kasutades saame arvutada, et 100 000 suhtelise molekulmassiga valk koosneb ligikaudu 909 aminohappejäägist.

Valgu molekulide elektrilised omadused

Valkude elektrilised omadused on määratud positiivse ja negatiivse laenguga aminohappejääkide olemasoluga nende pinnal. Laetud valgurühmade olemasolu määrab valgu molekuli kogulaengu. Kui valkudes domineerivad negatiivselt laetud aminohapped, siis selle molekul neutraalses lahuses on negatiivse laenguga, kui ülekaalus on positiivselt laetud aminohapped, on molekul positiivse laenguga. Valgu molekuli kogulaeng sõltub ka söötme happesusest (pH). Vesinikuioonide kontsentratsiooni suurenemisega (happesuse suurenemine) pärsitakse karboksüülrühmade dissotsiatsiooni:

ja samal ajal suureneb protoneeritud aminorühmade arv;

Seega söötme happesuse suurenemisega väheneb negatiivselt laetud rühmade arv valgu molekuli pinnal ja suureneb positiivselt laetud rühmade arv. Täiesti teistsugust pilti täheldatakse vesinikioonide kontsentratsiooni vähenemise ja hüdroksiidioonide kontsentratsiooni suurenemisega. Dissotsieerunud karboksüülrühmade arv suureneb

ja protoneeritud aminorühmade arv väheneb

Seega saab söötme happesust muutes muuta ka valgumolekuli laengut. Valgumolekulis oleva söötme happesuse suurenemisega väheneb negatiivselt laetud rühmade arv ja suureneb positiivselt laetud rühmade arv, molekul kaotab järk-järgult negatiivse ja omandab positiivse laengu. Lahuse happesuse vähenemisega täheldatakse vastupidist pilti. Ilmselt on teatud pH väärtuste korral molekul elektriliselt neutraalne; positiivselt laetud rühmade arv võrdub negatiivselt laetud rühmade arvuga ja molekuli kogulaeng on null (joonis 14).

pH väärtust, mille juures valgu kogulaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks ja seda tähistataksepi.

Riis. 14. Isoelektrilise punkti olekus on valgumolekuli kogulaeng null

Enamiku valkude isoelektriline punkt on pH vahemikus 4,5–6,5. Siiski on erandeid. Allpool on mõnede valkude isoelektrilised punktid:

pH väärtustel alla isoelektrilise punkti kannab valk positiivset kogulaengut ja sellest kõrgemal negatiivset kogulaengut.

Isoelektrilises punktis on valgu lahustuvus minimaalne, kuna selle molekulid on selles olekus elektriliselt neutraalsed ja nende vahel ei ole vastastikust tõukejõudu, mistõttu võivad nad vesinik- ja ioonsidemete, hüdrofoobsete interaktsioonide, van. der Waalsi väed. PI-st erinevate pH väärtuste korral kannavad valgumolekulid sama laengut - kas positiivset või negatiivset. Selle tulemusena tekivad molekulide vahel elektrostaatilised tõukejõud, mis takistavad nende "kokkukleepumist", lahustuvus on suurem.

Valkude lahustuvus

Valgud on vees lahustuvad ja lahustumatud. Valkude lahustuvus sõltub nende struktuurist, pH väärtusest, lahuse soola koostisest, temperatuurist ja muudest teguritest ning selle määrab nende rühmade olemus, mis on valgu molekuli pinnal. Lahustumatute valkude hulka kuuluvad keratiin (juuksed, küüned, suled), kollageen (kõõlused), fibroiin (leelis, ämblikuvõrk). Paljud teised valgud on vees lahustuvad. Lahustuvuse määrab laetud ja polaarsete rühmade olemasolu nende pinnal (-COO -, -NH 3 +, -OH jne). Valkude laetud ja polaarsed rühmitused meelitavad veemolekule enda poole ning nende ümber moodustub hüdratatsioonikest (joon. 15), mille olemasolu määrab nende lahustuvuse vees.

Riis. 15. Valgu molekuli ümber hüdratatsioonikihi moodustumine.

Valkude lahustuvust mõjutab neutraalsete soolade (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4 jne) olemasolu lahuses. Madalatel soolade kontsentratsioonidel suureneb valkude lahustuvus (joonis 16), kuna sellistes tingimustes suureneb polaarsete rühmade dissotsiatsiooni aste ja valgumolekulide laetud rühmad on varjestatud, vähendades seeläbi valgu-valgu interaktsiooni, mis aitab kaasa valkude moodustumisele. agregaadid ja valkude sadestumine. Suure soolakontsentratsiooni korral väheneb valkude lahustuvus (joonis 16) hüdratatsioonikihi hävimise tõttu, mis põhjustab valgumolekulide agregatsiooni.

Riis. 16. Valkude lahustuvuse sõltuvus soola kontsentratsioonist

On valke, mis lahustuvad ainult soolalahustes ja ei lahustu puhas vesi, nimetatakse selliseid valke globuliinid. On ka teisi valke albumiinid, erinevalt globuliinidest lahustuvad nad puhtas vees hästi.
Valkude lahustuvus sõltub ka lahuste pH-st. Nagu me juba märkisime, on valkude lahustuvus isoelektrilises punktis minimaalne, mis on seletatav valgu molekulide vahelise elektrostaatilise tõuke puudumisega.
Teatud tingimustel võivad valgud moodustada geeli. Geeli moodustumisel moodustavad valgumolekulid tiheda võrgustiku, mille sisemus on täidetud lahustiga. Geelidest moodustub jogurti valmistamisel näiteks želatiin (sellest proteiinist valmistatakse tarretis) ja piimavalke.
Temperatuur mõjutab ka valgu lahustuvust. Kõrge temperatuuri mõjul sadestuvad paljud valgud nende struktuuri katkemise tõttu, kuid sellest tuleb täpsemalt juttu järgmises osas.

Valkude denatureerimine

Vaatleme hästi tuntud nähtust. Munavalge kuumutamisel muutub see järk-järgult häguseks ja seejärel moodustub tahke tromb. keerduv munavalge- munaalbumiin - pärast jahutamist osutub see lahustumatuks, samas kui enne kuumutamist oli munavalge vees hästi lahustuv. Samad nähtused ilmnevad ka siis, kui kuumutatakse peaaegu kõiki keravalke. Kuumutamisel toimuvaid muutusi nimetatakse denatureerimine. Valke nende loomulikus olekus nimetatakse emakeelena valgud ja pärast denatureerimist - denatureeritud.
Denatureerimisel häirub valkude natiivne konformatsioon nõrkade sidemete katkemise tagajärjel (ioonsed, vesinikud, hüdrofoobsed interaktsioonid). Selle protsessi tulemusena võivad valgu kvaternaarsed, tertsiaarsed ja sekundaarsed struktuurid hävida. Esmane struktuur on säilinud (joon. 17).

Riis. 17. Valkude denatureerimine

Denatureerimise käigus tekivad pinnale hüdrofoobsed aminohapperadikaalid, mida leidub natiivsetes valkudes molekuli sügavuses, mille tulemusena tekivad tingimused agregatsiooniks. Valgumolekulide agregaadid sadestuvad. Denaturatsiooniga kaasneb valgu bioloogilise funktsiooni kadumine.

Valkude denaturatsiooni võivad põhjustada mitte ainult kõrgenenud temperatuur, vaid ka muud tegurid. Happed ja leelised võivad põhjustada valkude denaturatsiooni: nende toime tulemusena ionogeensed rühmad laetakse uuesti, mis viib ioon- ja vesiniksidemete katkemiseni. Karbamiid hävitab vesiniksidemeid, mille tulemuseks on nende loomuliku struktuuri kadumine valkude poolt. Denatureerivad ained on orgaanilised lahustid ja raskmetalliioonid: orgaanilised lahustid hävitavad hüdrofoobseid sidemeid ja raskmetalliioonid moodustavad valkudega lahustumatuid komplekse.

Koos denatureerimisega on olemas ka vastupidine protsess – renaturatsioon. Denatureeriva faktori eemaldamisega on võimalik taastada algne loomulik struktuur. Näiteks aeglasel jahutamisel kuni toatemperatuuril lahus taastab trüpsiini loomuliku struktuuri ja bioloogilise funktsiooni.

Valgud võivad rakus denatureerida ka normaalsete eluprotsesside käigus. On üsna ilmne, et valkude loomuliku struktuuri ja funktsiooni kadumine on äärmiselt ebasoovitav sündmus. Sellega seoses tuleks mainida spetsiaalseid valke - saatjad. Need valgud suudavad ära tunda osaliselt denatureeritud valke ja nendega seondudes taastada nende natiivse konformatsiooni. Chaperonid tunnevad ära ka valgud, mis pole kaugeltki denatureerivad, ja transpordivad need lüsosoomidesse, kus need lagunevad. Tšaperoonid mängivad olulist rolli ka tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustamisel valgusünteesi käigus.

Huvitav teada! Praegu mainitakse sageli sellist haigust nagu hullu lehma tõbi. Seda haigust põhjustavad prioonid. Need võivad loomadel ja inimestel põhjustada ka muid neurodegeneratiivseid haigusi. Prioonid on valgulised nakkusetekitajad. Kui prioon siseneb rakku, põhjustab see muutuse oma rakulise vaste konformatsioonis, mis ise muutub priooniks. Nii tekib haigus. Prioonvalk erineb raku omast sekundaarne struktuur. Valgu prioonvorm on peamiseltb-volditud struktuur ja rakuline -a- spiraal.

Valgud looduses

Valgud on elu molekulid. Iga elusorganism sisaldab suurt hulka erinevaid valgumolekule, samas kui igal liigil on oma ainulaadsed valgud. Isegi valgud, mis toimivad mitmesugused samad funktsioonid erinevad üksteisest. Näiteks kõikidel selgroogsetel – kaladel, lindudel, imetajatel – sisaldavad punased verelibled valku hemoglobiini, mis kannab hapnikku. Kuid iga loomaliigi hemoglobiin on oma, eriline. Hobuse hemoglobiini molekul erineb vastavast inimese valgust 26 kohas, sigadel 10, gorilladel aga vaid ühe aminohappe poolest.

Valkude funktsioonid kehas on väga mitmekesised. Seal on valgud - ainete (molekulid, ioonid) ja elektronide kandjad; on biokatalüsaatoreid, mis kiirendavad reaktsioone miljard korda ja eristuvad hämmastava spetsiifilisusega; kehas on erinevate bioloogiliste protsesside regulaatorid - hormoonid, näiteks insuliin, vasopressiin, oksütotsiin. Valgud kaitsevad organismi nakkuse eest, nad suudavad ära tunda ja hävitada võõrkehi: viirused, bakterid, rakud. Raku kontakte väliskeskkonnaga teostavad ka erinevad valgud, mis suudavad eristada molekulide kuju, registreerida temperatuurimuutusi, ainete ebaolulisi lisandeid ja eristada üht värvi teisest.

Valgu omadused

Valkude omadused on väga mitmekesised ja selle määrab nende struktuur.

1. Vees lahustuvuse järgi valgud jagunevad kahte klassi:

kerajas valgud - lahustuvad vees või moodustavad kolloidseid lahuseid; fibrillaarne valgud on vees lahustumatud.

2. Denatureerimine. Kuumutamisel, muutes söötme happesust, toimub valgu sekundaarse ja tertsiaarse struktuuri hävimine koos primaarse säilimisega. Seda nähtust nimetatakse denatureerimine .

Denatureerimise näide- voltimine munavalged munade keetmisel. Toimub denaturatsioon pööratav (alkoholi, soolase toidu joomisel) ja pöördumatu. pöördumatu võib põhjustada denaturatsiooni kõrged temperatuurid, kiiritus, keha mürgistuse korral raskmetallide soolade, alkoholide, hapetega.

VIDEO:

3. Valkude hüdrolüüs- see on primaarstruktuuri pöördumatu hävitamine happelises või leeliselises lahuses koos aminohapete moodustumisega. Hüdrolüüsi saadusi analüüsides on võimalik kindlaks teha valkude kvantitatiivne koostis.

4. Valkude puhul on teada mitmeid kvalitatiivseid reaktsioone.

1. Kõik peptiidsidet sisaldavad ühendid annavad leeliselises lahuses kokkupuutel vase (II) sooladega violetse värvuse. See reaktsioon helistas biureet.

VIDEO:

2. Aromaatseid aminohappejääke (fenüülalaniin, türosiin) sisaldavad valgud annavad kontsentreeritud lämmastikhappega kokkupuutel kollase värvuse - ksantoproteiini reaktsioon.

VIDEO:

5. Valkude amfoteersed omadused

Väga oluline elusorganismide eluks on valkude puhveromadus, s.o. võime siduda nii happeid kui aluseid ning hoida elusorganismi erinevate süsteemide pH-väärtust püsivana.

Valkude muundumine kehas

Loomorganismid ehitavad oma valke toidust saadavate valkude aminohapetest. Seetõttu on valgud koos rasvade ja süsivesikutega meie toidu oluline komponent.

Loomsed ja taimsed valgud lagunevad inimese seedetraktis aminohapeteks. Toidu seedimise käigus hüdrolüüsitakse valgud ensüümide mõjul. Maos lagunevad need enam-vähem suurteks "fragmentideks" – peptiidideks, mis soolestikus edasi hüdrolüüsitakse aminohapeteks. Viimased imenduvad soolestiku villide poolt verre ja sisenevad kõikidesse keha kudedesse ja rakkudesse. Siin sünteesitakse ensüümide toimel aminohapetest inimkeha kudedele iseloomulikud valgud. Valkude süntees nõuab teatud aminohapete olemasolu. Kuid osades toiduga kaasas olevates valkudes on kõik inimesele vajalikud aminohapped, teistes aga mitte kõik. Inimkeha suudab ise sünteesida mõnda aminohapet või asendada need teistega. Kuid ta ei suuda moodustada 10 aminohapet. Neid tuleb hankida koos toiduga. Neid happeid nimetatakse asendamatuteks (vt Rakendused).

Valke, mis sisaldavad kõiki asendamatuid aminohappeid, nimetatakse täisväärtuslikeks valkudeks. Ülejäänud valgud on mittetäielikud. Täisvalgud on piim, juust, liha, kala, munad, kaunviljad. Valkude sünteesi rakkudes kontrollib DNA. See viiakse läbi ribosoomide pinnal RNA abil. Valke ei säilitata inimkehas peaaegu kunagi. Liigsed aminohapped maksarakkudes muudetakse süsivesikuteks – glükoosiks ja glükogeeniks või reservrasvaks. Seetõttu peaksid balletitantsijad vältima oma toidus liigset valku. Väga kahjulik on aga tahtlik nälgimine, kui suurte energiakulutuste tõttu hakkab organism oma süsivesikute ja rasvade varud ära kulutama. See on kulutatud rakkude tsütoplasma valgud.

Aminohapete saatus organismis on erinev

1. Suurem osa neist kulub valkude sünteesile, mida kasutatakse keha valgumassi suurendamiseks selle kasvu ajal ja elu jooksul lagunevate valkude uuendamiseks.

2. Valkude süntees kaasneb energia neeldumisega.

3. Aminohappeid kasutatakse organismis ka mittevalguliste lämmastikku sisaldavate ühendite, näiteks nukleiinhapete sünteesiks.

4. Osa aminohapetest laguneb ja oksüdeerub järk-järgult.

Edusammud valkude uurimisel ja sünteesil

Põhiteave valkude koostise ja struktuuri kohta saadi nende hüdrolüüsi uurimisel (valkude hüdrolüüs on primaarstruktuuri pöördumatu hävitamine happelises või aluselises lahuses koos aminohapete moodustumisega). On kindlaks tehtud, et mistahes valgu hüdrolüüsi tulemusena saadakse α-aminohapete segu ja kõige sagedamini leidub valkudes 20 α-aminohapet.

Kuidas aminohapped moodustavad valgu molekuli? Veel eelmise sajandi 80ndatel vene biokeemik JA MINA. Danilevski oma katsete põhjal esitas ta esimesena hüpoteesi valgu molekuli aminohappejääkide vahelisest peptiidsidemest. 1899. aastal asusid Saksa orgaanilised keemikud valkude uurimisele. Emil Fischer ja Franz Chamberlain. Nad väitsid, et valkude aminohapped on seotud ühe happe aminorühma ja teise karboksüülrühmaga. Sellise sideme tekkimisel eraldub veemolekul. See hüpotees leidis hiilgavalt kinnitust eksperimentaalselt aastal 1907 ja seda nimetati "polüpeptiiditeooriaks".

Fisheril õnnestus sünteetiliselt saada polüpeptiide, mille molekulid sisaldasid erinevaid peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääke.

Peptiidide saamiseks kasutatakse laialdaselt keemilist sünteesi, sh. bioloogiliselt aktiivsed hormoonid ja nende erinevad analoogid, mida kasutatakse struktuuri ja bioloogilise funktsiooni vahelise seose uurimiseks, samuti peptiidid, mis kannavad erinevate valkude antigeenseid determinante ja mida kasutatakse sobivate vaktsiinide valmistamiseks. Esimene keemiline valgusüntees 60ndatel. (lambainsuliin ja ribonukleaas S), mis viidi läbi lahuses, kasutades samu meetodeid, mida kasutatakse peptiidide sünteesil, olid seotud äärmiselt suurte raskustega. Igal juhul oli vaja läbida sadu keemilisi reaktsioone ja lõplik valgu saagis oli väga madal (alla 0,1%), mille tulemusena saadi preparaate, mida ei saanud puhastada. Hiljem sünteesiti mõned keemiliselt puhtad valgud, eelkõige iniminsuliin (P. Sieber et al.) ja Kesk-Aasia kobra (V.T. Ivanov) tuumast pärit neurotoksiin II. Valkude keemiline süntees on aga endiselt väga keeruline probleem ja sellel on rohkem teoreetiline kui praktiline tähendus. Paljutõotavamad on geenitehnoloogia meetodid, mis võimaldavad praktiliselt luua tööstusliku tootmise olulised valgud ja peptiidid.

Polüpeptiidide lihtsustatud sünteesi võib kujutada järgmiselt:

Pidage meeles: sidet aminohappejääkide vahel, nimelt: ühe happe C \u003d O rühmade ja teise happe N-H vahel, nimetatakse peptiidiks (amiidiks), aatomite rühma -CO─NH ─ nimetatakse peptiidiks ( amiid) rühm.

Peptiid või valgu ahel on aminohapete polükondensatsiooniprodukt. Ahela ühte otstest, kus asub vaba aminorühmaga aminohappejääk, nimetatakse N-otsaks, aminohapet ennast nimetatakse N-otsaks; ahela teist otsa aminohappejäägiga, millel on karboksüülrühm, nimetatakse C-otsaks, hapet C-otsaks.

Peptiidahel kirjutatakse alati alates N-otsast. Peptiidi nimes on aluseks võetud C-otsa hape, ülejäänud aminohapped on tähistatud asendajatena sufiksiga –üül-, loetledes need järjestikku, alustades N-otsast. Saadud dipeptiidi nimi: GLIC IL ALAN IN

KOOLITAJAD:

VIDEO: