Harjutused. Toitumine. Dieedid. Treening. Sport

Valkude struktuur ja funktsioonid. Ensüümid

MINIBASTRYPÕLLUMAJANDUS Venemaa Föderatsioon

"Voroneži Riiklik Põllumajandusülikool

neid. K. D. Glinka"

Agroökoloogia osakond

Teema kokkuvõte:

Valgud ja ensüümid

Lõpetanud: õpilane E - 1 - 1a

Žarkova E. Yu.

Kontrollinud: dotsent

Koltsova O.M.

Voronež 2006

1. Valgud. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

2. Ensüümid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

Järeldus. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

Kasutatud kirjanduse loetelu. . . . . . . . . . . .22

1 . Oravad

Valgud (valgud) - kõrgmolekulaarsed, lämmastikku sisaldavad looduslikud orgaaniline aine, mille molekulid on üles ehitatud aminohapetest. Need on peamised struktuuri- ja funktsionaalne alus kõigi organismide elutähtsad tegevused, tagavad nad kõigi kasvu, arengu ja normaalse kulgemise metaboolsed protsessid organismis. Need on lihased, veri, süda, nahk, luud... looduses on ligikaudu 1010 - 1012 erinevat valku, mis tagavad igasuguse keerukusastmega organismide elutalitluse: viirustest inimeseni. Ainevahetuse aluseks on vajadus valkude pideva uuendamise järele. Valgud viivad läbi ka energiamuutusi, mis on aktiivsega lahutamatult seotud bioloogilised funktsioonid. Nad on osa kõige olulisematest rakustruktuuridest - organellidest. Kuigi organellid sisaldavad muid aineid, on valgud eriti olulised, need on peamised struktuurimoodustajad ja mängivad olulist rolli füsioloogilised funktsioonid. Näiteks kannavad rakke katvad bioloogilised membraanid tänu erinevate valkude organiseerimisele aktiivselt molekule ja ioone rakku või sealt välja. Eelkõige tekitab katioonide transport ergastusprotsesside jaoks vajaliku elektrilise polarisatsiooni. IN lihas-skeleti süsteemid - lihaskiud- spetsiifiliste valkude kompleksid teostavad kokkutõmbumist, muutes keemilise energia mehaaniliseks tööks.

Valkude aktiivsus on suuresti seotud erinevate ainetega, millest suurimad bioloogiline tähtsus omavad nukleiinhappeid. Kuid otsustav tegur molekulaarsed mehhanismid Kõik aktiivsed eluilmingud on valgud. Selles mõttes leiab kinnitust ja detailne F. Engelsi üldtuntud seisukoht valkude kui aine bioloogilise liikumisvormi alusena.

Struktuuriliselt on valgumolekulid lõpmatult mitmekesised – neis on ühendatud unikaalse organisatsiooni jäikus ja täpsus paindlikkuse ja plastilisusega. Kõik see loob tohutu funktsionaalse potentsiaali: seepärast olid valgud erakordne materjal, mis oli maa peal elu tekkimise aluseks.

Valk on nii inimeste kui ka loomade üks põhitoiduaineid. Need toimivad raku tsütoplasma taastamise ja uuendamise, ensüümide ja hormoonide moodustumise allikana.

Valgu struktuur:

Eristatakse valkude primaarset, sekundaarset, tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri.

· Esmanestruktuur: määratakse polüpeptiidahela aminohapete vaheldumise järjekorras.

20 erinevad aminohapped võib võrrelda keemilise tähestiku 20 tähega, millest koosnevad 300-500 tähe pikkused “sõnad”. 20 tähega saab kirjutada lõpmatu arvu nii pikki sõnu. On teada, et isegi ühe aminohappeühiku asendamine teisega valgu molekulis muudab selle omadusi. Iga rakk sisaldab mitu tuhat erinevad tüübid valgumolekulid ja igaüht neist iseloomustab rangelt spetsiifiline järjestus aminohapped. See on aminohapete vaheldumise järjekord antud valgu molekulis, mis määrab selle spetsiifilised füüsikalis-keemilised ja bioloogilised omadused.

· Teisenestruktuur: elusrakus ei ole paljud valgumolekulid või nende üksikud lõigud mitte piklik niit, vaid spiraal, mille keerdude vahekaugused on võrdsed. Spiraal rullitakse tavaliselt palliks. See sasipundar tekib valguahela osade korrapärasel põimumisel.

Positiivsed ja negatiivselt laetud aminohapete R-rühmad tõmbavad ligi ja toovad kokku isegi väga eraldatud valguahela osi. Valgumolekuli teised osad, mis kannavad näiteks "vetthülgavaid" radikaale, lähenevad samuti üksteisele lähemale.

Tertsiaarnestruktuur: erinevate aminohappejääkide interaktsiooni tulemusena moodustub spiraalses vormis valgu molekul spiraal - tertsiaarne struktuur. Igat tüüpi proteiini iseloomustab oma painde ja silmustega pallikuju. Tertsiaarne struktuur sõltub primaarstruktuurist, see tähendab aminohapete järjekorrast ahelas.

· Kvaternaarstruktuur: Mõned valgud, näiteks hemoglobiin, koosnevad mitmest ahelast, mis erinevad esmase struktuuri poolest. Üheskoos loovad nad kompleksne valk, millel pole mitte ainult tertsiaarne, vaid ka kvaternaarne struktuur.

Valkude klassifikatsioon:

Siiani pole valkude klassifitseerimisel ühtset põhimõtet. Kõigi teadaolevate valkude rühmadesse jagamisel võetakse arvesse nende koostist (struktuuri). füüsikalis-keemilised omadused(lahustuvus, aluselisus), päritolu ja roll organismis.

Valgud jagunevad:

1. lihtne- ainult aminohapetest koosnevad valgud. Nende hulka kuuluvad albumiinid, globuliinid, histoonid, gluteliinid, prolamiinid, protamiinid ja proteinoidid.

2. keerulineuus– valgud, mille molekulid sisaldavad lisaks aminohapetele ka muid ühendeid. Nende hulka kuuluvad glükoproteiinid (sisaldavad lisaks aminohapetele süsivesikuid), lipoproteiinid (sisaldavad lipiide, nukleoproteiine (nende hulka kuuluvad ka nukleiinhapped), fosfoproteiinid (sisaldavad fosforhappeid) ja kromoproteiinid (milles on pigmentmetalli sisaldavaid rühmi).

Valkude füüsikalis-keemilised omadused:

Valgumolekulide mass on kümnetest tuhandetest kuni 1 miljonini või enamgi mooli, seega on ensüümi ribonukleaasi molaarmass 12 700 mooli, teo hemotsüaniini hingamispigment on 6 600 000 mooli.

Enamiku valkude elementaarne koostis: 50,6-54,5% süsinikku, 6,5-7,3% vesinikku, 21,5-23,5% hapnikku, 15-17,6% lämmastikku,

0,3 - 2,5% väävlit. Mõned valgud sisaldavad ka fosforit.

Teavet valgusmolekulide molekulmassi ja paljude omaduste kohta saab, uurides nende settimist ultratsentrifuugis, difusiooni, viskoossust, lahustuvust ja valguse hajumist. Kõik väga suure molaarmassiga valgud koosnevad väiksematest osakestest – subühikutest.

Lahustuvad valgud on hüdrofiilsed kolloidid, mis seovad aktiivselt vett; nende lahustel on märkimisväärne viskoossus. Nende lahustuvus ei erine vähem kui nende muud omadused. Mõned valgud lahustuvad vees kergesti, teised vajavad lahustumiseks väikest soolade kontsentratsiooni, teised lähevad lahusesse ainult tugevate leeliste mõjul jne.

Valgu molekulid ei läbi poolläbilaskvaid membraane ja neil on nõrk difusioonivõime. Need on amfoteersed elektrolüüdid, kuna neil on vabad karboksüül- (happe-) ja amiinirühmad (aluselised).

Valkudel on elektrilaeng, mis muutub sõltuvalt valgu struktuurist ja keskkonna reaktsioonist. Elektriväljas lahustunud valgud liiguvad (elektroforees) ning liikumissuund ja kiirus ei ole erinevatel valkudel ühesugused.

Valkude bioloogilised funktsioonid:

Valgud on seotud kõigi keha funktsioonidega, kuid kõige olulisemad on:

· transport: seisneb selles, et valkude osalusel toimub erinevate ainete sidumine ja toimetamine ühest elundist teise. Seega ühineb punaste vereliblede valk - hemoglobiin - kopsudes hapnikuga, muutudes oksühemoglobiiniks. Elundite ja kudede vereringesse jõudes oksühemoglobiin laguneb ja vabastab kudedes elutähtsate protsesside tagamiseks vajaliku hapniku.

· Kaitsev: seda teostavad organismis moodustunud spetsiifilised valgud (antikehad). Need valgud seonduvad organismile võõraste patogeenide valkudega, pärssides seeläbi nende elutähtsat aktiivsust. Antikehadel on hämmastav vara: tuhandete erinevate valkude hulgast tunnevad nad ära ainult ühe valgu – võõra – ja reageerivad ainult sellega. Seda patogeeni suhtes resistentsuse mehhanismi nimetatakse immuunsuseks. Haiguste ennetamiseks süstitakse inimestele ja loomadele nõrgestatud või tapetud baktereid või viiruseid (vaktsiine), mis ei põhjusta haigusi, vaid sunnivad kehas spetsiaalseid rakke tootma nende haigustekitajate vastaseid antikehi. Kui mõne aja pärast satub kehasse patogeenne nõrgenenud bakter, puutub see kokku tugeva antikehade kaitsebarjääriga. Rõugete, marutaudi, lastehalvatuse, kollapalaviku ja teiste haiguste vastu vaktsineerimine on päästnud miljoneid inimelusid.

· Ehitus: mõned bakterid ja kõik taimed on võimelised sünteesima kõiki aminohappeid, millest valgud koosnevad, kasutades selleks anorgaanilisi aineid: lämmastikku ja süsinikdioksiidõhk, vesinik, mis saadakse vee lõhenemisel (valguenergia toimel), mulla anorgaanilised ained. Loomad on evolutsiooni käigus kaotanud võime sünteesida 10 eriti keerulist aminohapet, mida nimetatakse asendamatuteks aminohapeteks. Nad panevad nad sisse valmis vorm taimega ja loomset toitu. Selliseid aminohappeid leidub piimatoodete (piim, juust, kodujuust) valkudes, munades, kalas, lihas, aga ka sojaubades, ubades ja mõnedes teistes taimedes. IN seedetrakt valgud lagunevad aminohapeteks, mis imenduvad verre ja sisenevad rakkudesse. Rakkudes ehitatakse valmis aminohapetest oma valgud, mis on iseloomulikud antud organismist. Valgud on kohustuslik komponent kõik rakustruktuurid ja see on nende oluline struktuurne roll.

· Kokkuleppeline: seda teostavad valgud, mille interaktsiooni tulemusena toimub liikumine ruumis, südame kokkutõmbumine ja lõdvestumine ning teiste liikumine siseorganid.

· Reguleerivad: teostavad ainevahetust reguleerivad valgud. Need viitavad hormoonidele, mida toodetakse näärmetes sisemine sekretsioon. Mõned keha organid ja kuded. Mõned (kuid mitte kõik) loomade ja inimeste hormoonid on valgud. Seega aktiveerib kõhunäärme valguhormoon insuliin glükoosimolekulide omastamist rakkude poolt ja nende lagunemist või säilitamist rakus. Kui insuliini pole piisavalt, koguneb verre liigne glükoos. Rakud ilma insuliini abita ei suuda seda kinni püüda – nad nälgivad. Just see on diabeedi arengu põhjus.

· Toitev: teostavad valgud, mis on varu- või toitainerikkad. Näiteks munavalgud tagavad loote kasvu ja arengu, piimavalgud on vastsündinu toitumisallikaks. Lisaks võivad need olla raku energiaallikaks. Süsivesikute või rasvade puudumisel aminohapete molekulid oksüdeeritakse. Sel juhul vabanevat energiat kasutatakse keha elutähtsate protsesside säilitamiseks.

Loetletud valkude funktsioonid on kõige olulisemad, kuid need ei piira valkude tähtsust eluks.

Denaturatsioonvalgud: Ioniseeriva kiirguse, kõrge temperatuuri, tugeva segamise, äärmuslike pH väärtuste ja mitmete orgaaniliste lahustite, nagu alkohol või atsetoon, kokkupuutel muudavad valgud oma loomulikku olekut. Seda valgu loomuliku struktuuri rikkumist nimetatakse denaturatsiooniks. Valdav enamus valke kaotab oma bioloogilise aktiivsuse, kuigi esmane struktuur pärast denatureerimist need ei muutu. Fakt on see, et denaturatsiooniprotsessis katkevad sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid, mis on põhjustatud happeliste jääkide nõrkadest interaktsioonidest, ja kovalentsed. peptiidsidemedära murda. Vedela ja selge valgu kuumutamisel võib täheldada pöördumatut denaturatsiooni kana muna: See muutub tihedaks ja läbipaistmatuks. Denaturatsioon võib olla ka pöörduv. Pärast denatureeriva faktori kõrvaldamist on paljud valgud võimelised naasma oma loomulikku vormi, st renatureerima.

Valkude võime muuta oma ruumilist struktuuri vastuseks füüsikaliste või keemiliste tegurite toimele, on ärrituvuse aluseks – kõigi elusolendite kõige olulisem omadus.

2. Ensüümid

Ensüüm (ladina keelest Fermentum - juuretis), ensüümid, spetsiifilised katalüsaatorid, mis esinevad kõigis elusrakkudes. Peaaegu kõiki organismis toimuvaid biokeemilisi reaktsioone ja koos selle ainevahetust katalüüsivad vastavad ensüümid. Ainevahetust suunates ja reguleerides on neil oluline roll oluline roll kõigis eluprotsessides.

Nagu kõik katalüsaatorid, vähendavad ensüümid teatud keemilise reaktsiooni läbiviimiseks vajalikku aktiveerimisenergiat, suunates seda ringteel – vahereaktsioonide kaudu, mis nõuavad oluliselt vähem aktiveerimisenergiat.

Näide:

Reaktsioon: ABA+B ensüümi juuresolekul läheb järgmiselt:

Selline aktivatsiooni vähenemine ensüümide mõjul on vahend elektrontiheduse ümberjaotamiseks ja substraadi molekulide mõningaseks deformatsiooniks. See deformatsioon, mis nõrgendab molekulisiseseid sidemeid, viib vähenemiseni vajaminevat energiat aktiveerimist ja seega kiirendab reaktsiooni.

Ensüümiuuringute ajalugu:

1814. aastal avastas vene keemik Kirchhoff idandatud odra vesiekstraktide ensümaatilise toime, mis lagundab tärklise suhkruks. Võib arvata, et need tööd tähistasid ensümoloogia kui iseseisva bioloogilise keemia haru algust. 1833. aastal eraldasid prantsuse keemikud Payen ja Persaud esimestena linnastest amülaasi ensüümi, mis aitas kaasa ensüümide preparatiivse keemia väljatöötamisele. 19. sajandi keskel tekkis arutelu kääritamise olemuse üle. Pasteur ütles, et käärimist põhjustavad ainult elusad mikroorganismid ja nende käärimisprotsess on lahutamatult seotud nende elutegevusega. Liebig ja tema toetajad kaitsesid kääritamise keemilist olemust ja uskusid, et see on mikroorganismide rakkudes lahustuvate ensüümide moodustumise tagajärg. Kõik katsed eraldada pärmirakkudest kääritamist põhjustav lahustuv ensüüm on aga ebaõnnestunud. Selle arutelu lahendas 1897. aastal Buchner, kes jahvatades pärmi infusioonimuldaga, eraldas sellest rakuvaba lahustuva ensüümpreparaadi, mis põhjustas alkoholkäärimise. Buncheri avastus kinnitas materialistlikku arusaama kääritamise olemusest ja oli suur tähtsus nii fermentoloogia kui ka kogu biokeemia arendamiseks.

Alates 20. sajandi keskpaigast on tänu füüsikalis-keemiliste analüüsimeetodite ja valgukeemia meetodite väljatöötamisele paljude ensüümide algstruktuur dešifreeritud. Nii näitasid Ameerika biokeemikute Moore'i, Steini ja Anfinseni tööd, et veise pankrease ensüümi ribonukleaas on polüpeptiidahel, mis koosneb 124 aminohappejäägist, mis on 4 kohas ühendatud disulfiidsidemetega.

Röntgendifraktsioonianalüüsi abil dešifreeriti mitmete ensüümide sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Nii tegi inglise teadlane Philips 1965. aastal röntgendifraktsioonianalüüsi abil kindlaks lüsosüümi kolmemõõtmelise struktuuri. On näidatud, et paljudel ensüümidel on ka kvaternaarne struktuur, see tähendab, et nende molekul koosneb mitmest valgu subühikust, mis on koostiselt ja struktuurilt identsed või erinevad.

Ensüümide üldised omadused:

Kõik ensüümid on jagatud kaheks suured rühmad:

· Ühekomponentne st koosneb ainult valkudest

· Kahekomponentne, mis koosneb valgust, mida nimetatakse apoensüümiks (või valgukandjateks) ja mittevalgulisest osast, mida nimetatakse proteesrühmaks (või aktiivseks rühmaks).

Tänu Warburgi, Theoreli, Lineni, Lipmani ja Leloiri tööle tehti kindlaks, et paljude ensüümide proteesrühmad on vitamiinide ja nukleotiidide derivaadid. Nii avastati kõige olulisem funktsionaalne seos ensüümide, vitamiinide ja nukleotiidide vahel, mis on nukleiinhapete ehitusplokid.

Paljud ensüümid sisaldavad metalle, ilma milleta ensüüm ei ole aktiivne. Neid metalle nimetatakse kofaktoriteks. Seega sisaldavad peroksidaas ja katalaas rauda, ​​askorbaatoksüdaasi, mis katalüüsib oksüdatsiooni. askorbiinhape, - vask, alkoholdehüdrogenaas, oksüdeerivad alkoholid ja vastavad aldehüüdid, - tsink.

Ensüümide toimimise tingimused:

Ensüümide toime sõltub paljudest teguritest, eelkõige temperatuurist ja keskkonna reaktsioonist (pH). Optimaalne temperatuur, mille juures ensüümi aktiivsus on kõrgeim, jääb tavaliselt vahemikku 40–50 °C. Madalamatel temperatuuridel ensümaatiliste reaktsioonide kiirus väheneb ja 0? C lähedasel temperatuuril peatub see peaaegu täielikult. Temperatuuri tõustes ka kiirus väheneb ja lõpuks peatub täielikult. Ensüümi intensiivsuse vähenemine temperatuuri tõusuga on peamiselt tingitud ensüümis sisalduva valgu hävimisest. Kuna valgud denatureerivad kuivas olekus palju aeglasemalt kui hüdreerituna (valgugeeli või lahuse kujul), siis kuivas olekus toimub ensüümide inaktiveerimine palju aeglasemalt kui niiskuse juuresolekul. Seetõttu taluvad kuivad bakterieosed või kuivad seemned kuumutamist palju kõrgemale temperatuurile. kõrged temperatuurid, kui seemned ja eosed on niiskemad.

Oluline tegur, millest ensüümide toime sõltub, nagu Sørensen esmalt tuvastas, on keskkonna aktiivne reaktsioon – pH. Üksikud ensüümid erinevad oma toime optimaalse pH väärtuse poolest. Näiteks maomahlas sisalduv pepsiin on kõige aktiivsem tugevalt happelises keskkonnas

(pH 1-2);trüpsiin – kõhunäärme eritatav proteolüütiline ensüüm, millel on optimaalne toime kergelt aluselises keskkonnas (pH 8-9); papaiin, ensüüm taimset päritolu, töötab optimaalselt kergelt happelises keskkonnas

Ensüümide toime sõltub ka spetsiifiliste aktivaatorite või inhibiitorite olemasolust. Seega muudab pankrease ensüüm enterokinaas inaktiivse trüpsinogeeni aktiivseks trüpsiiniks. Selliseid inaktiivseid ensüüme, mis sisalduvad rakkudes ja erinevate näärmete sekretsioonides, nimetatakse proensüümid. Ensüüm võib olla konkureeriv või mittekonkureeriv. Konkureeriva inhibeerimise korral konkureerivad inhibiitor ja substraat üksteisega, püüdes üksteist ensüüm-substraadi kompleksist välja tõrjuda. Konkureeriva inhibiitori toime eemaldatakse substraadi kõrge kontsentratsiooniga, samas kui mittekonkureeriva inhibiitori toime jääb nendes tingimustes alles. Spetsiifiliste aktivaatorite ja inhibiitorite mõju ensüümile omab suurt tähtsust organismi ensümaatiliste protsesside reguleerimisel.

Ensüümide klassifikatsioon ja nomenklatuur:

1. oksüdoreduktaasid: hõlmab ensüüme, mis katalüüsivad redoksreaktsioone ja jagunevad 14 alamklassi olenevalt substraadi molekulis oksüdeeruva rühma olemusest.

2. transferaasid:ühendab ensüüme, mis katalüüsivad rühmasiirde reaktsioone, jaguneb ülekantavate rühmade olemuse järgi 8 alamklassi, milleks võivad olla ühe süsiniku- või glükosüülijäägid, lämmastikku või väävlit sisaldavad rühmad jne.

3. hüdrolaasid: kuuluvad ensüümide hulka, mis katalüüsivad erinevate ühendite hüdrolüütilist lagunemist.

4. lüaasid: ühe või teise rühma eemaldamine substraadist kaksiksideme moodustamiseks või vastupidi, kaksiksidemetele rühmade lisamine. Neil on 5 alamklassi.

5. isomeraasid: isomerisatsioonireaktsioonide katalüüsimine, mis on jagatud 5 alamklassi, olenevalt katalüüsitava reaktsiooni tüübist.

6. ligaasid(süntetaasid): ensüümid, mis katalüüsivad kahe molekuli liitumist, mis on seotud pürofosfaatsideme lõhustamisega adenosiintrifosfaadi molekulis.

Ensüümide praktiline tähtsus:

Ensümaatilised protsessid on paljude tööstusharude aluseks: pagaritööstus, veinivalmistus, õlletööstus, juustu valmistamine, alkoholi tootmine, tee, äädikas. Alates 20. sajandi algusest hakati Jaapani teadlase Takamine ettepanekul alkoholi- ja muudes tööstusharudes kasutama hallitusseentest või bakteritest saadud ensüümpreparaate. Paljudes riikides kasutatakse seda meetodit laialdaselt tärkliserikka tooraine suhkrustamiseks, kasutades amülaase, et saada kristallilist glükoosi või selle kääritamist alkoholiks. Hallitusseentest pärinevate ensüümide kontsentreeritud amülolüütilised preparaadid, kui need lisatakse taignale, parandavad leiva kvaliteeti ja kiirendavad tehnoloogilist protsessi. Mikroorganismidest saadud proteolüütiliste ensüümide preparaate kasutatakse nahatööstuses karvade eemaldamiseks ja tooraine pehmendamiseks ning juustutööstuses puuduliku laabi (reniini) asendamiseks. Mikroobsete pektoloogiliste ensüümide preparaate kasutatakse laialdaselt mahlade valmistamisel (mahlasaak suureneb 10 - 20%).

Järeldus

Ensüümide ja valkude, ensüümide ja ensümaatiliste protsesside uurimine laiendab veelgi nende rakendusala ja avab lisafunktsioonid, ja võib-olla aitab see tulevikus vabaneda paljudest haigustest ja lahti harutada looduse poolt leiutatud kõige keerulisema masina - Inimkeha.

Kasutatud kirjanduse loetelu

1. Suur Nõukogude entsüklopeedia, t.27

2. Üldbioloogia, õpik 10. - 11. klassile, toim. Beljajeva, M., Haridus, 2002.

3. Ensüümipreparaadid toiduainetööstuses. M., 1975

Inimkehas on valgusisaldus vajalikes kogustes selle normaalseks toimimiseks loomulik vajadus. See komponent tagab absoluutselt kõigi keharakkude kasvu tänu sellele, et see sisaldab piisav kogus asendamatud aminohapped. Suur roll mängib rolli RNA ja DNA molekulide replikatsioonis. Milliseid funktsioone täidavad valgud kehas? Millised ensüümid vastutavad nende lagunemise eest? Nendele ja teistele küsimustele leiate vastused artiklist.

Mis on valk

Valgud on inimeste jaoks kõige olulisemad toiteelemendid, mida leidub erinevates toiduainetes. Meditsiinis nimetatakse valku ka valguks. Seda terminit leidub väga sageli kogenud arstide soovitustes.

Millist rolli mängivad valgud inimkehas?

Valk on säilitamiseks väga oluline lihaste mahud Inimkeha. See on kasulik ka kahjustatud koepiirkondade taastamiseks, mis sageli tekivad tõsiste verevalumite või külmakahjustuste ja põletuste korral. Valk teeb suurepärast tööd ka tervete juuste või küünte säilitamisel.

Hea ja stabiilse töö tagamiseks immuunsussüsteem valk on peaaegu hädavajalik.

Millised on valkude peamised funktsioonid?

Niisiis, milliseid funktsioone valgud kehas täidavad? Eristada saab järgmist:

  • katalüütiline funktsioon - selle abil on võimalik kontrollida, mis toimub bioloogilised süsteemidüks või teine ​​keemiline reaktsioon;
  • transpordifunktsioon - hapniku ülekandmine kõigile organitele ja kudedele, mida nad vajavad;
  • kaitsefunktsioon põhineb sellel, et veres leiduv valk kaldub hüübima, mis kaitseb inimkeha liigse verekaotuse eest võimalike vigastuste korral;
  • kontraktiilne funktsioon vastutab inimkeha lihaste kokkutõmbumise eest valkude aktiini ja müosiini otsesel osalusel;
  • struktuurne funktsioon tagab biomembraani rakkude moodustumise;
  • hormonaalne funktsioon tagab hormoonide abil toitainete õige jagunemise organismis;
  • toitumisfunktsiooni tagavad valgud vajalik kogus kaloreid inimese eluks ja see annabki talle võimaluse saada vajalikku energiat ja füüsilist jõudu.



Kes peaks sööma kõige rohkem valku?

Konkreetse spordialaga aktiivselt tegelevatel inimestel soovitavad arstid ja treenerid tungivalt tarbida toite, mis sisaldavad võimalikult palju valku. Arstide uuringute kohaselt keskmiselt professionaalsed sportlased nõutav valgusisaldus 2–3 grammi 1 kilogrammi keha kohta.

Millised toidud sisaldavad kõige rohkem valku?

Sojas on kõige rohkem valku – 100 grammi kohta sellest tootest moodustab umbes 34 grammi valku. Kui võtame näiteks teised tooted, võib selle ligikaudne sisaldus oluliselt erineda. Allpool on toodud peamised toidud, mis sisaldavad piisavalt valku, nimelt:

  • juust - 14–20 grammi 100 grammi toote kohta;
  • kala - 12-16 grammi;
  • liha - 14 kuni 20 grammi;
  • oad ja herned - neis on see arv umbes 20 grammi.

Kuid selleks, et valk siseneks kehasse vajalik kogus, on palju tõhusam tarbida liha- ja piimatooteid. Fakt on see, et need sisaldavad täielikke aminohappeid. Kuid ubade või hernestega, nagu ka peaaegu kõigi taimse päritoluga toodetega, on olukord mõnevõrra erinev. Need sisaldavad mittetäielikku aminohapete komplekti. Erinevalt kõigist teistest põllukultuuridest läheb sojauba siin mõnevõrra hästi. Selles sisalduv valk on kõige täiuslikumate omadustega. Peale soja saab eristada ka läätsevalku.



Milliseid negatiivseid tagajärgi võib valgu puudus ja liig organismis kaasa tuua?

Kui keha ei ole valguga piisavalt küllastunud, võib tekkida maksa, peensoole või kõhunäärme talitlushäire. See probleem võib samuti põhjustada negatiivne mõju närvisüsteemi toimimise kohta.

Kui valku on liiga palju, võib see järk-järgult kehasse koguneda. Maks töötleb üleliigse valgu glükoosiks ja erinevateks lämmastikuühenditeks, mis mõjub väga negatiivselt ka neerudele.

Mõned ensüümid, mis lagundavad valke

Mida aga teha, et valkude tase organismis nõutud piire ei ületaks? Olulist rolli mängivad ensüümid, mis seda komponenti lagundavad. Selle "missiooni" eest vastutavad peamised ensüümid on sahharoos, laktoos ja amülaas. Amülaasi osakaal moodustab suurima osa, umbes 90% orgaaniliste ainete kogusisaldusest. valke lõhustav aine, mis tuleb hästi toime selles sisalduvate valkudega keemiline koostis komplekssed süsivesikud.



Valkude lagunemine maos

Valkude lagunemine maos on mitmeetapiline protsess. Umbes 97% lagunenud valkudest imendub vabade aminohapete kujul otse inimese verre.

Seedetrakt lõhustab tänu oma ensüümaparaadile valgud kergesti molekulide niinimetatud peptiidsidemeteks. Kõik see toimub etapiviisiliselt ja ka eranditult valikuliselt. Kui valgu molekulist eraldatakse üks aminohape, moodustub peptiid ja aminohape. Pärast seda peptiidist läbi kindel aeg eraldatakse veel üks aminohape, siis järgmine. Sarnane toime toimub seni, kuni molekul on täielikult, ilma jäägita, lagunenud aminohappeks.



Pepsiin: funktsioon ja põhitegevus

Pepsiini peamine eesmärk on inimkehas seotud õige jaotus toit, samuti selle edasine muundamine peptiidideks ja erinevateks aminohapeteks Pepsiin moodustub maos proensüümi pepsinogeeni loomuliku sünteesi tulemusena.

Valk, nii taimset päritolu (saadud herneste, ubade ja muude põllukultuuride söömisel kui ka lihast, juustust, piimast ja muudest loomadelt saadud toodetest, on pepsiini abil kergesti lagunev.

Millised omadused on pepsiinil? Sellel on huvitav omadus. Fakt on see, et pepsiin on võimeline piima kalgendama, muutes selle kaseiiniks ja kaseinogeeniks. Sageli toodetakse sel viisil juustu ja muid piimapõhiseid tooteid.

Pepsiini kasutatakse laialdaselt ka meditsiinis. Nad võivad ravida selliseid haigusi nagu maohaavandid, krooniline gastriit ja maovähk. Pepsiin, mille funktsiooni praegu kaalutakse, on üsna tõhus ka seedetrakti probleemide korral. Sel juhul kasutatakse seda omamoodi asendusravina.

Valke lõhustava aine sisemisel kasutamisel tuleb arvestada selle kõrge aktiivsusega happelises keskkonnas. Kui mao happesus on vähenenud, tarbi seda ravimit peaks kindlasti. Kui pepsiin on pulbri kujul, tuleb see lahjendada 100 ml vees või vesinikkloriidhappes (1-3% lahus) ja kui tableti kujul, siis lahustada vees.

Arstid soovitavad pepsiini kasutada 2-3 korda päevas. Lisaks on soovitatav seda teha enne söömist. Keskmine annus on 0,2–0,5 grammi. Kuid lapse jaoks tuleks seda oluliselt vähendada - talle piisab, kui võtta 0,1–0,08 grammi seda ravimit.

Gastriidi või maohaavandite all kannatav inimene ei saa pepsiinist kasu. Sel juhul on selle kasutamine rangelt keelatud.



Trüpsiin: ensüümi funktsioon

Mis on trüpsiin? See on teist tüüpi ensüüm, mis lagundab valke ja peptiide. Samal ajal on sellel estrite hüdrolüüsimise funktsioon. Trüpsiini põhiülesanne on see, et see juhib täiuslikult seedeprotsessi.

Trüpsiin ravib selliseid haigusi nagu bronhiit, kopsupõletik ja sinusiit. Seda saab kasutada ka põletuste korral, erinevate mädahaavade korral, samuti pärast operatsioone. Hambaravis on see ravim väga kasulik ka suuõõnehaiguste korral.

Trüpsiini kasutamisel tekkida võivad kõrvaltoimed on seotud kehatemperatuuri tõusuga. Kui trüpsiini manustati sissehingamise teel, võib tekkida ülemiste hingamisteede limaskesta ärritus.

Soovitav on kasutada trüpsiini, mille funktsiooni artiklis käsitletakse, mitte rohkem kui kaks korda päevas, 0,01 grammi. Lastel soovitatakse seda tarbida üks kord päevas ja ainult 0,0025 grammi.

Pärast haava töötlemist alkoholi või briljantrohelisega võib peale kanda ka trüpsiiniga immutatud lapi. Selline lõuend peaks jääma kahjustatud piirkonda vähemalt 24 tunniks. Sellises olukorras on trüpsiin (ensüüm, mis lagundab valke ja peptiide) omamoodi kaitsevahendina erinevat tüüpi infektsioonide vastu.

Proteaas

Proteaas on ensüüm, õigemini terve ensüümide rühm, mida leidub maomahlas. Neid toodab omakorda kõhunääre. Lisaks leidub proteaasi ka soolestikus.Proteaasi põhiülesanne on valkude tõhus lagundamine organismis.



Peamine proteolüütiline ensüüm pankreatiin

On mitmeid ensüüme, mis osalevad aktiivselt seedimisprotsessis ja leevendavad edukalt ka kõiki põletikulisi protsesse. Nende hulka kuulub ka pankreatiin, mis minimeerib inimese allergia negatiivset mõju teatud toodetele. Samuti millal sisehaigused Nende raviks sobib kõige paremini pankreatiin.

Ensüümipuudust põdevatel inimestel soovitatakse aga kasutada ravimeid, mis sisaldavad mitut erinevat ensüümi. Neid võib julgelt liigitada aktiivseteks bioloogilised toidulisandid. Kuid selliseid ravimeid tuleb võtta väga ettevaatlikult ja jälgida teatud sagedusega. Soovitatav on seda siiski teha raviarsti kindlal soovitusel vastavalt tema juhistele. Selles olukorras pole mõtet oma initsiatiivi üles näidata. Eriti ohtlik on seda teha siis, kui inimesel pole meditsiinivaldkonnas teatud teadmisi. Pidage meeles, et enesega ravimine võib olukorda ainult süvendada ning ilma meditsiinilise sekkumiseta on võimatu kindlaks teha valkude ja ensüümide puudumist organismis. Ole tervislik!

  • Telli
  • Jaga
  • Räägi
  • Soovita

PÕLLUMAJANDUSMINISTEERIUM Venemaa Föderatsioon

"Voroneži Riiklik Põllumajandusülikool

neid. K. D. Glinka"

Agroökoloogia osakond

Teema kokkuvõte:

Valgud ja ensüümid

Lõpetanud: õpilane E – 1 – 1a

Žarkova E. Yu.

Kontrollinud: dotsent

Koltsova O.M.

Voronež 2006

1. Oravad. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

2. Ensüümid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

Järeldus. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

Kasutatud kirjanduse loetelu. . . . . . . . . . . .22

1.Valgud

Valgud (valgud) on kõrgmolekulaarsed lämmastikku sisaldavad looduslikud orgaanilised ained, mille molekulid on üles ehitatud aminohapetest. Need on kõigi organismide elutegevuse peamine struktuurne ja funktsionaalne alus, tagavad kõigi organismis toimuvate ainevahetusprotsesside kasvu, arengu ja normaalse kulgemise. Need on lihased, veri, süda, nahk, luud... looduses on ligikaudu 1010 - 1012 erinevat valku, mis tagavad igasuguse keerukusastmega organismide elutalitluse: viirustest inimeseni. Ainevahetuse aluseks on vajadus valkude pideva uuendamise järele. Valgud viivad läbi ka energiamuutusi, mis on lahutamatult seotud aktiivsete bioloogiliste funktsioonidega. Nad on osa kõige olulisematest rakustruktuuridest - organellidest. Kuigi organellid sisaldavad muid aineid, on valgud eriti olulised, need on peamised struktuurimoodustajad ja mängivad olulist rolli füsioloogilistes funktsioonides. Näiteks kannavad rakke katvad bioloogilised membraanid tänu erinevate valkude organiseerimisele aktiivselt molekule ja ioone rakku või sealt välja. Eelkõige tekitab katioonide transport ergastusprotsesside jaoks vajaliku elektrilise polarisatsiooni. Motoorses aparaadis - lihaskiud - teostavad spetsiifiliste valkude kompleksid kokkutõmbumist, muutes keemilise energia mehaaniliseks tööks.

Valkude aktiivsus on suuresti seotud erinevate ainetega, millest nukleiinhapetel on suurim bioloogiline tähtsus. Otsustavaks teguriks kõigi aktiivsete eluilmingute molekulaarsetes mehhanismides on aga valgud. Selles mõttes leiab kinnitust ja detailne F. Engelsi üldtuntud seisukoht valkude kui aine bioloogilise liikumisvormi alusena.

Struktuuriliselt on valgumolekulid lõpmatult mitmekesised – neis on ühendatud unikaalse organisatsiooni jäikus ja täpsus paindlikkuse ja plastilisusega. Kõik see loob tohutu funktsionaalse potentsiaali: seepärast olid valgud erakordne materjal, mis oli maa peal elu tekkimise aluseks.

Valk on nii inimeste kui ka loomade üks põhitoiduaineid. Need toimivad raku tsütoplasma taastamise ja uuendamise, ensüümide ja hormoonide moodustumise allikana.

Valgu struktuur:

Eristatakse valkude primaarset, sekundaarset, tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri.

· Esmane struktuur: määratakse polüpeptiidahela aminohapete vaheldumise järjekorras.

20 erinevat aminohapet on võrreldavad keemilise tähestiku 20 tähega, mis moodustavad 300–500 tähe pikkused “sõnad”. 20 tähega saab kirjutada lõpmatu arvu nii pikki sõnu. On teada, et isegi ühe aminohappeühiku asendamine teisega valgu molekulis muudab selle omadusi. Iga rakk sisaldab mitut tuhat erinevat tüüpi valgumolekule ja igaüht neist iseloomustab rangelt määratletud aminohapete järjestus. See on aminohapete vaheldumise järjekord antud valgu molekulis, mis määrab selle spetsiifilised füüsikalis-keemilised ja bioloogilised omadused.

· Sekundaarne struktuur : elusrakus ei ole paljud valgumolekulid või nende üksikud lõigud mitte piklik niit, vaid spiraal, mille keerdude vahekaugused on võrdsed. Spiraal rullitakse tavaliselt palliks. See sasipundar tekib valguahela osade korrapärasel põimumisel.

Positiivsed ja negatiivselt laetud aminohapete R-rühmad tõmbavad ligi ja toovad kokku isegi väga eraldatud valguahela osi. Valgumolekuli teised osad, mis kannavad näiteks "vetthülgavaid" radikaale, lähenevad samuti üksteisele lähemale.



Tertsiaarne struktuur: erinevate aminohappejääkide interaktsiooni tulemusena moodustub spiraalses vormis valgu molekul spiraal - tertsiaarne struktuur. Igat tüüpi proteiini iseloomustab oma painde ja silmustega pallikuju. Tertsiaarne struktuur sõltub primaarstruktuurist, see tähendab aminohapete järjekorrast ahelas.

· Kvaternaarne struktuur: Mõned valgud, näiteks hemoglobiin, koosnevad mitmest ahelast, mis erinevad esmase struktuuri poolest. Kombineerides loovad nad kompleksse valgu, millel pole mitte ainult tertsiaarne, vaid ka kvaternaarne struktuur.



Valkude klassifikatsioon:

Siiani pole valkude klassifitseerimisel ühtset põhimõtet. Kõigi teadaolevate valkude rühmadesse jagamisel võetakse arvesse nende koostist (struktuuri), füüsikalis-keemilisi omadusi (lahustuvus, aluselisus), päritolu ja rolli organismis.

Valgud jagunevad:

1. lihtne– ainult aminohapetest koosnevad valgud. Nende hulka kuuluvad albumiinid, globuliinid, histoonid, gluteliinid, prolamiinid, protamiinid ja proteinoidid.

2. keeruline– valgud, mille molekulid sisaldavad lisaks aminohapetele ka muid ühendeid. Nende hulka kuuluvad glükoproteiinid (sisaldavad lisaks aminohapetele süsivesikuid), lipoproteiinid (sisaldavad lipiide, nukleoproteiine (nende hulka kuuluvad ka nukleiinhapped), fosfoproteiinid (sisaldavad fosforhappeid) ja kromoproteiinid (milles on pigmentmetalli sisaldavaid rühmi).

Valkude füüsikalis-keemilised omadused:

Valgumolekulide mass on kümnetest tuhandetest kuni 1 miljonini või enamgi mooli, seega on ensüümi ribonukleaasi molaarmass 12 700 mooli, teo hemotsüaniini hingamispigment on 6 600 000 mooli.

Enamiku valkude elementaarne koostis: 50,6-54,5% süsinikku, 6,5-7,3% vesinikku, 21,5-23,5% hapnikku, 15-17,6% lämmastikku,

0,3 – 2,5% väävlit. Mõned valgud sisaldavad ka fosforit.

Teavet valgusmolekulide molekulmassi ja paljude omaduste kohta saab, uurides nende settimist ultratsentrifuugis, difusiooni, viskoossust, lahustuvust ja valguse hajumist. Kõik väga suure molaarmassiga valgud koosnevad väiksematest osakestest – subühikutest.

Lahustuvad valgud on hüdrofiilsed kolloidid, mis seovad aktiivselt vett; nende lahustel on märkimisväärne viskoossus. Nende lahustuvus ei erine vähem kui nende muud omadused. Mõned valgud lahustuvad vees kergesti, teised vajavad lahustumiseks väikest soolade kontsentratsiooni, teised lähevad lahusesse ainult tugevate leeliste mõjul jne.

Valgu molekulid ei läbi poolläbilaskvaid membraane ja neil on nõrk difusioonivõime. Need on amfoteersed elektrolüüdid, kuna neil on vabad karboksüül- (happe-) ja amiinirühmad (aluselised).

Valkudel on elektrilaeng, mis muutub sõltuvalt valgu struktuurist ja keskkonna reaktsioonist. Elektriväljas lahustunud valgud liiguvad (elektroforees) ning liikumissuund ja kiirus ei ole erinevatel valkudel ühesugused.

Valkude bioloogilised funktsioonid:

Valgud on seotud kõigi keha funktsioonidega, kuid kõige olulisemad on:

· transport: seisneb selles, et valkude osalusel toimub erinevate ainete sidumine ja toimetamine ühest elundist teise. Seega ühineb punaste vereliblede valk - hemoglobiin - kopsudes hapnikuga, muutudes oksühemoglobiiniks. Elundite ja kudede vereringesse jõudes oksühemoglobiin laguneb ja vabastab kudedes elutähtsate protsesside tagamiseks vajaliku hapniku.

· Kaitsev: seda teostavad organismis moodustunud spetsiifilised valgud (antikehad). Need valgud seonduvad organismile võõraste patogeenide valkudega, pärssides seeläbi nende elutähtsat aktiivsust. Antikehadel on hämmastav omadus: tuhandete erinevate valkude hulgast tunnevad nad ära ainult ühe valgu - võõra - ja reageerivad ainult sellega. Seda patogeeni suhtes resistentsuse mehhanismi nimetatakse immuunsuseks. Haiguste ennetamiseks süstitakse inimestele ja loomadele nõrgestatud või tapetud baktereid või viiruseid (vaktsiine), mis ei põhjusta haigusi, vaid sunnivad kehas spetsiaalseid rakke tootma nende haigustekitajate vastaseid antikehi. Kui mõne aja pärast satub kehasse patogeenne nõrgenenud bakter, puutub see kokku tugeva antikehade kaitsebarjääriga. Rõugete, marutaudi, lastehalvatuse, kollapalaviku ja teiste haiguste vastu vaktsineerimine on päästnud miljoneid inimelusid.

· Ehitus: mõned bakterid ja kõik taimed on võimelised sünteesima kõiki aminohappeid, millest valgud koosnevad, kasutades selleks anorgaanilisi aineid: õhus leiduv lämmastik ja süsinikdioksiid, vee lõhestamisel (valgusenergia tõttu) saadav vesinik, anorgaanilised ained mullas. Loomad on evolutsiooni käigus kaotanud võime sünteesida 10 eriti keerulist aminohapet, mida nimetatakse asendamatuteks aminohapeteks. Nad saavad need valmis koos taimse ja loomse toiduga. Selliseid aminohappeid leidub piimatoodete (piim, juust, kodujuust) valkudes, munades, kalas, lihas, aga ka sojaubades, ubades ja mõnedes teistes taimedes. Seedetraktis lagunevad valgud aminohapeteks, mis imenduvad verre ja sisenevad rakkudesse. Rakkudes ehitatakse valmis aminohapetest üles nende oma, antud organismile iseloomulikud valgud. Valgud on kõigi rakustruktuuride oluline komponent ja see on nende oluline struktuurne roll.

· Kokkuleppeline: seda teostavad valgud, mille koosmõjul toimub liikumine ruumis, südame kokkutõmbumine ja lõdvestumine ning teiste siseorganite liikumine.

· Reguleerivad: teostavad ainevahetust reguleerivad valgud. Need viitavad hormoonidele, mida toodetakse endokriinsetes näärmetes. Mõned keha organid ja kuded. Mõned (kuid mitte kõik) loomade ja inimeste hormoonid on valgud. Seega aktiveerib kõhunäärme valguhormoon insuliin glükoosimolekulide omastamist rakkude poolt ja nende lagunemist või säilitamist rakus. Kui insuliini pole piisavalt, koguneb verre liigne glükoos. Rakud ilma insuliini abita ei suuda seda kinni püüda – nad nälgivad. Just see on diabeedi arengu põhjus.

· Toitev: teostavad valgud, mis on varu- või toitainerikkad. Näiteks munavalgud tagavad loote kasvu ja arengu, piimavalgud on vastsündinu toitumisallikaks. Lisaks võivad need olla raku energiaallikaks. Süsivesikute või rasvade puudumisel aminohapete molekulid oksüdeeritakse. Sel juhul vabanevat energiat kasutatakse keha elutähtsate protsesside säilitamiseks.

Loetletud valkude funktsioonid on kõige olulisemad, kuid need ei piira valkude tähtsust eluks.

Valkude denatureerimine: Ioniseeriva kiirguse, kõrge temperatuuri, tugeva segamise, äärmuslike pH väärtuste ja mitmete orgaaniliste lahustite, nagu alkohol või atsetoon, kokkupuutel muudavad valgud oma loomulikku olekut. Seda valgu loomuliku struktuuri rikkumist nimetatakse denaturatsiooniks. Valdav enamus valke kaotab oma bioloogilise aktiivsuse, kuigi nende esmane struktuur pärast denatureerimist ei muutu. Fakt on see, et denatureerimisprotsessi käigus katkevad happeliste jääkide nõrkadest interaktsioonidest tingitud sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid ning kovalentsed peptiidsidemed ei katke. Kanamuna vedela ja läbipaistva valge kuumutamisel võib täheldada pöördumatut denaturatsiooni: see muutub tihedaks ja läbipaistmatuks. Denaturatsioon võib olla ka pöörduv. Pärast denatureeriva faktori kõrvaldamist on paljud valgud võimelised naasma oma loomulikku vormi, st renatureerima.

Valkude võime muuta oma ruumilist struktuuri vastuseks füüsikaliste või keemiliste tegurite toimele, on ärrituvuse aluseks – kõigi elusolendite kõige olulisem omadus.

2. Ensüümid

Ensüüm (ladina keelest Fermentum - juuretis), ensüümid, spetsiifilised katalüsaatorid, mis esinevad kõigis elusrakkudes. Peaaegu kõiki organismis toimuvaid biokeemilisi reaktsioone ja koos selle ainevahetust katalüüsivad vastavad ensüümid. Ainevahetust suunates ja reguleerides on neil ülitähtis roll kõigis eluprotsessides.

Nagu kõik katalüsaatorid, vähendavad ensüümid teatud keemilise reaktsiooni läbiviimiseks vajalikku aktiveerimisenergiat, suunates seda ringteel – vahereaktsioonide kaudu, mis nõuavad oluliselt vähem aktiveerimisenergiat.

Näide:

Reaktsioon: AB - A+B ensüümi juuresolekul läheb järgmiselt:

Selline aktivatsiooni vähenemine ensüümide mõjul on vahend elektrontiheduse ümberjaotamiseks ja substraadi molekulide mõningaseks deformatsiooniks. See deformatsioon, mis nõrgendab molekulisiseseid sidemeid, viib vajaliku aktiveerimisenergia vähenemiseni ja kiirendab seega reaktsiooni.

Ensüümiuuringute ajalugu:

1814. aastal avastas vene keemik Kirchhoff idandatud odra vesiekstraktide ensümaatilise toime, mis lagundab tärklise suhkruks. Võib arvata, et need tööd tähistasid ensümoloogia kui iseseisva bioloogilise keemia haru algust. 1833. aastal eraldasid prantsuse keemikud Payen ja Persaud esimestena linnastest amülaasi ensüümi, mis aitas kaasa ensüümide preparatiivse keemia väljatöötamisele. 19. sajandi keskel tekkis arutelu kääritamise olemuse üle. Pasteur ütles, et käärimist põhjustavad ainult elusad mikroorganismid ja nende käärimisprotsess on lahutamatult seotud nende elutegevusega. Liebig ja tema toetajad kaitsesid kääritamise keemilist olemust ja uskusid, et see on mikroorganismide rakkudes lahustuvate ensüümide moodustumise tagajärg. Kõik katsed eraldada pärmirakkudest kääritamist põhjustav lahustuv ensüüm on aga ebaõnnestunud. Selle arutelu lahendas 1897. aastal Buchner, kes jahvatades pärmi infusioonimuldaga, eraldas sellest rakuvaba lahustuva ensüümpreparaadi, mis põhjustas alkoholkäärimise. Buncheri avastus pani aluse materialistlikule arusaamale kääritamise olemusest ja omas suurt tähtsust nii fermentoloogia kui ka kogu biokeemia arendamisel.

Alates 20. sajandi keskpaigast on tänu füüsikalis-keemiliste analüüsimeetodite ja valgukeemia meetodite väljatöötamisele paljude ensüümide algstruktuur dešifreeritud. Nii näitasid Ameerika biokeemikute Moore'i, Steini ja Anfinseni tööd, et veise pankrease ensüümi ribonukleaas on polüpeptiidahel, mis koosneb 124 aminohappejäägist, mis on 4 kohas ühendatud disulfiidsidemetega.



Röntgendifraktsioonianalüüsi abil dešifreeriti mitmete ensüümide sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Nii tegi inglise teadlane Philips 1965. aastal röntgendifraktsioonianalüüsi abil kindlaks lüsosüümi kolmemõõtmelise struktuuri. On näidatud, et paljudel ensüümidel on ka kvaternaarne struktuur, see tähendab, et nende molekul koosneb mitmest valgu subühikust, mis on koostiselt ja struktuurilt identsed või erinevad.

Ensüümide üldised omadused:

Kõik ensüümid on jagatud kahte suurde rühma:

· Ühekomponentne st koosneb ainult valkudest

· Kahekomponentne, mis koosneb valgust, mida nimetatakse apoensüümiks (või valgukandjateks) ja mittevalgulisest osast, mida nimetatakse proteesrühmaks (või aktiivseks rühmaks).

Tänu Warburgi, Theoreli, Lineni, Lipmani ja Leloiri tööle tehti kindlaks, et paljude ensüümide proteesrühmad on vitamiinide ja nukleotiidide derivaadid. Nii avastati kõige olulisem funktsionaalne seos ensüümide, vitamiinide ja nukleotiidide vahel, mis on nukleiinhapete ehitusplokid.

Paljud ensüümid sisaldavad metalle, ilma milleta ensüüm ei ole aktiivne. Neid metalle nimetatakse kofaktoriteks. Seega sisaldavad peroksidaas ja katalaas rauda, ​​askorbaatoksüdaas, mis katalüüsib askorbiinhappe oksüdatsiooni, sisaldab vaske, alkoholdehüdrogenaas, mis oksüdeerib alkohole ja vastavaid aldehüüde, sisaldab tsinki.

Ensüümide toimimise tingimused:

Ensüümide toime sõltub paljudest teguritest, eelkõige temperatuurist ja keskkonna reaktsioonist (pH). Optimaalne temperatuur, mille juures ensüümi aktiivsus on kõrgeim, on tavaliselt vahemikus 40–50˚C. Madalamatel temperatuuridel ensümaatiliste reaktsioonide kiirus väheneb ja temperatuuril 0 °C lähedal peatub see peaaegu täielikult. Temperatuuri tõustes ka kiirus väheneb ja lõpuks peatub täielikult. Ensüümi intensiivsuse vähenemine temperatuuri tõusuga on peamiselt tingitud ensüümis sisalduva valgu hävimisest. Kuna valgud denatureerivad kuivas olekus palju aeglasemalt kui hüdreerituna (valgugeeli või lahuse kujul), siis kuivas olekus toimub ensüümide inaktiveerimine palju aeglasemalt kui niiskuse juuresolekul. Seetõttu taluvad kuivad bakterieosed või kuivad seemned kuumutamist palju kõrgemale temperatuurile kui niiskemad seemned ja eosed.

Oluline tegur, millest ensüümide toime sõltub, nagu Sørensen esmalt tuvastas, on keskkonna aktiivne reaktsioon – pH. Üksikud ensüümid erinevad oma toime optimaalse pH väärtuse poolest. Näiteks maomahlas sisalduv pepsiin on kõige aktiivsem tugevalt happelises keskkonnas

(pH 1 – 2); trüpsiin on pankrease eritatav proteolüütiline ensüüm, millel on optimaalne toime nõrgalt aluselises keskkonnas (pH 8 – 9); papaiin, taimset päritolu ensüüm, toimib optimaalselt kergelt happelises keskkonnas

Ensüümide toime sõltub ka spetsiifiliste aktivaatorite või inhibiitorite olemasolust. Seega muudab pankrease ensüüm enterokinaas inaktiivse trüpsinogeeni aktiivseks trüpsiiniks. Selliseid inaktiivseid ensüüme, mis sisalduvad rakkudes ja erinevate näärmete sekretsioonides, nimetatakse proensüümid. Ensüüm võib olla konkureeriv või mittekonkureeriv. Konkureeriva inhibeerimise korral konkureerivad inhibiitor ja substraat üksteisega, püüdes üksteist ensüüm-substraadi kompleksist välja tõrjuda. Konkureeriva inhibiitori toime eemaldatakse substraadi kõrge kontsentratsiooniga, samas kui mittekonkureeriva inhibiitori toime jääb nendes tingimustes alles. Spetsiifiliste aktivaatorite ja inhibiitorite mõju ensüümile omab suurt tähtsust organismi ensümaatiliste protsesside reguleerimisel.

Ensüümide klassifikatsioon ja nomenklatuur:

1. oksüdoreduktaasid: hõlmab ensüüme, mis katalüüsivad redoksreaktsioone ja jagunevad 14 alamklassi olenevalt substraadi molekulis oksüdeeruva rühma olemusest.

2. transferaasid:ühendab ensüüme, mis katalüüsivad rühmasiirde reaktsioone, jaguneb ülekantavate rühmade olemuse järgi 8 alamklassi, milleks võivad olla ühe süsiniku- või glükosüülijäägid, lämmastikku või väävlit sisaldavad rühmad jne.

3. hüdrolaasid: kuuluvad ensüümide hulka, mis katalüüsivad erinevate ühendite hüdrolüütilist lagunemist.

4. lüaasid: ühe või teise rühma eemaldamine substraadist kaksiksideme moodustamiseks või vastupidi, kaksiksidemetele rühmade lisamine. Neil on 5 alamklassi.

5. isomeraasid: isomerisatsioonireaktsioonide katalüüsimine, mis on jagatud 5 alamklassi, olenevalt katalüüsitava reaktsiooni tüübist.

6. ligaasid(süntetaasid): ensüümid, mis katalüüsivad kahe molekuli liitumist, mis on seotud pürofosfaatsideme lõhustamisega adenosiintrifosfaadi molekulis.

Ensüümide praktiline tähtsus:

Ensümaatilised protsessid on paljude tööstusharude aluseks: pagaritööstus, veinivalmistus, õlletööstus, juustu valmistamine, alkoholi tootmine, tee, äädikas. Alates 20. sajandi algusest hakati Jaapani teadlase Takamine ettepanekul alkoholi- ja muudes tööstusharudes kasutama hallitusseentest või bakteritest saadud ensüümpreparaate. Paljudes riikides kasutatakse seda meetodit laialdaselt tärkliserikka tooraine suhkrustamiseks, kasutades amülaase, et saada kristallilist glükoosi või selle kääritamist alkoholiks. Hallitusseentest pärinevate ensüümide kontsentreeritud amülolüütilised preparaadid, kui need lisatakse taignale, parandavad leiva kvaliteeti ja kiirendavad tehnoloogilist protsessi. Mikroorganismidest saadud proteolüütiliste ensüümide preparaate kasutatakse nahatööstuses karvade eemaldamiseks ja tooraine pehmendamiseks ning juustutööstuses puuduliku laabi (reniini) asendamiseks. Mikroobsete pektoloogiliste ensüümide preparaate kasutatakse laialdaselt mahlade valmistamisel (mahlasaak suureneb 10 - 20%).

Järeldus

Ensüümide ja valkude, ensüümide ja ensümaatiliste protsesside uurimine laiendab veelgi nende rakendusala ja avab täiendavaid võimalusi ning võib-olla aitab tulevikus vabaneda paljudest haigustest ja lahti harutada looduse poolt leiutatud kõige keerulisema masina - Inimkeha.

Kasutatud kirjanduse loetelu

1. Suur Nõukogude Entsüklopeedia, 27. kd

2. Üldbioloogia, õpik 10. – 11. klassile, toim. Beljajeva, M., Haridus, 2002.

3. Ensüümipreparaadid toiduainetööstuses. M., 1975

Valkude roll organismis. Ensüümid.

Valkude roll organismis.
Valkude funktsioonid kehas on mitmekesised. Need on suuresti tingitud valkude endi vormide ja koostise keerukusest ja mitmekesisusest.
Valgud on asendamatu ehitusmaterjal. Üks neist olulised funktsioonid valgu molekulid on plastilised. Kõik rakumembraanid sisaldavad valku, mille roll on siin mitmekesine. Valgu kogus membraanides on üle poole massist.
Paljudel valkudel on kontraktiilne funktsioon. Need on peamiselt valgud aktiin ja müosiin, mis on osa lihaskiududest kõrgemad organismid. Lihaskiud – müofibrillid – on pikad õhukesed niidid, mis koosnevad paralleelsetest õhematest lihaskiududest, mida ümbritseb rakusisene vedelik. See sisaldab lahustunud adenosiintrifosforhapet (ATP), mis on vajalik kokkutõmbumiseks, glükogeeni - toitainet, anorgaanilisi sooli ja paljusid muid aineid, eriti kaltsiumi.
Valkude roll ainete transportimisel organismis on suur. Omades erinevaid funktsionaalrühmi ja keeruline struktuur makromolekulid ja valgud seovad ja transpordivad vereringe kaudu paljusid ühendeid. See on peamiselt hemoglobiin, mis kannab hapnikku kopsudest rakkudesse. Lihastes võtab selle funktsiooni üle teine ​​transpordivalk – müoglobiin.
Teine valgu funktsioon on ladustamine. Säilitusvalkude hulka kuuluvad ferritiin – raud, ovalbumiin – munavalk, kaseiin – piimavalk, zeiin – maisiseemne valk.
Reguleerivat funktsiooni täidavad hormoonvalgud.
Hormoonid – bioloogiliselt toimeaineid mis mõjutavad ainevahetust. Paljud hormoonid on valgud, polüpeptiidid või üksikud aminohapped. Üks tuntumaid hormoonvalke on insuliin. See lihtne valk koosneb ainult aminohapetest. Funktsionaalne roll Insuliin on mitmetahuline. See alandab veresuhkrut, soodustab glükogeeni sünteesi maksas ja lihastes, suurendab rasvade moodustumist süsivesikutest, mõjutab fosfori ainevahetust ja rikastab rakke kaaliumiga. Reguleeriv funktsioon neil on hüpofüüsi valguhormoonid - endokriinnääre, mis on seotud ühe ajuosaga. See eritab kasvuhormooni, mille puudumisel areneb kääbus. See hormoon on valk, mille molekulmass on 27 000 kuni 46 000.
Üks olulisi ja keemiliselt huvitavaid hormoone on vasopressiin. See pärsib uriini moodustumist ja suurendab vererõhk. Vasopressiin on tsükliline oktapeptiid, millel on kõrvalahel:

Valkudes sisalduvad valgud täidavad ka reguleerivat funktsiooni. kilpnääre- türeoglobuliinid, mille molekulmass on umbes 600 000. Need valgud sisaldavad joodi. Kui nääre on vähearenenud, on ainevahetus häiritud.
Valkude teine ​​funktsioon on kaitsev. Selle põhjal loodi teadusharu nimega immunoloogia.
IN Hiljuti V eraldi grupp retseptori funktsiooniga valgud on eraldatud. Seal on heli-, maitse-, valgus- ja muud retseptorid.
Samuti tuleb mainida, et on valguaineid, mis pärsivad ensüümide toimet. Sellistel valkudel on inhibeerivad funktsioonid. Nende valkudega suhtlemisel moodustab ensüüm kompleksi ja kaotab oma aktiivsuse täielikult või osaliselt. Sisse on eraldatud palju valke – ensüümi inhibiitoreid puhtal kujul ja hästi õppinud. Nende molekulmass on väga erinev; sageli viitavad need kompleksvalkudele – glükoproteiinidele, mille teiseks komponendiks on süsivesikud.
Kui valke klassifitseeritakse ainult nende funktsioonide järgi, siis sellist süstematiseerimist ei saa pidada täielikuks, kuna uued uuringud pakuvad palju fakte, mis võimaldavad tuvastada uusi uute funktsioonidega valgurühmi. Nende hulgas ainulaadsed ained- neuropeptiidid (vastutavad kõige olulisemate eluprotsesside eest: uni, mälu, valu, hirmutunne, ärevus).

Bioloogilised katalüsaatorid.

Kõik eluprotsessid põhinevad tuhandetel keemilistel reaktsioonidel. Nad läbivad keha ilma kõrget temperatuuri ja rõhku kasutamata, st sisse kerged tingimused. Inimese ja looma rakkudes oksüdeerunud ained põlevad kiiresti ja tõhusalt, rikastades keha energia ja ehitusmaterjal. Kuid samu aineid võib säilitada aastaid nii konserveeritud (õhust eraldatuna) kui ka õhus hapniku juuresolekul. Võime kiiresti seedida toiduaineid elusorganismis on tingitud spetsiaalsete bioloogiliste katalüsaatorite – ensüümide – olemasolust rakkudes.
Ensüümid on spetsiifilised valgud, mis on osa elusorganismide kõigist rakkudest ja kudedest ning mängivad bioloogiliste katalüsaatorite rolli. Inimesed on ensüümidest teadnud juba pikka aega. Möödunud sajandi alguses Peterburis sai K.S.Kirchhoff teada, et idandatud oder on võimeline muutma polüsahhariidtärklise disahhariidiks maltoosiks ning pärmiekstrakt lõhustas peedisuhkru monosahhariidideks – glükoosiks ja fruktoosiks. Need olid esimesed ensümoloogia uuringud. Kuigi praktikas on ensümaatiliste protsesside kasutamist tuntud juba ammusest ajast (viinamarjade kääritamine, juustu valmistamine jne).
Erinevates väljaannetes kasutatakse kahte mõistet: "ensüümid" ja "ensüümid". Need nimed on identsed. Need tähendavad sama asja – bioloogilisi katalüsaatoreid. Esimene sõna tõlgitakse kui "juuretis", teine ​​- "pärmis".
Pikka aega Neil polnud õrna aimugi, mis pärmis toimub, milline jõud, mis selles oli, põhjustas ainete lagunemise ja muutumise lihtsamaks. Alles pärast mikroskoobi leiutamist avastati, et pärm on kollektsioon suur kogus Peamiselt suhkrut kasutavad mikroorganismid toitaine. Teisisõnu, iga pärmirakk on "täidetud" ensüümidega, mis on võimelised suhkrut lagundama. Kuid samal ajal oli teada ka teisi bioloogilisi katalüsaatoreid, mis ei olnud suletud elavasse rakku, vaid "elasid" vabalt väljaspool seda. Näiteks leiti neid maomahlas ja rakuekstraktides. Sellega seoses eristati varem kahte tüüpi katalüsaatoreid: arvati, et ensüümid ise on rakust lahutamatud ega saa toimida väljaspool seda, s.t. nad on "korraldatud". Ja "organiseerimata" katalüsaatoreid, mis võivad töötada väljaspool rakku, nimetati ensüümideks. Seda "elusate" ensüümide ja "elutute" ensüümide vastandumist seletati vitalistide mõjuga, idealismi ja materialismi võitlusega loodusteadustes. Teadlaste seisukohad jagunesid kaheks. Mikrobioloogia rajaja L. Pasteur väitis, et ensüümide aktiivsuse määrab raku eluiga. Kui rakk hävib, peatub ensüümi toime. Keemikud eesotsas J. Liebigiga töötasid välja puhtkeemilise fermentatsiooniteooria, tõestades, et ensüümide aktiivsus ei sõltu raku olemasolust.
1871. aastal sai vene arst M.M. Manasseina hävitas pärmirakud, hõõrudes neid jõeliivaga. Rakujäätmetest eraldatud rakumahl säilitas suhkru kääritamise võime. Veerand sajandit hiljem sai saksa teadlane E. Buchner rakuvaba mahla eluspärmi pressimisel rõhu all kuni 5*10 Pa. See mahl, nagu elav pärm, kääritas suhkrut, moodustades alkoholi ja süsinikmonooksiidi (IV):

ensüüm
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Teosed A.N. Lebedevi pärmirakkude uurimused ja teiste teadlaste tööd tegid bioloogilise katalüüsi teoorias lõpu vitalistlikele ideedele ning mõisteid “ensüüm” ja “ensüüm” hakati kasutama samaväärsetena.
Tänapäeval on fermentoloogia sõltumatu teadus. Eraldatud ja uuritud on umbes 2 tuhat ensüümi.

Ensüümide omadused.

Ensüümide kõige olulisem omadus on ühe mitmest teoreetiliselt võimalikust reaktsioonist ülekaal. Sõltuvalt tingimustest on ensüümid võimelised katalüüsima nii edasi- kui ka vastupidiseid reaktsioone. Sellel ensüümide omadusel on suur praktiline tähtsus.
Teine oluline ensüümide omadus on termolabiilsus, st kõrge tundlikkus temperatuurimuutuste suhtes. Kuna ensüümid on valgud, põhjustab enamiku puhul temperatuur üle 70 C denatureerumist ja aktiivsuse kadu. Kui temperatuur tõuseb 10 C-ni, kiireneb reaktsioon 2-3 korda ja 0 C-lähedastel temperatuuridel aeglustub ensümaatiliste reaktsioonide kiirus miinimumini.
Järgmine oluline omadus on see, et ensüüme leidub kudedes ja rakkudes aktiivne vorm(proensüüm). Selle klassikalised näited on pepsiini ja trüpsiini mitteaktiivsed vormid. Ensüümide mitteaktiivsete vormide olemasolul on suur bioloogiline tähtsus. Kui pepsiini toodetaks kohe aktiivsel kujul, siis pepsiin “seediks” mao seina, st magu “seediks” ennast.

Ensüümide klassifikatsioon.

Rahvusvahelisel biokeemiakongressil otsustati, et ensüümid tuleb klassifitseerida nende katalüüsitavate reaktsioonide tüübi järgi. Ensüümi nimi peab sisaldama substraadi nimetust, st ühendit, millel ensüüm toimib, ja lõppu -ase. (Arginaas katalüüsib arginiini hüdrolüüsi jne)
Selle põhimõtte kohaselt jagati kõik ensüümid 6 omaduseks:
1. Oksidoreduktaasid – ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone, näiteks katalüüsi:

2. Transferaasid on ensüümid, mis katalüüsivad aatomite või radikaalide ülekannet.
3. Hüdrolaasid - ensüümid, mis lõhuvad molekulisiseseid sidemeid veemolekulide külge kinnitades, näiteks fosfataas.
4.Lüaasid on ensüümid, mis lõhustavad substraadist üht või teist rühma vett lisamata, mittehüdrolüütilisel viisil.
Näiteks karboksüülrühma eemaldamine dekarboksülaasi abil.
5. Isomeraasid on ensüümid, mis katalüüsivad ühe isomeeri muundumist teiseks.
6. Süntetaasid on ensüümid, mis katalüüsivad sünteesireaktsioone.
Ensüümoloogia on noor ja paljutõotav teadus, mis on eraldatud bioloogiast ja keemiast ning tõotab palju hämmastavaid avastusi neile, kes otsustavad seda tõsiselt võtta.

Valgud (valgud) on kõrgmolekulaarsed lämmastikku sisaldavad looduslikud orgaanilised ained, mille molekulid on üles ehitatud aminohapetest. Valkude struktuur. Valkude klassifikatsioon. Valkude füüsikalis-keemilised omadused. Valkude bioloogilised funktsioonid. Ensüüm.

▼ ▼




To töö alla laadida pead meie grupiga tasuta liituma Kokkupuutel. Klõpsake lihtsalt alloleval nupul. Muide, meie rühmas aitame tasuta õppetööd kirjutada.


Mõni sekund pärast tellimuse kontrollimist kuvatakse link teie töö allalaadimise jätkamiseks.
Tasuta kalkulatsioon
Edendada originaalsus sellest tööst. Plagiaadivastasusest möödaminek.

REF-meister- ainulaadne programm esseede, kursuste, testide ja iseseisvaks kirjutamiseks teesid. REF-Masteri abil saate lihtsalt ja kiiresti luua originaalse essee, testi või kursusetöö, mis põhineb lõpetatud töö- Valgud ja ensüümid.
Peamised professionaalsete abstraktsete agentuuride kasutatavad tööriistad on nüüd abstract.rf kasutajate käsutuses täiesti tasuta!

Kuidas õigesti kirjutada sissejuhatus?

Täiusliku sissejuhatuse saladused kursusetöö(samuti essee ja diplom) Venemaa suurimate esseeagentuuride professionaalsetelt autoritelt. Saate teada, kuidas õigesti sõnastada tööteema asjakohasus, määratleda eesmärgid ja eesmärgid, märkida uurimisobjekt, objekt ja meetodid, samuti oma töö teoreetiline, õiguslik ja praktiline alus.


Venemaa suurimate esseeagentuuride professionaalsete autorite lõputöö ja kursusetöö ideaalse järelduse saladused. Siit saate teada, kuidas tehtud töö kohta järeldusi õigesti sõnastada ja anda soovitusi uuritava probleemi parandamiseks.


Dokumendi lühikirjeldus: Valgud ja ensüümid abstraktne erialal Bioloogia, loodusteadused, KSE. Mõiste, olemus ja tüübid, 2017.



kokkuvõte distsipliinist Bioloogia, loodusteadus, KSE teemal: Valgud ja ensüümid; mõiste ja liigid, klassifikatsioon ja struktuur, 2015-2016, 2017.

MINIBASTRYPÕLLUMAJANDUS Venemaa Föderatsioon

"Voroneži Riiklik Põllumajandusülikool

neid. K. D. Glinka"

Agroökoloogia osakond

Teema kokkuvõte:

Valgud ja ensüümid

Lõpetanud: õpilane E - 1 - 1a

Žarkova E. Yu.

Kontrollinud: dotsent

Koltsova O.M.

Voronež 2006

1. Valgud. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

2. Ensüümid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

Järeldus. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

Kasutatud kirjanduse loetelu. . . . . . . . . . . .22

1 . Oravad

Valgud (valgud) on kõrgmolekulaarsed, lämmastikku sisaldavad looduslikud orgaanilised ained, mille molekulid on üles ehitatud aminohapetest. Need on kõigi organismide elutegevuse peamine struktuurne ja funktsionaalne alus, tagavad kõigi organismis toimuvate ainevahetusprotsesside kasvu, arengu ja normaalse kulgemise. Need on lihased, veri, süda, nahk, luud... looduses on ligikaudu 1010 - 1012 erinevat valku, mis tagavad igasuguse keerukusastmega organismide elutalitluse: viirustest inimeseni. Ainevahetuse aluseks on vajadus valkude pideva uuendamise järele. Valgud viivad läbi ka energiamuutusi, mis on lahutamatult seotud aktiivsete bioloogiliste funktsioonidega. Nad on osa kõige olulisematest rakustruktuuridest - organellidest. Kuigi organellid sisaldavad muid aineid, on valgud eriti olulised, need on peamised struktuurimoodustajad ja mängivad olulist rolli füsioloogilistes funktsioonides. Näiteks kannavad rakke katvad bioloogilised membraanid tänu erinevate valkude organiseerimisele aktiivselt molekule ja ioone rakku või sealt välja. Eelkõige tekitab katioonide transport ergastusprotsesside jaoks vajaliku elektrilise polarisatsiooni. Motoorses aparaadis - lihaskiud - teostavad spetsiifiliste valkude kompleksid kokkutõmbumist, muutes keemilise energia mehaaniliseks tööks.

Valkude aktiivsus on suuresti seotud erinevate ainetega, millest nukleiinhapetel on suurim bioloogiline tähtsus. Samal ajal on valgud kõigi aktiivsete eluilmingute molekulaarsete mehhanismide määrav tegur. Selles mõttes leiab kinnitust ja detailne F. Engelsi üldtuntud seisukoht valkude kui aine bioloogilise liikumisvormi alusena.

Struktuuriliselt on valgumolekulid lõpmatult mitmekesised – neis on ühendatud unikaalse organisatsiooni jäikus ja täpsus paindlikkuse ja plastilisusega. Kõik see loob tohutu funktsionaalse potentsiaali: seepärast olid valgud erakordne materjal, mis oli maa peal elu tekkimise aluseks.

Valk on nii inimeste kui ka loomade üks põhitoiduaineid. Need toimivad raku tsütoplasma taastamise ja uuendamise, ensüümide ja hormoonide moodustumise allikana.

Valgu struktuur:

Eristatakse valkude primaarset, sekundaarset, tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri.

· Esmanestruktuur: määratakse polüpeptiidahela aminohapete vaheldumise järjekorras.

Neid 20 erinevat aminohapet võib võrrelda keemilise tähestiku 20 tähega, mis moodustavad 300–500 tähe pikkused “sõnad”. 20 tähega saab kirjutada lõpmatu arvu nii pikki sõnu. On teada, et isegi ühe aminohappeühiku asendamine teisega valgu molekulis muudab selle omadusi. Iga rakk sisaldab mitut tuhat erinevat tüüpi valgumolekule ja igaüht neist iseloomustab rangelt määratletud aminohapete järjestus. See on aminohapete vaheldumise järjekord selles valgu molekulis, mis määrab selle füüsikalis-keemilised ja bioloogilised omadused.

· Teisenestruktuur: elusrakus ei ole paljud valgumolekulid või nende üksikud lõigud mitte piklik niit, vaid spiraal, mille keerdude vahekaugused on võrdsed. Spiraal rullitakse tavaliselt palliks. See sasipundar tekib valguahela osade korrapärasel põimumisel.

Positiivsed ja negatiivselt laetud aminohapete R-rühmad tõmbavad ligi ja toovad kokku isegi väga eraldatud valguahela osi. Valgumolekuli teised osad, mis kannavad näiteks "vetthülgavaid" radikaale, lähenevad samuti üksteisele lähemale.

Tertsiaarnestruktuur: erinevate aminohappejääkide interaktsiooni tulemusena moodustub spiraalses vormis valgu molekul spiraal - tertsiaarne struktuur. Igat tüüpi proteiini iseloomustab oma painde ja silmustega pallikuju. Tertsiaarne struktuur sõltub primaarstruktuurist, see tähendab aminohapete järjekorrast ahelas.

· Kvaternaarstruktuur: Mõned valgud, näiteks hemoglobiin, koosnevad mitmest ahelast, mis erinevad esmase struktuuri poolest. Kombineerides loovad nad kompleksse valgu, millel pole mitte ainult tertsiaarne, vaid ka kvaternaarne struktuur.

Valkude klassifikatsioon:

Siiani pole valkude klassifitseerimisel ühtset põhimõtet. Kõigi teadaolevate valkude rühmadesse jagamisel võetakse arvesse nende koostist (struktuuri), füüsikalis-keemilisi omadusi (lahustuvus, aluselisus), päritolu ja rolli organismis.

Valgud jagunevad:

1. lihtne- ainult aminohapetest koosnevad valgud. Nende hulka kuuluvad albumiinid, globuliinid, histoonid, gluteliinid, prolamiinid, protamiinid ja proteinoidid.

2. keerulineuus– valgud, mille molekulid sisaldavad lisaks aminohapetele ka muid ühendeid. Nende hulka kuuluvad glükoproteiinid (sisaldavad lisaks aminohapetele süsivesikuid), lipoproteiinid (sisaldavad lipiide, nukleoproteiine (nende hulka kuuluvad ka nukleiinhapped), fosfoproteiinid (sisaldavad fosforhappeid) ja kromoproteiinid (milles on pigmentmetalli sisaldavaid rühmi).

Valkude füüsikalis-keemilised omadused:

Valgumolekulide mass on kümnetest tuhandetest kuni 1 miljonini või enamgi mooli, seega on ensüümi ribonukleaasi molaarmass 12 700 mooli, teo hemotsüaniini hingamispigment on 6 600 000 mooli.

Enamiku valkude elementaarne koostis: 50,6-54,5% süsinikku, 6,5-7,3% vesinikku, 21,5-23,5% hapnikku, 15-17,6% lämmastikku,

0,3 - 2,5% väävlit. Mõned valgud sisaldavad ka fosforit.

Teavet valgusmolekulide molekulmassi ja paljude omaduste kohta saab, uurides nende settimist ultratsentrifuugis, difusiooni, viskoossust, lahustuvust ja valguse hajumist. Kõik väga suure molaarmassiga valgud koosnevad väiksematest osakestest – subühikutest.

Lahustuvad valgud on hüdrofiilsed kolloidid, mis seovad aktiivselt vett; nende lahustel on märkimisväärne viskoossus. Nende lahustuvus ei erine vähem kui nende muud omadused. Mõned valgud lahustuvad vees kergesti, teised vajavad lahustumiseks väikest soolade kontsentratsiooni, teised lähevad lahusesse ainult tugevate leeliste mõjul jne.

Valgu molekulid ei läbi poolläbilaskvaid membraane ja neil on nõrk difusioonivõime. Need on amfoteersed elektrolüüdid, kuna neil on vabad karboksüül- (happe-) ja amiinirühmad (aluselised).

Valkudel on elektrilaeng, mis muutub sõltuvalt valgu struktuurist ja keskkonna reaktsioonist. Elektriväljas lahustunud valgud liiguvad (elektroforees) ning liikumissuund ja kiirus ei ole erinevatel valkudel ühesugused.

Valkude bioloogilised funktsioonid:

Valgud on seotud kõigi keha funktsioonidega, kuid kõige olulisemad on:

· transport: seisneb selles, et valkude osalusel toimub erinevate ainete sidumine ja toimetamine ühest elundist teise. Seega ühineb punaste vereliblede valk - hemoglobiin - kopsudes hapnikuga, muutudes oksühemoglobiiniks. Elundite ja kudede vereringesse jõudes oksühemoglobiin laguneb ja vabastab kudedes elutähtsate protsesside tagamiseks vajaliku hapniku.

· Kaitsev: seda teostavad organismis moodustunud spetsiifilised valgud (antikehad). Need valgud seonduvad organismile võõraste patogeenide valkudega, pärssides seeläbi nende elutähtsat aktiivsust. Antikehadel on hämmastav omadus: tuhandete erinevate valkude hulgast tunnevad nad ära ainult ühe valgu - võõra - ja reageerivad ainult sellega. Seda patogeeni suhtes resistentsuse mehhanismi nimetatakse immuunsuseks. Haiguste ennetamiseks süstitakse inimestele ja loomadele nõrgestatud või tapetud baktereid või viiruseid (vaktsiine), mis ei põhjusta haigusi, vaid sunnivad kehas spetsiaalseid rakke tootma nende haigustekitajate vastaseid antikehi. Kui mõne aja pärast satub kehasse patogeenne nõrgenenud bakter, puutub see kokku tugeva antikehade kaitsebarjääriga. Rõugete, marutaudi, lastehalvatuse, kollapalaviku ja teiste haiguste vastu vaktsineerimine on päästnud miljoneid inimelusid.

· Ehitus: mõned bakterid ja kõik taimed on võimelised sünteesima kõiki aminohappeid, millest valgud koosnevad, kasutades selleks anorgaanilisi aineid: õhus leiduv lämmastik ja süsinikdioksiid, vee lõhestamisel (valgusenergia tõttu) saadav vesinik, anorgaanilised ained mullas. Loomad on evolutsiooni käigus kaotanud võime sünteesida 10 eriti keerulist aminohapet, mida nimetatakse asendamatuteks aminohapeteks. Nad saavad need valmis koos taimse ja loomse toiduga. Selliseid aminohappeid leidub piimatoodete (piim, juust, kodujuust) valkudes, munades, kalas, lihas, aga ka sojaubades, ubades ja mõnedes teistes taimedes. Seedetraktis lagunevad valgud aminohapeteks, mis imenduvad verre ja sisenevad rakkudesse. Rakkudes ehitatakse valmis aminohapetest üles nende oma, antud organismile iseloomulikud valgud. Valgud on kõigi rakustruktuuride oluline komponent ja see on nende oluline struktuurne roll.

· Kokkuleppeline: seda teostavad valgud, mille koosmõjul toimub liikumine ruumis, südame kokkutõmbumine ja lõdvestumine ning teiste siseorganite liikumine.

· Reguleerivad: teostavad ainevahetust reguleerivad valgud. Need viitavad hormoonidele, mida toodetakse endokriinsetes näärmetes. Mõned keha organid ja kuded. Mõned (kuid mitte kõik) loomade ja inimeste hormoonid on valgud. Seega aktiveerib kõhunäärme valguhormoon insuliin glükoosimolekulide omastamist rakkude poolt ja nende lagunemist või säilitamist rakus. Kui insuliini pole piisavalt, koguneb verre liigne glükoos. Rakud ilma insuliini abita ei suuda seda kinni püüda – nad nälgivad. Just see on diabeedi arengu põhjus.

· Toitev: teostavad valgud, mis on varu- või toitainerikkad. Näiteks munavalgud tagavad loote kasvu ja arengu, piimavalgud on vastsündinu toitumisallikaks. Lisaks võivad need olla raku energiaallikaks. Süsivesikute või rasvade puudumisel aminohapete molekulid oksüdeeritakse. Kõige selle käigus vabanev energia kulub keha elutähtsate protsesside alalhoidmiseks.

Loetletud valkude funktsioonid on kõige olulisemad, kuid need ei piira valkude tähtsust eluks.

Denaturatsioonvalgud: Ioniseeriva kiirguse, kõrge temperatuuri, tugeva segamise, äärmuslike pH väärtuste ja mitmete orgaaniliste lahustite, nagu alkohol või atsetoon, kokkupuutel muudavad valgud oma loomulikku olekut. Seda valgu loomuliku struktuuri rikkumist nimetatakse denaturatsiooniks. Valdav enamus valke kaotab oma bioloogilise aktiivsuse, kuigi nende esmane struktuur pärast denatureerimist ei muutu. Fakt on see, et denatureerimisprotsessi käigus katkevad happeliste jääkide nõrkadest interaktsioonidest tingitud sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed struktuurid ning kovalentsed peptiidsidemed ei katke. Kanamuna vedela ja läbipaistva valge kuumutamisel võib täheldada pöördumatut denaturatsiooni: see muutub tihedaks ja läbipaistmatuks. Denaturatsioon võib olla ka pöörduv. Pärast denatureeriva faktori kõrvaldamist on paljud valgud võimelised naasma oma loomulikku vormi, st renatureerima.

Valkude võime muuta oma ruumilist struktuuri vastuseks füüsikaliste või keemiliste tegurite toimele, on ärrituvuse aluseks – kõigi elusolendite kõige olulisem omadus.

2. Ensüümid

Ensüüm (ladina keelest Fermentum - juuretis), ensüümid, spetsiifilised katalüsaatorid, mis esinevad kõigis elusrakkudes. Peaaegu kõiki organismis toimuvaid biokeemilisi reaktsioone ja koos selle ainevahetust katalüüsivad vastavad ensüümid. Ainevahetust suunates ja reguleerides on neil ülitähtis roll kõigis eluprotsessides.

Nagu kõik katalüsaatorid, vähendavad ensüümid teatud keemilise reaktsiooni läbiviimiseks vajalikku aktiveerimisenergiat, suunates seda ringteel – vahereaktsioonide kaudu, mis nõuavad oluliselt vähem aktiveerimisenergiat.

Näide:

Reaktsioon: ABA+B ensüümi juuresolekul läheb järgmiselt:

Selline aktivatsiooni vähenemine ensüümide mõjul on vahend elektrontiheduse ümberjaotamiseks ja substraadi molekulide mõningaseks deformatsiooniks. See deformatsioon, mis nõrgendab molekulisiseseid sidemeid, viib vajaliku aktiveerimisenergia vähenemiseni ja kiirendab seega reaktsiooni.

Ensüümiuuringute ajalugu:

1814. aastal avastas vene keemik Kirchhoff idandatud odra vesiekstraktide ensümaatilise toime, mis lagundab tärklise suhkruks. Võib arvata, et need tööd tähistasid ensümoloogia kui iseseisva bioloogilise keemia haru algust. 1833. aastal eraldasid prantsuse keemikud Payen ja Persaud esimestena linnastest amülaasi ensüümi, mis aitas kaasa ensüümide preparatiivse keemia väljatöötamisele. 19. sajandi keskel tekkis arutelu kääritamise olemuse üle. Pasteur ütles, et käärimist põhjustavad ainult elusad mikroorganismid ja nende käärimisprotsess on lahutamatult seotud nende elutegevusega. Liebig ja tema toetajad kaitsesid kääritamise keemilist olemust ja uskusid, et see on mikroorganismide rakkudes lahustuvate ensüümide moodustumise tagajärg. Kuid kõik katsed eraldada pärmirakkudest lahustuv ensüüm, mis võib põhjustada kääritamist, on ebaõnnestunud. Selle arutelu lahendas 1897. aastal Buchner, kes jahvatades pärmi infusioonimuldaga, eraldas sellest rakuvaba lahustuva ensüümpreparaadi, mis põhjustas alkoholkäärimise. Buncheri avastus pani aluse materialistlikule arusaamale kääritamise olemusest ja omas suurt tähtsust nii fermentoloogia kui ka kogu biokeemia arendamisel.

Alates 20. sajandi keskpaigast on tänu füüsikalis-keemiliste analüüsimeetodite ja valgukeemia meetodite väljatöötamisele paljude ensüümide algstruktuur dešifreeritud. Nii näitasid Ameerika biokeemikute Moore'i, Steini ja Anfinseni tööd, et veise pankrease ensüümi ribonukleaas on polüpeptiidahel, mis koosneb 124 aminohappejäägist, mis on 4 kohas ühendatud disulfiidsidemetega.

Röntgendifraktsioonianalüüsi abil dešifreeriti mitmete ensüümide sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid. Nii tegi inglise teadlane Philips 1965. aastal röntgendifraktsioonianalüüsi abil kindlaks lüsosüümi kolmemõõtmelise struktuuri. On näidatud, et paljudel ensüümidel on ka kvaternaarne struktuur, see tähendab, et nende molekul koosneb mitmest valgu subühikust, mis on koostiselt ja struktuurilt identsed või erinevad.

Ensüümide üldised omadused:

Kõik ensüümid on jagatud kahte suurde rühma:

· Ühekomponentne st koosneb ainult valkudest

· Kahekomponentne, mis koosneb valgust, mida nimetatakse apoensüümiks (või valgukandjateks) ja mittevalgulisest osast, mida nimetatakse proteesrühmaks (või aktiivseks rühmaks).

Tänu Warburgi, Theoreli, Lineni, Lipmani ja Leloiri tööle tehti kindlaks, et paljude ensüümide proteesrühmad on vitamiinide ja nukleotiidide derivaadid. Nii avastati kõige olulisem funktsionaalne seos ensüümide, vitamiinide ja nukleotiidide vahel, mis on nukleiinhapete ehitusplokid.

Paljud ensüümid sisaldavad metalle, ilma milleta ensüüm ei ole aktiivne. Neid metalle nimetatakse kofaktoriteks. Seega sisaldavad peroksidaas ja katalaas rauda, ​​askorbaatoksüdaas, mis katalüüsib askorbiinhappe oksüdatsiooni, sisaldab vaske, alkoholdehüdrogenaas, mis oksüdeerib alkohole ja vastavaid aldehüüde, sisaldab tsinki.

Ensüümide toimimise tingimused:

Ensüümide toime sõltub paljudest teguritest, eelkõige temperatuurist ja keskkonna reaktsioonist (pH). Optimaalne temperatuur, mille juures ensüümi aktiivsus on kõrgeim, jääb tavaliselt vahemikku 40–50 °C. Madalamatel temperatuuridel ensümaatiliste reaktsioonide kiirus väheneb ja 0? C lähedasel temperatuuril peatub see peaaegu täielikult. Temperatuuri tõustes ka kiirus väheneb ja lõpuks peatub täielikult. Ensüümi intensiivsuse vähenemine temperatuuri tõusuga on peamiselt tingitud ensüümis sisalduva valgu hävimisest. Kuna valgud denatureerivad kuivas olekus palju aeglasemalt kui hüdreerituna (valgugeeli või lahuse kujul), siis kuivas olekus toimub ensüümide inaktiveerimine palju aeglasemalt kui niiskuse juuresolekul. Seetõttu taluvad kuivad bakterieosed või kuivad seemned kuumutamist palju kõrgemale temperatuurile kui niiskemad seemned ja eosed.

Oluline tegur, millest ensüümide toime sõltub, nagu Sørensen esmalt tuvastas, on keskkonna aktiivne reaktsioon – pH. Üksikud ensüümid erinevad oma toime optimaalse pH väärtuse poolest. Näiteks maomahlas sisalduv pepsiin on kõige aktiivsem tugevalt happelises keskkonnas

(pH 1-2);trüpsiin – kõhunäärme eritatav proteolüütiline ensüüm, millel on optimaalne toime kergelt aluselises keskkonnas (pH 8-9); papaiin, taimset päritolu ensüüm, toimib optimaalselt kergelt happelises keskkonnas

Ensüümide toime sõltub ka spetsiifiliste aktivaatorite või inhibiitorite olemasolust. Seega muudab pankrease ensüüm enterokinaas inaktiivse trüpsinogeeni aktiivseks trüpsiiniks. Selliseid inaktiivseid ensüüme, mis sisalduvad rakkudes ja erinevate näärmete sekretsioonides, nimetatakse proensüümid. Ensüüm võib olla konkureeriv või mittekonkureeriv. Konkureeriva inhibeerimise korral konkureerivad inhibiitor ja substraat üksteisega, püüdes üksteist ensüüm-substraadi kompleksist välja tõrjuda. Konkureeriva inhibiitori toime eemaldatakse substraadi kõrge kontsentratsiooniga, samas kui mittekonkureeriva inhibiitori toime jääb nendes tingimustes alles. Spetsiifiliste aktivaatorite ja inhibiitorite mõju ensüümile omab suurt tähtsust organismi ensümaatiliste protsesside reguleerimisel.

Ensüümide klassifikatsioon ja nomenklatuur:

1. oksüdoreduktaasid: hõlmab ensüüme, mis katalüüsivad redoksreaktsioone ja jagunevad 14 alamklassi olenevalt substraadi molekulis oksüdeeruva rühma olemusest.

2. transferaasid:ühendab ensüüme, mis katalüüsivad rühmasiirde reaktsioone, jaguneb ülekantavate rühmade olemuse järgi 8 alamklassi, milleks võivad olla ühe süsiniku- või glükosüülijäägid, lämmastikku või väävlit sisaldavad rühmad jne.

3. hüdrolaasid: kuuluvad ensüümide hulka, mis katalüüsivad erinevate ühendite hüdrolüütilist lagunemist.

4. lüaasid: ühe või teise rühma eemaldamine substraadist kaksiksideme moodustamiseks või vastupidi, kaksiksidemetele rühmade lisamine. Neil on 5 alamklassi.

5. isomeraasid: isomerisatsioonireaktsioonide katalüüsimine, mis on jagatud 5 alamklassi, olenevalt katalüüsitava reaktsiooni tüübist.

6. ligaasid(süntetaasid): ensüümid, mis katalüüsivad kahe molekuli liitumist, mis on seotud pürofosfaatsideme lõhustamisega adenosiintrifosfaadi molekulis.

Ensüümide praktiline tähtsus:

Ensümaatilised protsessid on paljude tööstusharude aluseks: pagaritööstus, veinivalmistus, õlletööstus, juustu valmistamine, alkoholi tootmine, tee, äädikas. Alates 20. sajandi algusest hakati Jaapani teadlase Takamine ettepanekul alkoholi- ja muudes tööstusharudes kasutama hallitusseentest või bakteritest saadud ensüümpreparaate. Paljudes riikides kasutatakse seda meetodit laialdaselt tärkliserikka tooraine suhkrustamiseks, kasutades amülaase, et saada kristallilist glükoosi või selle kääritamist alkoholiks. Hallitusseentest pärinevate ensüümide kontsentreeritud amülolüütilised preparaadid, kui need lisatakse taignale, parandavad leiva kvaliteeti ja kiirendavad tehnoloogilist protsessi. Mikroorganismidest saadud proteolüütiliste ensüümide preparaate kasutatakse nahatööstuses karvade eemaldamiseks ja tooraine pehmendamiseks ning juustutööstuses puuduliku laabi (reniini) asendamiseks. Mikroobsete pektoloogiliste ensüümide preparaate kasutatakse laialdaselt mahlade valmistamisel (mahlasaak suureneb 10 - 20%).

Järeldus

Ensüümide ja valkude, ensüümide ja ensümaatiliste protsesside uurimine laiendab veelgi nende rakendusala ja avab täiendavaid võimalusi ning võib-olla aitab tulevikus vabaneda paljudest haigustest ja lahti harutada looduse poolt leiutatud kõige keerulisema masina - Inimkeha.

Kasutatud kirjanduse loetelu

1. Suur Nõukogude Entsüklopeedia, 27. kd

2. Üldbioloogia, õpik 10. - 11. klassile, toim. Beljajeva, M., Haridus, 2002.

3. Ensüümipreparaadid toiduainetööstuses. M., 1975




Kas teile meeldis artikkel? Jaga oma sõpradega!
Kas see artikkel oli abistav?
Jah
Ei
Täname tagasiside eest!
Midagi läks valesti ja teie häält ei arvestatud.
Aitäh. Sinu sõnum on saadetud
Kas leidsite tekstist vea?
Valige see, klõpsake Ctrl + Enter ja me teeme kõik korda!